Кортикотропин

В коре надпочечников (т. е. в наружной зоне надпочечников) прогестерон превращается в две группы гормонов, важнейшими представителями которых являются кортизол и альдостерон. Секреция кортизола надпочечниками регулируется гормоном гипофиза кортикотропином [c.584]

Кортизон 877, 880. 881, 802 Кортикостерон 879, 882 Кортикотропин 391 [c.1180]

Таким образом, за счет расщепления молекулы кортикотропина на указанном участке удалось выделить следующие [c.193]

П —. Условия гидролиза кортикотропина овцы (pH 9,3, 38°, [c.194]

Как и в случае кортикотропина, связь —Лиз.Про— оказалась [c.196]

Как и в случае соответствующего участка цепи кортикотропина, связь —Мет.Глу— устойчива к действию химотрипсина. [c.206]

Изучение пептидов проводилось главным образом как необходимый этап при изучении более сложных веществ — белков. Однако пептиды сами по себе — очень важные вещества например, трипептид глутатион встречается в большинстве живых клеток нонапептид окситоцин является гормоном, вырабатываемым задней долей гипофиза и вызывающим сокращение матки а-кортикотропин, состоящий из 39 аминокислотных остатков, входит в состав адренокортикотропного гормона АКТГ. [c.1047]

Параметры гидрофобности некоторых синтетических фрагментов кортикотропина [c.75]

Чаще всего показатель, характеризующий биологическую активность препарата, учитывается в количественной форме например, масса аскорбиновой кислоты на 100 г ткани надпочечника при действии кортикотропина, время свертывания крови при действии гепарина и т. д. В этом случае конечным результатом испытания следует считать среднее значение показателя у, а точнее — доверительный интервал для у. О вычислении этих величин см. разд. 1.1 и 1,2. [c.221]

Особый интерес представляет адренокортикотропный гормон (АКТГ), который переносится кровью от мозга к коре надпочечников, где стимулирует образование кортизона. АКТГ применялся в медицине, пока синтетический кортизон не стал доступен в нужных количествах. АКТГ широко использовался для лечения кетозов скота. Белл с сотр. выделил из АКТГ свииьи пептид (р-кортикотропин), содержащий 39 аминокислотных остатков, и определил их последовательность [c.701]

Частичным гидролизом было показано, что биологически активной частью р-кортикотропина является часть молекулы с N-конца, содержащая 24 аминокислотных остатка в настоящее время известно, что активность исчезает после отщепления 23-го остатка аминокислоты. Аминокислотная последовательность для гормона, выделенного из других источников, определена группой Уайта2 (АКТГ свиньи), группой Ли (АКТГ барана) и группой Лернера (АКТГ человека). При этом было показано, что все эти гормоны отличаются от р-кортикотропина только в неоказывающей влияния части молекулы — после 23-го остатка. [c.701]

Заслуживает внимания тот факт, что кортикотропины имеют ограниченную меланоцитстимул ирующую аетивность (3, l ед/г) и что они содержат участки, идентичные р-меланоцитстимулирующему гормону последовательность мет—глу—гис—фен—арг—три—гли имеется в обоих гормонах (остатки 4—10 в первом и 7—13 во втором). [c.701]

Его адреностимулирующая активность оказалась очень низкой, примерно одна тысячная активности АКТГ. Удлинение цепи до 16 единиц (1960) не привело к повышению активности. Однако группа Ли нашла (1960), что пептид, содержащий 19 аминокислотных остатков, имеет активность, равную 30% активности АКТГ. Наконец, группе Гофмана удалось в 1961 г. синтезировать весь р-кортикотропин (23 остатка мол. вес 3200), активность которого не отличалась от активности природного гормона. В дальнейшем (1962) Гофман предположил, что структурные элементы, необходимые для полной адренокортикотроп-ной активности, находятся в юй части молекулы АКТГ, которая охватывает первые 20 остатков аминокислот с N-конца молекулы. [c.702]

Хлодитан — ингибитор функции коры надпочечников [107], подавляюший секрецию кортикостероидов, блокирует действие кортикотропина и может вызвать деструктивные изменения нормальной и опухолевой ткани коры надпочечников. [c.68]

В кортикотропине (рис. 2-2) присутствует не только указанный гептапептид, но и целиком вся последовательность аминокислот а-меланотропина, к С-концу которой присоединены еще 29 других аминокислот. Тот же гептапептид обнаруживается в липотропинах, также секрётируе-мых гипофизом. Молекулы липотропинов содержат 46 аминокислот, присоединенных к одному концу гептапептида, и 5—37 аминокислот, присоединеннь х к другому концу (С-концу). Наличие общего гептапео - [c.321]

Пептидные Г. условно делят на четыре подгруппы пептиды (вазопрессин, окситоцин и др.), полипептиды (адрено-кортикотропин, г.ткагон, инсулин, кальцитонин и др.), про- [c.598]

При описании биосинтеза кортикотропина и -липотропина уже упоминалось, что МСГ образуется в составе общего предшественника проошю-меланокортина. Кроме известных ранее а- и /3-МСГ Наканиси и сотр. [601] нашли в составе этого пробелка третью последовательность меланотропи- [c.246]

Рис. 6. Порядок расположения аминокислот в кортикотропине свиньи и связи в нем, гидролизуемые протеолитическимн ферментами.

Кортикотропии свиньи расщепляется под действием пепсина аналогичным образом, давая три крупных активных обломка [23], состоящих из остатков 1—28, 1—30 и 1—31. Большое количество мелких пептидов получено из хвостового участка цепи кортикотропина, легко подвергающегося гидролизу [23, 196]. [c.210]

Наиболее успешное применение этот метод нашел для определения последовательности расположения аминокислот гепта пептидного участка Н.Сер.Тир.Сер.Мет.Глу.Гис.Фе— в кортикотропине овцы [141], декапептидного участка Н. Асп.Глу.Гли.Про.Тир.Лиз.Мет.Глу.Гис.Фе— в меланофорости-мулирующем гормоне [120, 142] и пентапептидного участка [c.244]

Другой метод, основанный на использовании безводной трифторуксусной кислоты [100], которая очень хорошо растворяет белки [173], успешно применялся для циклизации (5 мин при 0°) ФТК-производных при последовательном расщеплении в пепсине участка Н.Илей.Глу.Асп.Глу— [90]. Этот метод можно применять также для обработки ФТК-производных других белков. Вследствие быстрого образования промежуточного реакционноспособного тиазолинона (см. схему на стр. 239), по-видимому, это соединение лучше экстрагировать после кратковременного проведения реакции и завершить циклизацию в Зн. НС1, которая не разрушает ФТГ-производных серина и треонина. Представляет интерес тот факт, что очень низкие выходы, полученные Шефердом и сотр. [284] при тщательном изучении расщепления пептидов из кортикотропина, обусловлены потерями (50—70%) на стадии циклизаций в среде ледяная уксусная кислота — НС1 при 75—80° в течение 15 мин. Поскольку тиазолинон образуется быстро и имеет высокую реакционную способность, подобные условия циклизации являются, по-видимому, рлишком жесткими. На основании экспериментальных результатов этих авторов можно предположить, что критическая фаза разложения наблюдается во время расщепления и циклизации или одного из этих процессов, так как в более мягких условиях выход аминокислот при регенерации из ФТК-пептидов оказался ниже, чем выход аминокислоты из ФТГ-производного аланина в аналогичных условиях. Этим можно объяснить, почему некоторые исследователи [108, 151, 242] предпочитают пользоваться методом вычитания, согласно которому N-концевая аминокислота обнаруживается по ее исчезновению. Несмотря на низкие выходы и случайное расщепление связей, Шеферду и сотр. [284] удалось обнаружить N-концевой остаток, так как его количество обычно в 5—10 раз превышает содержание других аминокислот а реакционной смеси. Однако в случае неустойчивой, неэкстрагируемой или встречающейся в пеп [c.244]

Кортикотропин. АКТГ ( orti otropinum, АСТН). Гормон, образующийся в базофильных клетках передней доли гипофиза. Получают из гипофиза крупного рогатого скота, овец и свиней. Выпускается во флаконах в форме лиофили-зированного порошка белого или почти белого цвета, легко растворимого в воде. [c.392]

Ароматические ядра таких аминокислот, как фенилаланин, тирозин и триптофан можно специфически метить с помощью гало-ген-тритиевого каталитического замещения в присутствии основания. Остатки тирозина, которые могут входить в пептиды, сперва иодируют (3,5-замещение) и далее иод замещают на тритий. Например, 23- [3,5- Нг-Туг] -Р-кортикотропин- (1—24) -тетракозапептид синтезирован последовательным иодированием замещенного (11 — 24)фрагмента, содержащего свободную а-аминогруппу, присоединенную к производному (1—10)фрагмента, и введением трития с помощью смеси Рс1/С— Ь/СаСОз в качестве катализатора, где карбонат играет роль необходимого основания [62]. Следует заметить, однако, что в кислых растворах [3,5- Н2]-тирозин теряет тритий в результате обмена. Меченный в ядро фенилаланин устойчив при кипячении в 5%-ной хлороводородной (соляной) кислоте,, однако теряет тритий при нагревании в >80 %-ной серной кислоте. [c.248]

По третьему способу, состоящему в химическом синтезе (см. гл. 23.6) аналогов, в особенности пептидных гормонов, также можно получить большую информацию относительно связи между структурой и биологической активностью. Гастрин — амид гептадекапептида из слизистой желудка — на С-конце имеет последовательность (21). После синтеза амида этого пептида было обнаружено, что он обладает полной активностью нативного гормона. Нет необходимости ограничивать синтез, исходя лишь из 20 аминокислот, встречающихся обычно в белках. Синтезирован активный фрагмент р-кортикотропина, у которого вместо Met" был остаток а-аминомасляной кислоты, однако окисление Met" до сульф-оксида в нативном гормоне приводит к потере активности. Можно предположить, что в данном случае -полярность боковой группы играет более важную роль, чем ее химическая структура. [c.283]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.12 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.89 , c.93 , c.94 , c.156 , c.194 , c.215 , c.226 , c.227 , c.229 , c.230 , c.234 , c.237 , c.240 , c.245 , c.246 , c.260 , c.273 , c.286 , c.287 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.182 , c.191 , c.205 , c.208 , c.232 , c.244 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.0 ]

Биохимия (2004) -- [ c.143 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.110 , c.126 , c.158 , c.242 , c.265 , c.266 , c.270 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.12 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.131 , c.139 , c.154 , c.780 , c.782 , c.785 , c.791 , c.801 , c.806 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.266 , c.278 ]

Ионообменная технология (1959) -- [ c.598 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.2 , c.3 , c.260 ]

Ионообменная технология (1959) -- [ c.598 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.0 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.158 ]

Биофизика Т.2 (1998) -- [ c.259 ]

Лекарства 20 века (1998) -- [ c.208 , c.213 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.0 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.222 , c.296 , c.297 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология