Аморфные тела белки

Белковые вещества разнообразны по своему агрегатному состоянию. Часто это твердые аморфные тела, имеющие вид белых порошков. Белки шерсти (кератин) и шелка (фиброин) — прочные волокна. Некоторые белки получены в кристаллическом состоянии (гемоглобин крови). Многие имеют консистенцию вязких жидкостей или студней. [c.295]

В состав всех живых организмов входят азотсодержащие вет щества, называемые белками. Многие из них образуют типичные аморфные твердые тела, дающие коллоидные растворы. [c.167]

Необходимо упомянуть также, что наряду с пачками макромолекул в полимерных телах наблюдаются и совершенно иные образования. В ряде случаев гибкие макромолекулы свертываются в хаотические или упорядоченные клубки, каждый из которых состоит всего лишь из одной макромолекулы. Такие клубки, называемые глобулами, встречаются как в аморфных, так и в кристаллических полимерах. Они, как и пачки, могут быть элементами более крупных структурных образований (известны, например, глобулярные кристаллы полимеров), а также располагаться между пачками в аморфных полимерах и между пачечными надмолекулярными структурами в кристаллических полимерах. Глобулярные структуры имеют особое значение в биологии, так как многие белки и вирусы, являясь [c.227]

Так, например, атактический полистирол является аморфным полимером, не кристаллизующимся при всех известных в настоящее время условиях. С другой стороны, некоторые белки дают макроскопические кристаллы с правильным огранением и оптической анизотропией. Однако рентгенограмма стирофлекса (ориентированный полистирол) весьма похожа на рентгенограмму микрокристаллического тела, а рентгенограмма такого белкового кристалла мало отличается от рентгенограммы простого жидкого тела. Следовательно, в стиро-флексе малые участки цепных молекул упорядочены значительно лучше, чем в белковом макрокристалле. Что это так. мы уже знаем из VII очерка. [c.131]

Накопление белка осуществляется вскоре после процесса оплодотворения в эндосперме в отдельных внутриклеточных белковых телах. По мере созревания зерна запасные белки приобретают более аморфную форму, а в зрелом зерне формируют матрицу, в которой размещаются зерна крахмала. Белки зерновых культур классифицируют по их ра- [c.21]

Малость длины дебройлевской волны для электрона означает большой радиус сферы Эвальда (см. стр. 268), ее вырождение в плоскость. Это сильно упрощает истолкование электро-нограмм, так как они оказываются прямыми изображениями плоского сечения обратной решетки кристалла. Атомные факторы для рассеяния электронов также пропорциональны атомному номеру, но по своей абсолютной величине они во много раз больше, чем для рентгеновских лучей. Иными словами, электроны взаимодействуют с веществом значительно сильнее, чем рентгеновские кванты. Поэтому они сильно поглощаются веществом, и для исследования его структуры необходимо пользоваться очень тонкими пленками толщиной порядка 10 —10 см, тогда как размеры кристаллов, изучаемых в рентгенографии, порядка 10 см. Исследование необходимо проводить в высоком вакууме. Это делает невозможным применение электронографии для изучения глобулярных белков в их нативном состоянии — вакуум высушит белок. Тем не менее электронография позволяет получить ценные результаты при исследовании фибриллярных белковых структур, синтетических полимеров и других аморфных тел. Существенное преимущество электронографии состоит в том, что она позволяет локализовать атомы водорода (подробное изложение см. в монографиях [31, 32]). [c.275]

Наиболее удивительным фактом является то, что в природе существуют и относительно большие (микроскопических размеров) одиночные кристаллы полимеров, обладающие хорошо развитыми гранями. В специальных условиях были получены такие кристаллы триацетилцеллюлозы, белков и других полимеров [18—20]. Была исследована и структура этих кристаллов, представляющих исключительный интерес для изучени.я строения кристаллических полимеров. Рентгенограммы неожиданно показали картины рассеяния, характерные для аморфно-жидких тел [19, 21]. [c.80]

Из имеющейся информации о природных белках очевидно, что структурными формами (а- и р-структурами), описанными в предыдущих разделах, нельзя охарактеризовать все аспекты их молекулярной организации. Спиральные участки для большинства белков являются лишь частью их макромолекулы и в большинстве случаев могут объяснить только малую долю ее конформации. Вместе с тем макромолекулы белка имеют ясно выраженную пространственную конфигурацию, которая не менее строго определена, чем конфигурация высоко спиральных систем. Этот уровень организации белковой молекулы, включающий в себя вторичную структуру полипептидных цепей, как мы уже упоминали, в настоящее время принято называть третичной структурой. Для пояснения напомним, что молекулы глобулярных белков представляют собой сверхклубки , состоящие из спиральных и аморфных сегментов. Последние наделяют полипептидные цепи достаточной гибкостью и позволяют им свернуться в компактную глобулу, которая стабилизируется различного рода связями. Вот эта пространственная упаковка чередующихся спиральных и аморфных участков первичной цепи в компактное и симметричное тело и составляет третичную структуру макромолекулы белка. [c.115]

Такое разрешение включает в пик электронной плотности несколько атомов и отражает кристаллическую структуру только на уровне молекулы. На рис. 32 представлена трехмерная модель молекулы миоглобина внутри молекулы виден изогнутый стержень высокой электронной плотности, представляющий собой полипептидную цепь спиралевидного типа. Стержень изогнут и свернут в компактное тело — глобулу в местах изгибов регулярность спирали нарушена, и полипептидная цепь белка находится в аморфном состоянии. Хорошо видна также геминовая группа с атомом железа. Справа изображена схема этой модели диск изображает геминовую группу. [c.124]

При рассмотрении рис. 33 ясно различимы все три уровня организации белковой молекулы. Во-первых, последовательность аминокислот, их правильное чередование вдоль полипептидной цепи, которое составляет первичную структуру белка. Далее видно, что на линейных участках полипепуидная цепь свернута в спираль, соответствующую а-спирали Полинга и Кори. И, наконец, чередующиеся спиральные и аморфные участки уложены в пространстве в компактное и симметричное тело — глобулу, образуя третичную структуру белка. [c.126]

Между взаимодействием боковых радикалов и тенденцией полипептидной цепи образовывать спирали существует антагонизм и конкуренция. В тех местах, где спирали ломаются и изгибаются, регулярность их нарушена и образуются аморфные области макромолекулы. Под третичной структурой белка мы понимаем укладку спиральных и аморфных участков полипентидных цепей в компактном теле — глобуле. Силы, определяющие третичную структуру белка, это, с одной стороны, вандерваальсовы силы между боковьшп радикалами, с другой стороны, дисульфидные и иные ковалентные связи, придающие жесткость структуре глобулы. [c.34]

Таким образом каждый метод исследования приводил все к новым и новым продуктам расщепления белковых веществ, но несмотря на это проникнуть в строение белковой молекулы не удавалось, так как при этих попытках упрощения молекулы белка получались главным образом аморфные неиндивидуализируемые соединения. Поэтому нужно считать большим завоеванием исследования Шютценбергера, которому удалось разложить белковые тела, нагревая их с баритовой водой в продолжение нескольких часов в автоклаве до высокой температуры (200°), на одни только кристаллические вещества. Так как вес продуктов распада (по удалении барита) превосходил вес исходного материала, то, очевидно, происходило присоединение воды другими словами, при действии баритовой воды был достигнут гидролиз белка на кристаллические производные. [c.329]

В современных ЯМР-исследованиях широко используются резонансные сигналы от стабильных изотопных атомов F, А1, Si и других, даже Xe [36], причем оказалось, что ЯМР- Хе-спектроскопия является ценным инструментом для исследования структуры и динамического поведения различных материалов. Из-за большой поляризуемости ксенон чрезвычайно чувствителен к локальному 01фужению. Он пригоден для исследования цеолитов, клатратов, аморфных твердых тел, полимеров и белков. Если ксенон адсорбируется на кремнеземе, то можно различить окружение во внутри- и межчастичном пространстве по химическому сдвигу полосы Xe, в том числе проследить влияние термической обработки, например, двумерной спектроскопией. Так, определено, что повышение температуры обработки приводит к изменению поверхности кремнезема и к увеличенной подвижности газообразного ксенона в сетке пор. [c.292]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология