Карбоангидразы гидратация дегидратация

Этот механизм объясняет отсутствие ингибирования слабо связывающимися анионами при высоких значениях pH [101], возвращение спектральной картины комплексов Со (II)-карбоангидразы с анионами или сульфамидами к типичным спектрам щелочной формы неингибированного фермента, наблюдаемое также при высоких значениях pH [101], и смещение рН-зависимости в щелочную область в присутствии анионов [101]. Все эти явления вызваны конкуренцией с 0Н , который при достаточно больших концентрациях вытесняет анионы и реактивирует фермент. Этот механизм согласуется и с кинетическими данными, свидетельствующими о том, что в месте связывания анионов находится группа, основная форма которой существенна для гидратации СОг, а кислая форма необходима для дегидратации бикарбоната [99, 110]. Инфракрасные спектры комплекса карбоангидразы с [c.614]

Карбоангидраза катализирует гидратацию двуокиси углерода и дегидратацию бикарбоната [c.399]

Рис. 24. Схема каталитического механизма гидратации — дегидратации СО карбоангидразой, согласно которому молекула воды, связанная с 2п, участвует в реакции в качестве и донора, и акцептора электрона. Нет необходимости предполагать, что СОг и НСОз" присоединяются к ферменту конкурентно

Исследование металлокарбоангидраз химическими и кристаллографическими методами указывает на важность тонкого стерического соответствия при взаимодействии упорядоченных молекул растворителя с молекулой субстрата. Из сравнения активностей Со(П)- и 2п(11)-содержащих ферментов (табл. И) следует, что каталитическое действие сложным образом зависит от природы связи металл—кислород, образуемой в области активного центра. Согласно предположению Оргела [267] и Дженкса [268], роль иона металла в белке заключается в увеличении кислотности связанной молекулы воды. В рамках механизма каталитической реакции 2п-(И)-фермента [249, 259] за-счет более сильной поляризации связи ОН координированной воды (как показано на рис. 24) следовало ожидать большего каталитического эффекта при координации карбоангидразы с Со(П), чем с 2п(П). Сильное влияние незначительных стерических искажений на упорядоченную структуру молекул растворителя в области активного центра карбоангидразы подчеркивает важность тонкого стерического соответствия, которое должно выполняться при катализе гидратации— дегидратации СОг. [c.107]

Карбоангидраза — первый металлофермент, в котором был обнаружен цинк. Данные о том, что в эритроцитах имеется белок, способный катализировать гидратацию — дегидратацию СОг, впервые были получены в лаборатории Рафтона [1—4]. Кейлин и Манн [5, 6] очистили фермент из эритроцитов быка и обнаружили в его препаратах 0,33% цинка. Молекулярная масса этого фермента около 30 000 [7—9]. В расчете на это значение, содержание цинка в белке колеблется от 0,92 до 1,52 г-атом/моль [5, 10, 11]. Было показано, что агенты, связывающие в комплекс металл (особенно анионы — цианид, сульфид, азид [4] и тиоцианат [12] и 2,3-димер-каптопропанол-1 [13]), являются сильными ингибиторами фермента. Эти данные указывали на важную роль ионов цинка для функционирования фермента из эритроцитов. [c.561]

Реакция гидратации и дегидратации углекислоты (Н2СО3 НдО + СО2), катализируемая карбоангидразой, протекает также внутри эритроцитов, поскольку угольная ангидраза связана именно с форменными элементами крови, а не с жидкой ее частью. [c.466]

Очевидно, что структурные, спектроскопические и химические исследования не позволяют выявить аминокислотные остатки, ответственные за стабилизацию молекулы СОг при гидратации или аниона НСО"з в реакции дегидратации. Выяснение природы электронных перестроек, которые происходят в реакции карбоангидразы, представляет собой важную задачу дальнейших исследований этого фермента. Эдсал [245] отмечает, что причина, по которой неферментативная реакция гидратации СОг протекает значительно медленнее, чем реакция, катализируемая ферментом, заключается в том, что молекула СОг должна претерпевать значительную электронную перестройку при переходе из формы симметричной линейной молекулы с длиной связи С=0 116 пм к треугольному аниону НСОз с неэквивалентными связями С—О и с различными углами связей О —С —О. Структурные и спектроскопические исследования позволяют выяснить химическую природу некоторых групп в области активного центра, вовлекаемых в ферментативный катализ. Определение структурных основ стабилизации молекул субстратов СОг и НСОз" и промотирования ферментом электронной перестройки субстратов остается первостепенной задачей будущих исследований. [c.112]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология