Изоферменты сродство к субстратам

Существуют различия в распределении изоферментов в разных тканях, в разных внутриклеточных компартментах, что отражает различия в метаболизме, например изоферменты могут иметь разное сродство к субстрату (глюкокиназа печени имеет более низкое сродство к глюкозе, чем гексокиназа, [c.34]

Изоферментам ЛДГ присущи разные кинетические характеристики, величины pH, при которых они проявляют максимальную активность, сродство к субстратам и кофакторам. Для определения относительного содержания изоферментов используют ряд физико-химических методов электрофорез, ионообменную хроматографию, различия в кинетических параметрах отдельных изоферментов, дифференцированную чувствительность к субстратам и ингибиторам, имму но химические методы. [c.173]

Изоферменты, или изоэнзимы,— это множественные формы фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся друг от друга по физическим и химическим свойствам, в частности по сродству к субстрату, [c.126]

Изоэимы (изоферменты) — множественные формы фермента, отличающиеся друг от друга по сродству к субстрату, по максимальной активности или по регуляторным свойствам. [c.117]

Одним из важнейших результатов эволюции белков явилась выработка удовлетворительных параметров сродства ферментов к субстратам. В плане адаптации к температуре эволюция этого важного свойства ферментов характеризовалась двумя главными целями . Прежде всего, как видно из кривых зависимости Км от температуры (рис. 83 и 84), наблюдается тенденция избежать отрицательной температурной модуляции. Если охлаждение все же приводит к уменьшению фермент-субстрат-ного сродства, то это происходит только при температурах, близких к нижнему пределу температур местообитания данного вида или еще более низких. На протяжении долгой эволюционной истории отбор либо устранял либо оттеснял в одну сторону отрицательную температурную модуляцию. Эта же адаптивная стратегия отмечается при изучении некоторых ферментных систем радужной форели, изменяющихся при температурной акклимации (рис. 83 и 84). Пируваткиназа и ацетилхолинэстераза существуют у нее в двух вариантах — тепловом и холо-довом , — синтезируемых преимущественно во время акклимации к теплу и к холоду соответственно. Главное различие между тепловым и Холодовым изоферментами — это различие в зависимости Км от температуры (нечто подобное мы наблюдали и при изучении межвидовых различий в ферментах). Тепловые изоферменты проявляют высокое сродство к субстратам при температурах, близких к верхнему диапазону для данного вида (приблизительно 15—20 °С), и быстро утрачивают его при зимних температурах (примерно 10°С и ниже). Напротив, хо-лодовые изофермеиты лучше всего связывают субстрат при температурах менее 10°С, а при более высоких температурах обнаруживают к нему меньшее сродство, чем тепловые варианты [c.275]

Известны и другие ферментные системы, которые, подобно системе ацетилхолинэстераз радужной форели, акклимированной к 12 °С, состоят одновременно из нескольких изоферментов с различной зависимостью Ки от температуры. Одна из таких систем — изоцитратдегидрогеназа радужной форели. Оказалось, что в популяции можно обнаружить ряд фенотипов, различающихся по этому ферменту, причем влияние температуры на катализируемую им реакцию в большой мере зависит от количественных соотношений между содержанием различных изоферментов в клетках (рис. 91). У особей, имеющих только изофермент Аг, не обнаруживается положительной температурной модуляции, тогда как у особей, обладающих помимо изофермента кг также изоферментами В2 и Сг, отмечается компенсаторное уменьшение сродства фермента к субстрату при температурах выше 10 °С. Можно думать, что особи, имеющие все три изофермента, получают некоторое преимущество, так как активность изоцитратдегидрогеназы не будет у них подвержена таким резким колебаниям в летний период, как у особей, обладающих только изоферментом Аг. У последних, возможно, существует какой-то иной путь регуляции активности этого фермента при изменчивых летних температурах. [c.281]

Рис. 91. Влияние температуры на сродство к субстрату (ВЬ-изоцитрату) различных изоферментов изоцитратдегидрогеназы радужной форели (по данным Муна и Хочачки, 1971).

Уже с начала 50-х годов электрофоретический анализ считается классическим методом определения изоферментов ЛДГ. Мы провели опыты по проверке корреляции между данными определения ЛДГ-1 с помощью двух независимых методов анализа. Как видно на рис. 21-5, между результатами иммунохи-мического и электрофоретического анализов наблюдается хорошая корреляция. Отличие наклона регрессионной прямой от единицы можно, вероятно, объяснить некоторыми различиями в сродстве к субстрату изоформ ЛДГ-1 и ЛДГ-5. Само собой разумеется, что в растворе для проявления одной электро-фореграммы не может содержаться лактат одновременно в нескольких различных концентрациях. В действительности величина наклона корреляционной кривой в каждом случае определяется непосредственно теми реагентами, которые используются для определения активности ЛДГ-1 в растворе и для проявления электрофореграмм. [c.322]

В одной и, той же ткани можно обнаружить несколько разных форм фосфодиэстеразы, различающихся по сродству к субстратам, молекулярному весу, заряду, регуляторным свойствам, субклеточной локализа ции. Неизвестно, детерминированы ли эти различия генетически или же они возникают за счет посттрансля-циониой модификации белков. Поэтому мы будем говорить о разных формах фосфодиэстеразы, а не о разных изоферментах, В настоящее время идентифицированы и выделены две основные формы фосфодиэстераз зы (рис. 72), доля которых в общей фосфодиэстераз-ной активности клетки составляет 70—90%. Одна из [c.189]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология