Флавины связывание с белками

Различия в относительной прочности связывания окисленной и восстановленной форм флавиновых коферментов с белком оказывают отчетливо выраженное сильное влияние на восстановительный потенциал. Если окисленная форма связывается слабо, а восстановленная — сильно, то по сравнению со свободным коферментом связанный флавин будет больше стремиться к переходу в восстановленную форму. В результате восстановительный потенциал Е° будет менее отрицательным, чем для свободной пары флавин/дигидрофлавин. И наоборот, если окисленная форма флавина связывается белком более прочно, чем восстановленная форма, величина будет более отрицательной и флавопротеид будет менее сильным окислителем, чем свободный рибофлавин. Фактически величины Е° (рН7) флавопротеидов охватывают необычайно широкую зону — от—0,49 до -Ь0,19 В. [c.256]

Связь флавина с протеином не во всех ферментах осуществляется по иминогруппе положения 3. В связывании флавина с белком в оксидазе В-аминокислот и в липоамиддегидрогеназе [4491 участвует рибитильная и адениловая части ФАД иминогруппа, по-видимому, остается свободной, так как эти ферменты обладают способностью к флуоресценции. [c.567]

Обильную информацию о сродстве различных пар дает аффинная хроматография, ри разработке методики очистки белков аффинной хроматографией оценивали ногие комбинации рецепторов и лигандов [3]. Некоторые из этих систем, например, лавин и флавин-связывающие белки, можно было бы приспособить для использова-1Я в биосенсорах. Биосенсоры на основе обратимого связывания биорецепторов ожно разделить на две категории - биосенсоры прямого и косвенного действия. [c.507]

Важную роль в связывании флавина с белком играет адениловая часть молекулы ФАД. В работе Swoboda [28] было показано, что только такие вещества, в составе которых имеются аденин, рибоза и фосфорная кислота (АДФ, АТФ, АМФ, АДФ-рибоза), могут конкурировать с ФАД за место на белке. Важны все три части. Замена аденина на любое другое основание, удаление фосфорной кислоты или рибозы и фосфорной кислоты полностью лишает соединение возможности взаимодействовать с белком. Наиболее важной считается связь между фосфорной кислотой, которая содержит отрицательно заряженные группы, и положительными группами белка. Видимо, разрыв этой связи в кислой среде и способствует диссоциации флавина. [c.161]

Как мы уже отмечали, связывание флавина с белком сопровождается значительным уменьшением флюоресценции и изменением оптических свойств (сдвигом максимумов абсорбции, изменением их абсолютной величины). Это свидетельствует об образовании сложных, многообразных связей между белком и флавином, в которых, вероятно, участвуют различные компоненты диметилизоалЛЪксазино-вого кольца. [c.162]

Конструирование определенного биологического катализатора ведется с учетом как специфичности белка, так и каталитической активности металлоорганического комплекса. Вот примеры такой модификации, проведенной для получения полусинтетических биоорганических комплексов . Миоглобин кашалота способен связывать кислород, но не обладает биокаталитической активностью. В результате объединения этой биомолекулы с тремя электрон-переносящими комплексами, содержащими рутений, которые связываются с остатками гистидина на поверхности молекул белка, образуется комплекс, способный восстанавливать кислород при одновременном окислении ряда органических субстратов, например аскорбата, со скоростью-почти такой же, как для природной аскорбатоксидазы. В принципе белки можно модифицировать и другими способами. Рассмотрим, например, папаин. Он относится к числу хорошо изученных протеолитических ферментов, для которого определена трехмерная структура. Поблизости от остатка цистеина-25 на поверхности белковой молекулы располагается протяженный желобок, в котором протекает реакция протеолиза. Этот участок может быть алкилирован производным флавина без изменения доступности участка связывания потенциальных субстратов. Такие модифицированные флавопапаины использовались для окисления Ы-алкил-1,4-дигидроникотинамидов, и каталитическая активность некоторых из этих модифицированных белков была существенно выше, чем у природных флавопротеин-ЫАОН-дегидрогеназ. Таким образом удалось создать очень эффективный полусинтетический фермент. Использование флавинов с высокоактивными, находящимися в определенном положении элек-трон-оттягивающими заместителями, возможно, позволит разработать эффективные катализаторы для восстановления никотин-амида. [c.182]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология