Гормоны белковые

К гормонам белковой природы относятся [c.545]

Одними из первых были изучены два гормона белковой природы — вазопрессин и окситоцин, действующие на мышцы матки и на кровяное давление. Они оказались построенными довольно просто, в состав каждого гормона входят 9 аминокислот. Дю-Виньо не только полностью расшифровал строение обоих гормонов, но и получил их синтетически, впервые осуществив, таким образом, синтез пpиpoднor(J полипептида. Сфоение отпх гормонов выражается следующими схемал и [c.342]

Наименее изученным до недавнего времени оставался последний этап этой своеобразной дуги—действие гормонов на внутриклеточный обмен. В настоящее время получены доказательства, что это действие осуществляется через так называемые гормональные рецепторы, под которыми понимают химические структуры соответствующих тканей-мишеней, содержащие высокоспецифические участки (углеводные фрагменты гликопротеинов и ганглиозидов) для связывания гормонов. Результатом подобного связывания является инициация рецепторами специфических биохимических реакций, обеспечивающих реализацию конечного эффекта соответствующего гормона. Рецепторы гормонов белковой и пептидной природы расположены на наружной поверхности клетки (на плазматической мембране), а рецепторы гормонов стероидной природы —в ядре. Общим признаком всех рецепторов независимо от локализации является наличие строго пространственного и структурного соответствия между рецептором и соответствующим гормоном. [c.250]

Гормоны белковой природы (белки и полипептиды) гормоны гипоталамуса, гормоны гипофиза, кальцитонин щитовидной железы, гормон паращитовидных желез, гормоны поджелудочной железы. [c.95]

Как уже отмечалось выше, гормоны служат химическими посредниками, переносящими соответствующую информацию (сигнал) от ЦНС к строго определенным и высокоспецифичным клеткам-мишеням соответствующих органов или тканей. Узнающими центрами клеток-мишеней, с которыми связывается гормон, являются высокоспецифичные рецепторы. Роль таких рецепторов, как правило, выполняют гликопротеины, специфичность которых обусловлена природой углеводного компонента. Рецепторы большинства гормонов (белковых и производных аминокислот) находятся в плазматической мембране клеток. [c.291]

По химической природе гормоны можно подразделить на две основные группы 1) гормоны белковой природы, полипептидного строения или образованные из аминокислот 2) гормоны стериновой природы. [c.88]

СОМАТОТРОПИН (гормон роста, соматотропный гормон), белковый гормон. [c.383]

В организме существует специальный класс белков, выполняющий регуляторные функции. В первую очередь к ним относятся гормоны белково-пептидной природы. Эти белки играют основополагающую роль в регуляции клеточной и физиологической активности. Например, гормон инсулин регулирует потребление клетками глюкозы, кальцитонин — содержание кальция в крови и костной ткани и т. д. [c.45]

Лангерганс установил наличие особых островков в ткани поджелудочной железы. Соболев на основании опытов с перевязкой выводного протока поджелудочной железы высказал предположение, что клетки островков выделяют особое вещество, обеспечивающее регуляцию углеводного обмена. Бантинг и Бест выделили из этих островков гормон белковой природы, получивший название инсулин . Абель получил инсулин в кристаллическом виде. [c.94]

Аминокислоты, являясь конструктивными элементами образующих клетки белков, различного рода пептидных гормонов, белковых ферментов и др,, а также являясь предшественниками аминов, играющих важную роль в передаче нервного импульса, представляют собой вещества, без которых организм не может существовать. При введении в ферменты фторсодержащих аминокислот образуются "ложные ферменты", которые подавляют ферментативные реакции и нарушают нормальное функционирование организма. В связи с этим в ряде слу- [c.526]

Наряду с гормонами белкового строения известны и гормоны, представляющие индивидуальные химические вещества с относительно низким молекулярным весом. [c.396]

Третий способ — это создание пористой структуры путем введения в исходную смесь при синтезе ионита специально подобранного растворителя или смеси растворителей. Полученные макропористые иониты обменивают ионы таких биополимеров, как гормоны белкового происхождения, ферменты со значительно более высокой скоростью, по сравнению с ионитами других типов. Сорбция указанных веществ происходит, по-видимому, лишь на поверхности транспортных пор, чем и объясняется улучшение кинетики ионы больших размеров диффундируют лишь в растворителе, заполняющем свободный объем пор, и не проникают в плотные участки трехмерной сетки ионита [5, 369]. [c.304]

Некоторые железы отдают вырабатываемые ими вещества прямо в кровь. Такие железы называются железами внутренней секреции, а выделяемые ими продукты, поступающие в кровь и оказывающие сильное действие на весь организм, называются гормонами. Среди гормонов есть и вещества с простым химическим строением, но есть и вещества, относящиеся к группе белков. Примером гормонов белковой природы является инсулин — вещество, при недостатке которого в организме наступает тяжелое заболевание— сахарное мочеизнурение, или сахарный диабет, при котором организм не может нормально усваивать углеводы и они в виде глюкозы выделяются с мочой. [c.303]

Гормоны белковой природы также могут, инактивироваться клетками-мишенями. Эта инактивация часто начинается на плазматической мембране, которая име-ет высокоспецифичные протеазы. [c.130]

Молекулярные механизмы действия фитогормонов. Практическое использование фитогормонов основано на глубоком знании молекулярных механизмов их действия, изучению которых в связи с этим придается большое значение. В настоящее время выявлена общая принципиальная схема образования фитогормонов, реализации их регуляторного действия, включающая биосинтез предшественников, связывание со специфичным к данному гормону белковым рецептором с образованием активированного гормон-рецепторного комплекса, воздействие этого комплекса на геном растения и (или) на активность определенных ферментативных систем. [c.332]

Процесс агрегации клеточных рецепторов с помощью агрегированных форм лигандов особенно важен для проявления биологического действия гормонов белковой природы. Об этом, я [c.25]

По химическому строению — гормоны белковой и пептидной природы (инсулин, глюкагон, па-ратгормон, вазопрессин, кальцитонин и др.), производные аминокислот (адреналин, тироксин), стероидные гормоны (кортизол, альдостерон, тестостерон и др.). [c.104]

Активность многих ферментов регулируется цАМФ-зависимым фосфо-рилированием, соответственно большинство гормонов белково-пептидной природы активирует этот процесс. Однако ряд гормонов оказывает тормозящий эффект на аденилатциклазу, соответственно снижая уровень цАМФ и фосфорилирование белков. В частности, гормон соматостатин, соединяясь со своим специфическим рецептором—ингибиторным С-белком (С , являющимся структурным гомологом С -белка (см. ранее), ингибирует аденилатциклазу и синтез цАМФ, т.е. вызывает эффект, прямо противоположный вызываемому адреналином и глюкагоном. В ряде органов простагландины (в частности, РОЕ ) также оказывают ингибиторный эффект на аденилатциклазу, хотя в том же органе (в зависимости от типа клеток) и тот же РОЕ может активировать синтез цАМФ. [c.292]

СОМАТОТРОПИН (гормон роста, соматотропный гормон), белковый гормон, молекула к-рого состоит из полипептидной цепи, включающей 190—191 аминокислотный остаток мол. м. — 22 ООО. Вырабатывается в передней доле гипофиза. Стимулирует рост скелета, увеличивает размеры тела, участвует в регуляции углеводного, белкового и жирового обмена. С. животного происхождения неактивен при введении людям. Выделяют из гипофизов животных и людей. С. человека тимен. в медицине. [c.534]

Гормонами называют вещества, образуюпщеся в органах внутренней секреции, постунаюпще в кровь и участвующие в регулировании функций организма. Некоторые гормоны — белковые вещества, например инсулин — гормон поджелудочной железы или гормоны гипофиза. Инсулин уже выделен в чистом виде, изучены аминокислоты, из которых построена его молекула. Известны гормоны со сравнительно небольшим молекулярным весом. Помимо инсулина, хорошо изучены адреналин — гормон надпочечников, тироксин — гормон щитовидной железы, половые гормоны. [c.390]

Производства подобного рода предъявляют к используемым в них технологическим процессам особые требования, обусловленные специфическими свойствами целевых продуктов — лекарственных препаратов. Одно из таких свойств, присущее, например, антибиотикам, некоторым витаминам, алколоидам, ферментам и гормонам белкового происхождения, а именно — химическая и термическая нестабильность, обуславливает особенно жесткие ограничения, налагаемые на технологические процессы выделения и очистки лекарственных веществ. Эти ограничения касаются как химических (кислотность, наличие катализаторов, окислительновосстановительные свойства реагентов), так и термических условий проведения процесса. Существенным образом возрастает в подобных производствах роль фактора времени, а следовательно, и кинетики процесса слишком большая продолжительность последнего даже при наличии оптимальных условий по всем остальным параметрам нежелательна, так как обуславливает дополнительные потери целевого продукта и ухудшение его качества из-за инактивации части его молекул. Поэтому предпочтение отдается более быстро идущим процессам, пусть даже они и протекают с меньшей полнотой. [c.302]

Адренокортикотропный гормон, кортикотропин (АКТГ) — гормон белковой природы, врабатывающийся базофильными клетками передней доли гипофиза, стимулирует биосинтез и секрецию гормонов коры надпочечников. В 1953 г. он выделен в чнсшм виде, в 1954 г. установлена структура АКТГ свиньи, позднее — овцы, быка в человека. АКТГ этих.организмов не обладает видовой специфичностью, хотя их структура несколько отличается. Последние данные показали, что АКТГ овцы и быка имеют одинаковое строение, у человека и овцы гормоны отличаются расположением амидных группировок в 25-м и 33-м положениях. Только в АКТГ свиньи в 31-м положении присутствует лейцин вместо остатка серина. [c.266]

Проблема регулирования рождаемости имеет два аспекта помимо предохранения от нежелательной беременности немаловажное значение приобретает и ее стимуляция. Этот аспект также актуален. Например, в ГДР от 10 до 15% всех супружеских пар остаются бездетЦь1Ми из-за того, что один из супругов бесплоден. В 50% случаев мы имеем дело с бесплодием женщин, в 40%-со стерильностью мужчин, а в 10% виновны оба партнера. Бесплодие женщин примерно в 40% случаев вызывается нехваткой гонадотропинов, вследствие чего и происходит блокада овуляции. В зависимости от того, в каком участке организма произошло нарушение выработки гормонов-в гипофизе (образование гонадотропинов) или промежуточном мозге, положение можно исправить введением соответствующих гормонов белковой структуры или эквивалентных им биологически активных соединений. Примерно с середины 1972 г. в женской клинике Берлинского университета успешно введен в практику лютеинизи-рующий рилизинг-гормон, состоящий из 10 аминокислот. Такой метод лечения может приобрести в будущем большое значение, если удастся синтезировать рилизинг-гормон или найти и получить подходящий заменитель. [c.348]

В работах Дю-Виньо были изучены два гормона белковой природы, вырабатываемые гипофизом—окситоцин и вазопрессин. Они оказались сравнительно простыми полипептидами в состав кзх.дого нз гормонов входят по 9 аминокислот. Дю-Виньо не только полностью расшис( ровал строение обоих гормонов, но и получил их синтетически, впервые осуществив, таким образом, синтез природного полипептида [c.590]

Передняя доля гипофиза секретирует гормоны белковой природы, которые называются тронными. К ним относятся соматотропный (ОТТ), или гормон роста (ГР), тиреотропный (ТТГ), адренокортикотропный (АКТТ), гонадотропный (ГТ), пролактин (ПЛ), липотропный (ЛТГ) гормоны. [c.141]

Химическая индивидуальность, или видовая специфичность, белков легко выявляется серологическим путем. Если животному, например кролику, ввести в кровь чужеродный ему белок (антиген), то в организме вырабатываются специфические антитела, являющиеся белками глобулино-ной природы и находящиеся, главным образом, в у-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Антигены и антитела взаимодействуют друг с другом с образованием осадков (преципитата), что можно наблюдать при добавлении к сыворотке крови животного, которому ввели в кровяное русло чужеродный белок ( иммунизированного животного), того же белка (антигена). Образование осадка носит название реакции преципитации . Эта реакция весьма тонкая и позволяет выявить свойства белков, неуловимые при их хими ческом изучении. Так, например, тщательное химическое изучение гемоглобина крови лошади, овцы и собаки не выявляет каких-либо особенностей в их химической структуре. Между тем при введении этих гемоглобинов в кровь кролика образуются специфические для каждого из них антитела. Известны, однако, некоторые белки, почти не вызывающие образования антител. Гормоны белковой природы (инсулин, некоторые гормоны гипофиза и др.), изолированные из желез внутренней секреции крупного рогатого скота, при введении их в кровь человека (а также животных) практически не вызывают образования антител. Надо полагать, что химические различия в структуре белков-гормонов животных и белков-гормонов человека настолько малы, что они не всегда выявляются серологически. Это обстоятельство имеет большое практическое значение, так как оно позволяет широко применять в медицинской практике белки-гормоны без опасения вызвать при повторном введении их в организм человека реакцию преципитации. [c.38]

Глубокий распад аминокислот, их диссимиляция, имеет место не только при нормальном питании, когда они образуются в результате переваривания белков. Распад аминокислот, правда в меньшем объеме, происходит также при низком содержании и даже при отсутствии белков в пище. Известно, что при безбелковом питании из организма с мочою выделяют конечные продукты азотистого обмена, освобождающиеся в результате превращений аминокислот. Следует также учесть, что часть аминокислот, образующаяся при распаде тканевых белков, используется для синтеза ряда азотистых соединений, входящих в состав тканей. Так, например, для синтеза креатина (стр. 403) используются глицин, аргинин и метионин (последние две аминокислоты относятся к числу незаменимых аминокислот) карнозин и ансерин синтезируются (стр. 409) из незаменимой аминокислоты гистидина. Аминокислоты используются также для синтеза гормонов белковой природы (инсулина, глюкагона, гормонов гипофиза и др.). Адреналин и тироксин синтезируются из незаменимой аминокислоты фенилаланина. Следовательно, некоторая часть аминокислот, образующаяся в результате распада белков тканей в организме при недостатке или отсутствии белков в пище, расходуется на синтез различных биологически важных веществ Часть незаменимых аминокислот постоянно расходуется как при нормаль ном питании, так и при белковом голодании. В последнем случае, т. е при белковом голодании (само собой разумеется, что и при полном голо Дании) должен ощущаться недостаток в незаменимых аминокислотах Между тем для синтеза подвергающихся распаду тканевых белков, необхо димо наличие полного набора всех аминокислот в соответствующих количе-ствах. При недостатке, а тем более при отсутствии тех или иных незаменимых аминокислот, синтез белков тканей уменьшается или вовсе прекращается. Следовательно, аминокислоты, образующиеся в процессе распада тканевых белков при голодании, если не полностью, то в значительной мере, не могут быть использованы для синтеза белков и подвергаются распаду с освобождением конечных продуктов аммиака, углекислого газа и воды. При наличии белков в пигце избыточное количество аминокислот, всасывающееся [c.343]

Регуляторная функция. Регуляция биологических процессов в живых системах осуществляется белковыми гормонами, белковыми ингибиторами, активаторами ферментов и др. Например, белковый гормон инсулин, продуцируемый клетками поджелудочной железы, регулирует метаболизм глюкозы. [c.82]

Важно обратить внимание на то, что в клетках, длительное время ускоренно размножающихся, уменьшается число специализированных выростов и выпячиваний плазматической мембраны, содержащих различные рецепторные комплексы на гормоны белковой природы, антигены, гормональные регуляторы и др. Этот признак является морфологическим отражением утраты клеткой многих поверхностных глюко- и протеоконъюгатов, падения чувствительности делящейся клетки к внешним регуляторным влияниям. Происходит относительная регуляторная глухота , снижение чувствительности ко многим гормонам белковой природы, действующим на уровне внешней стороны плазматической мембраны. [c.86]

На основании изложенного материала, а также ряда фактов, которые будут рассмотрены в следующих главах, можно прийти к заключению, что агрегация рецепторов, предшествующая их интернализации, существенна для реализации при.сущих рецепторам эффекторных функций. В присутствии возрастающих концентраций гормонов белковой природы интернализация рецепторов сопровождается их расщеплением в клетке (J. S hlessin-ger, 1980). Так как присущая всем белкам способность к агрегации возрастает с увеличением концентрации белка, можно ожидать, что увеличение концентрации белкового лиганда в окружающей клетку среде будет сопровождаться увеличением пропорции агрегированной (димерная) формы лиганда. В такой форме лиганд приобретает способность сшивать между собой рецепторы, вызывая их агрегацию, что, как показано выше, слу- [c.26]

Приведенные в разд. 3.2 данные о сходстве антигенного строения активных центров ряда изученных к настоящему времени рецепторов, с одной стороны, и антител к тем же лигандам — с другой, согласуются с изложенной выще гипотезой. Однако оставался вопрос, на который еще не было получено ответа. Как известно, гормоны белковой природы (например, инсулин) и еще более сложные по строению белки, каким является lq-компо-нент комплемента, имеют различные по строению антигенные детерминанты. При изучении рецепторов нелимфоидных клеток, распознающих такие сложные по строению лиганды, как перечисленные белки, невозможно достаточно простыми средствами строго доказать, действительно ли одни и те же структуры в молекуле лиганда распознаются клеточным рецептором и антителами к тому же лиганду, так как к каждой антигенной детерминанте этого лиганда образуется особое по специфичности антитело. При сравнении строения активных центров рецептора сложного по строению лиганда, с одной стороны, и антитела к одной из детерминант этого лиганда — с другой, недостаточно установить факт конкуренции за лиганд рецепторного белка и антиидиотипического антитела. Следует считаться с тем, что рецептор через свой активный центр может распознать значительно больший по величине участок молекулы лиганда, нежели активный центр сравниваемого антитела. Антиидиотипическое антитело и в этом случае может создать стерическое препятствие для связывания рецептором лиганда. Вот почему для более строгого доказательства обсуждаемой гипотезы необходимо обнаружить на нелимфоидных клетках рецепторы, способные распознавать простые по строению гаптены, и изучить строение активных центров таких рецепторов, сопоставив его со строением активных центров антитела к тому же простому гаптену. [c.53]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология