Оксилизин

Оксиаминокислоты Серин — р-окси-а-аминопропионовая кислота треонин — р-окси-а-аминомасляная кислота оксилизин — б-окси-а-е-диаминокапроновая кислота, [c.470]

Серин и треонин входят в состав большинства белков, оксилизин найден только в склеропротеинах, например, в коллагене. Оксигруппа серина и треонина обладает, по-видимому, специфическими свойствами. Так, в фосфопротеидах фосфорная кислота связывается с белком через гидроксильную группу этих аминокислот, а также оксигруппы тирозина и оксипролина Активность ряда ферментов — химотрипсина, трипсина, Холинэстеразы связывают с оксигруппой серина [c.470]

Оксилизин. . Молекулярный вес (хими [c.483]

Еще 50 лет назад ученые Осборн и Мендель доказали, что в белке пшеницы мало лизина. В настоящее время установлено, что лизин в организме является не только структурным элементом белка, но и въшолняет ряд важных биохимических функций — является предшественником карнитина и оксилизина, способствует транспорту кальция и стронция в клетки и др. В настоящее время во многих странах препарат лизина добавляют к хлебу для повышения его биологической ценности, а также для улучшения внешнего вида. Доказано, что лизин улучшает аппетит, способствует секреции пищеварительных ферментов, предотвращает кариес зубов у детей. [c.159]

Небольшие олигосахаридные группы часто присоединены к белкам, находящимся на поверхности клеток, а также к секретируемым белкам. Сахарные цепи прикреплены через 0-гликозидную связь к —ОН-группам остатков серина, треонина и оксилизина (только в коллагене) или через Ы-гликозидную связь к амидному азоту аспарагина [43а]. Среди таких гликопротеидов встречаются ферменты, гормоны и струк- [c.117]

При изучении химического состава тонких соединительных нитей в них неожиданно обнаружили высокое содержание оксипролина и оксилизина. Каждая нить состоит из трех цепей и имеет, по-видимому, коллагеновую структуру (гл. 2, разд. Б.З.в). Глобулярные же концы имеют, вероятно, более типичную белковую структуру. Таким образом, белок lq представляет собой еще одну молекулярную машину , секреты которой предстоит раскрыть. Связываясь с антителами, антигены активируют их участки, связывающие комплемент. Активированные антитела связываются белком lq зто связывание каким-то образом его активирует, и он в свою очередь активирует С1г. Считают, что последний связывается с центральной частью lq, тогда как антитела связываются с наружными концами этой сложной молекулы. Возникает вопрос каким же образом информация об активации переносится с наружных частей на центральную часть молекулы [c.388]

Остаток эритро -6"- оксилизина [c.498]

Коллагеновым заболеванием человека является синдром Элерса — Данлоса, который в ряде случаев сопровождается деформацией суставов и искривлением позвоночника. Одна из форм этого заболевания обусловлена недостатком проколлаген-пептидазы , а другая — недостатком коллагена П1 . Содержание оксилизина в образующемся в этих условиях коллагене невелико, что препятствует образованию попереч- [c.500]

Новый метод выделения оксилизина [276]. [c.220]

Оксилизин. Выделение из желатины и разделение ее диастереоизомеров с помощью ионообменной хроматографии [429]. [c.230]

Для окисления соединений, чувствительных к кислотам, успешно применяют раствор трехокиси хрома в пиридине [294]. В некоторых случаях можно различить первичные и вторичные спирты путем титрования хромовой кислотой (на первичный спирт расходуется 4 же кислоты, на вторичный — 2 же). Так, например, титрованием оксилизина хромовой кислотой в уксусной кислоте после предварительной защиты аминогрупп бензоилированием было показано, что в молекуле оксилизина XV имеется не первичная, а вторичная гидроксильная группа [27] [c.20]

Особенностью КОллагвна является необычайно вьгсокое содержание глицина (1 остаток на каждые 3 аминокислотные остатка), пролина (1 на 8 остатков) и оксипролина (1 на 10 остатков). Коллаген содержит также редко встречающуюся аминокислоту — оксилизин. Таким образом, приблизительно каждым четвертым звеном в белковом ске- [c.668]

I — фосфосерин 2 и 3 — кислые и нейтральные компоненты смеси 4 — р-аланин 5 — тирозин, фенилаланин, Р-аминоизомасляная кислота, глюкозамин 6 — галактозамин 7 — оксилизин в — алло-оксилизин 9 — 7-аминомасляная кислота /О —орнитин —этаноламин 12 — аммиак 13 — лизин 14 — 1-метилгистидин 15 — гистидин 16 — 3-метилгнсти-дин 17 — ансерин 18 — триптофан 19 — креатинин и карнозин 20 — аргинин. [c.346]

Каждая цепь проколлагена (мол. вес. 140 000) содержит более 1000 аминокислотных остатков. Специальные гидроксилазы (гл. 10, разд. Ж, 2, г) превращают некоторые из содержащихся в проколлагеновых цепях остатки пролИна и лизина в 4-оксипролин и в оксилизин [уравнения (11-27) и (11-28)]. При этом образуется также 3-оксипролин, но в меньших количествах [38с]. Гидроксилирование начинается еще тогда, когда растущие пептидные цепи связаны с рибосомами, расположенными на шероховатом эндоплазматическом ретикулуме. Гидроксилазы [c.497]

Высокое содержание 3-ок-сипролина > 20 остатков оксилизина в цепи низкое содержание аланина [c.663]

Иногда (не во всех белках) обнаруживаются и другие аминокислоты — сверхкомплектные (оксипролин, оксилизин, а-амино-адипиновая кислота, цистин и др.), рассматриваемые в качестве продуктов постсинтетической модификации аминокислот стандартного набора. Следовательно, закодированными являются 20 аминокислот, тогда как сверхкомплектные аминокислоты своего шифра не имеют. [c.91]

J — цистеиновая кислота 2 — метионинсульфоксиды 3 — оксипролин 4 — аспарагиновая кислота 5 — треонин 6 — серии 7 — глутаминовая кислота 8 — пролин 9 — глицин Ю — аланин II — цистнн 12 — валин 13 — метионин 14 — изолейцин 15 — лейцин 16 — тирозин /7 — фенилаланин /S — оксилизин /9 — алло-оксилизин 20 — орнитин 2/— аммиак [c.347]

Цистеиновая кислота—фосфосерин — таурин—фосфоэтаноламин— (таурин)— мочевина—метионинсульфоксид—аспарагиновая кислота—оксипролин— треонин—серии — аспарагин — гомосе-рин—глутаминовая кислота—глутамин — саркозин — а-аминоадипиновая кислота — пролин — лантионин — глицин — аланин — цитруллин—а-амино-к-масляная кислота—цистин—валин— (цистин)—пиперолиновая кислота— метионин—цистатионин—(метионин),— диаминопимелиновая кислота—аллоизолейцин—изолейцин—лейцин — нор-лейцин — тирозин— Р-аланин —фенилаланин—(Р-аланин)—а-аминоизомасля-ная кислота—у-аминомасляная кислота—этаноламин—аммоний— оксилизин —орнитин — креатинин—лизин— (гистидин)—1 -метилгистидин — гистидин — 3-метилгистидин — ансерин — триптофан—(этаноламин—лизин —орнитин—> аммоний)—е-амино-к-капроновая кислота—карнозин—аргинин [c.151]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.648 , c.649 , c.657 , c.668 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.439 , c.470 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.71 , c.79 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.71 , c.79 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.20 , c.39 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.346 , c.347 , c.353 ]

Фотометрический анализ издание 2 (1975) -- [ c.169 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.29 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.29 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.42 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.634 , c.635 , c.654 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.701 , c.704 ]

Лекционные опыты и демонстрационные материалы по органической химии (1956) -- [ c.265 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.587 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.284 , c.287 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.366 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.376 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.408 , c.409 , c.418 , c.420 , c.428 , c.443 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.39 , c.72 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.28 , c.30 , c.40 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.24 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.171 ]

Модифицированные аминокислоты и пептиды на их основе (1987) -- [ c.134 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология