Аспарагиновая кислота оксидаза

Оксидаза D-глутаминовой кислоты найдена в печени некоторых головоногих, в том числе у осьминога [125, 144]. Этот фермент отличается от оксидазы, окисляющей другие D-аминокислоты, и также проявляет некоторую активность по отношению к D-аспарагиновой кислоте. [c.187]

Обратимое превращение аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную было рассмотрено в гл. И1. Процессу окисления углеродного остова аспарагиновой кислоты, наблюдаемому в опытах с тканевыми препаратами крысы [10], вероятно, предшествует переаминирование. Аспарагиновая кислота декарбоксилируется различными специфическими декарбоксилазами с образованием либо а-аланина, либо р-аланина (стр. 208). Были рассмотрены также роль аспарагиновой кислоты в образовании аргининоянтарной кислоты в процессе синтеза мочевины (стр. 339) и использование а-аминогруппы аспарагиновой кислоты в биосинтезе пуринов (стр. 283, и [11]). L- и D-изомеры аспарагиновой кислоты не дезаминируются со сколько-нибудь заметной ско-)остью под действием общих аминокислотных оксидаз. Однако -аспарагин оки-сляется оксидазой змеиных ядов, а относительно специфичные оксидазы, найденные в почках животных различных видов, катализируют окисление D-аспарагиновой кислоты (стр. 187). Биосинтез аспарагина был рассмотрен в гл. Ill этот вопрос нуждается в дальнейшем изучении [12]. В организме животных, по-видимому, возможен синтез аспарагина. Имеются [c.311]

Неправильно было бы, однако, считать, что оксидаза L-аминокислот играет существенную роль в дезаминировании L-аминокислот в организме. Против этого говорят следующие факты 1) активность этого фермента в почках и в печени (в органах, где интенсивно происходит дезаминирование аминокислот) сравнительно незначительна, 2) L-аминооксидаза практически не катализирует дезаминирование глютаминовой и аспарагиновой кислот, образующихся в больших количествах как при гидролизе белков, так и синтетически 3) оксидаза L-аминокислот обнаружена только лишь в почках и в печени, в иных же органах и тканях она отсутствует. [c.346]

Таким образом, окислительное дезаминирование аминокислот в организме может протекать не только в результате действия оксидаз аминокислот, но в результате действия аминофрез и дегидразы -глютаминовой кислоты. Учитывая это обстоятельство, а также то, что при синтезе мочевины (и некоторых других азотистых соединений) используются аминогруппы аспарагиновой кислоты без промежуточного образования аммиака, можно заключить, что реакции переаминирования аминокислот играют очень важную роль в процессах азотистого обмена. [c.356]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология