Гидроксилазы

Мутации могут передаваться по наследству и являются причиной многих генетических наследственных заболеваний. Примером такого заболевания является фенилкетонурия. В норме фенилаланин превращается в тирозин с помощью фермента гидроксилазы, но если произошла мутация и данный фермент не синтезировался или вместо него синтезировался другой белок, то в результате нарушения гидроксилирования тирозина будет накапливаться фенилпируват (фенилкетон), а также фениллактат и фенилацетат. При накоплении этих продуктов нарушается нормальное развитие мозга у детей, появляется умственная отсталость. Единственный способ предотвращения фенилкетонурии - резкое уменьшение количества фенилаланина в детском питании до выработки в организме компенсаторных механизмов обмена аминокислот. [c.53]

Оксидазы (с кислородом в качестве акцептора) Гидроксилазы (обеспечивают встраивание кислорода) [c.400]

Если действительно шизофрения возникает вследствие повышения содержания дофамина в мозге, то первоначальное нарушение обмена веществ может заключаться в избыточном синтезе или в замедленном метаболизме дофамина. Предполагалось, что имеет место снижение активности моноаминоксидазы или дофамин-р-гидроксилазы, но проверить справедливость этих представлений крайне трудно. [c.343]

Пролин гидроксилаза (Ре) Рго -> 4-гидрокси-пролин [c.359]

В ходе функционирования одной из групп гидроксилаз, включающей фенил ал анингидроксил азу из печени человека, в качестве косубстрата выступает дигидроформа биоптерина (стр. 277), которая восстанавливается под действием NADPH [уравнение (10-52)]. [c.438]

Другой класс флавопротеидов, обсуждаемых в гл. 10 (разд. Ж, 2), составляют монооксигеназы или гидроксилазы. В этих ферментах восстановленный флавин способствует включению одного атома кислорода из молекулы О2 в субстрат с одновременным превращением другого атома кислорода в Н2О. Формально реакцию можно представить как расщепление связи между двумя кислородами аддукта в схеме (8-59) с образованием 0Н+ из концевой ОН-группы. [c.268]

У бактерий, относящихся к роду Pseudomonas, имеются окси-редуктазы или гидроксилазы, способные разлагать большое число молекул углеводородов и ароматических соединений. В случае некого- [c.100]

Расщепление Ь-аргинина 81гер1отусе5 griseus начинается реакцией, катализируемой гидроксилазой, осуществляющей окислительное декарб-оксилирование аминокислоты и ее превращение в амид [уравнение (14-25)]. [c.104]

Гем обнаружен у всех организмов, за исключением анаэробных клостридий и молочнокислых бактерий. Молочнокислые бактерии примечательны тем что, по-видимому, вообще не содержат железа, тогда как клостридии богаты соединениями, содержащими негемовое железо. Гемопротеиды в крови обратимо связывают кислород, в то время как в концевых оксидазных системах, а также в гидроксилазах и оксиге-назах гемопротеиды активируют кислород, делая его способным взаимодействовать с углеродными соединениями или с водородом. Другие гемовые соединения катализируют реакции не с Ог, а с Н2О2. К ним относятся пероксидазы и каталазы. Еще одну группу составляют гемовые ферменты, функцией которых является только перенос электронов. [c.366]

Один из путей, благодаря которому NADPH может использоваться в качестве косубстрата, — это восстановление флавопротеидного фермента. Восстановленный флавин может далее реагировать с О2, образуя гидроксилирующий реагент. Примером служит 4-оксибензоат — гидроксилаза — фермент, образующий в качестве продукта 3,4-диокси-бензоат. NADH реагирует лишь после того, как флавопротеид образует комплекс с субстратом, — имеются данные о том, что при этом образуется оксигенированное промежуточное соединение, возможно [c.437]

Фенилаланингидроксилаза представляет особый интерес, поскольку с ее отсутствием связано одно из наиболее изученных наследственных биохимических нарушений — фенилкетонурия (гл. 14, разд. 3,5). Известны и другие птеридинзависимые гидроксилазы. Например, триптофан-гидроксилаза мозга образует 5-окситриптофан, что является первой стадией синтеза нейромедиатора 5-окситриптамина (гл. 16, разд. Б,4) [c.439]

Многие гидроксилазы нуждаются /в присутствии восстанавливающего агента. Чаще всего в этом отношении наи более эффективна аскорбиновая кислота (витамин С дополнение 10-Ж). Это справедлива и для всех а-кетоглутаратзависимых гидроксилаз, обсуждавшихся в предыдущем разделе. Аскорбиновая кислота, по-видимому, служит для поддержания металлсодержащего катализатора в восстановленном состоянии. Однако фермент дофамин-р-гидроксилаза использует аскорбиновую кислоту в роли истинного косубстрата при синтезе норэпинефри-на [норадреналина уравнение (10-57)] [152]. [c.441]

Эта реакция, играющая важную роль в нейронах мозга, активно протекает также в надпочечниках. Уже давно известно, что надпочечники особенно богаты аскорбиновой кислотой. Структура окисленной формы витамина С, д идроаскорбиновой кислоты, показана в дополнении 10-Ж. Дофамий- р-гидроксилаза содержит несколько атомов меди, и полагают, что аскорбиновая кислота восстанавливает два атома меди из состояния 4-2 в состояние +. Затем присоединяется Ог — возможно, подобно тому, как он присоединяется к гемоцианину (разд. Б,4). В результате образуется нечто подобное координационно связанному с металлом иону О2, который используется в реакции гидроксилирования. Следует упомянуть, что на молекулу витамина С оказывает действие еще и другой медьсодержащий фермент (оксидаза аскорбиновой кислоты дополнение 10-3). [c.442]

Аскорбиновая кислота вместе с Fe(II) и О2 служит мош-ным неферментативным гидроксилируюшим реагентом для ароматических соединений . Как и гидроксилазы, этот реагент атакует нуклеофильные участки (например, в процессе преврашения фенилаланина в тирозин). Атомы кислорода включаются в гидроксилированные продукты. Хотя в реакционной смеси образуется Н2О2, заменить аскорбат она не может. Однако не ясно, какое отношение эта система имеет к биохимическим функциям аскорбата. [c.443]

Последний класс гидроксилаз образуют гемпротеиды, получившие обшее наименование цитохрома Р-450 >. Эти белки участвуют в гидроксилировании стероидов [153] и алкаНов [154, 155], в гидроксилирова- [c.443]

При функционировании цитохром P-450-гидроксилаз происходит перенос электронов от NADH или NADPH, через флавопротеид и далее на ферредоксин (Fd) или рубредоксин. По-видимому, один из этих последних белков, содержащих негемовое железо, затем восстанавливает железо, входящее в комплекс субстрата с цитохромом Р-450, иэ [c.444]

Известно несколько форм цитохрома Р-450 из печени млекопитающих [135]1. Все они прочно связаны с мембранами эндоплазматического ретикулума и их трудно солюбилизировать. Для этих ферментов в качестве промежуточного переносчика не требуется белок типа рубредоксина, поскольку они могут непосредственно реагировать с флавопротеидом. Интересной особенностью этих ферментов является их индуци-бельность. Введение различных лекарственных препаратов, например фенобарбитала и многих других соединений, может вызывать 20-кратное увеличение активности цитохрома Р-450. Ароматические углеводороды индуцируют гидроксилазу, отличную от той, которая индуцируется барбитуратами. Роль цитохрома Р-450 часто заключается в том, чтоб л превратить лекарственное или другое чужеродное соединение в легко экскретируемую форму. Однако результат оказывается далеко не всегда благоприятным. Так, 3-метилхолантрен, сильный индуктор цитохрома Р-450, в результате реакции гидроксилирования превращается в мощный канцероген [159]. [c.445]

Некоторые медьсодержащие ферменты, например дофа-мин-р-гидроксилаза [уравнение (10-57)], являются типичными гидроксилазами. Из медьсодержащих гидроксилаз щироко распространена тирозиназа (известная также как по-лифенолоксидаза) она катализирует двухстадийную реакцию гидроксилирования с последующим дегидрированием. Впер- [c.447]

Обнаружена ферментативная активность, связанная с эндоплазма-тическим ретикулумом, также требующая присутствия Ог, которая осуществляет превращение насыщенных жирных кислот в цис-ленасы-шенные кислоты (например, стеароил-СоА или олеоил-СоА табл. 2-7) [160]. Вероятно, начальной стадией этих реакций является гидроксилирование. В этой системе, по-видимому, в роли специфического переносчика элб Ктронов выступает цитохром 5, однако природа самой гидроксилазы неиз.вестна. [c.449]

Каждая цепь проколлагена (мол. вес. 140 000) содержит более 1000 аминокислотных остатков. Специальные гидроксилазы (гл. 10, разд. Ж, 2, г) превращают некоторые из содержащихся в проколлагеновых цепях остатки пролИна и лизина в 4-оксипролин и в оксилизин [уравнения (11-27) и (11-28)]. При этом образуется также 3-оксипролин, но в меньших количествах [38с]. Гидроксилирование начинается еще тогда, когда растущие пептидные цепи связаны с рибосомами, расположенными на шероховатом эндоплазматическом ретикулуме. Гидроксилазы [c.497]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.400 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.0 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.544 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.368 , c.370 , c.373 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.708 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.781 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.99 , c.313 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.124 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.124 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология