Периплазматическое пространство периплазма

АТР-зависимый транспорт метаболитов был обнаружен у многих видов грамотрицательных бактерий. В этих случаях транспорт, как правило, зависит от специфических связывающих белков, локализованных в периплазматическом пространстве и имеющих мол. массы 20 000—40 000. Эти белки специфически и с высоким сродством связывают определенный метаболит. Описано более 20 видов таких белков. При осмотическом разрушении клеточной стенки эти белки выходят из периплазмы и АТР-зависимый транспорт нарушается. Связывающие белки не являются переносчиками per se, но они сообщают транспортным системам специфичность и высокое сродство к субстратам. До сих пор неясно, существует ли единая АТР-за-висимая транспортная система для многих веществ или для каждого субстрата своя. [c.172]

Типичные грамположительные микроорганизмы имеют толстый, многослойный муреиновый мешок (толщина 20 — 50 нм), содержащий до 40 слоев пептидогликана (см. рис. 23). Грамотрицательные бактерии обладают более сложной клеточной оболочкой, имеющей внешнюю мембрану (см. рис. 24). По сравнению с ЦПМ внешняя мембрана (ВМ) является сильно асимметричным липидным бислоем, в котором внутренний слой состоит из фосфолипидов, а внешний — из липополисахаридов. Между цитоплазматической и внешней мембранами возникает уникальное образование, называемое периплазматическим пространством периплазмой). Муреиновый мешок таких бактерий встроен в периплазму и состоит всего лишь из одного слоя (толщина 3 нм). ВМ и муреиновый слой соединены липопротеином, который своим N-koh-цом с замещенными жирными кислотами погружен во внешнюю мембрану, а его карбоксильный конец связан с муреином. ВМ содержит белки-порины, формирующие поры. [c.39]

С помощью бактерий были получены с высоким выходом некоторые белки — продукты генов животных и-их вирусов. Так,,, были созданы штаммы Е. соИ, у которых 20% всего- клеточного белка составляли коровый антиген вируса гепатита В, гор -МОН роста человека или главный капсидный антиген вируса ящура. У одного из сконструированных штаммов В. suhtblis-последний составлял около 1% синтезируемого этой бактерией белка. Однако добиться экспрессии в бактериальных клетках генов некоторых белков животных или их вирусов совсем непросто, даже если эти гены сопряжены с сигналами инициации транскрипции и трансляции, которые обеспечивают в норме-высокий уровень экспрессии генов прокариот. Причины такой. неэффективной экспрессии не всегда ясны, но в некоторых случаях удалось установить, что протеазы бактерий быстро разрушают белки животных и вирусов. В подобных ситуациях можно повысить выход, применяя несодержащие протеаз мутанты.. При выработке проинсулина, предшественника инсулина, неко торая защита от протеаз обеспечивается тем, что полипептид, секретируется в периплазматическое пространство у клеточной стенки Е. oll. На N-конце молекулы препроинсулина находится последовательность гидрофобных аминокислот, с помощью которой (с одновременным ее отщеплением) осуществляется транспорт этой молекулы через мембрану в периплазм [c.319]

У прокариот клеточная стенка и ЦПМ являются существенным препятствием для высокомолекулярных веществ. Поэтому такие соединения сначала расщепляются вне клетки на олиго- и мономеры соответствующими гидролазами. У грамотрицательных бактерий эти ферменты либо расположены на наружной стороне ЦПМ, либо локализованы в периплазматическом пространстве. Высокомолекулярные вещества проникают в их периплазму с помощью белков-поринов в наружной (внешней) мембране. [c.102]

Белки, имеющие в своем составе сигнальную последовательность, способны секретироваться через цитоплазматическую мембрану Е. oli в периплазматическое пространство или по направлению к наружной мембране клетки и далее во внеклеточную среду. Экспрессия чужеродных белков с последующей их секрецией имеет некоторые преимущества перед экспрессией белков, остающихся внутри клетки. Если сигнальная последовательность подвергается правильному процессингу, концевая аминокислота рекомбинантного белка будет идентична его природному аналогу. Секреция в периплазму может также предотвратить деградацию полипептида. Самое большое преимущество систем экспрессии такого типа состоит в том, что в процессе секреции формируются дисульфидные связи и образуются имеющие правильную конформацию активные продукты. [c.98]

Как уже отмечалось, грамотрицательные бактерии имеют дополнительный барьер проницаемости в виде внешней мембраны, через которую не проникают белковые молекулы. Поэтому некоторые ферменты, например фосфатазы, которые обычно секретируются грамположительными бактериями, задерживаются у них в периплазме. Однако и среди грамотрицательных бактерий есть виды и штаммы, способные продуцировать внеклеточные белки. Так, штаммы Е. соН, несущие плазмиду, детерминирующую синтез гемолизина, приобретают способность и к его секреции. Первоначально гомолизин, по-видимому, поступает в периплазматическое пространство. Для выведения его из клетки необходим синтез двух белков, кодируемых той же плазмидой. Эти белки встраиваются во внешнюю мембрану и обеспечивают энергозависимое перемещение гомолизина наружу (W. Goebel et al., 1984). [c.67]

Механизмы индукции компетентности остаются не изученными. Предполагается, что высокие концентрации ионов кальция и других металлов вызывают структурную реорганизацию клеточных мембран, а также плазмолиз (сжатие цитоплазмы в связи с потерей воды). При этом усиливается мембранная проницаемость, увеличиваются размеры периплазматического пространства. Действительно, показано, что обработка ионами Са + стимулирует поступление из среды в периплазму белка, связывающего мальтозу (БСМ), и восстановление транспорта мальтозы у соответствующих мутантов Е. соИ (J. Brass et al., 1983). ДНК подавляет этот процесс, а БСМ снижает эффективность трансформации. Это свидетельствует о том, что обработка ионами Са + усиливает поступление в периплазму ДНК и белка, которые конкурируют друг с другом за вхождение. Исследование структуры мембран бактерий, обработанных ионами щелочно-земельных металлов, обнаружило образование в них полиморфных изменений, участков соединения и слияния мембран (А. Г. Сабельников и др., 1985). В связи с этим предполагается, что ДНК поступает в цитоплазму сквозь дефекты мем- [c.122]

У бактерий клеточная стенка отделена от цитоплазмы цитоплазматической мембраной, строение которой сходно со строением плазматической мембраны и эндоплазматического рети-кулума у эукариотических клеток Грамположительные клетки обладают только цитоплазматической мембраной У грамотрицательных бактерий имеется дополнительная внешняя мембрана, между внутренней (цитоплазматической) и внешней мембранами расположены клеточная стенка и периплазматическое пространство Большинство белков, синтезируемых бактериальными клетками, функционируют в их цитоплазме Однако ряд белков предназначен для работы в мембранах, периплазме и даже вне клетки (рис 10 2), поэтому они обладают способностью к [c.326]

Белки матрикса наружной мембраны пронизывают ее таким образом, что молекулы белка, называемые поринами, окаймляют гидрофильные поры, через которые проходят вода и мелкие молекулы массой до 7 кД. Между наружной и цитоплазматической мембранами находится периплазматическое пространство, или периплазма, содержащая ферменты. При нарушении синтеза клеточной стенки бактерий под влиянием фермента лизоци-ма или пенициллина, а также защитных факторов организма образуются клетки с измененной, часто шаровидной формой протопласты — бактерии, полностью лишенные клеточной стенки, и сферопласты — бактерии с частично сохранившейся клеточной стенкой. После удаления ингибитора синтеза клеточной стенки такие измененные бактерии могут реверсировать, т. е. приобретать полноценную клеточную стенку и восстанавливать исходную форму. Бактерии сферопластного или протопластного [c.24]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология