Инактивация экспонент

Схемы инактивации, описываемые суммой двух экспонент [c.100]

Кинетика инактивации описывается экспонентой, при этом характеристическое время инактивации определяется константой скорости инактивации этого лабильного фермента. [c.131]

Зависимость (2) при ингибировании аспирином действительно имеет место, что иллюстрирует рис. 3. Кинетические кривые описываются уравнением первого порядка, при этом показатель экспоненты линейно зависит от концентрации ингибитора (рис. 36). Тангенс угла наклона этой зависимости позволяет определить константу скорости необратимого взаимодействия аспирина с активным центром фермента. Видно, что необратимая инактивация РОН-синтетазы аспирином сравнительно медленный процесс. [c.7]

Разграничение механизмов инактивации возможно при изучении зависимости и а,. от начальных концентраций фермента и субстрата. Предельный выход для механизмов I-III линейно зависит от концентрации фермента, в то время как для механизма инактивации при взаимодействии с продуктом выход линейно зависит от Показатель экспонент, описываю- [c.262]

Разграничение механизмов инактИвации возможно при изучении зависимости набп и ацщ от начальных концентраций фермента и субстрата. Предельный выход для механизмов I—III линейно зависит от концентрации фермента, в то время-как для механизма инактивации при взаимодействии с продуктом выход линейно зависит от уЕо. Показатель экспонент, описывающих временную функцию инактивации для механизма IV, также зависит от концентраций фермента, при этом для механизмов I—III наблюдаемая константа скорости не является функцией начальной концентрации фермента. Таким образом, на основании этих критериев может быть идентифицирован механизм IV. [c.120]

Принципиально важное отличие взаимонезависимых ингибиторов от взаимозависимых заключается в том, что для них показатель экспоненты в уравнении уменьшения активности фермента не зависит от концентрации обратимого ингибитора. Присутствие обратимого ингибитора никак не сказывается на кинетике инактивации фермента необратимым ингибитором. [c.223]

Схемы инактивации, описываемые экспоненциальной функцией (230). рН-зависимость инактивации (234). Схемы инактивации, описываемые суммой двух экспонент (237). Диссоциативный механизм инактивации ферментов (241). Инактивация фермента в процессе реакции. Кинетическое описание и дискриминация механизмов (244). Мономолекулярная инактивация свободной формы фермента (246). Мономолекулярная инактивация фермента, протекающая через фермент-субстратный комплекс (251). Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с субстратом (256). Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с продуктом реакции (257). Дискриминация механизмов инактивации и определение кинетических характеристик реакции (259). Кинетика и механизм инактивации эндопероксидпростагландинсинтетазы — лимитирующего фермента синтеза простагландинов (265). Регуляторная роль инактивации фермента в процессе реакции (269). Инактивация ферментных систем (272). [c.711]