Проколлаген

Коллаген — основной фибриллярный белок кожи, сухожилий, хрящей, костей, роговицы глаза, стенок артерий и других тканей. Коллаге-новые фибриллы — важный компонент межклеточного вещества, цементирующего клетки в тканях (важными связующими веществами являются также гиалуроновая кислота и другие мукополисахариды). От большинства других белков коллаген отличается высоким содержанием остатков пролина и оксипролина, которые составляют 25% всех аминокислотных остатков, а также глицина, остатки которого составляют 34%. В процессе синтеза коллагена вначале образуется белок проколлаген. Он не содержит оксипролина и коллаген образуется пз него при гидроксилировании примерно половины остатков пролина. Для протекания реакции гидроксилирования необходим витамин С. [c.434]

Коллагеновым заболеванием человека является синдром Элерса — Данлоса, который в ряде случаев сопровождается деформацией суставов и искривлением позвоночника. Одна из форм этого заболевания обусловлена недостатком проколлаген-пептидазы , а другая — недостатком коллагена П1 . Содержание оксилизина в образующемся в этих условиях коллагене невелико, что препятствует образованию попереч- [c.500]

Проколлаген с присоединенными фрагментами на N- и С-концах тройная спираль коллагена - - крупные полипептиды Трипсиноген трипсин-]-небольшой пептид [c.73]

Если соединительную ткань экстрагировать холодными растворами нейтральных солей при физиологическом значении ионной силы, то часть коллагена растворяется. Другая часть, именуемая проколлагеном, растворяется в лимонной или уксусной кислоте при pH 3,8. [c.127]

Плотникова Н. Е. Анализ проколлагенов методом двухмерной распределительной хроматографии на бумаге. Вопросы мед. химии, 1949, 1, вып. 1-2, с. 82—93. Библ. [c.300]

В некоторых случаях полипептидная цепь после завершения синтеза подвергается незначительной химической модификации, в результате чего в ней появляются некодируемые аминокислоты (не относящиеся к 20 обычным аминокислотам). Например, при синтезе белка коллагена на рибосомах образуется его предшественник - проколлаген, содержащий в большом количестве аминокислоты лизин и пролин. Эти аминокислоты, находящиеся в составе полипептидной цепи, подвергаются в ходе модификации окислению и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген. [c.72]

Недавно открыт новый белок — п р о к о л л а г е н (В. Н. Орехович). Как показывает название, он, по-видимому, является биологическим предшественником коллагена. Проколлаген (наряду с коллагеном) найден в коже и ряде других органов человека, кролика, птиц, рыб и др. Он был выделен в кристаллическом виде (рис. И). Изучение свойств проколлагена показало, что он отличается от коллагена своим аминокислотным составом, а также тем, что расщепляется всеми ферментами, гидролизующими белки. [c.53]

Аминокислота сальмин Протамин (сперма петуха) гистон (печень теленка) казеин альбумин (сыворотки человека) Y-глобулин (человека) пепсин инсулин (быка) эдестин кератин (шерсти) коллаген проколлаген (из кожи быка) [c.36]

Уравнение (26-43) должно давать хорошее приближение при расчете электростатической свободной энергии таких белков, как миозин или проколлаген, ионы которых имеют форму стержней. Уравнения (26-44) и (26-45) можно применять к нуклеиновым кислотам, если структура, предложенная для этих соединений Криком и Уотсоном (раздел 4), верна. [c.539]

Плотникова Н. Е., О проколлагене кожи, Биохимия, 13, 55—60 (1948). [c.362]

Во-вторых, лизин необходим для синтеза самого распространенного в организме белка - коллагена. Этот белок обладает высокой прочностью и эластичностью. Он входит в состав соединительной ткани, и поэтому его можно обнаружить в коже, в стенках сосудов, в мышцах, сухожилиях, хрящах, костях, во внутренних органах. В мышцах коллаген выполняет важную роль в процессе расслабления, которое, в свою очередь, определяет скоростные качества спортсмена. В процессе синтеза коллагена вначале образуется его предшественник - проколлаген, содержащий в большом количестве аминокислоты лизин и пролин. Затем эти аминокислоты, входящие в состав проколлагена, подвергаются окислению и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген. Это окисление протекает с участием аскорбиновой кислоты - витамина С. [c.209]

Внутриклеточным предшественнико.м К. в организме является проколлаген (синтезируется в осн. в фибробластах, хондроцитах и др. клетках соединит, ткани), молекулы к-рого состоят из трех про-а-цепей с мол. м. 140 тыс.-180 тыс. Эти цепи содержат на N- и С-концевых участках глобулярные (неспирализованные) последовательности (т. наз. пропептиды), отщепляющиеся при внеклеточном созревании К. В С-концевых пропептидах локализованы. межцепьевые связи S—S, стабилизирующие молекулы проколлагена. [c.433]

Многие фибриллярные белки в отличие от глобулярных плохо поддаются растворению, что также рассматривалось в качестве одной из основ для разделения белков на два класса. Растворимые фибриллярные белки, такие как миозин, проколлаген (растворимая часть коллагена), характеризуются чрезвычайно высокой асимметрией молекул. Молекула миозина ведет себя в растворе как жесткая палочка длиной около 2000 А и толщиной всего лишь 24 А. Молекула проколлагена имеет длину около 2500—3000 А, а толщину 12 А. Такая форма молекул несов местима с хаотическим закручиванием цепей. Ясно, что цепи в таких молекулах имеют приблизительно вытянутую форму и в полеречн ике молекулы умещается либо несколько цепей, либо несколько их фрагментов. [c.542]

Коллаген, наиболее широко распространенный белок в организме, составляющий большую часть органической массы кожи, сухожилий, кровеносных сосудов, костей, роговицы и стекловидного тела глаз, а также мембран. Близкий по свойствам белок эластин был обнаружен в эластичных фибрилах соединительных тканей, содержащихся в связках и в стенках кровеносных сосудов. Коллаген синтезируется фиброб-ластами и выделяется в межклеточное пространство, где он полимери-зуется, образуя прочный долгоживущий материал [38а]. Внутриклеточный предшественник коллагена — проколлаген, так же как и зрелый коллаген (гл. 2, разд. Б, 3,в), содержит три цепи. Основная же форма коллагена в большинстве тканей большинства видов (коллаген I) содержит две а1(1)-цепи и одну а2-цепь, в связи с чем его обозначают как [а1(1)]2а2. Коллаген хрящей (коллаген II) содержит три а -це-пи и обозначается как [а1(П)]з. Коллаген III, обнаруживаемый в различных тканях, особенно эмбрионов, имеет строение [а1(1И)]з [38Ь]. [c.497]

Четко выраженной наследственной аномалией коллагена является заболевание крупного рогатого скота дерматоспа-раксис, при котором кожа животного становится очень ломкой. Цепи коллагена при этом заболевании не обладают упорядоченной структурой и не способны поэтому образовывать фибриллы. Эта аномалия обусловлена дефектом проколлаген-пептидазы— фермента, отщепляющего пептиды с Ы-кон-цов цепей коллагена . [c.500]

Напомним, что коллаген-внеклеточный белок, но он синтезируется в виде внутриклеточной молекулы-предшественника, которая перед образованием фибрилл зрелого коллагена подвергается посттрансляционной модификации. Предшественник коллагена (сначала препроколлаген, а затем проколлаген) претерпевает процессинг в ходе прохождения через эндоплазматический ретикулум и комплекс Гольджи до появления во внеклеточном пространстве. Внеклеточные амино- и карбоксипротеаза проколла- [c.663]

Эластин вместе с коллагеном, протеогликанами и рядом глико- и муко-протеинов является продуктом биосинтетической деятельности фибробластов. Непосредственным продуктом клеточного биосинтеза считается не эластин, а его предшественник-тропоэластин (в коллагене-проколлаген). Тропоэластин не содержит поперечных связей, обладает растворимостью. В последующем тропоэластин превращается в зрелый эластин, нерастворимый, содержащий большое количество поперечных связей . [c.665]

Остеобласт—клетка костной ткани, участвующая в образовании межклеточного вещества. Отличительной чертой остеобластов является наличие сильно развитого эндоплазматического ретикулума и мощного аппарата белкового синтеза. В остеобластах синтезируется проколлаген, который затем перемещается из эндоплазматического ретикулума в комплекс Гольджи, включается в секретируемые гранулы (везикулы). В результате действия группы специальных пептвдаз от проколлагена отщепляются сначала N-концевой, а затем С-концевой домены и формируется тропоколлаген. Последний в межклеточном пространстве образует фибриллы. В дальнейшем после образования поперечных сшивок формируется зрелый коллаген (см. гл. 21). [c.672]

Кожа животного содержит коллаген (в дерме) и кератин (в эпидермисе). При экстрагировании соединительной гкани холодными растворами солей, разбавленными уксусной кислотой (pH 3,9), а также растворами щелочей часть коллагена переходит в раствор. Эти растворяющиеся молекулы при любом способе экстракции практически идентичны. Часть коллагена, растворимую в кислоте, принято называть проколлагеном. [c.254]

Теоретический расчет структуры коллагена, исходящий из минимизации конформационной энергии, был проведен Туманяном [161]. В работе учтена стабилизующая роль молекулы воды (см. [162]). При осторожном нагревании коллагена с водой при 62—63 °С волокна испытывают необратимое сокращение примерно в три раза. По-видимому, этот переход, являющийся кон-формационным превращением, обусловлен кооперативным раз-рущением водородных и гидрофобных связей. Проколлаген испытывает тепловой переход и в растворе. Привалов и Тиктопуло исследовали этот переход методом калориметрии [163]. [c.257]

Это превращение происходит, причем в значительном масштабе, при образовании важного белкового компонента соединительной ткани — коллагена. Первоначально в организме синтезируется проколлаген, богатый пролином по.т1ипептид, а затем в процессе созревания коллагена происходит окисление части остатков пролина до гидроксипролина. [c.34]

К витаминам традищюнно относят таюке аскорбиновую кислоту (93 а) — витамин С, — которая не вырабатывается приматами, в том числе человеком, а также морскими свинками, но вырабатывается другими млекопитающими. Аскорбиновая кислота принимает участие в некоторых важных окислительных процессах, например в качестве второго донора. электронов при окислении остатков пролина в проколлагене до гидроксипролина (см. 2.1). При этом она превра- [c.157]

Биосинтез коллагена, осуществляемый в фибробластах, протекает весьма сложно. Сначала его цепи синтезируются иа полисомах в виде предшественников, образуя проколлаген. В частности, предшественники а1-и а2-цепей имеют молекулярную массу свыше 120 ООО каждый. Пептидные цепи затем гидроксилируются и глико-зилируются посттраисляциоино, как это схематически показано на рисунке 151. [c.258]

Белки. Спектры ЭПР у-облученных при 77° К бе.чков зависят от аминокислотного состава макромолекул. Так, в желатине, гемоглобине, проколлагене, протамине, в составе которых нет серусодержащих аминокислотных остатков, зарегистрированы симметричные многокомпонентные спектры с g = =2,0036. В спектрах фиброина шелка, пол и-у-метил- -гл утамата, поли-у- бен-зил- -глутамата, пепсина, миозина есть синглеты с g = 2,006 -ь 2,008. Белки,. имеющие в составе большое количество серусодержащих аминокислотных остатков (рибонуклеаза, трипсин, яичный и сывороточный альбумин, лизоцим), дают асимметричный спектр с неразрешенной структурой [193—196]. Исчезающие при действии света парамагнитные центры можно отнести к захваченным зарядам [196]. Кроме того, предпо.чагают образование радикалов [c.308]

Призматический вид симметрии 850 Призмы для инфракрасной области 284 Примвероза 881 Приставка изо- 144 Проекционные формулы 698 Проколлаген 642 Промедол 943 Прометий 916 [c.539]

И. Е. Плотникова (1949) провела систематическое исследование аминокислотного состава проколлагенов, выделенных из кожи человека и кожи животных различных классов позвоночных. Полученные двухмерные бумажные хроматограммы дали возможность установить, что проколлагепы, выделенные из кожи человека и позвоночных животных, содержат следующие аминокислоты аспарагиновую кислоту, глютаминовую кислоту, серии, гликокол, лизин, аргинин, аланин, гистидин, оксипролин, пролин, валин, лейцин, фенилаланин. По составу аминокислот, проявляющихся на хроматограммах, проколлагены оказались близкими к желатине, отличаясь от нее отсутствием тирозина. [c.157]

Плотникова Н. Е. Анализ проколлагенов методом двухмерной распределительной хроматографиии на бумаге. Вопр. мед. хим. , [c.183]

Изучение скорости образования проколлагенов при помощи изотопов (С> ) показало, что образование проколлагенов происходит значительно быстрее образования коллагена. Сопоставляя эти данные с данными о содержании проколлагена в коже молодых и старых животных, а также с данными об изменениях в содержании проколлагенов и коллагена при скорбуте и голодании, авторы приходят к заключению, что проколлагены являются биологическими предшественниками коллагена в организме животных. Удалось также обнаружить в коже различных животных белковые фракции, которые по своим свойствам являются промежуточными между проколлагенами и коллагенами. Основные данные относительно свойств проколлагенов приведены авторами в следующих статьях К. Д. Орехович, ДЛЯ СССР, 71, 521, 1950 В. Н. Орехович, А. А. Тустановский, Бюлл. эксп. биол. и мед., 23, 197, 1947 В. Н. Орехович, А. А. Тустановский, К. Д. Орехович, Н. Е. Плотникова, Биохимия, 13, 55, 1948 В. Н. Орехович, А. А. Тустановский, [c.211]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.440 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.542 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.224 , c.225 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.53 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.52 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.39 , c.373 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.497 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.105 , c.348 , c.349 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.105 , c.348 , c.349 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.11 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.497 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.434 , c.435 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.187 , c.188 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология