Оксидазы активность

Часто активность ферментов связана с наличием в их структуре кофакторов — органических соединений с ионами металлов. Так, активная группа оксидаз и каталазы представляет собой соединение железа с четырьмя пиррольными ядрами [c.187]

Несмотря на то, что основная масса работ в области химии иммобилизованных систем появилась относительно недавно, в этой области в значительной степени благодаря систематическим исследованиям И. В. Березина и его сотрудников достигнуты большие успехи. Решены вопросы использования иммобилизованных ферментов в тонком органическом синтезе, в трансформации стероидов, в модификации малостабильных соединений, в разделении рацематов на оптически активные формы. Некоторые из названных процессов реализованы в промышленных масштабах. Намечаются пути применения иммобилизованных оксидаз, выделенных микроорганизмами, для тяжелого органического синтеза, в частности, для получения на основе парафинов и ароматических углеводородов спиртов, альдегидов, кетонов, кислот, оксидов. Изучаются перспективы ферментативного обезвреживания сточных вод. Подробно о достижениях химии иммобилизованных систем см. в книге, посвященной истории моделирования опыта живой природы, Биокатализ (М., 1984). [c.185]

Уже в 1908 г. Палладии предположил, что биологическое окисление идет не при помощи оксидаз, переводящих кислород в активное состояние, а при воздействии особых бесцветных веществ, распространенных в растениях, так называемых хромогенов эти вещества в присутствии свободного кислорода поглощают его и превращаются в окрашенные пигменты, например [c.333]

По данным А. Н. Баха и А. И. Опарина, в зерне активность ферментов дыхания — оксидазы, пероксидазы и каталазы — выше активности гидролитических ферментов. Проращивание повышает активность обеих групп ферментов, но соотношение их активности резко изменяется в обратную сторону и тем сильнее, чем ниже температура. Поэтому в процессе солодоращения накапливается значи- [c.131]

Биядерный активный сайт цитохрома С оксидазы (С О), ответственного за восстановление кислорода до воды. [c.365]

Вывод третий. В пробирке 3 окраска не появилась. Значит, в капустном соке содержатся только пероксидазы, ускоряю-шие окисление гидрохинона лишь в присутствии пероксида водорода. Однако в опытах с картофельными клубнями и яблоком окраска появляется, и особенно быстро при встряхивании флакона, когда раствор обогащается кислородом воздуха. Значит, в картофеле и яблоке есть оксидазы (конкретнее - фенолоксидаза), способствующие окислению гидрохинона кислородом. Поэтому и темнеют на воздухе разрезанные клубни картофеля и яблоки - они содержат вещества, родственные гидрохинону. Оксидаза также теряет активность при нагревании. Вспомните, темнеет ли вареный картофель [c.146]

Впервые в лаборатории Д. Грина из ткани печени и почек крыс была выделена оксидаза, катализирующая дезаминирование 12 природных (Г-изомеров) аминокислот. Оказалось, однако, что этот фермент имеет оптимум действия в щелочной среде (pH 10,0) и при физиологических значениях pH его активность на порядок ниже, чем при pH 10,0. В тканях животных и человека отсутствует подобная среда, поэтому оксидазе Г-ами-нокислот принадлежит, вероятнее всего, ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В животных тканях оксидазным путем со значительно большей скоростью дезаминируются О-изомеры аминокислот. Эти данные подтвердились после того, как из животных тканей был выделен специфический фермент оксидаза О-аминокислот, который в отличие от оксидазы Г-аминокислот оказался высокоактивным при физиологических значениях pH среды. Не до конца ясным остается вопрос о том, каково значение столь активной оксидазы О-аминокислот в тканях, если поступающие с пищей белки и белки тела животных и человека состоят исключительно из природных (Г-изомеров) аминокислот. [c.433]

Следует отметить, что оксидазы ь-аминокислот, катализирующие дезаминирование природных, входящих в состав белков ь-изомеров аминокислот, имеют оптимум pH действия в щелочной среде (pH 10,0) и при физиологических значениях pH среды их активность в 10 раз ниже, чем при pH 10,0. Поскольку в тканях животных и человека нет подобной среды, оксидазе ь-амино-кислот принадлежит ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В то же время оксидазы в-аминокис-лот имеют рН-оптимум при физиологических значениях pH. Учитывая, что природные аминокислоты являются ь-изомерами, функция высокоактивных О-оксидаз остается не до конца выясненной. [c.373]

Довольно похожие схемы были даны для катализа дегидразами и оксидазами, мутазой , глиоксалазой и пероксидазами. Уотерс [51 разработал цепные механизмы для некоторых ферментов, катализирующих окислительные процессы. На основании цепных механизмов очень трудно объяснить специфичность ферментов и кофер-ментов. Активность катализаторов или инициаторов цепных реакций в большой степени зависит от реакции, соответствующей большой длине цепи, т. е. большой величине отношения скорости роста цепи к скорости обрыва цепи. Если это наблюдается, то почти любое вещество, способное разлагаться с образованием свободных радикалов, которые могут инициировать цепи при умеренной скорости Rl, будет давать большую скорость цепной реакции, равную X (длина цепи). Трудно согласовать это неспецифическое поведение катализаторов свободнорадикальных цепных реакций со строго специфическим поведением ферментов. Кроме этого, до сих пор не было получено положительных доказательств существования свободных радикалов в ферментативных реакциях фактически же доказано, что свободные радикалы, (образованные, например, при облучении) уничтожают активность ферментов. Более того, имеются [c.110]

На защитное действие окислительных ферментов указывает наблюдение, сделанное также Зибер , согласно которому из фибрина лошадей, иммунизированных против столбняхга и дифтерии, можно приготовить оксидазы, активные по отношению к этим токсинам. [c.45]

Для опытов мы пользовались раствором очищенной растительной ие )-оксидазы, активность которой была определена ио методу, основанному на окислении гваякола. 1 см этого раствора соответствовал 11.5 мг окисленного гваякола. Опыты были поставлены точно так же, как и вышеописанные с пергидридазой. Мы не будем входить в детали нх, так как все они дали отрицательный результат. [c.523]

Для высших растений на примере завершающих оксидаз показано, что изменения условий среды (температура, парциальное давление кислорода) могут вызывать изменения ферментативного-аппарата. Рубин, Арциховская и Иванова (1951), Арциховская и Рубин (1955) нашли, что активирование молекулярного кислорода в тканях цитрусовых плодов и яблок катализируется одновременно несколькими оксидазами, обладающими различной зависимостью-от факторов среды. В процессе развития плодов, происходящего на фоне закономерно изменяющихся температурных условий, изменяется и соотношение активности отдельных оксидаз. У зеленых растущих плодов основная роль в дыхании принадлежит оксидазам, способным развивать максимальную активность в условиях высоких температур воздуха, характерных для данного периода развития этих органов. К осени ведущая роль переходит к оксидазам, активность которых менее чувствительна к понижению температуры воздуха. Аналогичные соотношения наблюдаются и между тканями, находящимися в различных условиях снабжения кислородом. Чем больший недостаток кислорода испытывают клетки ткани, тем большую роль играют оксидазы, способные насыщаться кислородом при низких парциальных давлениях кислорода. На цитрусовых плодах экспериментально вызваны изменения в системе завершающих оксидаз путем воздействия температурой и изменением концентрации кислорода в окружающей плод атмосфере. Эти данные показывают, что в приспособлении дыхательного процесса к окружающим условиям существенное значение имеют изменения ферментативного аппарата. Данные о роли ферментативного аппарата в приспособлении организма к температуре и парциальному давлению кислорода получены также и для животных. Так, например, возрастные изменения в системе катализаторов дыхания у мясной мухи наблюдали Карлсон и Векер (Karlson а. Weker, 1955). Интересные данные приводятся в работе Вержбин-ской (1954), которая показала, что переход животных от водного образа жизни к наземному, совершившийся в процессе эволюции, привел к существенным изменениям в окислительно -восстанови-тельной системе мозга. При этом значительно снизилась активность ферментов, катализирующих анаэробные процессы, и одновременно существенно возросла активность цитохромной системы, активирующей кислород, поглощаемый в процессе аэробного дыхания. [c.89]

Исключительно высокой устойчивостью к действию токсина (в том числе токсина факультативных микроорганизмов) обладают флавопротеиновые оксидазы. Активность последних при заражении обычно сильно возрастает, что характерно, однако, только для устойчивых форм растений. [c.241]

Исследования показывают, что отдельные представители группы конечных оксидаз отличаются в отношении зависимости действия каждой из них от условий температуры, парциального давления Ог и др. Например, действие отдельных оксидаз весьма различно изменяется при изменении парциального давления кислорода в атмосфере (рис. 73). Наибольшим сродством к кислороду обладает цитохромоксидаза, максимальная активность которой отмечается при очень низких концентрациях Ог (1% или немногим выше) (см. рис. 73). Полную противоположность представляют флавопротеиновые оксидазы, активность которых возрастает почти пропорционально увеличению концентрации кислорода в газовой среде. Среднее положение занимают медьпротеиды — полифенолоксидаза и аскорбатоксидаза. [c.243]

Исключительно высокой устойчивостью к действию токсина обладают флавопротеиновые оксидазы, активность которых при заражении иммунных форм растений сильно возрастает. Внутри группы металлсодержащих оксидаз медьпротеиды, в общем, менее чувствительны к токсинам, чем железопротеиды. [c.657]

На рис. 89 показаны результаты эксперимента, в котором элюцию смеси белков, включающей и цитохром-с-оксидазу, с колонки фенилсефарозы вели последовательно пятью разными детергентами. Как и следовало ожидать, цитохром-с-оксидазу снимает Тритон Х-100. Еще две зарегистрированные в опыте ферментативные активности выходят раньше, при элюции другими детергентами, а наибольшее количество сорбированного белка снимает с колонки на последнем этапе элюции ДДС-Na. Высокая эффективность ДДС-Na в качестве элюента, вероятно, связана с его относительно малой молекулярной массой. Можно предположить, что на каждый гидрофобный участок поверхности белка садится несколько молекул ДДС-Na, привнося тем самым сильно выраженную гидрофильную функцию. [c.185]

Предложены электроды для огфеделения суммы некоторых аминокислот (тирозин, фенилаланин, триптофан, метионин) в крови, поскольку их содержание является важным диагностическим показателем в клинических анализах. Такие датчики представляют собой катионоселективный электрод, чувствительный к образующимся при ферментативном окислении ионам аммония, на котором иммобилизован слой Ь-аминокислотной оксидазы из змеиного яда. Датчики другого типа регистрируют уменьшение активности ио-дид-ионов на поверхности электрода в результате реакций [c.216]

Эта реакция, играющая важную роль в нейронах мозга, активно протекает также в надпочечниках. Уже давно известно, что надпочечники особенно богаты аскорбиновой кислотой. Структура окисленной формы витамина С, д идроаскорбиновой кислоты, показана в дополнении 10-Ж. Дофамий- р-гидроксилаза содержит несколько атомов меди, и полагают, что аскорбиновая кислота восстанавливает два атома меди из состояния 4-2 в состояние +. Затем присоединяется Ог — возможно, подобно тому, как он присоединяется к гемоцианину (разд. Б,4). В результате образуется нечто подобное координационно связанному с металлом иону О2, который используется в реакции гидроксилирования. Следует упомянуть, что на молекулу витамина С оказывает действие еще и другой медьсодержащий фермент (оксидаза аскорбиновой кислоты дополнение 10-3). [c.442]

По-видимому, можно ожидать, что конечные формы окисления Ре(Ш)-порфиринов до 0=РеП также будут активны в процессах экстракоординации при функционировании оксидаз и пероксидаз в живых клетках. [c.269]

Оксидазы липидов. В хлоропластах и листьях многочисленные белки имеют в качестве простетической группировки атом металла, иногда связанный с гемом (пластоцианин, ферредоксин, цитохромы и пр.). Эти белки могут проявлять активность в отношении перекисного окисления липидов, когда они находятся в нативном [64] или даже денатурированном виде [29]. В любом случае в хлоропластах может происходить распад липидов, затем образованных гидроперекисей, который приводит к появлению Сб-альдегидов с характерными запахами травы и листьев [39]. [c.257]

Раствор аравийской камеди прозрачен, имеет желтоватую окраску, дает слабокислую реакцию на лакмус, без запаха. Аравийская камедь содержит оксидазу и пероксидазу, вызывающие окисление разнообразных ароматических оксисоедине-ний. В тепле растворы аравийской камеди легко становятся добычей дрожжей, плесеней и бактерий. Стерилизованная слизь не содержит активных оксидаз и в герметической упаковке хорошо сохраняется. [c.181]

Ферментное ингибирование в присутствии олигомеров кремневой кислоты может быть следствием либо направленности активных центров фермента в сторону кремнеземной поверхности, либо денатурации молекулы фермента по механизму Марголиса. Глюкоза-6-фосфатаза из микросом клеток печени крыс ингибируется олигокремневыми кислотами при их содержании 0,01—0,025 % S1O2 в отличие от некоторых других фос-фатаз, например дегидрогеназы и оксидазы [279]. Кинг и др. [c.1061]

Можно вводить метку в а-положение аминокислоты путем декарбоксилирования производных а-ацетиламиномалоновой кислоты см. схему (7) в кислых растворах тритийсодержащего растворителя. Альтернативно, можно вводить метку в а-положение аминокислоты непосредственно в условиях, которые вызывают рацемизацию при а-С атоме, т. е. в сильно щелочных средах или при кипячении с уксусным ангидридом в уксусной кислоте. Однако для проведения многих биологических исследований лучще избегать применения [а- или Р- Н] меченных аминокислот. Обмен трития в этих положениях происходит через реакции трансаминирования схема (32) потеря трития, находящегося в р-положении аминокислот, используется в методе анализа трансаминаз. Обработка а.р-тритированных а-аминокислот с помощью оксидаз аминокислот или почечной ацилазы может приводить к существенной потере активности осторожность следует соблюдать и при использовании ферментов для разделения рацемических аминокислот, меченных радиоактивными изотопами. [c.249]

Обычно эти реакции своднорадикального окисления протекают в активном центре соответствующих ферментов, а промежуточные продукты не появляются во внещней среде. При изменении условий функционирования дыхательной цепи (например, при гипоксии) в ней также возможно одноэлектронное восстановление кислорода, объясняющееся тем, что его сродство к убихинону выще, чем к цитохромоксидазе. Эти процессы приводят к образованию супероксид-аниона кислорода. Этот радикал может образовываться и под влиянием ультрафиолетовых лучей, а также путем взаимодействия кислорода с ионами металлов переменной валентности (чаще всего с железом) или в ходе спонтанного окисления некоторых соединений, например дофамина. Наконец, он может продуцироваться в клетках и такими ферментами, как ксантиноксидаза или НАДФН-оксидаза. [c.314]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

Для синтеза ФАД были использованы также пиперидатные производные АМФ [406]. Кроме того, был получен аденозин-5 -фосфоимидазолид (АМФ-И) [4071. При конденсации АМФ-И с РМФ (V) образуется ФАД с выходом 67% [3981. Получен также флавинбензимидазолдинуклеотид 1408] он не связывается с активным центром оксидазы Ь-аминокислот. [c.557]

В патогенезе ищемического миокардита определенную роль играет энзимная система ксантин-оксидазы. При изучении более 103 различных флавоноидов наиболее активными в ингибировании этого энзима оказались 6- и 8-замещенные флавоны со свободными 5- и 7- гидроксилами из растений семейства губоцветных )180]. [c.137]

В. Окисление супврокоид-анионом. Супероксид-анион 0 , однозлектронно восстановленная форма (кислорода, обнаружен на поверхности различных ка тализаторов окисления. Кроме того, он является активной частицей в биохимических окислительных процессах, ускоряемых оксигеьазой и оксидазой. Эти ферменты, содержащие металлы, такие, как Си, Ъп, Мп и Ге, как известно, способсгауют диспропорционированию аниона 0 До молекулярного кислорода и пероксида водорода [ 46]. Изучение механизма взаимодействия О с комплексами переходных металлов необходимо для понимания принципа действия таких супероксиддисмутаз. [c.214]

Ферменты и другие биологически активные вещества. В мол ке в настоящее время обнаружено более 100 ферментов, в тс числе оксиредуктазы (дегидрогеназа, оксидаза, пероксидаза, п роксид-дисмутаза), трансферазы, гидролазы (эстераза, гликоз даза, протеаза), липазы, изомеразы и лигазы. Большая часть них имеет нативное происхождение и переходит в молоко из кл ток молочной железы во время секреции (к ним относятся щело ная фосфатаза, ксантиноксидаза, протеаза и др.). [c.150]

Токсичность молекулярного кислорода, например, может быть следствием активного акцептирования им электронов с растворимых переносчиков, функционирующих в процессах брожения, что будет приводить к истощению внутриклеточного пула восстановленных доноров электронов, необходимых для биосинтезов. Действительно, было обнаружено, что активность растворимых флавопротеинов, способных функционировать как НАД(Ф) Н2-оксидазы, повышалась в 5 —6 раз при выращивании lostridium a etobutyli um в аэробных условиях сравнительно с анаэробными. Сдвиг под влиянием О2 электронных переносчиков в сторону их преимущественного нахождения в окисленном состоянии приводил к подавлению роста и изменению выхода продуктов брожения прекращению синтеза масляной кислоты и накоплению более окисленного продукта — уксусной кислоты. [c.328]

Природные пиретрины и синтетические пиретроиды первого и второго поколения для усиления их действия обычно применяют в смеси с синергистами. Их используют для борьбы с мухами и другими вредными насекомыми в быту, а также с вредителями запасов. Нередко пиретроиды применяют в смеси с другими инсектицидами. Добавка к пиретроидам синергистов вызвана необходимостью подавления в организме насекомых действия оксидаз, которое приводит к потере инсектицидной активности эфиров хризантемовой кислоты. В качестве синергистов предложены различные вещества [1], например, пиперонилбутоксид, октахлордипропиловый эфир. [c.185]

Дигидроксииндолин-2-карбоновая кислота 6.365, подвергаясь действию оксидаз, дает набор более глубоко окисленных веществ (некоторые из них приведены в нижней части схемы). Здесь же под номером 6.368 изображена молекула адренохрома, образующаяся при аналогичном окислении адреналина 6.7 (см. разд. 6.2). Бетаин 6.368, а также ортохиноны 6.366 и 6.367 содержат химически активные сопряженные двойные связи и нуклеофильные группы. За счет этих реакционных центров у животных они подвергаются полимеризации, образуя окрашенные высокомолекулярные вещества, называемые меланинами. Это происходит в специализированных клетках — меланоцитах. Цвет пигмента зависит от структурных особенностей и степени полимеризации и охватывает диапазон от желтого и красного до совершенно черного. Меланины обусловливают окраску кожи, глаз и волос человека, В коже они выполняют функцию защиты от ультрафиолетового облучения служат ловушкой свободных радикалов, рождающихся при действии высокочастотной составляющей солнечного света. Волосяные и перьевые покровы млекопитающих и птиц также окрашены меланинами. Меланиновую природу имеет и пигмент чернильной жидкости каракатицы, которую она извергает, чтобы скрыться от опасности. [c.514]

На 3-й день исследования для идентификации чистой культуры у нее выявляют оксидазную активность и делают посев на среды с углеводами (табл. 2.4). Менингококки обладают оксидазой, ферментируют глюкозу и мальтозу с образованием кислоты, лактозу, сахарозу и фруктозу не ферментируют, полисахарид из сахарозы не образуют, не растут в присутствии 0,2 % желчи. Для выявления оксидазной активности на кусочек фильтровальной бумаги, смоченной каплей свежеприготовленного 1%-го раствора солянокислого парадиэтилфенилендиамина, петлей наносят культуру менингококков. Культуры, обладающие оксидазной активностью, в течение 30 — 60 с вызывают вначале порозовение, а затем почернение бумаги с реактивом. Для определения способности образовывать полисахарид культуры нейссерий засевают на бескрахмальную среду с 1 % сахарозы и инкубируют при 37 °С в течение 24 — 48 ч, после чего на рост наносят каплю йодного раствора Люголя. В случае образования полисахарида сразу развивается буро-лиловое окрашивание. [c.118]

Повторное и хроническое отравления. Длительное воздействие вещества сопровождается нарушением функции печени, повреждением активности системы оксидаз, развитием геморрагии, повреждением нервной системы. Развивается угнетение коры головного мозга, гипертиреоидизм. [c.675]

Сами по себе эти катализаторы обычно вялы и не могут идти в сравнение с активными гетерогенными катализаторами. Но зато они обладают ясно выраженной способностью ферментных простетических групп активироваться молекулярными аддендами и носителями. В ряде случаев эта активация достигает десятков или сотен относительных единиц, хотя ни в одном случае еще не был достигнут уровень ферментной активности. Весьма замечательной чертой такой активации является частое отсутствие строгой избирательности между активным элементом, с одной стороны, и активирующим балластом и носителем — с другой. Например, каталазная, оксидаз-ная и пероксидазная функции ионов железа в десятки и сотни раз усиливаются при взаимодействии с самыми различными веществами с порфирином (гемин), окси- и кетокислотами, сульфамидозолом, с поверхностью углей (особенно азотсодержащих) и другими адсорбентами. [c.48]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология