Соматотропин

Таблица 2-16. Биологическая активность некоторых аналогов соматостатина (подавление секреции инсулина, глюкагона н соматотропина активность соматостатина принята за 100%) [658]

Соматотропин (гормон роста, ГР) [c.320]

В гипоталамусе синтезируется также ряд факторов, подавляющих выделение гормонов [8]. Один из них — соматостатин — ингибируе-г высвобождение соматотропина, снижая таким образом эффект сам<н толиберина. Соматостатин вызывает большой интерес еще и по другой причине. [c.319]

СОМАТОТРОПИН (гормон роста, соматотропный гормон), белковый гормон. [c.383]

Количество сахара в организме регулируется инсулином, понижающим его, и глюкагоном, повышающим его. Нормальный уровень сахара в крови поддерживается соматотропином. [c.148]

Липотропный актон соматотропина 14 [Arg ]-, [Pro ,Lys ,Glu ]-актон [259] [c.387]

Действие большей части гормонов осуществляется по одному из двух механизмов. В одном случае гормон присоединяется к рецептору на клеточной мембране. Например, глюкагон, адреналин и АКТГ связываются на поверхности клеток и стимулируют синтез сАМР (гл. 5, разд. В, 5), что в свою очередь запускает процесс химической модификации белков. Вполне вероятно, что стимуляция синтеза простагланди-нов (гл. 12, разд. Е, 3) осуществляется именно таким образом. Второй механизм действия гормонов связан с их присоединением к цитоплазматическим рецепторам, что в конечном счете приводит к влиянию на про цесс транскрипции РНК. Стероидные гормоны, тироксин и гормон роста (соматотропин) относятся к числу соединений, которые действуют, по-видимому, именно таким образом. Рецепторы стероидных гормонов, локализованные в цитоплазме, прочно связывают поступающие в клетку стероиды [2]. После этапа активирования комплекс гормон — рецептор проникает в ядро, где связывается с определенными участками хроматина (связывающими местами), причем в последнем процессе, по-видимому, принимают участие некоторые негистоновые белки [3]. Химические основы указанных взаимодействий еще не выяснены. Можно лишь сказать, что в конечном итоге это приводит к инициированию транскрипции отдельных генов в клетках, чувствительных к гормонам [За]. [c.316]

Получение. Небелковые Г., пептидные Г. небольшой мол. массы и активные фрагменты нек-рых полипептидных Г. синтезируют. Полипептидные и белковые Г. получают гл. обр. экстрагированием из желез убойного скота и послед. очисткой. Разработаны способы получения нек-рых пептидных Г. (напр., инсулина и соматотропина) с использованием генной инженерии. Метод основан на выделении гена соответствующего Г. и включении его в геном бактериальных клеток, приобретающих т. обр. способность к синтезу данного Г. В результате размножения образуются большие массы бактерий, активно синтезирующих Г. [c.598]

Подавление выделения соматотропина [c.238]

Биосинтез С. в организме человека и животных осуществляется гл. обр. в нейросекреторных клетках гипоталамуса. Оттуда через портальную кровеносную систему С. попадает в гипофиз, где избирательно стимулирует синтез и секрецию соматотропина. Биосинтез С. осуществляется и в др., вне-гипоталамических, областях мозга, а также в поджелудочной железе, кишечнике, плаценте и в отдельньк типах нейроэндокринных опухолей. [c.383]

Соматостатин (гормон, ингибирующий выделение соматотропина) [658, 659] [c.259]

Препараты С." и его биологически активных фрагментов применяют в медицине как специфич. стимуляторы секреции соматотропина в диагностич. или лечебных целях. [c.383]

Другая важная задача - получение гормонов, например гормона роста (соматотропина). Гормоны обычно являются видоспецифичными, и лечение [c.62]

Многие пептиды являются гормонами. Так, например, присутствующие в гипофизе гормоны окситоцин и вазопрессин состоят из девяти аминокислотных остатков, т. е. относятся к нанопептидам. Первый влияет на протекание родов у женщин и образование молока, второй контролирует водный обмен в организме. Инсулин, вырабатываемый поджелудочной железой, контролирует метаболизм сахаридов, и его недостаток приводит к диабету. Инсулин состоит из двух цепей, одна из которых содержит 21, а другая — 30 аминокислотных остатков. Цепи соединены серными мостиками —5—5—, которые образуются при окислении групп 5Н двух цистеиновых остатков (при этом получается остаток аминокислоты цистина). Структура инсулина точно известна, и он был синтезирован. Другой пептидный гормон, адренокортикотропный гормон (АКТГ), регулирует синтез стероидных гормонов в коре надпочечников, а соматотропин контролирует рост. Оба этих гормона вырабатываются передней долей гипофиза. К гормонам, образующимся в пищеварительном тракте, относятся, например, секретин и гастрин. Среди пептидов имеются и антибиотики, например бацитрацин (составная часть фрамикоина). [c.191]

Первичные структуры П. л. и соматотропина человека очень близки. Оба юрмона различаются лишь 29 аминокислотными остатками. Единств, остаток триптофана в полипептидной цепи П. л. человека занимает положение 86, находясь, как и остаток триптофана в соматотропине, в гидрофобном окружении внутри молекулы. Биол. активность гормона обусловлена N-концевым участком молекулы, в к-рый входит /з аминокислотных остатков. Роль С-концевого участка (141-191), по-видимому, состоит в стабилизации активной конформации молекулы П. л. [c.571]

Физиол. значение П. л. до конца не установлено. Считается, что ему принадлежит существ, роль в развитии молочных желез, стимуляции лактогенеза на его ранней стадии, а также в регуляции углеводного и белкового обмена во время беременности и обеспечении нормального роста плода. В процессе беременности концентрация П. л. в крови постепенно нарастает, достигая максимума в позднем периоде беременности и резко падая тотчас после родов. Биол. активность препаратов П. л. качественно сходна также с активностью гипофизарных гормонов пролактина и соматотропина, но проявляется в значительно меиьшей степени (напр., его ростостимулирующая активность примерно в 100 раз ниже, чем у соматотропина). [c.572]

OMATO TATKH [соматотропин-рилизинг-ингибирую-щий фактор (гормон)], пептидный гормон (см. ф-лу, мол. м. 1639 букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты). [c.383]

Биол. активность С. многообразна. С., синтезирующийся в гипоталамусе, попадает в гипофиз и подавляет секрецию им соматотропина (гормональный эффект). Кроме того, С. способен угнетать секрецию тиреотропного гормона гипофизом, инсулина и глюкагона в поджелудочной железе (па-ракринный эффект), а также секрецию гастрина и секретина в желудочно-кишечном тракте. [c.383]

Видовых различий структура Т. не имеет. В организме животньи и человека Т. синтезируется в гипоталамусе, попадает через воротную вену в гипофиз и стимулирует в этой железе синтез и секрецию тиреотропного гормона, к-рый, в свою очередь, регулирует секрецию иодсодержащих гормонов тироксина и трииодтиронина щитовидной железой. Т. оказьшает также стимулирующее действие на секрецию гипофизом гормонов пролактина и соматотропина. [c.590]

Соматотропин (или гормон роста человека ГРЧ) секретирует-ся передней долей гипофиза. Впервые он бьш вьщелен и очищен в 1963 г. из гипофиза. Его недостаток приводит к заболеванию — гипофизарной карликовости (1 случай на 5000 человек). Гормон обладает видовой спещ1фичностью. Обычно его получают из гипофиза трупов, но в недостаточном количестве. Гормона хватает лишь для лечения 1/3 случаев гипофизарной карликовости в развитых странах. Основные производители — Швещ1я, Италия, Швейцария и США. Молекула ГРЧ состоит из 191 аминокислотного остатка. [c.138]

Огромный интерес представляют вьщеление и синтез поли-пептвда, обладающего полной биологической активностью гипо-таламического рилизинг-фактора соматотропина (СТГ-РФ). Введение этого фактора способно компенсировать недостаток соматотропина. Таким образом, наличие СТГ-РФ и самого гормона, полученных в генетически сконструированных бактериальных клетках, очень важно для успешного лечения заболеваний, обусловленных недостатком этого гормона, и ряда патологических заболеваний, таких, как некоторые формы диабета, регенерация тканей после ожогов и др. Предполагаем, что СТГ-РФ можно использовать и для увеличения массы и роста домашних животных, так как он, не обладая видовой специфичностью, способен стимулировать освобождение гормона роста у ряда живртных. [c.139]

Во-первых, это подтверждение предполагаемой первичной структуры с помощью химического синтеза. Общепринято, что полный синтез — надежное доказательство строения. Несмотря на применение новейших методов исследования, при выяснении первичной структуры могут быть допущены ошибки, что ведет к неправильным выводам. Так случалось прн изучении АКТГ, соматотропина человека, мотнлина. При сравнении синтетического и природного материалов можно выявить ошибочные последовательности. [c.93]

Соматотропиый гормон [602—604] (СТГ, соматотропин, гормон роста) образуется в передней доле гипофиза под контролем соматолиберина. Название соматотропин , т. е. действующий на все тело , отражает его широкий спектр активностей, обусловленный анаболическим действием, хотя основная функция гормона — регуляция процесса роста. В частности, СТГ стимулирует рост эпифизарных хрящей и вследствие этого удлинение костей. В период половой зрелости андрогены вызывают сращивание эпифиза с диафизом, что приводит к прекращению роста. [c.243]

Кортикотропин-рилизинг-фактор Тиротропин-рилизинг-фактор Гонадотропин-рилизинг-фактор Рилизинг-фактор фолликулостимулирующего гормона Соматотропин-рилизинг-фактор Соматотропинингибирующий фактор Пролактин-рилизинг-фактор Пролактинингибирующий фактор Меланотропин-рилизинг-фактор Меланотропинингибирующий фактор [c.253]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.534 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.320 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.259 , c.283 , c.412 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.206 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.534 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.780 , c.785 , c.801 ]

Возможности химии сегодня и завтра (1992) -- [ c.119 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.303 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.288 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.0 , c.2 , c.97 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Лекарства 20 века (1998) -- [ c.279 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.174 , c.382 , c.409 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология