Аскорбатоксидаза

АСКОРБАТОКСИДАЗА Аскорбатоксидаза катализирует реакцию [c.235]

ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ АСКОРБАТОКСИДАЗЫ [c.141]

Аскорбиновая кислота окисляется обычно до дегидроаскорбиновой кислоты под действием аскорбатоксидазы. — Примеч. науч. ред. [c.99]

Дихлорфенолиндофенол, аскорбатоксидаза, фосфаты, ацетат меди, акридиновый красный А I Растворы [c.236]

Аскорбатоксидаза катализирует окисление аскорбиновой кислоты (витамина С) [c.53]

Металлопротеиды — сложные белки, в состав которых входят какие-либо металлы. К этой группе относятся в основном белки, обладающие ферментативными свойствами. Таковы каталаза, пероксидаза, цитохромы, представляющие собой белки, содержащие железо аскорбатоксидаза, п-дифенолоксидаза, в состав которых входит медь. Иногда металлопротеиды объединяют в одну группу с хромопротеидами. [c.222]

Определение активности аскорбатоксидазы Определение активности тирозиназы Определение активности сукциндегидрогеназы Определение активности протеолитических ферментов Получение препаратов о- и -амилаз и определение их тивности. . ..... i. ... [c.183]

Сырой препарат аскорбатоксидазы был выделен иа гипокотилей четырехдневных проростков огурца на холоду осаждением (N114)2804 от 40 до 70% насыщения [16]. Препарат не был однородным, но содержал преимущественно аскорбатоксидазу. [c.159]

Полученные результаты не позволяют четко выявить механизма ингибирования флавоноидами аскорбатоксидазы. Возможно, что указанные вещества блокируют активный медьсодержащий центр этого фермента. Косвенным подтверждением этого может быть сходство действия флавоноидов в опытах с ионами меди и с аскор-батоксидазой. [c.160]

Обычно при классификации принято проводить различие между ионами металлов и органическими кофакторами, но с функциональной точки зрения трудно понять, почему, например, циклическое окисление — восстановление иона меди в аскорбатоксидазе должно относиться к одному классу явлений, а циклическое окисление — восстановление флавина в сукцинатдегидрогеназе — к другому. [c.30]

Так, при исследовании аскорбатоксидазы данные о неконкурентном влиянии pH были подкреплены данными о неконкурентной активации фермента ионами галогенов. Воздействие на фермент в его восстановленной форме хлорид-ионами может при определенных условиях увеличить V на несколько сот процентов, не изменяя Кт для аскорбата [8]. Эти два ряда данных позволяют уже довольно уверенно утверждать, что между различными формами фермента в данной реакции существует равновесие. [c.168]

Применение описанного выше метода к анализу данных для аскорбатоксидазы, свидетельствующих о не-конкурентных рН-эффектах и увеличении V без [c.171]

В настоящее время известно достаточно много ферментов, активирующих молекулярный кислород. В табл. 19 приведены ок-сидазы, отличительной чертой которых является участие в механизме катализа ионов меди, входящих в активные центры ферментов. Некоторые ферменты способны четырехэлектронно восстанавливать кислород до воды без промежуточного образования перекиси водорода. В качестве примера можно привести цитохро-моксидазу, лакказу, аскорбатоксидазу, церрулоплазмин (см. табл. 19), так называемые голубые медьсодержащие ферменты. [c.142]

В 10 раз это дало основание заключить, что ранее полученный результат относится к условиям, когда величины к+2 для обоих субстратов совпадают [8]. Помимо того, прямые измерения констант скорости показали, что окисление восстановленной аскорбатоксидазы происходит очень быстро, тогда как восстановление фермента аскорбатом протекает сравнительно медленно [12]. Хотя ни одно из этих наблюдений полностью не исключает возможной роли блокирования или деблокирования фермента в рН-эффектах или явлении активации, вся совокупность экспериментальных данных указывает на то, что неконкурентное поведение в данном случае обусловлено равновесием различных форм фермента и тем, что скорость процесса лимитируется константой +2. Естественно, кинетические исследования аскорбатоксидазы должны быть продолжены. [c.173]

Она широко, хотя и не повсеместно, распространена в растениях. Аскорбатоксидаза обнаружена в растворимой фракции клетки, а также в прочной связи с клеточными стенками. Показано, что в тщательно очищенных препаратах из тыквы обнаружена прочно связанная медь, необходимая для действия фермента. Аскорбатоксидаза специфична по отношению к аскорбиновой кислоте и к ее близким аналогам. Механизм реакции неясен. Имеются некоторые данные, показывающие, что промежуточным продуктом реакции является семихинон монодегидроаскорбиновой кислоты. Растворимый фермент при окислении аскорбиновой кислоты in viiro обычно быстро инактивируется. Фермент, связанный с клеточными стенками, в этих условиях не инактивируется. [c.235]

Наконец, в-чеФвертых, следует предостеречь от слишком поспешных выводов такого рода, поскольку активация, как и рН-эффекты, действительно может быть связана с пространственной блокадой. Она может объясняться просто удалением какой-то блокирующей группировки, скажем связанного ингибитора или одной из функциональных групп самого фермента, закрывающей активный центр и препятствующей тем самым образованию фермент-субстратного комплекса и каталитическому эффекту. Подобный механизм неконкурентного поведения весьма вероятен, особенно в случае фермента типа аскорбатоксидазы, когда в активный центр входит ион металла, играющий существенную роль как в каталитическом эффекте, так и в связывании субстрата. В подобном случае лиганд, связывающий ионы меди фермента, вполне может быть неконкурентным ингибитором, а другой лиганд, способный вытеснить первый, — неконкурентным активатором. Эти соображения не изменяют/синегмческой интерпретации, но влияют на выводы относительно химического механизма изучаемого процесса. [c.172]

Конечная оксидаза представляет собой фермент, катализирующий последнюю ступень переноса водорода от субстрата к кислороду. Эту роль могут выполнять многие оксидазы, содержащиеся в растениях. Предполагают, что конечными оксидазами in vivo служат цитохромоксидаза, гликолатоксидаза, аскорбатоксидаза и фенолокси-даза. [c.238]

Известно, что о-хиноны, гг-хиноны и дегидроаскорбиновая кислота восстанавливаются растительными ферментами в присутствии восстановленного НАД(Ф) эти соединения вместе с фенолазой или аскорбатоксидазой образуют в растениях добавочную дыхательную цепь — от восстановленного пиридиннуклеотида до О2,— не содержащую цитохромов и цитохром- [c.374]

Аскорбатоксидаза относится к классу оксидоредуктаз она катализирует окисление аскорбиновой кислоты (витамин С) в дегидроаскорбиновую кислоту. В состав аскорбатоксидазы входит медь. [c.141]

В циклическом окислительно-восстановительном процессе, т. е. служить переносчиком электронов (такую роль, например, играет медь в аскорбатоксидазе или железосодержащий порфирин в цитохромах). Из органических кофакторов никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и флавины функционируют как окислительно-восстановительные переносчики. Многие другие кофакторы (например, биотин, пуриновые риботиды, кофермент А и пр.) служат переносчиками групп. Липоат несет обе эти функции, так же как и фолиевая кислота (последняя, правда, в несколько ином смысле слова). Пиридок-сальфосфат, хотя он и не прямо выполняет функции переносчика групп или окислительно-восстановительные функции, играет важную роль в каталитических процессах, непосредственно участвуя во многих реакциях на стадии расщепления связей. Тиаминпирофосфат, действуя, в качестве кофактора, также непосредственно згча-ствует в атаке субстрата, хотя одновременно служит и переносчиком групп. [c.32]

Принцип метода. Активность аскорбатоксидазы определяют йодометрическим измерением количества аскорбиновой кислоты. [c.141]

Рассмотрим механизм реакции, изображенный на фиг. 17. Это механизм с замещением фермента, примерами которого служат реакции, катализируемые трансаминазой, роданезой и аскорбатоксидазой. В этом случае одна из форм уравнения стационарной кинетики для [c.169]

Показано, что флавоноиды — кверцетин, физетин и морин — ингибируют окисление аскорбиновой кислоты аскорбатоксидазой и, наоборот, активируют ее окисление тирозиназой и лакказой. Библиогр. 17. [c.413]

Таким образом, в отсутствие дополнительных данных окончательных выводов о механизме действия аскорбатоксидазы сделать нельзя. Такие дополнительные данные были получены с помощью двух подходов — исследования аналогов субстрата и прямого измерения некоторых констант скорости. Ямазаки и Пьетт [11] нашли, что максимальные скорости реакции, катализируемой аскорбатоксидазой, при использовании в качестве субстрата аскорбиновой и редуктиновой кислот одинаковы. Если исключить вероятность совпадения величин /г+здля этих субстратов, можно сделать заключение, что максимальная скорость определяется константой k+ , а не к+2. Позже было, однако, показано, что при таком значении pH, когда оба субстрата полностью ионизуются (активной формой субстрата является моноанион), максимальные скорости для этих субстратов различаются [c.172]

Лакказа Аскорбатоксидаза Церрулоплазмин лаковое дерево, грибковые растения огурцы, кабачки сыворотки крови животных 64 000 110 000 130 000 160 ООО 4, 4—6 8 8 синие оксидазы, катализируют реакцию восстановления кислорода до воды [c.143]

На основании изложенных выше литературных и экспериментальных данных можно предложить следующую гипотетическую схему биохимических процессов, возникающих в простейшем случае лод действием ауксина в растительной клетке, находящейся в фазе растяжения. Молекула ИУК, являющаяся донором электрона, образует лабильный комплекс с гипотетическим рибонуклеопротеидом-переносчиком поверхностной мембраны. Образование такого комплекса приводит к увеличению количества фосфатных групп, освобождающихся от связи с белком. Активированный таким образом переносчик связывает кальций пектатов клеточных стенок свободными фосфатными группами и транспортирует его на внутреннюю сторону мембран. Эта реакция идет с использованием энергии АТФ, в результате чего усиливается окислительное фосфорилирование и дыхание. В реакции переноса кальция принимают участие сократительные белки, содержащие сульфгидрильные группы. Перемещение кальция сопровождается изменением мембранного потенциала и активности ферментов, локализованных в мембранах и клеточных стенках (аскорбатоксидазы, метилпектинэстеразы). Изменяется также поглощение и выделение ряда катионов и анионов, в частности, увеличивается поглощение калия. В результате удаления части кальция клеточная стенка становится более пластичной, вследствие чего возрастают сосущая сила и поступление воды в вакуоль. Начинается растяжение клеточной оболочки. Переносчик под действием РНК-азы распадается на внутренней стороне мембраны и затем ресинтезируется для переноса новых ионов кальция. Растяжение клеточной стенки индуцирует системы синтеза пектинов, целлюлозы и других компонентов оболочки. Эти процессы также сопровождаются затратой энергии и усилением интенсивности дыхания. Растяжение и увеличение гидратации цитоплазмы приводит к уменьшению ее вязкости и активизации гидролитических ферментов. Вслед за поглощением воды в вакуоль поступают осмотически активные вещества, поддерживающие сосущую силу клетки. [c.42]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.562 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.235 , c.238 , c.239 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.374 , c.375 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.230 , c.241 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.3 , c.3 , c.10 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.212 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.301 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.135 , c.162 , c.163 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.463 , c.465 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.171 , c.414 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.79 , c.133 , c.163 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология