Ингибитор обратимые

Ингибирование бесконкурентного типа наблюдается в том случае, когда ингибитор обратимо взаимодействует только с ES, что приводит к комплексу ESI, не способному образовывать продукты. В этом случае [c.265]

Ингибиторы ферментов можно разделить на две основные группы обратимые и необратимые. После удаления (например, путем диализа) ингибитора первого типа активность фермента восстанавливается во втором случае ингибитор удалить не удается или активность фермента не восстанавливается даже после удаления ингибитора (наступает денатурация ферментного белка). Необратимое ингибирование достигает максимума, когда весь фермент связан с ингибитором. Обратимое ингибирование достигает состояния равновесия, положение которого определяется константой ингибирования (Kj), характеризующей сродство фермента к ингибитору. Схема обратимого ингибирования приведена ниже [c.37]

При неконкурентном механизме ингибитор обратимо связывает как фермент, так и промежуточный комплекс фермента с субстратом. Простейшая кинетическая схема данного процесса имеет вид [c.226]

Конкурентным называют ингибитор, обратимо взаимодействующий с активным центром фермента. Как правило, конкурентные ингибиторы по структуре похожи на субстрат и могут вытесняться из фермент-ингибиторного комплекса избытком субстрата. Взаимодействие с конкурентным ингибитором не приводит к денатурации или инактивации фермента, поэтому при замене ингибитора на субстрат скорость ферментативной реакции не снижается (рис. 6.10). [c.76]

Физические ингибиторы, обратимо блокируя поверхность металла, химически ее не изменяют. Действие химических ингибиторов основано на реакции обмена с металлической поверхностью или с ингредиентами коррозионной среды. [c.514]

Важным условием при диспропорционировании пропилена является высокая чистота исходного олефина [17, 63]. Вода, кислород, водород, окись углерода, ацетон и метанол являются для этой реакции ингибиторами обратимого действия. Их присутствие в пропилене в количествах более 0,001% (масс.) заметно снижает активность катализатора из-за более предпочтительной их адсорбции (по сравнению с пропиленом) на активных центрах катализатора. При введении чистого сырья активность катализатора восстанавливается. [c.141]

В присутствии ингибитора, обратимо блокирующего фермент это уравнение можно записать в виде [c.325]

В течение длительного времени эзерин и близкие по строению производные карбаминовой кислоты относили к ингибиторам обратимого действия, реагирующим с холинэстеразами по схеме [c.194]

В кинетич. отношенпи ингибиторы Ф. разделяются на обратимо и необратпмо реагирующие, а также на конкурентные и неконкурентные. Конкурентные ингибиторы обратимого действия реагируют, как правило, со свободным активным центром, с к-рым реагирует субстрат, и ие реагируют с фермент-субстратным комплексом. Стационарная кинетика системы Ф.— субстрат — конкурентный ингибитор (I) описывается ур-нием [c.209]

Многие ингибиторы проявляют действие потому, что они по структуре сходны с субстратом. Фермент не узнает свой субстрат, и его активный центр присоединяет ингибитор. Активный центр оказывается блокированным и не может участвовать в образовании фермент-субстратного комплекса. Нередко ингибиторы имеют пространственную конфигурацию, похожую на конфигурацию субстрата, вытесняют его с поверхности фермента и действуют в качестве конкурентных ингибиторов. Ингибиро-вацде может быть обратимым и необратимым. К первому относится ингибирование малоновой кислотой действия фермента, катализирующего дегидрогенизацию янтарной кислоты. Этот случай одновременно служит примером конкурентного ингибирования, когда ингибитор обратимо связывается с тем же участком молекулы фермента, что и субстрат. Малоновая кислота отличается от янтарной одной метиленовой группой. Если к реакционной смеси добавить малоновую кислоту или ее соль, скорость реакции уменьшается. При дальнейшем прибавлении малоновой кислоты реакция полностью прекращается. Но если в реакционную смесь ввести избыток янтарной кислоты, то она вытеснит малоновую из фер- [c.12]

Все соединения оказались конкурентными ингибиторами обратимого действия.Поэтому для оценки их антихолинэс-теразной активности определяли величины ингибиторных констант (К ,) - констант равновесия диссоциации 4 р-мент-ингибиторного комплекса. [c.234]

Если предположить, что 51 — донор электронов, то экспериментальные данные будут соответствовать механизму 3 (табл. 1). Согласно этому механизму ингибитор обратимо комплексуется с интермедиатом Хз, т. е. формой фермента, которая взаимодействует с арахидоновой кислотой. В этом случае ингибитор выводит из реакции интермедиат Хз, который в комплексе с ингибитором теряет способность взаимодействовать с арахидоновой кислотой. [c.21]

Вещества, подавляющие каталитичесвсую активность ферментов, называют ингибиторами. Взаимодействуя с активным центром фермента, ингибиторы по тому или иному механизму прерывают каталитический цикл, уменьшая скорость ферментативной реакции. Различают два основных класса ингибиторов — обратимые и необратимые. Необратимые ингибиторы иногда называют инактиваторами. Часто ингибиторы ферментов — сильные яды или лекарственные препараты. [c.197]