Хлоропероксидаза

Так, хлоропероксидаза (ХПО) способна хлорировать, бромировать и иодировать различные биомолекулы. Такие ионы, как N , SH, F, являются ядами пероксидазы и дезактивируют ее при больших концентрациях. По-видимому, существует не один, а несколько механизмов окислительного действия пероксидазы, так как она является ферментом при окислении разных по природе веществ — фенолов, аминов, их производных, неорганических ионов. Однако любой механизм должен использовать явление экстракоординации субстрата (L) и Н2О2 на атоме Fe(III) и передачу электронов от [c.750]

Катализируемое хлоропероксидазой хлорирование монохлорди-медона также требует присутствия кислоты, причем между зависимостью от pH связывания СГРе "-хлоропероксидазой и скоростью хлорирования имеется прекрасная корреляция [218], что позволяет установить связь между влиянием протонов на равновесие и скорость реакции. Остается, однако, невыясненным, происходит ли связывание протона во всех перечисленных случаях по одному и тому же центру белка. [c.208]

Железопорфирины должны присоединяться к белку с высокой константой равновесия образования комплекса, но таким образом, чтобы по крайней мере одно место в координационной сфере железа оставалось вакантным для реакции с субстратом (перекисью водорода). Это, в сущности, проблема такого же типа, как и в случае гемоглобйнов и миоглобинов, и решается она тем же способом. Апофермент цитохром с-пероксидазы связывается с некоторыми не содержащими металла порфиринами почти так же прочно, как и с железопорфиринами. Отсюда следует, что энергия взаимодействия порфирина с боковыми цепями аминокислот белка больше, чем металла с гистидином, выступающим в качестве аксиального лиганда. Белок, таким образом, обеспечивает гораздо более высокое значение константы связывания, чем этот лиганд сам по себе. Это означает, кроме того, что белок может регулировать природу аксиальных лигандов путем соответствующего расположения потенциальных лигандов относительно порфиринового кольца. В частности, он предоставляет для комплексообразования только один гистидиновый лиганд в положении, подходящем для координации с железом. Подобный вьшод относится, по всей вероятности, ко всем каталазам и пероксидазам. Как отмечено в разд. 8.5, точная природа аксиального лиганда, предоставляемого для образования комплекса с железом, не является критической. Это может быть гистидин или карбоксилсодержащий лиганд. Каталазную активность проявляет и хлоропероксидаза с гистидиновым лигандом, и настоящие каталазы в их тетрамерной форме, у которых аксиальный лиганд содержит карбоксильную группу. В то же время диссоциированная на мономеры каталаза, у которой природа аксиального лиганда, вероятно, остается неизменной, проявляет пероксидазную активность, так же как и истинные пероксидазы, с гистидином в качестве аксиального лиганда. [c.223]

К счастью, потенциометрические методы иммуноферментного анализа не обязательно являются гетерогенными по своей сути. Гомогенные методы удобнее, чем гетерогенные, так как включают меньшее число операций. Фононг и Рехнитц [6] описали метод гомогенного потенциометрического иммуноферментного анализа для человеческого иммуноглобулина О с использованием СО2-электрода. В этом методе получают конъюгат IgG, меченный ферментом, и затем ингибируют активность последнего, связывая конъюгат с антителами к IgG. Используемая ферментная метка, хлоропероксидаза, несколько необычна. Это гем-содержащий фермент, который катализирует ряд реакций галогенирования органических молекул в присутствии пероксида водорода и соответствующего галогенида, например бромирования (3-кетоадипиновой кислоты. Этот процесс сопровождается образованием СО2, что и используют в данном аналитическом методе [c.62]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология