Глюкагон

Важнейшим этапом регуляции синтеза липидов служит активация ацетил-СоА — карбоксилазы цитратом (гл. 8, разд. В,2 рис. 11-1). Помимо этого, синтез и распад триглицеридов, накапливающихся в печени и жировой ткани, находятся под сложным гормональным контролем. Так, адреналин и глюкагон, стимулируя образование с АМР, вызывают активацию липаз, которые расщепляют триглицериды таким путем происходит мобилизация жировых депо. С другой стороны, инсулин способствует накоплению жиров этот эффект обусловлен не только увеличением активности ферментов липогенеза, и в первую очередь АТР-зависимого цитратрасщепляющего фермента [уравнение (7-70)], но также ингибированием образования с АМР и, как следствие, подавлением липолиза в клетках. Наконец, сывороточная липопротеидлипаза. (называемая также осветляющим фактором ) расщепляет липиды, входящие в состав сывороточных липопротеидов, в процессе прохождения последних через мелкие капилляры. Освобождающиеся при этоМ жирные кислоты поступают в клетки, где вновь включаются в состав-липидов [44]. [c.556]

Более важную роль в регуляции играют, однако, факторы, определяемые стимулирующим действием гормонов и нервной системы. Если концентрация адреналина в крови повышается, то этот гормон начинает связываться с рецепторами на поверхности клеточных мембран, активируя образование циклического АМР (гл. 7, разд. Д, 8). Аналогично в печени рецепторы глюкагона связывают этот гормон и стимулируют образование циклического АМР. Циклический АМР в свою очередь активирует протеинкиназы, которые модифицируют различные белки, в том числе киназу фосфорилазы (Ei на рис. 11-10), а также гликоген-синтетазу. В покоящейся мышце киназа фосфорилазы находится в неактивной форме, и фосфорилирование протеинкиназой переводит ее в [c.507]

Характерной особенностью действия гормонов является уникальность их эффекта. Кроме того, действие одних гормонов, как правило, уравновешивается противоположным действием других. Например, как глюкагон, так и адреналин вызывают распад гликогена печени и поступление глюкозы в кровоток. Глюкокортикоиды повышают скорость образования глюкозы из других источников (гл. и, разд. Е, 7). Гормон роста способствует увеличению содержания глюкозы в крови, подавляя использование глюкозы в тканях. С другой стороны, под действием инсулина увеличивается потребление глюкозы тканями и повышается эффективность утилизации. Гормон щитовидной железы, повышающий общий уровень клеточного обмена веществ, также способствует снижению концентрации глюкозы в крови. [c.317]

В таких комплексах центральный атом и связ анные с ним группы расположены в одной плоскости. Аналогично построенные, но менее прочные / п+ -комплексы аминокислот часто обладают свойством повышать содержание сахара в крови, подобно гормону поджелудочной железы глюкагону (стр. 885). Комплексы аминокислот с тяжелыми металлами могут стабилизоваться при участии боковых [c.354]

Количество сахара в организме регулируется инсулином, понижающим его, и глюкагоном, повышающим его. Нормальный уровень сахара в крови поддерживается соматотропином. [c.148]

При длительном голодании запасы гликогена во всем организме истощаются и главным топливом становятся жиры. Глюкозы и пирувата хватает лишь на короткое время. Хотя гидролиз липидов и приводит к образованию некоторого количества глицерина (который окисляется до диоксиацетона и фосфорилируется), количество предшественников глюкозы, образованных этим путем, ограничено. (Следует при этом иметь в виду, что организм животного не может превращать аце-тил-СоА обратно в пируват.) Таким образом, потребность в глюкозе и в пирувате сохраняется. Первое из этих соединений необходимо для процессов биосинтеза, а второе играет важную роль в качестве предшественника оксалоацетата — субстрата, регенерирующегося в цикле трикарбоновых кислот. В результате всего этого в процессе голодания организм вынужден перестроить свой метаболизм. Надпочечники выделяют глюкокортикоиды (например, кортизол гл. 12, разд. И, 3,6). Через механизмы индукции ферментов эти гормоны повышают количество различных ферментов в клетках органов-мишеней, таких, как, например, печень. Глюкокортикоиды повышают, кроме того, чувствительность клеточных рецепторов к циклической АМР, а следовательно, и к таким гормонам, как глюкагон [57]. Было высказано предположение, согласно которому этот эффект обусловлен тем, что кортикоиды обеспечивают сохранение нормального ионного окружения, и в частности нормальных концентраций ионов Са +, К и Na+. [c.515]

Главную роль в регулировании содержания глюкозы в крови играет гормон инсулин, о котором я уже говорил. Он снижает содержание глюкозы. Если глюкозы в крови много, в организме вырабатывается больше инсулина если глюкозы мало, выработка инсулина сокращается. (Есть и другой гормон — глюкагон, который, наоборот, повышает содержание глюкозы в крови. Вероятно, инсулин и глюкагон в организме работают согласованно.) [c.137]

Действие большей части гормонов осуществляется по одному из двух механизмов. В одном случае гормон присоединяется к рецептору на клеточной мембране. Например, глюкагон, адреналин и АКТГ связываются на поверхности клеток и стимулируют синтез сАМР (гл. 5, разд. В, 5), что в свою очередь запускает процесс химической модификации белков. Вполне вероятно, что стимуляция синтеза простагланди-нов (гл. 12, разд. Е, 3) осуществляется именно таким образом. Второй механизм действия гормонов связан с их присоединением к цитоплазматическим рецепторам, что в конечном счете приводит к влиянию на про цесс транскрипции РНК. Стероидные гормоны, тироксин и гормон роста (соматотропин) относятся к числу соединений, которые действуют, по-видимому, именно таким образом. Рецепторы стероидных гормонов, локализованные в цитоплазме, прочно связывают поступающие в клетку стероиды [2]. После этапа активирования комплекс гормон — рецептор проникает в ядро, где связывается с определенными участками хроматина (связывающими местами), причем в последнем процессе, по-видимому, принимают участие некоторые негистоновые белки [3]. Химические основы указанных взаимодействий еще не выяснены. Можно лишь сказать, что в конечном итоге это приводит к инициированию транскрипции отдельных генов в клетках, чувствительных к гормонам [За]. [c.316]

Важным элементом контроля метаболизма является связывание гормонов рецепторами, расположенными на поверхности клетки. В некоторых случаях весь эффект действия гормона (например, глюкагона или адренокортикотропного гормона) можно объяснить активацией фермента аденилатциклазы (стадия а на приведенной ниже схеме) [c.70]

Дело В TOM, что он действует не только на гипофиз, но и на поджелудочную железу, где подавляет выделение инсулина и глюкагона. В результате происходит снижение содержания глюкозы в крови, что открывает новые подходы к лечению диабета (дополнение I1-B). > [c.319]

Процесс развития животного из оплодотворенного яйца — одно из наиболее замечательных биологических явлений. Из первых, очень сходных между собой эмбриональных клеток в ходе всего нескольких клеточных делений возникают дифференцированные органы и ткани, такие, как печень, мозг, почки, кожа и эритроциты. Дифференцированные клетки характеризуются, как правило, высокоспециализированными биохимическими свойствами. Так, эритроциты содержат гемоглобин, тогда как в мышечных клетках в больших количествах образуются миозин и актин. В эндокринных клетках поджелудочной железы синтезируются инсулин и глюкагон, а в экзокринных-—пищеварительные ферменты, которые секретируются в пищеварительный тракт. В целом считается, что в клетках специализированных тканей одновременно транскрибируется не более 10% общего количества генов (исключение составляет ткань мозга см. разд. Б, 8). Методом химического анализа четко установлено, что специализированные клетки содержат нормальное количество ДНК, т. е. полный набор генов, но 90% этого количества не функционирует. [c.352]

ГЛЮКАГОН, пептидный гормон поджелудочной железы и желудочно-кишечного тракта. Первичная структура Г. свиньи (мол. м. 3485) [c.589]

Интерес в последнее время привлекает также другой пептидный гормон, а именно соматостатин (гл. 16, разд. А, 1), который ингибирует процесс высвобождения глюкагона и инсулина из клеток поджелудочной железы. Состояние некоторых больных, страдающих диабетом прн введении этого гормона, улучшается. [c.505]

Тироксины и трииодтиронин освобождаются из тиреоглобулина под действием ряда протеиназ. Как действие протеиназ, так и освобождение гормонов щитовидной железы в кровь стимулируется тиреотропным гор ] моном гипофиза (ТТГ). Этот тиреотропный гормон, подобно глюкагону, вероятно, использует в своем действии механизм, связанный с участие сАМР. Гормоны щитовидной железы разносятся по всему организму связывающим эти гормоны глобулином — специальным белком, выполН няющим транспортную функцию. Некоторые молекулы гормонов ne-j реносятся и другими сывороточными белками. Как тироксин, так я] хрииодтирриин оказывают мощное гормональное воздействие на ткани, но для трииодтиронина лаг-период ответной реакции короче, чем для [c.146]

Однако если у низших организмов сАМР используется как гормон, то у более высокоорганизованных животных такое его использование оказывается невозможным из-за высокой метаболической лабильности этого соединения. В результате дело обстоит так, что в нашем организме такие гормоны, как глюкагон и адреналин, переносят сигнал к клеточной поверхности, где они связываются с рецепторами и стимулируют образование сАМР. Это в свою очередь приводит к мобилизации метаболических ресурсов клетки, в частности гликогена и триглицеридов, что в точности соответствует реакции клетки на голодание. Согласно схеме, предложенной Томпкинсом, гормоны вырабатываются сенсорными клетками при прямом воздействии сигналов среды затем поступая с кровью в более отдаленно расположенные клетки- 0тветчи -ки , Активируют их. Картлну можно- дредстамщь [c.317]

Как правило, Л. чужеродны для внутр. среды организма. Однако при нек-рых нарушениях регуляции иммунной системы собственные белки и др. биополимеры могут вызывать иммунные р-ции. В-ва с большой мол. массой обычно являются активными А. В эксперименте чаще всего используют белки с мол. м. >60000. Однако иммунную систему могут стимулировать и низкомол. соед., напр, тритирозил-й-азобензоларсонат или глюкагон. Наличие заряженных групп в молекуле А. не обязательно очень высокий заряд может снизить иммунный ответ. [c.174]

Н. присутствует в пикомолярных кол-вах в гипоталамусе, в слизистой тонкого кишечника и в желудке млекопитающих и человека. По своим физиол. св-вам близок к кинтам. Обладает сильным гипотензивным действием, вызывает сокращение гладкой мускулатуры, понижает т-ру тела, повьш1ает содержание в крови глюкозы и глюкагона, обладает способностью связываться с рецепторами тучных клеток. При действии на гипофиз Н. стимулирует секрецию лютеинизирующего гормона и фолликулостимулирующего гормона. [c.205]

Многоклеточные организмы наряду с рассмотренными внутриклеточными механизмами имеют надклеточные-гормональные механизмы регуляции О.в. Гормональная регуляция координирует О.в. в разл. тканях и органах и интегрирует его в рамках организма в целостную систему. Гормональная регуляция О.в. у растений осуществляется группой фитогормонов, напр, ауксинами и гиббереллинами. Гормональную регуляцию О.в. у животных осуществляет эндокринная система, источниками гормонов в к-рой являются центр, и переферич. железы внутр. секреции. Характер управляющих связей в этой системе иллюстрирует механизм поддержания концентрации глюкозы в крови на постоянном уровне. Так, повышение концентрации глюкозы в крови увеличивает продукцию инсулина, к-рый стимулирует клетки на усиленное потребление глюкозы. Возникающий при этом дефицит глюкозы приводит к увеличению продукции др. пептидного гормона-глюкагона, к-рый стимулирует восстановление концентрации глюкозы благодаря расщеплению гликогена в клетках. [c.317]

Молекула С. животных и человека состоит из 27 аминокислотных остатков имеет небольшие видовые различия в первичной структуре. В пептидной цепи С. свиньи положения 15 и 16 заняты соотв. остатками Asp и Ser. По хим. структуре С. сходен с гормоном поджелу дочной железы глюкагоном, однако не оказывает R присущего последнему действия на содержа- Беи мана ние глюкозы в крови. [c.309]

Биол. активность С. многообразна. С., синтезирующийся в гипоталамусе, попадает в гипофиз и подавляет секрецию им соматотропина (гормональный эффект). Кроме того, С. способен угнетать секрецию тиреотропного гормона гипофизом, инсулина и глюкагона в поджелудочной железе (па-ракринный эффект), а также секрецию гастрина и секретина в желудочно-кишечном тракте. [c.383]

Глюкагон — полипептид, состоит из 29 амипокислот-Етых остатков. [c.248]

Глюкагон выделен из поджелудочной железы. Обусловливает повышение содержания сахара в крови, является гликогенолитическим фактором. Выделен в 1953 г. Штаубом, Зинном и Беренсом. Этн же авторы в 1956 г. установили строение глкжагона. Он состоит из 29 аминокислотных остатков. [c.526]

В клеточных мембранах могут также находиться ферменты, разрушающие гормоны. Так, например, полипептидный гормон глюкагон (синтез.ируемый специальными клетками поджелудочной железы) попадает в кровь и в значительной степени разрушается клетками печени, которые служат клетками-мишенями для данного гормона. Благодаря зтому концентрация глюкагона в крови необычайно низка (от Ю до 10 М), а время его полужизни в организме человека составляет всего лишь 10 мин [ilOl], [c.387]

В 1956 г. Э. Сазерленд установил, что сАМР — это соединение, опосредующее действие гормонов адреналина и глюкагона на гликогенфос-форилазу. На протяжении многих лет большинство биохимиков смотрели на сАМР как на некую диковинку, а иа химический механизм регуляции фосфорилазы — как на нечто исключительное. В последнее время, однако, взгляды на этот вопрос резко изменились, поскольку было показано, что сАМР опосредует действие более чем двадцати различных гормонов. Циклический АМР опосредует также, по-видимому, действие нейромедиатор ов, высвобождающихся в синапсах. Даже Е. oli продуцирует сАМР, который действует как положительный эффектор при инициации транскрипции определенных генов (гл. 15, разд. Б, 2). В 1971 г. Сазерленду была присуждеиа Нобелевская премия за успешное раЗ Витие этой области исследований [74, 75]. [c.71]

Инсулин (гл. 4, разд. 9,7 гл. 5, разд. В, 5, дополнение И-В), вероятно, в комбинации с хромом (дополнение 11-Г) повышает скорость усвоения глюкозы мышцами и другими тканями. Глюкагон (гл 6, разд. Е, 5)—пептидный гормон, состоящий из 29 аминокислотных остатков, действует в первую очередь на клетки печени. Глюкагон выделяется а-клетками островков Лангерганса поджелудочной железы, т. е. теми же клетками, которые продуцируют инсулин. Однако действие глюкагона антагонистично действию инсулина, поскольку он повышает содержание глюкозы в крови, стимулируя расщепление гликогена печени. Он стимулирует также процесс глюконеогенеза, причем оба эти эффекта опосредованы действием циклической АМР [46]. Глюкокортикои-ды (гл. 12, разд. И, 3,6) ускоряют процесс глюконеогенеза и накопление глигогена в печени при помощи механизмов, рассмотренных в разд. Е, 7. [c.504]

Глюконеогенез в печени сильно ускоряется глюкагоном и адреналином. Эффекты, вызываемые циклическим АМР, могут включать стимуляцию фруктозо-1,6-дифосфатазы и ингибирование фосфофруктокина-зы [46]. Влияние на взаимодействие между пируватом и РЕР, которое также имеет место, может быть непрямым и состоять в стимуляции а-кетоглутаратного метаболизма. [c.513]

Соматостатии присутствует не только в гипоталамусе, ио также и вне его, в центральной нервной системе и, кроме того, в желудочно-кишечном тракте и поджелудочной железе. Он не только тормозит выделение соматотрогаюго гормона, но и влияет иа выделение инсулина и его партнера — глюкагона и тем самым играет [c.259]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.679 , c.741 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.139 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.70 , c.72 , c.320 , c.352 , c.386 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.526 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.89 , c.94 , c.194 , c.221 , c.226 , c.239 , c.259 , c.260 , c.270 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.372 , c.373 , c.384 , c.516 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.74 , c.108 , c.119 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.151 , c.221 , c.442 , c.563 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.267 , c.269 , c.271 , c.274 , c.289 , c.403 , c.554 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.74 , c.108 , c.119 ]

Биохимия (2004) -- [ c.166 , c.167 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.139 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.384 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.412 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.428 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.815 , c.816 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.0 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.131 , c.349 , c.615 , c.636 , c.780 , c.795 , c.799 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.348 , c.361 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.303 , c.304 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.62 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.60 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.665 , c.725 ]

Биохимия фенольных соединений (1968) -- [ c.365 ]

Химия и биохимия углеводов (1978) -- [ c.202 , c.203 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.46 ]

Методы химии белков (1965) -- [ c.132 ]

Методы разложения в аналитической химии (1984) -- [ c.106 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.2 , c.40 , c.106 , c.204 , c.207 , c.236 , c.241 , c.261 , c.273 , c.281 , c.283 , c.329 , c.336 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.653 , c.664 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.61 , c.64 , c.67 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.132 , c.333 , c.336 , c.337 , c.339 , c.347 , c.348 , c.403 , c.425 , c.426 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.384 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.126 , c.162 , c.169 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.150 , c.151 , c.274 , c.275 , c.300 , c.302 , c.484 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.0 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.148 , c.159 , c.162 , c.192 , c.193 , c.217 , c.223 , c.247 , c.250 , c.263 , c.264 , c.265 , c.270 , c.271 , c.272 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.278 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.372 , c.373 , c.384 , c.516 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.148 , c.159 , c.162 , c.192 , c.193 , c.217 , c.223 , c.247 , c.250 , c.263 , c.264 , c.265 , c.270 , c.271 , c.272 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.450 , c.460 ]

Лекарства 20 века (1998) -- [ c.279 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.268 , c.381 , c.401 , c.407 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.122 , c.282 , c.284 , c.286 , c.291 , c.292 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология