Флавопротеиды

Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-дыхательная цепь. Все ко.мпоненты цепи собраны па внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрии в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, флавопротеиды и другие негемиповые железосодержащие белки. Кофермент р, или убихинон, и цитохром с играют роль переносчиков протонов и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем переноса протонов до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем переноса электронов, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. Свободная энергия запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов.

Типичные реакции дегидрирования, катализируемые флавопротеидами [c.257]

Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]

Необычный флавопротеид ксантиноксидаза катализирует две реак- ции (8-56 и 8-57). [c.265]

Комбинация синтетического флавинмононуклеотида со специфическим белком желтого фермента дает активный флавопротеид (Кун, Каррер). [c.720]

Сложные белки (нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеины, фосфопротеиды, гемопротеиды, металлопротеиды, флавопротеиды) при гидролизе образуют не только аминокислоты, но и другае органические или неорганические соединения, часто квалифицируемые как простетические группы. [c.274]

Отметим, что каждый флавопротеид принимает электроны от окисляемого субстрата и переносит электроны к другому субстрату, окислителю. В этом кроется одна из причин того, что химия флавопротеидов столь разнообразна. Чтобы описать флавопротеид, мы должны знать, как переносятся на флавин электроны от окисляемого субстрата, как они отделяются от флавина и какое соединение служит конечным акцептором электронов. [c.256]

Другой класс флавопротеидов, обсуждаемых в гл. 10 (разд. Ж, 2), составляют монооксигеназы или гидроксилазы. В этих ферментах восстановленный флавин способствует включению одного атома кислорода из молекулы О2 в субстрат с одновременным превращением другого атома кислорода в Н2О. Формально реакцию можно представить как расщепление связи между двумя кислородами аддукта в схеме (8-59) с образованием 0Н+ из концевой ОН-группы. [c.268]

Окисление одного соединения сопровождается воссоановлениеи следующего компонента цепи транспорта влектронов. Конечнммп продуктами являются окисленный субстрат и восстановленный кислород (вода). Обратите внимание на то, что кофермент д получает электроны от двух систем в одной иэ них суСстрат окисляется непосредственно флавопротеидом, в другой помимо флавопротеида участвует также никотинамидадениндинуклеотид (НАД). От кофермента ( электроны через цитохромную систему передаются кислороду. [c.312]

Работа цикла начинается с реакции между ацетилкоферментом А и щавелевоуксусной кислотой при этом образуется лимонная (трикарбоновая) кислота. Дальнейшие превращения показаны на схеме, из которой видно, что водород присоединяется к частицам переносчиков НАД+ и НАДФ+ (вероятно в форме гидридного иона), а также к ФЛ (флавопротеиды). [c.369]

В митохондриях некоторых тканей (печени, почки и др.) была обнаружена еще одна НАДН-оксидазная система, которая локализована в наружной мембране и, по-видимому, легко доступна для цитоплазматического НАДН. Этот так называемый внешний, нефосфорилирую-щий путь окисления НАДН включает в себя специфический флавопротеид — НАДН цитохром os-оксидоредуктазу и цитохром O5. Цитохром 5 является слегка аутоксидабельным гемопротеидом, а физиологическим акцептором электронов с цитохрома O5, по-видимому, служит цитохром с. В экспериментальных условиях активность этого пути окисления НАДН может быть измерена только после добавления цитохро-ма с, значительная часть которого вымывается из межмембранного пространства в процессе выделения митохондрий. В отличие от НАДН-оксидазной активности дыхательной цепи митохондрий внешний путь окисления НАДН нечувствителен к ротенону. [c.437]

Перенос карбамоильной группы с карбамоилфосфата на аспартат (рис. 14-29, стадия а) приводит к образованию продукта, способного к немедленной циклизации путем элиминирования воды в результате образуется дигидрооротат. Карбамоилтрансфераза является в высокой степени регулируемым ферментом, и в настоящее время она служит объектом интенсивных исследований (гл. 4, разд. Г, 8 гл. 6, разд. Б, 7). Дигидрооротат окисляется особым флавопротеидом за счет ЫАО+, являющегося внешним окислителем. На следующей стадии (рис. 14-29, ста- [c.161]

Неконтролируемый О. п. считают причиной многочисл. процессов, вызывающих разл. нарушения в клетках живых организмов. Напр., при попадании нитросоед. в организм могут образовываться анион-радикалы в результате О. п. от флавопротеидов (см. Коферменты). Эти продукты О. п. далее выступают в качестве доноров по отношению к Оз, к-рый превращ. в супероксид-ион 0 ". Последний под влиянием фермента супероксиддисмутазы в присут. солей железа превращ. сначала в Н Ог, а затем радикалы ОН, к-рые [c.330]

Биол. роль P. определяется его участием в качестве предшественника коферментов (т. наз. флавиновых коферментов)-флавинадениндинуклеотида (ФАД, FAD ф-ла 1в) флавинмононуклеотида, или рибофлавин-5 -фосфа-та (ФМН, FMN Ьг) 8а-(3-К-Ь-гистидил)- и 8о-(5-Ь-цистен-нил)флавинадениндииуклеотида (соотв. ф-лы 1д и 1е). Этн коферменты (гл. обр. ФАД) входят в большое число важнейших окислит.-восстановит. ферментов (флавиновые ферменты, флавиновые оксидоредуктазы, или флавопротеиды). [c.266]

Во всех этих ферментах коферменты функционируют как промежут. переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата. Флавопротеиды передают эти электроны и протоны никотинамидным коферментам (см. Ниацин) шш цитохрому с (НАДН-цитохром С-редуктаза), обеспечивая тем самым поток электронов по пути окислительного фосфорилирования с ресинтезом АТФ. Флавопротеиды др. типа переносят электрошл и кислород непосредственно на воду с образоваиием Н Оа (оксидаза В-аминокислот, моноаминоксидаза, хшридоксипфосфаток-сидаза), к-рая разлагается затем каталазой. В этом случае окисление субстрата не сопровождается ресинтезом АТФ и значение р-шш определяется детоксикацией окисляемого в-ва или важностью образующегося продукта. [c.266]

Различия в относительной прочности связывания окисленной и восстановленной форм флавиновых коферментов с белком оказывают отчетливо выраженное сильное влияние на восстановительный потенциал. Если окисленная форма связывается слабо, а восстановленная — сильно, то по сравнению со свободным коферментом связанный флавин будет больше стремиться к переходу в восстановленную форму. В результате восстановительный потенциал Е° будет менее отрицательным, чем для свободной пары флавин/дигидрофлавин. И наоборот, если окисленная форма флавина связывается белком более прочно, чем восстановленная форма, величина будет более отрицательной и флавопротеид будет менее сильным окислителем, чем свободный рибофлавин. Фактически величины Е° (рН7) флавопротеидов охватывают необычайно широкую зону — от—0,49 до -Ь0,19 В. [c.256]

Первые три из этих реакций могли бы с таким же успехом катализироваться дегидрогеназами, зависимыми от пиридиннуклеотидов. Вспомним, что D-глюкозо-б-фосфат — дегидрогеназа использует в качестве окислителя NADP [реакция (8-42)]. Первым продуктом является лактон, который гидролизуется до б-фосфоглюконовой кислоты. Аналогичная реакция со свободной глюкозой (реакция а в табл. 8-4) катализируется глюкозооксидазой — флавопротеидом с мол. весом 154 ООО, который содержит две молекулы FAD и синтезируется Peni illium по- [c.257]

Хотя лишь очень немногие реакции, катализируемые флавопротеидами, успешно проведены в модельных системах, неферментативное окисление NADH флавинами происходит с умеренной скоростью в водном растворе при комнатной температуре. Исследования, проведенные с различными флавинами и производными дигидропиридина, и наблюдаемые при этих реакциях электронные эффекты согласуются с механизмом переноса гидрид-иона [114]. [c.260]

Наличие ионов металлов в некоторых флавопротеидах [125а] свидетельствует о непосредственном присоединении ионов металлов к фла винам. Хотя окисленные флавины связывают ионы большинства металлов нелегко, они образуют окрашенные в красный цвет комплексы с Ag+ и Си+ с диссоциацией протона от N-3 [126, 127] [c.265]

Образование тех или иных продуктов при многих реакциях, катализируемых различными флавопротеидами, можно было бы объяснить, исходя из наличия перекисных промежуточных соединений. Так, например, распад аддукта в реакции (8-59) в результате протонирования внутреннего атома кислорода мог бы привести к образованию Н2О2 и окисленного флавина. В то же время связь С—О могла бы расщепляться гомолитически с образованием двух радикалов флавинового радикала и перокси-радикала О2Н, Последний может в свою очередь диссоциировать с образованием супероксидного анион-радикала [c.267]

Наряду с зависимой от липоевой кислоты пируватдегидрогеназой, клетки Е. соН содержат пируватоксидазу — растворимый флавопротеид, который действует совместно с мембраносвязанной системой переноса электронов, превращая пируват в ацетат и Oj. Механизм этого про-десса пока неясен [1386]. [c.272]

Превращение, которое можно рассматривать как ферментативный вариант этой реакции, ускоряется лактатоксигеназой — гексамерным флавопротеидом с мол. весом 350 000, полученным из My oba terium. В анаэробных условиях фермент продуцирует пируват путем простого дегидрирования [142]. Однако в присутствии кислорода образуется уксусная кислота, причем один из атомов кислорода карбоксильной группы происходит из О2. Поскольку перекись водорода — обычный продукт, образующийся из кислорода под действием флавопротеидов, возможно, что в случае лактатоксигеназы образующаяся перекись водорода непосредственно окисляет пируват в соответствии с уравнением (8-67), [c.273]

Смотреть страницы где упоминается термин Флавопротеиды: [c.720] [c.722] [c.117] [c.415] [c.435] [c.435] [c.48] [c.85] [c.132] [c.163] [c.163] [c.331] [c.736] [c.239] [c.257] [c.258] [c.261] [c.264] [c.270] [c.270] [c.270] [c.272]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.719 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.57 , c.256 , c.268 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.132 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.11 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.373 , c.375 , c.378 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.703 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.106 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.28 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.403 , c.406 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.25 , c.250 , c.254 , c.291 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.231 , c.243 , c.453 , c.657 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.121 , c.191 , c.332 , c.355 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.330 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология