Трипсин гидролиз сложноэфирной связи

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольщее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет ни углеводы, ни жиры. Объясняется это тем, что точкой приложения, местом действия пепсина является пептидная —СО—КН-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, подобным местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидролизующие а-гликозидные связи (но не 3-гликозидные связи, имеющиеся в целлюлозе) в полисахаридах, и др. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Относительной специфичностью наделены также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфические для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование (см. главу 10). [c.142]

Трипсин проявляет высокую специфичность, расщепляя лишь пептидные связи, в образовании которых принимают участие основные аминокислоты, такие, как лизин и аргинин. Наряду с пептидными трипсин гидролизует амидные и сложноэфирные связи, образованные лизином и аргинином, причем амиды расщепляются быстрее пептидов, а сложные эфиры — еще быстрее. [c.305]

Литические ферменты действуют на специфические химические группировки гликозидазы — на гликозидные связи, пепсин и трипсин — на пептидные связи, эстеразы—на сложноэфирные связи. Действие этих ферментов распространяется на большое число субстратов, что позволяет организму обойтись небольшим числом пищеварительных ферментов— иначе их потребовалось бы намного больше. Многие протеазы способны также катализировать гидролиз сложных эфиров. Хотя способность протеаз гидролизовать сложноэфирные связи не имеет физиологического значения, использование сложноэфирных синтетических субстратов для изучения механизма их действия оказалось весьма ценным. [c.67]

Следует отметить, что один и тот же фермент может быть полифункци-ональным, т. е. катализировать различные биохимические реакции. В качестве примера можно привести трипсин — фермент, синтезируемый поджелудочной железой и секретируемый в кишечник. Будучи протеолитическим ферментом, он гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильной группой аргинина или лизина. Кроме того, трипсин катализирует гидролиз амидных связей (это было установлено при работе с синтетическим субстратом бензоил — L-аргининамидом), а также гидролизует сложноэфирные связи между аминокислотой и спиртом. [c.61]

Волнение, вызванное выявлением того факта, что белки, связывающие кислород,— гемоглобин и миоглобин — имеют одинаковую третичную структуру и выполняют одинаковые функции, вновь овладело учеными, когда было установлено, что аналогичная ситуация имеет место в случае сериновых протеаз млекопитающих. Эти ферменты названы так потому, что они имеют уникальный по своей активности сериновый остаток, который необратимо реагирует с фосфорорганическими соединениями, например с диизопропилфторфосфатом. Основные панкреатические ферменты — трипсин, химотрипсин и эластаза — кинетически весьма близки и гидролизуют пептиды и синтетические сложные эфиры. Их активность имеет оптимум при рН= 7,8 и определяется состоянием ионизации групп с р/(а = = 6,8. Во всех трех случаях в процессе реакции образуется ацилфермент , в котором карбоксильный фрагмент субстрата образует сложноэфирную связь с гидроксильной группой активного серина. [c.27]

К классу гидролаз относятся эстеразы, расщепляющие сложноэфирные связи, например липаза, холинэстераза пептидазы, или пептидгидролазы, — пепсин, трипсин, карбоксипептидаза и др. гликозидазы, гидролизующие гликозидные связи, и т. д. [c.79]

ГИДРОЛАЗЫ, класс ферментов, катализирующих гидролиз связей между атомом углерода и гетероатомом, в част-яости пептидных связей (напр., фермент химотрипсин), амидных (напр., пенициллгтамидаза), гликозидных (напр., амилаза), сложноэфирных (напр., липаза). Участвуют в обмене белков, нуклеиновых к-т, углеводов, липидов. См., напр., Аденозинтрифосфатазы, Глюкозофосфатазы, Дезоксирибонуклеазы, Пепсин, Рибонуклеазы, Трипсин, Фос-фолипазы. [c.133]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология