Протеазы бактерий

На смену ферментным препаратам, получаемым из животных и растений, тоже постепенно приходят микробные ферменты (табл. 10.2). Наряду с пепсином, трипсином и папаином применяют протеазы, выделяемые аэробными спорообразующими бактериями и грибами. Вместо применявшегося ранее для створаживания молока сычужного фермента, который получали из желудков телят, в настоящее время используют [c.346]

Протеазы бактерий и плесневых грибов [c.126]

Синтез бычьего лизоцима С2 Способность Р. pastoris секретировать гетерологичный белок исследовали в системе с использованием кДНК бычьего лизоцима С2, кодирующей полноразмерный белок и его собственный лидерный пептид. Бычий лизоцим - это желудочный фермент, разрушающий клеточные стенки бактерий он устойчив к протеазам и сохраняет активность в узком диапазоне pH, что позволяет использовать его в качестве добавки к кормам жвачных животных для улучшения пищеварения. [c.142]

Протеолитические ферменты микробного происхождения из грибов и бактерий вполне доступны. Большинство ферментов грибов устойчивы и эффективно действуют в широких пределах pH (от 4 до 8), в то время как бактериальные протеазы, за небольшими исключениями, наиболее эффективны в более узкой зоне pH, примерно 7—8. [c.238]

Важнейшим веществом кожи является белок коллаген. Молекулы его состоят из аминокислот, соединенных в длинные гибкие цепи. Протеазы, пригодные для мягчения дермы (невыделанная шкура животного), могут вызывать неглубокое расщепление белков. Они удаляют в первую очередь вязкое вещество и частично разрушают некоторые связи в коллагеновых волокнах. Такая обработка придает дерме мягкость полученные изменения закрепляются дублением. Действие протеаз при мягчении очень эффективно. Еще не так давно мягчение производилось при помощи шакши — птичьего или собачьего помета, в котором имеются бактерии и протеолитические ферменты пищеварительного тракта животного. В настоящее время часто для мягчения используют панкреатин, но сейчас установлено, что наиболее эффективны для этой цели протеазы бактерий, а затем — грибов. [c.247]

Фото-кинопромышленность. Протеазы бактерий, актиномицетов (а ранее пепсин, трипсин) оказались полезными при регенерации различных светочувствительных материалов — [c.249]

Белковые вещества входят в состав протоплазмы и часто составляют больше половины ее массы. Общее содержание белков в растениях зависит от их принадлежности к тому или иному виду (см. табл. 4). В деревьях оно меньше и колеблется от 1 до 10%. Значительно больше белковых веществ в простых водорослях (20—30%), а в некоторых бактериях их содержание достигает 80%. Молекулярная масса различных белков колеблется в широких пределах от (17500 до 6800000). Изучение белков затруднено тем, что они представляют собой сложные смеси, выделение которых из растений в неизмененном виде почти невозможно. Основной способ выяснения их строения состоит в изучении продуктов их гидролитического распада, осуществленного с помощью минеральных кислот или оснований. Белковые вещества легко гидролизуются не только в присутствии кислот и оснований, но и под действием различных ферментов (протеаз, пепсина, трипсина и др.). При их распаде образуется смесь до 30 различных аминокислот. Большинство из них относится к группе аминокарбоновых кислот, а некоторые имеют ароматический и гидроароматический характер [10, с. 90]. [c.25]

К триггерным ферментам, разрушающим цитоплазматическую мембрану бактерий, дрожжей и грибов относят фосфо липазы, липазы, протеазы. В этом случае автолиз начинается с разрушения ЦПМ и проходит без значительных нарушений целостности клеточной стенки. При этом в инкубационной среде обнаруживается высокое содержание клеточных липидов, а визуально (микроскопия в фазовом контрасте) можно наблюдать пустые клетки - чехлы , тени , количество которых нарастает со временем, тогда как общее число клеток практически не уменьшается. [c.81]

Полимерная молекула белка непригодна для питания бактерий. Ферменты протеазы расщепляют пептидную связь белков. Полученные в результате этого органические кислоты и аминокислоты служат питательными веществами для микроорганизмов. [c.89]

Ферменты способны соединяться с поверхностью очень широкопористого силикагеля с образованием относительно устойчивого закрепленного на поверхности ферментного катализатора [282]. Широкопористый кремнезем с порами диаметром 51 нм использовался как носитель, к поверхности которого присоединялись молекулы фермента протеазы бактерии Ba illus subtili . Вначале происходила реакция бифункциональной соли диазония с поверхностью кремнезема, а затем реакция фермента с противоположной от поверхности группой диазония. Фермент на кремнеземном носителе был способен гидролизовать казеин его время полупревращения (время, за которое концентрация фермента уменьшалась вдвое) превышало 7 мес, тогда как точно такой же фермент, просто адсорбированный на исходном кремнеземе, имел время полупревращения всего 2,5 мес. [c.1061]

Подавляющее большинство продуктов биопромыщлен-ности получают ферментацией с помощью микроорганизмов (гл обр бактерий и грибов) Микроорганизмы очень разнообразны по строению и физиол св-вам, нек-рые выдерживают т-ру до 90-110°С, а при повышенном давлении-даже 250 С, они переносят высокую кислотность а также большие концентрации солей и, что очень существенно, быстро размножаются (нек-рые делятся каждые 8-10 мин) Хотя ферментация осуществляется живыми клетками, она основана, в конечном счете, на биохим превращениях исходного субстрата под действием биол катализаторов-ферментов Последние, в свою очередь, являются одним из продуктов микробиол произ-ва (нек-рые выделяют из прир сырья) Ферменты используются в биохим произ-ве, несмотря на их высокую стоимость Нашли применение амилаза и протеазы, глюкозоизомераза, пектиназа [c.289]

Текстильная промышленность. В производстве ткани нити ее основы подвергаются очень значительным интенсивным механическим воздействиям, которые снижают прочность ткани, ухудшают ее качество. Для повышения прочности нити укрепляют, шлихтуя их клеющими материалами или смазками . В качестве шлихты для ряда тканей используют крахмал его применяют при обработке хлопковой, вискозной или смешанной пряжи. В этих случаях расшлихтовку ведут при помощи амилаз. Но известны некоторые виды пряжи, при обработке которых используют белковую шлихту — казеин, желатин или иные белковые материалы к таким относится, например, пряжа из ацетата целлюлозы. Для снятия белковых смазок , естественно, применяют протеолитические ферменты. Используют препараты протеаз из растений, грибов, по наиболее эффективными являются ферменты бактерий. Их действие наиболее интенсивно, в наибольшей степени повышается капиллярность ткани и ее сорбционные свойства, что способствует лучшему отбеливанию и окраске. [c.247]

Протеазы — расщепляющие белковую молекулу, эти ферменты выделяются многими гнилостными бактериями. [c.265]

С помощью бактерий были получены с высоким выходом некоторые белки — продукты генов животных и-их вирусов. Так,,, были созданы штаммы Е. соИ, у которых 20% всего- клеточного белка составляли коровый антиген вируса гепатита В, гор -МОН роста человека или главный капсидный антиген вируса ящура. У одного из сконструированных штаммов В. suhtblis-последний составлял около 1% синтезируемого этой бактерией белка. Однако добиться экспрессии в бактериальных клетках генов некоторых белков животных или их вирусов совсем непросто, даже если эти гены сопряжены с сигналами инициации транскрипции и трансляции, которые обеспечивают в норме-высокий уровень экспрессии генов прокариот. Причины такой. неэффективной экспрессии не всегда ясны, но в некоторых случаях удалось установить, что протеазы бактерий быстро разрушают белки животных и вирусов. В подобных ситуациях можно повысить выход, применяя несодержащие протеаз мутанты.. При выработке проинсулина, предшественника инсулина, неко торая защита от протеаз обеспечивается тем, что полипептид, секретируется в периплазматическое пространство у клеточной стенки Е. oll. На N-конце молекулы препроинсулина находится последовательность гидрофобных аминокислот, с помощью которой (с одновременным ее отщеплением) осуществляется транспорт этой молекулы через мембрану в периплазм [c.319]

Бактериальные протеазы предъявляют специфические требования к субстрату и гидролизуют только те пептидные, эфирные и амидные связи, которые удовлетворяют этим требованиям [5]. Как отмечает Людзак [6], форма и конфигурация молекул протеаз бактерий, окисляющих спирты, и катализируемого ими субстрата более сходна, чем у протеаз и субстратов бактерий, окисляющих [c.177]

Как уже упоминалось, существует значительная перекрестная специфичность для а-химотрипсина, папаина и субтилизииа. Результаты подобных исследований хиральной специфичности, видимо, прольют свет на новые аспекты эволюционной дивергенции протеаз млекопитающих, бактерий и животных. Кроме того, активация зимогена, как правило, — это промежуточный этап как в биосинтезе протеаз, так и в самых разнообразных биологических процессах, например коагуляция крови, комплементарные реакции, выработка гормонов, фибриполпз и т. д. Такой точный и ограниченный протеолиз ферментами с широкой первичной специфичностью также показывает решающую важность третичной структурной специфичности протеаз в их взаимодействиях с природными субстратами [107]. [c.238]

Пригодность дрожжей для прризводства сушеных хлебопекарных дрожжей зависит от состава и показателей исходных прессованных дрожжей. Исследования, проведенные во ВТИ, показали, что дрожжи расы В, а также смесь дрожжей расы В и гибрида 112 мало пригодны для сушкп из-за неудовлетворительной мальтазной активности н стойкости при хранении. Высокая активность протеаз спиртовых дрожжей и обсемененность их гнилостными бактериями вызывают глубокий протеолиз при сушке, сопровождающийся образованием меланоидинов и в некоторых случаях — растеканием дрожжей. Содержание трегалозы в спиртовых дрожжах соответствует требованиям по этому показателю к дрожжам, предназначенным для производства сушеных хлебопекарных дрожжей, однако количество гликогена в них слишком велико. [c.365]

Как и любые живые клетки, микроорганизмы — бактерии, дрожжи и плесневые грибы, обладают ферментирующими свойствами но их активность и специфичность различны. Некоторые поступающие в торговлю кислые, нейтральные и щелочные протеазы получают из микроорганизмов (14, 29, 127]. Такие микроорганизмы были идентифицированы на растительных источниках, включая сою, пшеницу, рапс. Однако протеазы этих микроорганизмов до сего времени использовались очень мало. Лазарусу и Кобургеру [69] удалось, например, идентифицировать 41 штамм протеолитических дрожже(1, выделенных из проб мяса и [c.613]

Производство клея и желатина. Производство и использование животных клеев и желатина все более расширяются в нашей стране. Их получают из костей и мягких коллагенсодержащих тканей животных — мездры, обрезков шкуры и кожи, боенских отходов и т. п. Коллагены — фибриллярные белки соединительных тканей — сухожилий, хрящей, костей, дентина, связок, фасций. Костный и мездровый клей, а также выделяемый из мягкого сырья желатин получают длительным нагреванием (гидролизом) коллагеновых материалов с водой. Частичный (предварительный) гидролиз последних с помощью протеаз значительно облегчает выплавку желатина и получение клеев, повышает выходы, снижает затраты энергии. Для этой цели раньше использовали трипсин, сейчас же все более используют протеолитические ферменты бактерий и грибов. В бактериях найден специальный фермент коллагеназа (клостридиопептидаза А), гидролизующий коллагены из тканей животных и рыб, различные желатины, расщепляющий пептиды, содержащие пролин. С помощью протеолитических ферментов можно усовершенствовать процессы производства костного и кожного клея, пищевого, фотографического и других видов желатина. [c.249]

К классу гидролаз относятся также протеазы, которые имеют 5 молоке как натуральное, так и главным образом микробное 1роисхождение. При наличии в молоке микрококков и гнилост- Ь1х бактерий, имеющих активные протеазы, происходит частичный распад белков. Продукты гидролитического распада могут Ызвать появление неприятного горького привкуса. Для предубеждения такой порчи необходимы тш,ательный микробиологи- ский контроль и своевременная стерилизация молока и.обору- ования. [c.151]

Было обнаружено также, что многие бактерии способны в больщих количествах вырабатывать ферменты (гликозидазы, протеазы, липазы и др.), гидролизующие все типы полимерных молекул. Последними могут быть как молекулы, синтезируемые самой клеткой, так и чужеродные, попавшие в клетку извне. Отрицательные последствия гидролиза собственных молекул (самопереваривание) очевидны. В то же время прокариоты нуждаются в гидролитических ферментах, так как это расширяет круг используемых ими веществ, включая в него полимеры разного типа. Становится понятна необходимость изолирования этих ферментов от цитоплазматического содержимого. Грамположительные эубактерии выделяют гидролитические ферменты во внешнюю среду, у фамотрицательных они локализованы в периплазматическом пространстве. [c.37]

Ускорить созревание можно еще одним способом — увеличий количество бактерий в закваске. При этом содержание протеи-иаз и пептидаз будет выше, что и приведет к ускорению созревания. Важно, что скорость накопления кислоты останется прежней, а при производстве определенных сыров это имеет большое значение. Сегодня для предотвращения излишнего накопления кислоты генетически обусловленные свойства бактерий заквасок изменяют методами теплового шока, сенсибилизации и обработкой растворителями. Некоторые мутантные формы бактерий образуют больше протеазы или липазы на фоне [c.99]

Полимерные молекулы расщепляются до мономеров с помощью ферментов, синтезируемых и выделяемых прокариотами в окружающую среду (экзоферментов). Крахмал и гликоген гидролизуются амилазами, гликозидные связи целлюлозы расщепляются целлюлазой. Многие бактерии образуют пектиназу, хитина-зу, агаразу и другие ферменты, гидролизующие соответствующие полисахариды и их производные. Белки расщепляются внеклеточными протеазами, воздействующими на пептидные связи. Нуклеиновые кислоты гидролизуются рибо- и дезоксирибонуклеазами. Образующиеся небольшие молекулы легко транспортируются в клетку через мембрану. [c.92]

У грамположительных бактерий экзоферменты топологически могут быть строго внеклеточными (многие протеазы, гликозидазы и др) и локализованными с наружной стороны клеточной мембраны, например, а-глюкозидаза у Вас h henifonms (это можно доказать при протопластировании клеток, когда ферменты переходят в окружающую среду после удаления клеточной стенки) Грибы в отношении секреции экзоферментов уподобляют грам-положительным бактериям У грамотрицательных бактерий экзоферменты дополнительно могут находиться в периплазматическом пространстве Казалось бы, что такие ферменты должны рассматриваться внутриклеточными, однако они достаточно легко освобождаются при осмотическом шоке или в результате протоп-ластирования клеток [c.56]

Основной источник азота для аминогетеротрофов - аминокислоты, менее значимы пурины и пиримидины. Потребность в азотсодержащих субстратах у бактерий варьирует. Утилизировать белковый азот способны лишь бактерии, выделяющие экзоферменты (протеазы), расщепляющие белки до низкомолекулярных пептидов и аминокислот. При выращивании бактерий in vitro часто в качестве источников азота исхюльзуют пептоны — препараты неполного гидролиза белков. Лучше усваиваются пептоны со свободными аминокислотами и низкомолекулярными пептидами. Широкое распространение получили также белковые гидролизаты, не подкисляющие среду (в отличие от неорганических аммонийных солей) и удовлетворяющие потребность в аминокислотах у видов, неспособных к их синтезу. [c.447]

Полимерные молекулы расщепляются до мономеров с помощью ферментов, синтезируемых и выделяемых прокариотами в окружающую среду (экзоферментов). Крахмал и гликоген гидролизуются амилазами, гликозидные связи целлюлозы расщепляются целлюла-зой. Многие бактерии образуют пектиназу, хитиназу, агаразу и другие ферменты, гидролизующие соответствующие полисахариды и их производные. Белки расщепляются внеклеточными протеазами, воздействующими на пептидные связи. Нуклеиновые кислоты гидролизуются рибо- и дезоксирибонуклеазами. Образующиеся,небольшие молекулы легко транспортируются в клетку через мембрану. Этап I является специфичным для каждого класса соединений, соответственно катализируется специфичными ферментными системами и завершается образованием мономерных молекул - гексоз, аминокислот, глицерола, жирных кислот. [c.455]

Используются протеазы животного — пепсин, трипсин, химотрипсин, реннин (сычужный фермент) — и растительного происхождения — папаин, фицин, бромелаин. Однако наибольшее, все возрастающее применение, особенно за последнее время, находят протеазы микроорганизмов, чаще всего протеолитические системы бактерий и грибов. [c.237]

С помощью протеолитических ферментов получают различные белковые гидролизаты молока, расщепляя в нем белки папаином, бромелином, протеиназами грибов или бактерий. Вырабатывают, например, легко усвояемые молочные продукты для больных или детей. Коровье или козье молоко гидролизуют, нагревая с препаратами протеаз при 50—60°С, прибавляя лимоннокислые и фосфорнокислые соли ( "а+ или К+), заменяя на натрий или калий часть содержащегося кальция. Белковые гидролизаты, необходимые для приправ, специальных диет и кормов, получают, проводя глубокий ферментативный протеолиз белков мяса, рыбы или молока. Как и в случае карбогидраз, ферментативное расщепление имеет преимущества перед кислотным или щелочным. Оно технически проще и не вызывает разрушения или рацемизации аминокислот. Действием протеаз, кроме того, можно предупреждать запах окисления в молоке (панкреатином) и стабилизировать сгущенное молоко (протеолитическими ферментами различного происхождения). [c.244]

Протеазы выделяют из животных и растительных тканей, плесневых грибов и бактерий. Среди многих ферментов (эндопептидаз), которые расщепляют внутренние пептидные связи, только трипсин, химотрипсин и пепсин обладают достаточной специфичностью действия, чтобы при их помощи можно было регулировать расщепление белков. Другие ферменты, такие, как субтилизин, протеазы плесневых грибов и бактерий, более пригодны для последующего расщепления больших фрагментов. Лейцинаминопептидазу и кар-боксипептидазу (экзопептидазы) применяют для отщепления Ы- и соответственно С-концевых аминокислот (см. стр. 181 и 187). [c.119]

Лысенко [137, 140], выделивший токсин, описывает его как продукт белкового характера, недиалистатирующий, термостабиль-ный, относимый к протеазам. Инактивируется при 60—75° С через 10 минут, при 25° С через 18 часов. После лиофилизации очень устойчив. В культуральной среде его можно осадить сернокислым аммонием. Ионы кальция не инактивируют токсин, и его можно подавить 10—4М фенилтиомочевиной. На некоторых средах токсин не образуется, хотя бактерии растут хорошо. Инъекция гусеницам большой вощинной моли этого возбудителя снижает активность дыхания и вызывает быстрое почернение гусеницы. Это, по-видимому, связано с метаболизмом фенолоксидаз и системой сильных протеолитических ферментов, которые образуются в токсине Р. aeruginosa. [c.247]

Обычные моющие средства эмульгируют только жиры, а следовательно, и присутствующие на них частицы грязи. Другие загрязнения, такие, как белковые вещества остатков пищи и крови, при этом не удаляются. Более того, в горячей воде они вообще не растворяются. Для устранения подобных загрязнений разрабатываются биологически активные моющие средства. Эти препараты содержат ферменты, растворяющие белки,-так называемые протеазы. Но к нашей общей досаде большинство известных протеаз разлагается в щелочной среде моющего раствора и не выдерживает высокой температуры при стирке. Правда, из некоторых видов бактерий удалось вьщелить протеазу-вещество, устойчивое в щелочных растворах при температуре вплоть до 60°С. Возможно, со временем удастся выделить из бактерий, живупщх в горячих источниках, устойчивую против кипячения протеазу и сделать ее пригодной для использования в моющих средствах. Может быть, в дальнейшем такой фермент удастся получить хотя бы полусинтетическим путем. [c.184]

Бактерии с помощью протеаз гидролитически расщепляют соответствующие азотсодержащие органические соединения до аминокислот, которые подвергаются дальнейвшм превращениям — дезаминированию, декарбоксилированию и т. д. Природа образующихся продуктов зависит от условий и характера процессов, при которых идет дезаминирование (прямое, окислительное, восстановительное) и декарбоксилирование в аэротенках и метантенках. [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология