Микросомы, цитохром

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ьв из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (преимущественно гидрофобных) отщепляются с Ы-конца в процессе солюбилизации белка. Вероятно эта Ы-концевая часть служит гидрофобным якорем, погружаемым в мембрану эндоплазматического ретикулума. Гем в цитохроме Ьв не связан ковалентно с белком, но прочно удерживается между двумя боковыми цепями гистидинов. По способу свертывания цепи этот белок совершенно не похож ни на цитохром с, ни на миоглобин. И в этом случае не видно путей переноса электрона от атома железа на поверхность молекулы [23]. [c.375]

Цитохром 5 выделен из микросом ткани печени. Под действием специфического фермента цитохром-65-редуктазы происходит перенос электронов от восстановленного НАД к железу цитохрома 65. Цитохром Ьь участвует в реакциях дегидрирования жирных кислот в микро-сомах, а в эритроцитах —в реакции восстановления метгемоглобина. [c.156]

Из известных в настоящее время оксигеназ наиболее широко исследован цитохром Р-450. Показано, что цитохром Р-450, выделенный из микросом, является полиферментной системой, причем каждый фермент имеет индивидуальные физико-химические свойства [7, 172, 173]. Механизм активации молекулярного кислорода для всех известных цитохромов Р-450 принимается один тот же [7, 171, 174, 175]. Схема активации Ог включает шесть стадий [c.49]

Ги - другие Ц. или кислород (цитохромоксидазы). Нек-рые (цитохромоксидаза, цитохром Р-450) прочно связаны с мембранами митохондрий, микросом (липопротеидные ком- [c.390]

Цитохром из эндопламматического ретикулума (микросом) печени теленка [561] [c.223]

Во всех случаях фракция микросом печени самцов по сравнению с самками крыс в большей степени трансформирует исследуемые соединения. Это объясняется тем, что активность гидроксилирующего комплекса в мембранах эндоплазматического ретикулума самцов выше, чем самок (табл. 15). Такая разница отмечена как для начального участка цепи НАДФН-цитохром с редуктазы, так и для терминального цитохрома Р-450, переносящего электроны на кислород и непосредственно участвующего в гидроксилировании. [c.173]

Если учесть, что гравитационная перегрузка вызывает функциональные изменения гуморальной системы организма [92, 93], а это, в свою очередь, приводит к повышению метаболизма лекарств [85, 86], то можно было предположить, что такое экспериментальное воздействие на организм способно вызвать индукцию ферментов гидроксилирующего комплекса микросом печени мышей. Сравнение активности НАДФН-цитохром о редуктазы, гидроксила зы и содержания цитохрома Р-450 в микросомах печени показало, что различий в группе контрольных и опытных животных нет. [c.177]

Влияние физиологических факторов. При постнатальном развитии наблюдается увеличение активности энзимов, в том числе и тех, которые отвечают за метаболизм ксенобиотиков. Это является фактором адаптации новорожденных к новым условиям существования. У новорожденных мышей, крыс, морских свинок, кроликов микросо-мальные ферменты, в том числе и цитохром Р450, отсутствуют. [c.413]

Анализ распределения ферментов во фракционируемых тканях основан на двух общих принципах. Первый из них заключается в том, что все частицы данной субклеточной популяции содержат одинаковый набор ферментов. Второй предполагает, что каждый фермент локализован в каком-то определенном месте внутри клетки. Если бы это положение было верно, то ферменты могли бы выступать в роли маркеров для соответствующих органелл например, цито-хромоксидаза и моноаминооксидаза служили бы ферментами-маркерами митохондрий, кислые гидролазы — маркерами лизосом, каталаза — маркером пероксисом, а глюкозо-6-фосфатаза — маркером мембран микросом. Оказалось, однако, что некоторые ферменты, например малатдегидрогеназа, Р-глюкуронидаза, НАДФ Н-цитохром-с-редуктаза, локализованы более чем в одной фракции. Поэтому к выбору ферментов-маркеров субклеточных фракций в каждом конкретном случае следует подходить с большой осторожностью. Более того, отсутствие фермента-маркера еще не означает отсутствия соответствующих органелл. Вполне вероятно, что при фракционировании происходит потеря фермента органел-лами или он ингибируется или инактивируется поэтому для каждой фракции обычно определяют не менее двух ферментов-маркеров. [c.56]

Хотя реакции свободного окисления идут и в цитозоле, и на мембранах различных субклеточных структур, средоточием их являются мембраны эндоплазматической сети клетки. Так как последние при гомогенизации клеток и фракционировании субклеточных частиц гомогената дают фракцию микросом, которая может быть получена в виде препарата, то сейчас активно изучаются организация и функции микросомальной дыхательной цепи. Ее первая особенность сводится к тому, что, несмотря на наличие ферментов цепи переноса электронов, ни в одном пункте этой цепи не происходит сопряжения с фосфорилированием АДФ. Вторая особенность заключается в своеобразии структуры и функциональной активности цитохромов 6 5 и Р-450), входящих в ее состав. В частности, цитохром Р-450 (Л/а 50000, гемопротеин, первичная структура более десятка его форм распшфрована) обладает множеством (сотни, а может быть, и тысячи) форм, возникающих в ответ на введение (или попадание) в организм того или иного класса ксенобиотиков, подобно тому, как антитела синтезируются в ответ на присутствие антигенов поэтому цитохром Р-450 считают своего рода мембранным иммуноглобулином . [c.417]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология