Ферритин

Рис. 57. Разделение белков при pH 11.5 в немодифицированном капилляре. Буфер 100 мМ борат, pH 11.5 пробы 1 - ОМР, 2 -РНК крупного рогатого скота, 3 - миоглобин кита, 4 - миог-лобин лошади, 5 - кональбумин, 6 - 3 - лактоглобулин, 7 -бычий сывороточный альбумин (БСА), 8 ферритин, 9 - а-амилоглюкозидаза.

На заключительной стадии протопорфирин ЕХ присоединяет молекулу железа при участии гемсинтетазы (или феррохелатазы) и образуется гем. Источником железа в этой реакции является белок ферритин, который депонирует железо в наибольших количествах он откладывается в клетках костного мозга, печени, селезенки. [c.415]

Гемоглобин, миоглобин, каталаза пероксидаза, металлофлавопротеины, цитохромы, железосерные белки, трансферрин, ферритин, нитрогеназа [c.95]

Один метод локализации со специфической физиологической активностью был позаимствован нз ПЭМ. Этот метод меток поверхности клетки, который, будучи применен к образцам для РЭМ, приводит к образованию на поверхности клетки морфологически различаемых или аналитически идентифицируемых структур. Такие методики в сочетании с растровой электронной микроскопией высокого разрешения позволяют изучать природу, распределение и динамические свойства антигенных и рецепторных состояний на поверхности клеткн. Методы нанесения меток на поверхность клетки в общем случае достаточно сложны и включают процедуры иммунохимической и биохимической очистки. Подробные ссылки на них можно найти в работах [359—361], но сущность методик состоит в следующем. Для крепления антител в определенных антигенных состояниях на поверхности клетки используются стандартные иммунологические процедуры. Хитрость состоит в том, чтобы модифицировать антитела таким образом, чтобы они также несли морфологически различимую метку, такую, как латексные шарики или сферы из двуокиси кремния, распознаваемый вирус, как, например, вирус табачной мозаики, или один из Т-четных фагов, как показано на рис. 11.18, илн белковая молекула известных размеров, как ферритин или гемоцианин. В работе [362] (рис. 11.19) использовались гранулы золота, которые имеют большой коэффициент вторичной электронной эмиссии. Одна часть антитела имеет средство для специфичного антигенного закрепления на поверхности клетки, в то время как другая часть несет морфологически различимые структуры. В настоящее время иммунологические методы достигли такого уровня, когда они не могут быть использованы для изучения как качественных, так и количественных характеристик поверхности клетки [363, 364]. [c.244]

О двух последних столбцах речь пойдет ниже, а пока рассмотрим цифры, находящиеся в трех первых столбцах. Белки расположены в порядке увеличения объемов элюции (Уд) — соответственно увеличиваются и значения Следовало бы ожидать, что в этом же порядке будут уменьшаться молекулярные массы (М) белков, однако это не так. Фибриноген выходит из колонки первым, для него Kd = 0,03, т. е. намного меньше, чем для ферритина и уреазы, а между тем его молекулярная масса не больше, а меньше, чем у этих двух белков. Оставим в стороне ферритин — особый белок, в состав которого входит железо. Плотность ферритина р = 1,7, в то время как для подавляющего большинства нормальных белков р = 1,38. Но как объяснить несоответствие между значениями Kd и М для фибриногена и уреазы Kd фибриногена почти в 7 раз меньше, чем уреазы, а молекулярная масса его не больше, а в 1,5 раза меньше. Похоже на то, что основной закон гель-фильтрации ( чем меньше белок, тем больше Fr ) нарушается. [c.146]

При электронной микроскопии антигенные участки распознаются специфичными антителами, которые могут быть выявлены маркерами, задерживающими электроны (ферритин, коллоидное золото). [c.128]

Источником железа для этой реакции является ферритин, который считается резервным гемопротеином, откладывающимся в клетках костного мозга, печени и селезенки. [c.505]

Интерлейкины 1-8 Колониестимулирующий фактор ЛЕКАРСТВЕННЫЕ ПРЕПАРАТЫ Теофиллин Гентамицин Циклоспорин РАЗЛИЧНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ Тироксин Витамин В,2 Ферритин [c.187]

Ферритин — это крупный олигомерный белок, состоящий из 24 идентичных протомеров, молекулярная масса -450 kDa. Протомеры ферритина образуют сферическую структуру внутри которой имеется полость. [c.415]

Многочисленные белки связывают ионы металлов. Некоторые из них действуют как биологические хранилища металлов, в то время как другие служат для их транспорта. Ферритин запасает железо, главным образом в печени и селезенке, в виде оксигидро-ксифосфата Fe(HI) с приблизительным составом Fe(OOH)s, FeO, РО4Н2. Это соединение образует ядро диаметром 7 нм, окруженное 24 белковыми субъединицами, давая в результате сферическую молекулу общим диаметром около 12 нм. Трансферин, с другой стороны, является белком плазмы, переносящим ионы Fe + и Си +. Имеются данные, что в состав центра связывания металла входят тирозин и гистидин. Так, в спектре поглощения белка и-меется пик при 465 нм, соответствующий переносу заряда между фенолят- и Ре +-ионами. [c.561]

В наибольших количествах ферритин откладывается [c.601]

В тканях человека и других животных, а также в зеленых растениях и грибах значительная часть железа находится в форме ферритина, красновато-коричневого водорастворимого белка . Ферритин представляет собой резервную форму Fe(lII) в растворимом и нетоксичном состоянии, легко пригодном для использования. Ферритин — несколько необычный белок. Содержание железа в ферритине составляет 17—23%, причем оно находится в виде расположенной в центре плотной массы гидратированной гидроокиси железа (III), заполняющей пространство диаметром 7 нм. Эта масса окружена белковой оболочкой из 24 субъединиц, распол( женных в соответствии с кубической симметрией, во многом аналогично тому, как это показано на рис. 8-17. Внешний диаметр частицы составляет 12 нм. Молекулярный вес апоферритина равен 445 ООО, а каждая субъединица имеет молекулярный вес 18 500. Полностью заполненная (до 23% Ре) молекула ферритина содержит свыше 2000 атомов железа, упакованных почти как в кристаллической решетке. Сердцевина молекулы легко различима в электронном микроскопе, н в микроскопии ферритин часто используют как своеобразный маркер. Другая резервная форма железа, гемосидерин, по-видимому, состоит из молекул ферритина вместе с добавоч- [c.126]

Ре-энзимы (железо-содержащие ферменты). К настоящему моменту установлено, что для всех форм жизни (единственным известным исключением являются микобактерии) необходимо железо, выступающее как катализатор тех или иных биохимических процессов. Взрослый здоровый человек (-70 кг) содержит всего около 4 г этого металла, большая часть которого входит в состав гемоглобина и ферритина, на долю феррум-энзимов его приходится всего около 300 мг. Но этого небольшого количества железа достаточно для выполнения большого количества разнообразных реакций. [c.358]

На каких химических принципах основана модификация компонентов клеточной поверхности с использованием в качестве реагентов следующих соединений а) лактопероксидазы, б) галактозооксида-зы, в) формилметионилсульфонметилфосфата, г) диазониевой соли дииодосульфаниловой кислоты, д) флуоресцирующих антител, е) антител, связанных с ферритином. Напишите уравнения соответствующих химических реакций. Укажите, какие поверхностные группы модифицируются. Перечислите преимущества указанных реагентов. [c.398]

Типичными накапливающими железо белками млекопитающих являются ферритин и гемозидерин, несущие четверть всего железа, содержащегося в организме. Лишенный железа апоферритин имеет форму чашки и состоит из 24 субъединиц (Л/445 ООО). Железо в ферритине представлено в форме железогидроксидоксидных мицелл, причем на молекулу может приходиться до 4300 атомов Ре(1П). С помощью ферритина избыточное железо накапливается внутри клеток в различных органах (печень, костный мозг, селезенка) и при появлении потребности мобилизуется действием МАОН-зависимой ферридуктазы. [c.420]

Функционально очень близок к ферритину гемозидерин, образующийся, в частности, при определенных заболеваниях и откладывающийся прежде всего в печени м селезенке. Содержание железа в гемозидерине, например, из селезенки лошади может составлять до 34%. [c.420]

Было описано несколько примеров кристаллизации белков в пластидах [96, 81, 43, 29] речь идет о ферритине, аккумулируемом в строме пластид, ультраструктуру которого можно было определить очень точно он виден на срезах в форме скопления частиц, плотных для электронов диаметром 100 А (см. рис. 5.5Б), размещенных равномерными параллельными полосами или как-то иначе. Различные возможные типы кристаллизаций классифицировали Перрэн [81] и Спрэ и др. [102]. [c.140]

В особом случае с фитоферритином некоторые авторы [40, 91] предполагают, что растения запасают и хранят железо в форме белкового комплекса до момента его повторного использования по мере необходимости. По мнению других [9], фито-ферритин появляется на определенных стадиях эволюции пластид — в фазе дифференциации и особенно на первых этапах старения. Отмечается также, что присутствие фитоферритииа, видимо, связано с кальцефобным характером некоторых растений, таких, как наперстянка. [c.141]

Типичными представителями первых являются железосодержащие белки ферритин, трансферрин и гемосидерин. Ферритин —высокомолекулярный водорастворимый белок с мол. массой 400000, в котором содержание железа составляет от 17 до 23% (в среднем 20%). Он сосредоточен главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Железо в ферритине находится в окисленной форме, в составе неорганического железосодержащего соединения (FeO ОЩ (FeO О POjFQ, причем цепи неорганического полимера 0=Fe—0F[...0=Fe—OF[..., иногда содержащие фосфаты, находятся между пептидными цепями белковой части (называемая апоферритином), а атомы железа координационно связываются с атомами азота пептидных групп. [c.94]

Гемосидерин в отличие от ферритина и трансферрина является водонерастворимым железосодержащим белковым комплексом, состоящим, кроме того, на 25% из нуклеотидов и углеводов. Он содержится главным образом в ретикулоэндотелиоцитах печени и селезенки. Биологическая роль гемосидерина изучена недостаточно. [c.95]

Процессы, протекающие до момента образования гипохлорит-аниона или гидроксил-радикала, локализованы в цитоплазме и контролируются цитоплазматическими ферментами или природными водорастворимыми антиоксидантами. Например, таурин способен связывать гипохлорит-анион в форме хлораминового комплекса, дипептид карнозин и его производные нейтрализуют гидроксил-радикал, а такие соединения, как белок ферритин, связывают железо. Перекисное окисление липидов, инициируемое в гидрофобном пространстве клеточных мембран, способен прерывать щироко известный гидрофобный антиоксидант а-токоферол (витамин Е). Его высокая концентрация в биологических мембранах препятствует их повреждению свободными радикалами. [c.315]

В организме человека содержится около 4,5—5,0 г железа. На долю гемоглобина крови из этого количества (если принять за 100% все железо в организме) приходится 60—70%, миоглобина — 3—5%, ферритина—20% (от 17 до 23%), трансферрина—около 0,18%, функционального железа тканей — до 5%. Содержание железа в организме регулируется главным образом интенсивностью всасывания в кишечнике поступающего с Ш1щей железа. Избыток его не всасывается. Потребность в железе резко возрастает при анемиях различного происхождения. Железо всасывается в кишечнике в виде неорганического двухвалентного иона Ре после освобождения его из комплексов с белками. В клетках слизистой оболочки кишечника железо уже в трехвалентной форме Ре соединяется с белком апоферритином с образованием стабильного комплекса ферритина. Дальнейший транспорт железа к местам кроветворения осуществляется в комплексе с 3 -глобу- [c.503]

При анемии различного происхождения потребность в железе и всасывание его в кишечнике резко возрастают. Известно, что в двенадцатиперстной кишке железо всасывается в форме двухвалентного железа. В клетках слизистой оболочки кишечника железо соединяется с белком апоферритином и образуется ферритин. Предполагают, что количество поступающего из кишечника в кровь железа зависит от содержания апоферритина в стенках кишечника. Дальнейший транспорт железа из кишечника в кроветворные органы осуществляется в форме комплекса с белком плазмы крови трансферрином. Железо в этом комплексе трехвалентное. В костном мозге, печени и селезенке железо депонируется в форме ферритина—своеобразного резерва легкомобилизуемого железа. Кроме того, избыток железа может откладываться в тканях в виде хорошо известного морфологам метаболически инертного гемосидерина. [c.584]

Известно, что при достижении баланса железа в организме часть его сохраняется в паренхиматозных органах в форме ферритина - соединения трехвалентного железа с белком апоферритином и свободными сульфгидрильными группами. Главная функция ферритина - быстрая мобилизация железа дяя синтеза гемоглобина и тканевых геминов в зависимости от потребности. Кроме того, это компонент медленно обменивающегося пула железа в энтероцитах. Если в нем нет необходимости, то через несколько дней внутриклеточный ферритин элиминируется при физиологическом слущивании эпителиальных клеток. Другой формой запасного железа, связанного с белком, является гемосидерин - производное ферритина с более высокой концентрацией железа, присутствующее в организме в основном при избыточном отложении железа - гемосидерозе. [c.525]

Наиболее подходящая толщина слоя носителя — 0,5 мм. Для нанесения носителя на пластинки могут быть использованы описанные выше приборы, позволяющие получать слой разной толщины. Если суспензию носителя раскатывать стеклянной палочкой, на обоих концах которой наклеено несколько витков изоляционной ленты, также образуется достаточно ровный слой. Свежеприготовленные пластинки в течение 20—25 мин подсушивают на воздухе. Их можно довольно долго хранить во влажной камере, если исключена возможность бактериального роста. При нисходящей тонкослойной гель-фильтрации пластинку располагают в камере под углом 10—15° Как правило, гель-фильтрацию проводят в водных растворах, поэтому хроматографическая камера может быть изготовлена из пластмассы. Она состоит из кюветы для буферного раствора, рамки, поддерживающей пластинку под соответствующим углом, и крышки. Подача буферного раствора на пластинку осуществляется с помощью фитиля из фильтровальной бумаги. В качестве маркеров удобно использовать окрашенные высокомолекулярные вещества (например, меченные флуоресцеином ферритин или 7-глобулин), которые не задерживаются частицами геля. Гель-фильтрацию проводят до тех пор, пока маркер не пройдет по крайней мере 10 см от линии старта. После этого пластинку извлекают из рамки и покрывают слой носителя листом фильтровальной бумаги (например, Шляйхер-Шуль 2043 или ватман 3 ММ), вырезанным по размеру пластинки. Некоторые исследователи рекомендуют применять в этом случае лист сухой фильтровальной бумаги. В нашей лаборатории используется смоченная и тщательно отжатая фильтровальная бумага, так как с ее помощью легче прикрыть слой носителя без образования под бумагой пузырьков воздуха. После этого бумагу снимают (иногда вместе с частичками геля), высушивают при температуре около 120°С и окрашивают красителями, выявляющими белок, или реактивом Паули. Наряду с другими красителями можно воспользоваться, например, амидовым черным ЮВ, кислым фуксином и т. п. Во время отмывания несвязавшегося красителя частички геля отделяются от бумаги, и после высушивания она может быть использована для документации. [c.239]

Витамин С в природных условиях активен в трех формах аскорбиновая кислота, дегидроаскорбиновая кислота и аскорбиген (комплекс аскорбиновой кислоты с белком), и все они участвуют во многих биохимических реакциях клеточного метаболизма. Витамин С является одним из компонентов антиоксидантной системы организма. Этот витамин участвует в монооксигеназных реакциях при смешанном НАДН и НАДФН гидроксилировании. Доказано участие аскорбиновой кислоты в метаболизме тирозина и триптофана, а также в образовании коллагена, причем ее роль заключается в гидроксилировании пролина и лизина. При участии витамина С и АТФ происходит транспорт железа и включение его в состав ферритина тканей. Аскорбиновая кислота выполняет также коферментную функцию в составе фермента тиоглюкозидазы. [c.128]

Ионы железа через каналы в белковой оболочке проникают в полость, образуя железное ядро в молекуле ферритина. Избыток железа в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки может депонироваться в гемосидерине, который в отличие от ферритина является водонерастворимым железосодержащим комплексом. Часть железа, необходимого для синтеза гема, компенсируется его поступлением с пищей. Перенос железа с током крови к местам депонирования и использования осуществляется водорастворимым белком плазмы крови трансферрином. Он имеет два центра связывания железа, которое в комплексе с белками находится в трехвалентном состоянии, однако при переходе железа от одного белка к другому его валентность каждый раз меняется дважды Fe +, Fe и опять Ре +. В окислительно-восстановительных превращениях железа принимают участие, по-видимому сами белки-переносчи-ки, а также медьсодержащий белок церулоплазмин, присутствующий в сыворотке крови (см. рис. 25.1). Полагают, что изменение валентности железа необходимо для его освобождения из соединения с одним белком и переноса на другой. [c.415]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.94 , c.315 , c.503 , c.505 ]

Биохимия (2004) -- [ c.415 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.618 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.455 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.356 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.139 , c.841 ]

Основы неорганической химии (1979) -- [ c.647 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.367 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.390 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.697 , c.712 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.352 , c.360 , c.367 , c.369 ]

Неорганическая химия (1987) -- [ c.595 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.239 , c.240 , c.330 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.220 , c.300 , c.328 ]

Химия изотопов Издание 2 (1957) -- [ c.506 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.144 , c.428 ]

Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.281 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.473 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.232 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.115 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.277 ]

Биохимия мембран Эндоцитоз и экзоцитоз (1987) -- [ c.12 , c.13 , c.24 , c.32 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.120 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.29 , c.227 , c.228 ]

Биогенный магнетит и магниторецепция Новое о биомагнетизме Т.2 (1989) -- [ c.15 , c.16 , c.17 , c.18 , c.20 , c.23 , c.24 ]

Иммуноферментный анализ (1988) -- [ c.32 , c.110 , c.111 , c.113 , c.173 , c.188 , c.300 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.96 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.150 , c.151 , c.152 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.65 , c.69 , c.70 , c.171 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.232 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.492 , c.493 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.18 , c.214 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология