Ферменты окисления цитохрома

На втором этапе восстановленный флавиновый фермент передает электроны на окисленный цитохром Ь, который переходит [c.175]

Очищенный цитохром с не разрушается, не теряет каталитических свойств при действии на него разбавленных кислот или щелочей в пределах pH 4—11,5, не изменяется при кипячении. В нейтральной среде восстановленный цитохром с не окисляется молекулярным кислородом, но окисляется перекисью водорода, феррицианидом и солями меди. Окисленный цитохром с восстанавливается такими восстановителями, как гидросульфит, цистеин, полифенолы и аскорбиновая кислота, а также цитохромами 5 и С1 и рядом ферментов. [c.158]

Вторая группа флавопротеидов гораздо более многочисленна. Эти дегидрогеназы не способны выполнять роль непосредственных акцепторов электронов дыхательного субстрата. Они могут получать только электроны, предварительно мобилизованные анаэробными дегидрогеназами. Окисляя восстановленные пиридиновые дегидрогеназы, они передают получаемые от последних электроны по цепи в направлении к кислороду. Флавиновые ферменты различаются и в отношении акцепторов, которым они способны передавать полученный водород (электроны). Такими акцепторами могут служить другие дегидрогеназы или окисленный цитохром, или, наконец, кислород. Флавопротеиды, способные переносить электроны на кислород, являются, по существу, настоящими оксидазами (например, глюкозооксидаза, оксидаза <1-аминокислот и др.), В результате действия этих ферментов образуется перекись водорода, кислород которой используется пероксидазой. Таким образом, флавиновые оксидазы и перокси- [c.231]

Представляет интерес вопрос о роли пигмента и ферментных систем в процессе разложения воды. Из ферментов цитохром и флавин рассматриваются как возможные участники этого процесса [345, 346]. При этом цитохромная система либо осуществляет электронный перенос между системами хлоропластов, либо непосредственно участвует в окислении воды. [c.138]

Флавопротеид (старый желтый фермент) —0.12 Цитохром 6 (переносящий электрон прн окислении ян- —0,05 тарной кислоты) [c.560]

Половые различия. У взрослых самцов крыс многие ксенобиотики метаболизируются быстрее, чем у самок, что обусловлено действием половых гормонов на синтез ферментов микросомального окисления. Это свидетельствует о том, что эффект проявляется только при достижении половой зрелости и исчезает при кастрации животных. Инсектициды альдрин, изодрин и гептахлор быстрее метаболизируются в эпоксиды у самцов крыс, а так как эти эпоксиды более токсичны, чем исходные инсектициды, самки менее подвержены токсическому воздействию этих соединений. Так как цитохром представляет собой комплекс изоэнзимов, то их содержание также зависит от пола. [c.414]

На основании некоторых явлений, не находящихся в непосредственной связи с катализом, известно, что в результате связывания с белком свойства вещества могут подвергаться глубокому изменению. Так, гем представляет собой нерастворимое в воде и нез стойчивое вещество, быстро превращающееся при соприкосновении с воздухом в гематин вследствие окисления Ре " в Ке " . Наоборот, гемоглобин, образующийся в результате связывания гема с белком — глобином, является растворимым в воде веществом, образующим обратимое соединение с молекулами кислорода — оксигемоглобин, в котором железо сохраняет двухвалентное состояние. Известны и другие протеиды, содержащие связанный гем, но с другими белками, чем с глобином, например пероксидаза, каталаза, цитохром и дыхательный фермент Варбурга. Ни один из этих протеидов не связывается обратимо с кислородом, но некоторые из них обратимо окисляются в формы с трехвалентным железом. Естественно, что эти различия в поведении обусловлены характером соответствующих белков, так как простетическая группа — гем — одна и та же во всех случаях. [c.799]

Катализирует восстановление цитохрома Ъ системой дегидраз без кофермента (Восстановленный цитохром Ъ окисляется цитохромом с под действием другого фермента он может быть медленно окислен также О2 без оксидазы) [c.808]

Веществами, родственными гемоглобину, являются также цитохромы — ферменты окисления, находящиеся, например, в мускулах, в дрожжах и т. и. Цитохром С при расщеплении бромнстоводородной и уксусной кислотами дает гематопорфирин (ср. стр. 976). В настоящее время считают, что цитохром С отличается от гемоглобина [c.977]

Кюветы спектрофотометра заполняют средой, содержащей фосфатный буфер (pH 7,4), 1 мМ K N, 1 мкМ ротенон, 1,5 мМ НАДН, 10—20 мкМ цитохром с. Устанавливают длину волны 550 нм (точно ). Для этого кювету помещают в кюветное отделение, устанавливают длину волны по шкале прибора на отметке 550 нм и добавляют к среде нейтрализованный (pH 7,4) раствор аскорбиновой кислоты (конечная концентрация — 5—10 мМ). Цитохром с немедленно восстанавливается, и раствор меняет цвет от красновато-оранжевого до ярко-розового. Устанавливают шкалу длин волн на 550 нм по максимальному поглощению раствора восстановленного цитохрома с, при дальнейшей работе установку длин волн не меняют. Реакцию начинают внесением препаратов в кювету, содержащую окисленный цитохром с, и регистрируют увеличение поглощения при 550 нм. Рассчитывают удельную активность препаратов в микроэлектронэквивалентах за 1 мин в расчете на 1 мг белка. Коэффициент миллимолярной экстинкции для цитохрома с Активность фермента, характерного для внешней мембраны, определяют по разнице скоростей реакций в присутствии и в отсутствие ротенона. [c.412]

ДПН-Н при 340лш . Кристаллич. Л., полученная из дрожжей или бактерий (цитохром Ьц), отличается от Л., полученной из животных тканей. Дрожжевая Л. (мол. в. 100000) катализирует окисление 1.-молочной к-ты в пировиноградную СНзСО(ОН)СООН окисленный цитохром С —СН3СОСООН восстановлеп-ный цитохром С. Дрожжевая Л. — белок с двумя простетич. группами флавинмононуклеотидом и геном. Первичным акцептором водорода окисляемой молочной к-ты при ферментативной реакции является флавинмононуклеотид, с к-рого электроны переходят на гем фермента и затем на цитохром С. [c.455]

Способность производить гидроксилирование ароматических углеводородов свойственна мукоровому грибу uninghamella bainieri, причем связанный с этим окислением фермент содержит цитохром Р-450. Фермент НАДФН-зависимый, теряет активность [c.180]

Способность высших растений к окислительному расщеплению ароматических структур получила широкое экспериментальное подтверждение в работах отечественных и зарубежных авторов. По мнению Запромтова М.Н. (1976), ферментами, отвечающими за начальные этапы расщепления этих соединений у высших растений, являются пероксидазы, не исключено также участие системы макросомального окисления (цитохром-Р-450), возможно, в качестве промежуточного этапа /1/. [c.148]

Регистрация активности. А. Кювету спектрофотометра заполняют раствором, содержащим 25 мМ фосфатный буфер, 0,1 мМ ЭДТА, 20 мМ сукцинат калия и 40 мкМ цитохром с, pH 7,4. Устанавливают длину волны регистрации 550 нм, как описано на с. 412. Реакцию начинают внесением активированного препарата ( 2—10 мкг/мл среды измерения) фермента и рассчитывают его активность в микромолях окисленного сукцината за 1 мин на 1 мг белка. Коэффициент молярной экстинкции для восстановленного цитохрома с (vlsso— 55о)= 18. Б. В связи с тем что цитохром с служит акцептором электронов, но не протонов, сукцинат цитохром с-редуктазная активность при pH>6 может быть записана в виде [c.428]

Во всех этих ферментах коферменты функционируют как промежут. переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата. Флавопротеиды передают эти электроны и протоны никотинамидным коферментам (см. Ниацин) шш цитохрому с (НАДН-цитохром С-редуктаза), обеспечивая тем самым поток электронов по пути окислительного фосфорилирования с ресинтезом АТФ. Флавопротеиды др. типа переносят электрошл и кислород непосредственно на воду с образоваиием Н Оа (оксидаза В-аминокислот, моноаминоксидаза, хшридоксипфосфаток-сидаза), к-рая разлагается затем каталазой. В этом случае окисление субстрата не сопровождается ресинтезом АТФ и значение р-шш определяется детоксикацией окисляемого в-ва или важностью образующегося продукта. [c.266]

Ключевая роль в процессах микросомального оксигенирования принадлежит цитохрому Р-450, представляющему собой, как и все цитохромы, гемопротеин. Атом железа цитохрома Р-450 (Ре " ) восстанавливает связанный в активном центре фермента кислород, т. е. происходит активация кислорода, который затем переносится на субстрат. Микросомальное окисление играет важную роль в метаболических процессах, протекающих во всех организмах. Во-первых, это основная детоксицирующая система в организме человека и [c.206]

Микросомальные ферментные системы. Реакции микросомального окисления катализируются НАДФН- и НАДН-зависимыми ферментными системами в присутствии кислорода. НАДФН-зависимый флавопротеин переносит электрон от восстановленного НАДФН на терминальный фермент — цитохром Р-450, восстанавливая железо гема последнего. Кроме того, в монооксигеназных реакциях принимает участие НАДН-зависимый ферментный комплекс, состоящий из НАДН-зависимого флавопротеина и цитохрома Ь . В этом случае электрон переносится на кислород и активирует его [c.511]

Ключевым ферментом системы микросомального окисления является цитохром Р-450. Этот гемопротеин также является мономером, содержащим одну геминную группировку и имеющим молекулярную массу 45 kDa. [c.511]

В цитохромах с и С дополнительные ковалентные связи формируются между тиогруппами цистеина и боковыми винилъными группами гема. ОНг-дегидрогеназа (комплекс III) представляет собой комплекс цитохромов Ь и j. Этот фермент катализирует окисление восстановленного кофермента Q и перенос электронов на цитохром с. Электроны последовательно переносятся атомами железа цитохромов Ь и j, а затем поступают на цитохром с. Протоны после окисления QH2 освобождаются в раствор. [c.173]

Цитохром р45о является ключевым ферментом системы микросомального окисления. Он является гемопротеином, мономером, содержащим одну геминную группировку и молекулярную массу 45 кДа. Цитохром Р450 присоединяясь к соответствующему субстрату, фактически начинает реакции биотрансформации субстрата. [c.400]

Восемь отщепляющихся атомов водорода связываются с кодегидразой I и затем передаются последней дыхательной ферментативной системе, состоящей из диафоразы, цитохрома и цитохром-океидазы (см. главу Ферменты ). Перенос, двух атомов водорода на V2 О а при помощи этой ферментативной системы сопровождается освобождением примерно 52 ккал. Эта энергия достаточна для синтеза четырех высокоэргических фосфатных связей (по 11,5 кпал на каждую). Таким образом, в цикле лимонной кислоты в сочетании с окислением водорода образуются [c.257]

Некоторые оксидазы, широко распространенные в живых организмах, являются хромопротеидами, родственными гемоглобину, но отличающимися от последнего своими физиологическими функциями. Все они содержат в качестве простетической группы комплекс Я елеза с протопорфирином. К этой категории относятся каталаза и пероксидаза — два фермента, катализирующие реакции перекиси водорода, а также цитохром и дыхательный фермент Варбурга (цитохромоксидаза), играющие особенно важную роль в клеточных окислениях. Все эти ферменты были выделены в кристаллическом состоянии (два других — цитохромы а ж Ъ — были идентифицированы по их спектрам) (об их ферментативном действии см. главу Ферменты ). [c.454]

Цитохромы, открытые Кейлином (1925 г.), представляют собой ферменты, встречающиеся во всех животных или растительных клетках, способных к дыханию. Подобно дыхательному ферменту, они являются хромопротеидами, содержащими в качестве простетической группы гемины. Они могут существовать в окисленной и в восстановленной форме (содержат Ее + и Ре + соответственно). Исследование спектров показывает, что цитохром представляет собой не индивидуальное вещество, а смесь по крайней мере трех веществ. Лучше всего изучен цитохром с — [c.627]

Два флавопротеидных фермента, играющих большую роль в дыхательной цепи, выделены в очищенном состоянии. Это сукцинатдегидрогеназа и НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза. Сукцинатдегидрогеназа получена в виде почти гомогенного фермента из митохондрий бычьего сердца. Она содержит одну молекулу ФАД и 4 атома негеминового железа на молекулу фермента. Сукцинатдегидрогеназа катализирует восстановление сукцинатом феназинметасуль-фата и феррицианида метиленовый синий, цитохром с и кислород не восстанавливаются. НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза выделена из сердечной мышцы и из частиц, переносящих электроны (см. стр. 225). Как и сукцинатдегидрогеназа, она содержит одну молекулу флавина (точное химическое строение его неизвестно) и 2—4 атома негеминового железа на молекулу фермента. Негеминовое железо у этих двух ферментов, вероятно, играет важную роль в восстановлении цитохрома с. Показано [3], что негеминовое железо в НАД-Нг-Цитохром-с-редуктазе во время катализа претерпевает восстановление и окисление. Недавно из растений были получены растворимые препараты сукцинатдегидрогеназы, а из митохондрий проростков гороха и из початка Arum в частично очищенном виде получена растворимая НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза. [c.212]

В дыхательной системе имеется несколько цитохромов (по Ленинджеру — четыре Ь, с, а, аз), которые последовательно передают один другому электрон, отнятый первым цитохромом от атома водорода флавинового фермента. В то время когда электрон будет передан последнему цитохрому, находящемуся в дыхательной системе, этот восстановленный цитохром может быть окислен ферментом цитохромоксидазой. В работах ряда исследователей показано, что фермент цитохромоксидаза идентичен цитохрому аз- Цитохромоксидаза передает электрон цитохрома непосредственно на кислород воздуха. Схему действия цитохромокоидазы можно представить следующим образом [c.60]

Лечение авитаминоза синтетической АК на фоне казеиновой диеты приводит к еще большему росту активности Церулоплазмина с 42,1 до 75,0 ед.) и не оказывает за нериод лечения существенного влияния нд,л иженную при авитаминозе активность цитохро-моксйдазы печ и и пероксидазную активность крови. Полученные данные являются подтверждением высказанного ранее предположения о том, что повышение активности церулоплазмина, связано с отсутствием в пище полйфенолов, участвующих в процессе окисления АК увеличение содержания АК в диете приводит к увеличению активности окисляющего ее фермента. [c.401]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты окисления цитохрома: [c.978] [c.430] [c.20] [c.292] [c.442] [c.575] [c.263] [c.977] [c.978] [c.134] [c.214] [c.426] [c.135] [c.400] [c.400] [c.628] [c.492] [c.150] [c.60] [c.176] [c.204] [c.315] [c.401] [c.12] [c.356]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология