Дезаминирование аминокислот окислительное

Нингидрин. Реакция нингидрина (трикетогидринденгидрата) с аминокислотами используется для обнаружения и количественного определения аминокислот. Нингидрин, являющийся сильным окислителем, вызывает окислительное дезаминирование аминокислоты, приводящее к образованию аммиака, двуокиси углерода, соответствующего альдегида и восстановленной формы нингидрина [c.48]

У млекопитающих реакции переаминирования играют существенную роль в дезаминировании аминокислот. Аминогруппа передается путем переаминирования к глутаминовой кислоте последняя дезаминируется окислительным путем под действием высокоактивной и широко распространенной глутаматдегидро-геназы. Дезаминирование некоторых аминокислот, например цистеина, серина, треонина, гомоцистеина, гомосерина, аспарагиновой кислоты, гистидина и триптофана, осуществляется особыми ферментами (см. гл. IV). [c.172]

Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим типом реакций является окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гистидина, подвергающегося внутримолекулярному дезаминированию. [c.432]

Какова же дальнейшая судьба а-кетокислот, возникающих в результате окислительного дезаминирования аминокислот -Кетокислоты могут подвергаться в организме разнообразным превращениям. Здесь мы остановимся на некоторых из них. [c.331]

Для открытия в биообъектах и количественного определения аминокислот успешно применяется реакция их с нингидрином. На I стадии реакции образуется восстановленный нингидрин за счет окислительного дезаминирования аминокислот (параллельно происходит декарбоксилирование аминокислот) [c.41]

Рассмотрим более подробно механизм окислительного дезаминирования аминокислот, протекающего в две стадии. [c.432]

Ферментативное окисление аминов — важный биологический процесс. Так, например, при окислительном дезаминировании аминокислот первоначальное дегидрирование первичных аминокислот до иминокислот приводит к быстрому гидролизу с образованием соответствующего кетона (оксокислоты) и аммиака [c.105]

Окислительное дезаминирование аминокислот нингидрином имеет аналитическое значение (разд. 1.7.1). [c.69]

Независимо от типа ферментов, катализирующих реакцию окислительного дезаминирования аминокислоты, ее механизм будет аналогичен. Процесс окислительного дезаминирования аминокислот протекает в две стадии. [c.372]

Процесс распада белков в растениях происходит под влиянием протеолитических ферментов и протекает с выделением энергии. Распад белков особенно интенсивно протекает в прорастающих семенах. Аминокислоты, образующиеся при рас--паде белков, подвергаются дезаминированию. Основным путем дезаминирования аминокислот в растениях является окислительное дезаминирование, протекающее через стадию образования иминокислоты под влиянием оксидаз амино-,кислот. [c.282]

В присутствии каталазы перекись водорода разрушается в этом случае реакция окислительного дезаминирования аминокислоты протекает по суммарному уравнению [c.184]

Смесь амилового, изоамилового, бутилового и других спиртов называют сивушными маслами. Сивушные масла накапливаются при спиртовом брожении как побочные продукты, образующиеся при распаде белков и дальнейшем окислительном дезаминировании аминокислот. [c.198]

Источником энергии, очевидно, служит сопряженная реакция окисления-восстановления. Роль донора водорода могут выполнять, например, аланин, лейцин, изолейцин, валин, серин, метионин и т.д. Акцепторами водорода могут служить глицин, пролин, аргинин, триптофан и т.д. Аминокислота-донор дезаминируется в оксокислоту, которая затем в результате окислительного декарбоксилирования превращается в жирную кислоту. Этот этап сопряжен с фосфорилированием и, таким образом, представляет собой реакцию, доставляющую энергию. Водород, перенесенный при этом на ферредоксин, снова связывается при восстановительном дезаминировании аминокислоты-акцептора. Однако не все аминокислоты используются всеми пептолитическими клостридиями. [c.298]

Установить последовательность реакций в процессе окислительного дезаминирования аминокислот [c.594]

Первая стадия является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта (иминокислота), который на второй стадии спонтанно без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и а-кетокислоту. Следует указать, что оксидазы аминокислот (Ь- и О-изомеров) являются сложными флавопротеинами, содержащими в качестве кофермента ФМН или ФАД, которые выполняют в этой реакции роль акцепторов двух электронов и протонов, отщепляющихся от аминокислоты. Оксидазы Ь-аминокислот могут содержать как ФМН, так и ФАД, а оксидазы О-аминокислот-только ФАД в качестве простетической группы. Схематически реакции окислительного дезаминирования аминокислот с участием коферментов могут быть представлены в следующем виде [c.432]

Обратимся теперь в соответствии с темой предыдущих глав к рассмотрению окислительных путей, на которые направляются дезаминированные аминокислоты. Речь пойдет о катаболических путях, обеспечивающих окисление главных питательных веществ и их использование в качестве источника энергии. Позже мы еще вернемся к вопросу о судьбе аминогрупп. [c.576]

Механизм окислительного дезаминирования. Согласно имеющимся в настоящее время данным, процесс окислительного дезаминирования аминокислот в тканях может состоять из следующих промежуточных реакций [c.330]

Окислительное дезаминирование аминокислот (стр. 330) в мозговой ткани доказано только для Ь (4-)-глютаминовой кислоты превраш,ение аминокислот в мозгу осущ,ествляется преимущественно путем переаминирования (стр. 332). [c.409]

Окислительное дезаминирование. Аминокислоты под влиянием многих окислителей, таких, как гипохлори-ты, хлорамин Т (см. том II), персульфаты, отщепляя а.ммиак, превращаются в соответствующие кетокислоты [c.784]

Аналогичные наблюдения сделаны в области окислительного дезаминирования аминокислот - 265 [c.95]

Из схемы 1 видно, что только три аминокислоты — аланин п аспарагиновая и глутаминовая кислоты — образуются путем аминирования соответствующих сб-кетокислот. Обратная реакция, дезаминирование аминокислот с образованием й-кетокислот, является первой ступенью распада природных аминокислот. Соответствующие а-кетокислоты были выделены в виде динитро-фенилгидразонов [99]. Окислительное дезаминирование аминокислот происходит в срезах печени и почек. Не только природные [c.377]

Аминокислоты, дезаминирование — общая закономерность окислительного превращения аминокислот в организме. В результате дезаминирования аминокислоты, как правило, переходят в кетокислоты. С есгвует несколько путей дезаминирования аминокислот восстановительный," окислительный, дегидратазный, гидролитический в внутримолекулярный. [c.7]

В качестве интересного примера подобных систем можно отметить окислительное дезаминирование аминокислот, сопровождающееся образованием кетокислот, аммония пероксида водорода, под действием пиридоксаля и ионов трехвалентного марганца при комнатной температуре. Эта реакция служит моделью действия некоторых аминооксидаз. а-Метилаланин, К-метилаланин и молочная кислота в этих условиях не окисляются, но аланин реагирует очень быстро. Помимо аланина в реакцию вступают другие аминокислоты, их эфиры и амиды, однако простые амины характеризуются низкой реакционной способностью или вообще ее не имеют. Скорость поглощения Ог уменьшается при добавлении этилендиаминтетрауксусной кислоты, но не зависит от облучения светом или присутствия ингибиторов свободных радикалов, например фенолов (следовательно, реакция, очевидно, не идет по свободнорадикальному цепному механизму). Глицин окисляется в пять-шесть раз быстрее, чем а,а-дидейтероглицин. Эти результаты согласуются со схемой (11.13). Промежуточные комплексы 11.10 и 11.11 типичны для катализируемых пиридоксалем реакций аминокислот. [c.293]

Третьим процессом, который также способствует сохранению натрия в организме, является образование в почках аммиака, который используется вместо других катионов для нейтрализации и выведения кислых эквивалентов с мочой. Основным источником этого служат процессы дезаминирования глутамина, а также окислительного дезаминирования аминокислот, главным образом глутаминовой кислоты. [c.614]

Первые три типа дезаминирования характерны для ряда микроорганизмов, иногда встречаются у растений. Для животных, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладаюшим типом реакции является окислительное дезаминирование аминокислот. [c.372]

Биохимическое дезаминирование аминокислот. Отщепление азота от аминокислот в виде аммиака является окислительной реакцией (Кнопп, 1910 г. Нейбауер, 1911 г.), приводящей к получению а-кетокислот. Точное доказательство в пользу возникновения этих кислот было получено при обработке различных а-аминокислот срезами различных органов (в данном случае срезами печени и почек Кребс, 1933 г.). Образующиеся а-кетокислоты были выделены в виде и-нитро- [c.387]

Аммиак, образующийся при дезаминировании аминокислот (и, отчасти, дипептидов), при дезаминировании аминопурнпов в оксипурины и при других реакциях обмена аминокислот и биогенных аминов у человека и млекопитающих животных в норме почти весь превращается в мочевину (см. работу 138), которая и выделяется как конечный продукт белкового обмена. Синтез мочевины из аммиака и угольной кислоты связан с затратой энергии и в организме сопряжен с окислительными реакциями, дающими необходимую для такого синтеза энергию. Синтез мочевины в организме млекопитающих, подробно изучавшийся М. Ненцким и И. П. Павловым, происходит главным образом в печени и осуществляется, по-видимому, несколькими путями. Одним из путей образования мочевины является орнитиновый цикл (см. стр. 198). [c.195]

Реакция (б) обнаружена у бактерий и в митохондриях печени, но не у растений Интересно отметить, что, как показало изучение кристаллической глутаматдегидрогеназы из печени, этот фермент катализирует ряд обратимых реакций окислительного дезаминирования аминокислот, включая реакцию окислительного дезаминирования L-аланина. Глутаматдегидрогеназа состоит из четырех субъединиц, которые при совместном действии катализируют реакцию с глутаминовой кислотой. По отдельности же эти субъединицы активны по отношению к аланину, а не глутаминовой кислоте. [c.399]

Дезаминирование аминокислот с образованием соответствующих а-кетокислот было впервые обнаружено Нейбауером [110] и Кноопом [111]. Оно осуществляется посредством двух основных общих механизмов — переаминирования (стр. 208) и окислительного дезаминирования. Окислительное дезаминирование аминокислот было впервые обстоятельно изучено Кребсом [112—114]. Он установил, что препараты печени и почек катализируют окисление как D-, так и L-изомеров аминокислот. [c.182]

Аминокислоты, окислительное дезаминирование —ферментативный процесс, контролируемый оксидазами аминокислот (дегидрогеназами аминокислот), с образованием иминокислот, которые гидролизуются до кетокислот и аммиака. В организме животных наиболее активная из них оксидаза Ь-глутаминовой кислоты. Схема окислительного дезаминирования такова [c.9]

Известно, что при ферментативном окислительном дезаминировании аминокислот in vivo сначала происходит отщепление водорода от аминокислоты с образованием ненасыщенной ими-нокислоты, которая затем превращается в соответствующую ке-токислоту и аммиак [c.229]

При взаимодействии а-аминогрупп с нингидрином (I) развивается фиолетовое окрашивание, связанное с образованием аниона дикетогидриндилидендикетогидриндамина — ДИДА (VII). Начальная стадия реакции [13] включает окислительное дезаминирование аминокислоты (II) с образованием в качестве промежуточного продукта иминокислоты (IV) или кетокислоты (VI), СОг, КНз и альдегида, содержащего на один атом углерода меньше, чем исходная аминокислота. Эта реакция протекает одновременно с восстановлением нингидрина (I) в гидриндантин (III). [c.136]

Обратная реакция, посредством которой глутаминовая кислота превращается в а-кетоглутаровую кислоту, по-видимому, играет важную роль в окислительном дезаминировании аминокислот с образованием аммиака, особенно в стареющих или отделенных от растения органах. Другие аминокислоты, по всей вероятности, подвергаются переаминированию (см. ниже) с а-кегоглутаратом с образованием глутаминовой кислоты. Таким образом, глутаматдегидрогеназа, по-видимому, является у многих высших растений единственным ферментом, окисляющим аминокислоты со значительной скоростью, поскольку у высших растений в отличие от животных тканей, бактерий и грибов общая активность оксидазы аминокислот ничтожна или очень мала. [c.208]

Окислительное дезаминирование аминокислот может осуществляться за счет оксидазы Ь- или О-аминокислот. Обе оксидазы представляют собой флавопротеиды. Оксидаза Ь-аминокислот (Ь-амивокислота кислород — оксидоредуктаза (дезаминирующая), К-Ф. 1.4.3.2) локализуется в эндоплазматической сети клеток печени и катализирует реакцию [c.118]

Бактерии с помощью протеаз гидролитически расщепляют соответствующие азотсодержащие органические соединения до аминокислот, которые подвергаются дальнейвшм превращениям — дезаминированию, декарбоксилированию и т. д. Природа образующихся продуктов зависит от условий и характера процессов, при которых идет дезаминирование (прямое, окислительное, восстановительное) и декарбоксилирование в аэротенках и метантенках. [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология