Проколлаген гидроксилирование

Коллаген — основной фибриллярный белок кожи, сухожилий, хрящей, костей, роговицы глаза, стенок артерий и других тканей. Коллаге-новые фибриллы — важный компонент межклеточного вещества, цементирующего клетки в тканях (важными связующими веществами являются также гиалуроновая кислота и другие мукополисахариды). От большинства других белков коллаген отличается высоким содержанием остатков пролина и оксипролина, которые составляют 25% всех аминокислотных остатков, а также глицина, остатки которого составляют 34%. В процессе синтеза коллагена вначале образуется белок проколлаген. Он не содержит оксипролина и коллаген образуется пз него при гидроксилировании примерно половины остатков пролина. Для протекания реакции гидроксилирования необходим витамин С. [c.434]

Аскорбиновая кислота (витамин С) является участником многих окислительно-восстановительных реакций. В частности, аскорбиновая кислота принимает участие в реакциях гидроксилирования. В организме путем гидроксилирования происходит включение атомов кислорода в синтезируемые вещества. Таким синтезом является образование коллагена - самого распространенного белка организма. Выще отмечалось, что в процессе синтеза коллагена вначале образуется его предшественник - проколлаген, содержащий в больщом количестве аминокислоты лизин и пролин. Затем эти аминокислоты, находящиеся в составе проколлагена, подвергаются гидроксилированию и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген. Это окисление протекает с участием аскорбиновой кислоты - витамина С. Учитывая широкое распространение коллагена в организме, его присутствие в связках, сухожилиях, участие в процессе мышечной релаксации, можно полагать, что введение в организм дополнительного количества витамина С должно вызывать повышение мышечной работоспособности. Гидроксилирование с участием аскорбиновой кислоты еще встречается при синтезе гормонов надпочечников - адреналина и кортикостероидов, выделяющихся при выполнении физических нагрузок и вызывающих благоприятные для мышечной деятельности изменения в организме на биохимическом и физиологическом уровнях. [c.211]

Ультраструктурные аспекты биосинтеза и транспорта коллагена изучены меньше, чем биохимические. Использование меченных ферритином антител к проколлагену, а также к пролил-гидроксилазе позволило установить, что образование и гидроксилирование про-а-цепей происходят на рибосомах мембран ГЭР и в просвете его цистерн [Olsen В. R. et al., 1973, 1974 Ргоскор D. Е. et а ., 1976]. [c.94]

Железо-а-кетоглутаратдиоксигеназы. Некоторые железозависимые ферменты катализируют гидроксилирование субстрата в ходе процесса, в котором а-кетоглутарат подвергается окислительному декарбоксилированию до сукцината. Один из двух атомов кислорода от молекулы Ог появляется в новой гидроксидной группе субстрата, а другой — в одном из кислородных атомов новой карбоксильной группы сукцината. В тканях животных эта группа ферментов включает те ферменты, которые гидроксилируют положение 4 остатков пролина и положение 5 некоторых лизиновых остатков в проколлагене (гл. 38) и которые превращают у-бутиро-бетаин в карнитин (гл. 22). Аскорбат служит в качестве восстановительного агента для поддержания железа в ферменте в двухвалентном состоянии. Пролил- и лизилоксигеназы могут гидрокси-лировать свои субстраты только тогда, когда они находятся в типичных аминокислотных последовательностях проколлагена. Процесс в целом может быть изображен как [c.508]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология