Аминокислоты производные

Рис. 18.16. Схема биосинтеза аминокислот — производных аепартата (здесь представлены не все реакции и промежуточные продукты). Штриховыми стрелками показано ингибирование по принципу обратной связи. ОНВР5 -синтаза дигидродипиколиновой кислоты, АК - аспартаткиназа.

Хотя не существует аминокислот, производных анилина, в биологических системах можно найти примеры расположения экзо-циклических аминогрупп на гетероциклическом ароматическом кольце. Наиболее известны пурины (аденин и гуанин) и пиримидин (цитозин). Их свойства обсуждаются в гл. 3. [c.41]

Свойства подвижной и неподвижной фаз. При подборе подвижной и неподвижной фаз, а также носителя необходимо учитывать их свойства. Если носителем является гидрофильное вещество, то в качестве неподвижного растворителя применяют воду, а в качестве подвижного— органический растворитель. Например, для разделения смесей полярных веществ (аминокислот, производных пиридина и других) применяют полярный неподвижный растворитель — воду, который хорошо удерживается на таких гидрофильных носителях, как силикагель, порошок целлюлозы и др. Подвижной фазой в этом случае может служить насыщенный водный раствор фенола, н-бутанол и др. Если же носитель— гидрофобное вещество, то неподвижным растворителем должно быть неполярное вещество (масло, керосин, бензол, парафин), а подвижным — полярные органические вещества и вода. Разделение происходит вследствие различной растворимости компонентов в неподвижной фазе. [c.282]

Дансилхлорид (1-диметиламинонафталин-5-сульфонилхлорид) обладает сильной флуоресценцией. Он дает с аминокислотами производные, которые можно обнаружить и измерить даже в очень небольших количествах. Напишите структурную формулу соответствующего производного глицина. [c.418]

Аминокислоты — производные карбоновых кислот, в радикале которых атом водорода замещен на аминогруппу. [c.362]

При использовании в качестве носителя гидрофильного вещества неподвижным растворителем является вода, подвижным — органический растворитель. Например, для разделения смесей полярных веществ (аминокислот, производных пиридина и др.) применяются сорбенты, хорошо удерживающие полярный неподвижный растворитель (воду) — силикагель и порошок целлюлозы. Подвижной фазой может служить насыщенный водный раствор фенола и другие вещества. [c.73]

Гормоны объединяют химически неоднородные регуляторы к ним относятся стероиды, производные жирных кислот, аминокислоты, производные аминокислот, а также пептиды и белки (обстоятельно обсуждаются далее рассмотрение белковых гормонов в главе Белки вряд ли уместно, так как разделение пептидов и белков имеет исторические корни и сегодня едва ли можно их четко разграничить). [c.233]

Очень удобным примером служит дегидрирование а-аминокислот производными изатина (стр. 43). Приведенные в табл. 6 (стр. 47) данные по дегидрированию в присутствии производных изатина в 71%-ном растворе пиридина в уксусной кислоте показывают, что при замещении б 4 и 6 положении изатина [c.102]

Таким образом, правило 2 имеет универсальное значение для всей области органического катализа, так как, кроме главновалентных и металлоорганических катализаторов, многоступенчато могут активироваться также кислые и основные катализаторы. Так, сила кислот увеличивается в следующем порядке фенол < 2 (4)-нитрофенол < 2,4-динитрофенол < пикриновая кислота. (См. также увеличивающееся действие основных вспомогательных катализаторов при дегидрировании аминокислот производными изатина (табл. 6, стр. 47) в ряду пиридин < а-пиколин <а, а-лутидин.) [c.106]

Для группы из 42 лигандов (аминокислоты, производные салицилового альдегида, р-дикетоны), которые образуют шестичленные циклы, параметр Ь равен нулю для лигандов, которые дают пятичленные циклы, содержащие дв а атома кислорода, Ь равно —2,0 для лигандов, образующих пятичленные циклы с двумя атомами азота, он равен -Ь2,0. [c.139]

Аминокислоты — производные кислот жирного или ароматического рядов, содержащие одновременно аминогруппу —-ЫНо и карбоксильную группу —СООН. Большинство природных аминокислот имеют общую формулу [c.184]

Свойства подвижной и неподвижной фаз. При подборе подвижной и неподвижной фаз, а также носителя необходимо учитывать их свойства. Если носителем является гидрофильное вещество, то в качестве неподвижного растворителя применяют воду, а в качестве подвижного — органический растворитель. Например, для разделения смесей полярных веществ (аминокислот, производных пиридина и других) применяют [c.303]

ТИРОНИН - аминокислота, производные которой выделены из щитовидной железы и обладают биологической активностью (Б) с.424 [c.273]

Электрические заряды этих частиц и молекул создаются ионизированными группировками боковых цепей аминокислот, производных моносахаридов (уроновые кислоты, аминосаха-ра [92]), полярными группировками некоторых мембранных липидов (фосфолипиды и сульфолипиды хлоропластов). Отметим, однако, что мембраны хлоропластов гороха (ламеллы и оболочки) лишены гликопротеинов [54]. Электрические заряды повышают растворимость, когда значение pH отдалено от изоэлектрической точки частиц, создавая силы отталкивания между частицами одинакового знака электрического заряда. Наоборот, вблизи изоэлектрической точки суммарный заряд частиц равен нулю агрегация их облегчена. Так, изоэлектрическая точка рибулозобисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы нескольких видов растений находится в диапазоне pH 4,4 и pH 4,7 [4], и вследствие этого все белые протеины осаждаются практически спонтанно при этих pH [60]. Точно так же поликатионные агенты, которые образуют мостики между частицами с отрицательными зарядами, благоприятствуют флокуляции (коагулированию) белков зеленого клеточного сока при изоэлектрической точке растворимых белков [2] либо осаждению зеленых белков посредством термокоагуляции [61]. Однако термокоагуляция обусловливается в первую очередь не ионными взаимодействиями, а перераспределением гидрофобных взаимодействий. [c.246]

Производные аминокислот. Производные аланина ф-лы ХУ1-флампроп-изопропил (суффикс BW, X = Р, К = изо-СзН, ЛД50 3000 мг/кг) и бензоилпроп-этил (суффикс X = С1, К = 2115) применяют как послевсходовые Г. для б ьбы с овсюгом в посевах злаков активность этих соед., более высокая у ( - )-изомеров, обусловлена гидролизом до своб. к-т, избирательность-различием в скоростях гидролиза в сорняках и культурных растениях. [c.527]

И. применяется для синтеза индигоидных красителей реагент для фотометрич. определения тиофена в бензоле, катализатор разложения аминокислот. Производные И.-фунгициды, гербициды, лек. препараты (изафенин, метиса-зон, марбораи). [c.178]

Синтез пептидов можно осуществлять не только активацией карбоксильной, но и аминной группы, удлиняя пептидную цепь со стороны аминной конечной группы. Наиболее удачными является активация эфиров аминокислот производными фосфорной кислоты. При действии на эфиры аминокислоты тетраэтилпирофосфитом образуется фосфоами-носоединение, которое реагирует затем с ацилированными или алкилированными аминокислотами. [c.495]

Живые организмы включают огромное число разнообразных низкомолекулярных соединений, однако доминируюш,ую роль имеет ограниченная группа метаболитов, включающая некоторые аминокислоты — производные аденозина и порфиринов большинство белков специфически взаимодействует с одним или несколькими из таких метаболитов. Аденозиннуклеотиды и другие фосфорил-содержащие соединения, как правило, присоединяются к определенному месту складки Россмана. [c.272]

Метод ангидро- -карбоксилирования. Ангидриды Н-карбокси-аминокислот (производные оксазолидипдиона-2,5), получение которых (X. Лейке, 1906 г.) было описано выше, гладко взаимодействуют с эфирами аминокислот с образованием пептидов (Бейли, 1949 г.) [c.409]

Такой же процесс элиминирования эти авторы наблюдали и в случае уэфиров глутаминовой кислоты и глутамина. Для -замещенных аминокислот (производные глутаминовой кислоты и метионина) имеет место также элиминирование всей или части боковой цепи [13]. [c.195]

В природные белки входят около двадцати аминокислот, лаборатория же современного исследователя располагает значительнобольшими ресурсами. Ассортимент аминокислот, производных хши-нокислот и продуктов их превращения в настоящее время составляет около 1000 наименований, в том числе свыше 120/-, й- и с11-аминокислот. Среди производных аминокислот, в первую очередь,, следует указать на формильные, ацетильные, бензильные, карбо-бензокси-, г/зег-бутилоксикарбонил-, динитрофенильные производные, метилированные аминокислоты, их эфиры и амиды. [c.59]

Поздне были найдены наилучпше условия количественного си-лилирования протеиновых аминокислот данным реагентом [70]. Установлено, что для 17 аминокислот производные могут быть получены в течение 15 мин. при температуре 150° С. Однако для получения производных глицина, аргинина и глутаминовой кислоты необходимо нагревание в течение 2,5 час. при той же температуре. Авторы работы [70] считают, что силилирование в течение [c.29]

Синге [13] и Сэнджер и Туппи [14] использовали ячейку, состоящую из 4 камер, для разделения групп аминокислот, производных аминокислот и небольших пептидов в соответствии с их зарядом. На фиг. 70 показана ячейка из 4 камер, сконструированная для ионофореза. При проведении опыта катодную камеру а заполняли Ио-ным (вес к объему) водным раствором аммиака раствор, предназначенный для диализа, доводили до pH 6,0 и погружали в камеру б. Третью камеру наполняли 1 %-ным (вес к объему) водным раствором уксусной кислоты, а крайнюю анодную камеру — 0,1 н. раствором Н.,504. Опыт проводили при разности потенциалов 200 в и в камере, куда вносили исследуемый раствор, поддерживали pH 6,0. При фракционировании смеси аланина, орнитина и аспарагиновой кислоты в камере с опытным раствором не находили орнитина и аспарагиновой кислоты, которые перемещались в катодную и соответственно в анодную камеры. [c.217]

Крукшанк и сотр. [31] показали, что при анализе метиловых эфиров К-ТФАпроизводных 21 аминокислоты производные всех аминокислот, кроме цистина и гистидина, давали воспроизводимость отношения площадей пиков в пределах 10% (площадь пика метилового эфира К-ТФАпроизводного аланина была принята за единицу). Воспроизводимость для десяти аминокислот была в пределах 5 %. Плохую воспроизводимость в случае цистина ( 30,0%) и гистидина ( 15,7%) авторы объясняют разложением этих соединений благодаря наличию в их молекулах реакционноспособных функциональных групп — сульфгидрильной и ими-дазольной соответственно. [c.70]

Для разделения смесей полярных веществ (аминокислоты, производные пиридина) нрименяют сорбенты, хорошо удерживающие полярный неподвижный растворитель (воду) такими сорбентами являются специально обработанный силикагель и порошок целлюлозы. Подвижной фазой может служить насыщенный водный р-р фенола. В качестве сорбентов для разделения смесей аполярных веществ могут быть применены высокомолекулярные гели, нанр. гель полистпрола, получаемый полимеризацией в присутствии различных растворителей, удаляемых затем из готового продукта. Применение специально подоб- [c.377]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Нельзя согласиться с автором, что межнуклеотидная фосфатная группа не реагирует с дифенилхлорфосфатом (или аналогичными соединениями). Образование несимметричного динуклеозиддифенилпирофосфата именно в такой раекпии, позволило осуществить синтез Р-аминокислотиого производного динуклеозидфосфата, т. е. производного по межнуклеотидному фосфору см. ДАН СССР, 166, 101 (1966).— Прим. ред. [c.504]

Этот метод также был разработан Пастером [27 ], который установил, что при добавлении дрожжей или плесени Peni illium gla-исит для брожения аммонийной соли рацемической винной кислоты превращения претерпевала в основном соль природной винной кислоты правый изомер), а соль левого изомера винной кислоты могла быть выделена в оптически чистой форме из бродильной жидкости. Энзимы также катализируют подобные реакции. Например, действие ацилазы I на ацилированную рацемическую аминокислоту в водном растворе до завершения гидролиза половины ацильных групп приводит к образованию аминокислоты, производной искусственного изомера d) и свободной аминокислоты природной (1) энантиоморфной формы [28, 29]. В принципе должны существовать ферменты или бактерии, которые могут воздействовать на каждую энантиоморфную рацемическую смесь. Тем самым теоретически возможно по крайней мере частичное разделение. [c.48]

Методом газовой хроматографии удалось также разделить триметилси-лиловые производные аминокислот [43]. Эти производные готовят, обрабатывая соли аминокислот триметилхлорсиланом или воздействуя Ы-триметил-силилдиалкиламинами на свободные аминокислоты. При этом карбоксильные и аминогруппы взаимодействуют, и в результате получаются триметилсили-ловые эфиры Ы-замещенных аминокислот. Производные глицина, аланина, лейцина, изолейцина, валина, глутаминовой кислоты и фенилаланина можно разделить при 165° на колонке (280 см), заполненной силиконовым маслом на стерхамоле (30 70). Производные фенилаланина элюируются через 28—30 мин. Результаты воспроизводятся с точностью до 0,5% при использовании метода измерения площадей под пиками и применении ТК-ячейки в качестве детектора. Авторы указывают, что эту реакцию можно провести почти количественно со всеми доступными аминокислотами, но не приводят данных по хроматографическому анализу высокомолекулярных соединений, таких, как производные триптофана и гистидина. [c.535]

Позднее Аденфренд и Велик [656] исследовали концевые группы некоторых белков, применяя для идентифицирования и количественного определения N-концевых аминокислот производные пипсила (ср.[10, 48]). Они подтвердили, что инсулин быка содержит 2 свободных е-N-лизиновых группы на молекулу с молекулярным весом 12000, однако нашли, что в состав такой [c.224]

Аминокислоты часто называются также по тем кислотам, производными которых они являются, с приставкой амино . Так, например, гликокол — производный уксусной кислоты — называется аминоуксусной кислотой, аминокислота — производная пропионовой кислоты — [c.246]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология