Белки специфичность

ДНК должна не только сохранять информацию, но и использовать ее. Эти функции обеспечиваются следующими ее свойствами а) молекулы ДНК обладают способностью к дупликации, т. е. могут обеспечить возможность синтеза других молекул ДНК, идентичных исходным б) молекулы ДНК могут направлять совершенно точным и определенным образом синтез белков, специфичных для данного вида. [c.1064]

Каждый белок строится из своего набора аминокислот, остатки которых располагаются в полипептидной цепи в строго определенной последовательности. Так формируется молекула или первичная структура белка, специфичная для каждого вида организмов. Фрагменты такой молекулы взаимодействуют между собой, образуя водородные связи, в результате чего цепочечная молекула скручивается в спираль. Каждый виток спирали содержит нецелочисленное количество остатков, также связанных между собой, что делает неповторимой пространственную структуру спирали и придает устойчивость всей системе. Особенности скручивания цепей определяют вторичную структуру белка. Полипептидные цепи белка могут взаимодействовать не только за счет водородных связей. В сшивании и скручивании молекулы участвуют еще и амидные связи, дисульфидные мостики, связи между радикалами, поскольку радикалы могут включать самые разные функциональные группы. [c.434]

Поиск белков, специфичных для памяти 8-100 и другие белки [c.343]

Участие синтеза белка в долговременной памяти предполагает механизм, основанный либо на росте и реконструкции синапсов,, либо на синтезе белков, специфичных для памяти. [c.343]

Молекулы белков по структуре очень сложны и включают каждая тысячи, десятки тысяч и даже сотни тысяч атомов. Строение их специфично, характерно для определенного белка. Специфичность строения обусловливает и строгую специфичность функций данного белка, его точно определенную роль в обмене веществ, способность расщеплять вещества определенной природы и строения и т. п. [c.22]

В отношении других белков специфичность субтилизина очень широка например, в цепи В окисленного инсулина под влиянием субтилизина расщепляется 18 из 29 связей [43]. Оптимум pH для этого фермента находится в области pH 10—11. [c.126]

Согласно изложенным выше представлениям, аминокислоты, отложившиеся на поверхности шаблона, образуют затем пептидную цепь. Этот процесс является ферментативным, однако нет никаких доказательств того, что в нем принимают участие специфические ферменты, и, следовательно, нет необходимости постулировать наличие таких специфических ферментов. Протеолитические ферменты, выделенные из органов, не являются специфическими, так как они катализируют гидролиз самых различных белков животного и растительного происхождения. Эти же ферменты могут катализировать и процесс синтеза пептидов из аминокислот, что было убедительно показано Бергманом и его сотрудниками [18, 20]. В предыдущих разделах данной главы уже указывалось, что синтез белков нельзя рассматривать просто как процесс, обратный их расщеплению, и что промежуточные реакции синтеза могут протекать иначе, чем соответствующие гидролитические реакции. Наиболее важным моментом является то, что мы не имеем решительно никаких доказательств специфичности ферментов, участвующих как в гидролизе, так и в синтезе белка. Специфичность образующегося белка можно вполне удовлетворительно объяснить специфической адсорбцией аминокислот на поверхности шаблона. [c.410]

Современная биологическая химия в настоящее время дает ответ на вопрос, как осуществляется синтез белковых веществ, с помощью каких ферментов происходит отбор, всегда в строгом порядке, различных аминокислот при конструировании белков, специфичных для различных живых существ. Биохимики сумели стать на путь точного эксперимента для разрешения поставленных вопросов. [c.429]

Различные типы клеток эукариотического организма синтезируют ряд одинаковых белков и в то же время отличаются друг от друга набором белков, специфичных для клеток данного типа. Кроме того, уровень продукции каждого белка варьирует в зависимости как от типа клеток, так и от стадии их развития. Таким образом, следует различать два вида эукариотических генов одни из них связаны с поддержанием универсальных клеточных функций (гены домашнего хозяйства ), другие детерминируют специализированные клеточные функции (гены роскоши ). Функции первого типа проявляются во всех клетках. Для осуществления дифференцированных функций, специфичных для отдельных типов клеток, эти клетки должны в зависимости от их локализации в организме избирательно экспрессировать определенный набор генов. [c.206]

В готовящейся к делению клетке стимулируется синтез всех форм РНК (рис. 2), исчезают тканеспецифичные белки-антигены и появляются белки, специфичные для делящихся клеток и для" каллусной ткани. Эти наблюдения свидетельствуют об изменениях в активности генов и белкового аппарата клеток при дедифференцировке. [c.16]

У животных съеденная пища подвергается механической и химической переработке. Белки в желудке под действием фермента пепсина и в тонком кишечнике под влиянием других энзимов расщепляются до аминокислот. Из кишечника они всасываются в кровь и поступают в ткани и клетки. Здесь же из аминокислот при участии нуклеиновых кислот синтезируются белки, специфичные для каждого вида животного. Следовательно, именно здесь, в клетках и тканях, происходит ассимиляция поступивших питательных веществ. [c.69]

Смесь белков Специфичность антител Белки в осадке [c.54]

Большая часть белков листьев локализована в хлоропластах и представляет собой белок фракции I, который участвует в фиксации СО2 (цикл Кальвина). Пигменты хлоропластов представляют собой хромопротеиды, а многие другие белки, специфичные для хлоропластов, являются ферментами, которые катализируют реакции, протекающие только в хлоропластах. Белки (главным образом ферменты) присутствуют и в других органеллах и в цитоплазме клеток листа. [c.44]

J Сравнение OR-белков, специфичных для закаленного состояния озимой пшеницы, с термостабильными полипептидами других закаленных злаков [c.23]

Первые элюированные фракции содержат белки, не поглощенные за счет иммунности (неспецифичные к иммобилизованному реагенту), и белки, специфичные к иммобилизованному реагенту, которые имеются в избытке. После промывки колонок обычно происходи десорбция посредством попиження pH до 2,8, использования хаотроиических ионов или мочевины. Затем колонки вновь приводятся в состояние равновесия первоначальным буферным раствором и могут многократно использоваться таким же образом. [c.110]

Р1нтересный класс липопротеинов — белки липидного обмена— был открыт в лаборатории ван Деенена. Эти липопротеи-ны способны удалять липид из мембран или включать его в них. В печени, например, были найдены белки обмена, которые преимущественно переносят фосфатидилхолин между липосомами и клеточными мембранами. В мозге найдены два белка, специфичных к фосфатидилинозиту [22]. И хотя не наблюдалось полного транспорта какого-то вида липидов, совершенно-очевидно, что эти белки не имеют отношения к формированию мембран они играют, по-видимому, важную роль лишь в поддержании правильного липидного состава. В гомогенном состоянии получены многие белки этого класса с М 12000- 30 000 [22, 23]. Однако мы отклонились от обсуждения липид-белковых взаимодействий интегральных мембранных белков вернемся же к этому вопросу. [c.81]

Небольше известно и о пластичности зрелой нервной системы, о привыкании и условных рефлексах, об обучаемости и памяти. Кроме всего прочего, синапс обсуждается как участок пластичности. Обучаемость не зависит от синтеза ДНК, но сопряжена с синтезом РНК и белков. Долговременная и кратковременная память различаются в экспериментах с использованием антибиотиков только в случае долговременной памяти необходим синтез белка. Подобным образом, антисыворотка против S-100 и некоторые белки, специфичные для мозга, блокируют способность к обучению. Нет специальных молекул памяти в основном белковый синтез обеспечивает обычный рост нервной клетки или ее синапсов, активированных при обучении., Из всех нейромедиаторов только катехоламины и ацетилхолин (но не серотонин) имеют отношение к обучаемости, причем гормон гипофиза АСТН в этой связи играет особую роль. [c.350]

Многие белки состоят из субъединиц, одинакоаых или различных, образующих трехмерные ассоциаты или более сложные ансамбли. В этом случае принято говорить о четвертичной структуре белков. Специфичность четвертичной структуры данного белка обусловливается выполняемой им биологической функцией, а взаимодействие субъединиц обеспечивает дополнительный механизм ее регуляции. [c.117]

В рибосомах хозяина направляет синтез нового набора ферментных белков, специфичных для биосинтеза фагово ДНК (стр. 215). [c.160]

Установлено, что на поверхности антитела имеются чаш е всего две чрезвычайно специфические группы — активные центры, жадно соединяющиеся с некоторыми группами на поверхности антигенных белков. Специфичность соединения антитела с антигеном, т. е. бе.ттком, к которому выработаны антитела, очень велика. Антигеном может служить почти каждый белок организма чуждого вида. Антигенами служат белки, составляющие поверхностную оболочку бактерий или вирусов. В последнее время показано, что антигеном может явиться ДПК, подвергнутая тепловой денатурации,некоторые синтетические полипептиды, содержащие основные аминокислоты, в особенности гистидин. Однако в последних случаях нет уверенности, что ДПК или полипептид не соединяются предварительно с одним из белков крови животного, подвергнутого иммунизации, и уже в таком виде становятся антигенами. [c.501]

Рис. 38.18. Гипотетическая схема действия белка, специфичного к одноцепочечной ДНК в репликационной вилке. По мере синтеза второй цепи белок высвобождается и присоединяется к вновь образованным участкам одноцепочечной ДНК. ( ourtesy of В. Alberts.)

Описанные свойства рибосом прослежены главным образом в клетках, не имеющих истинного ядра (прокариотических), например в бактерии Е. oli, а также в таких эукариотических клетках, как клетки поджелудочной железы и печени. Общие выводы, по-видимому, приложимы и к нервным клеткам, но имеются также важные отличия. В нервных клетках близ ядра образуется характерное скопление шероховатого ЭР, называемое субстанцией Ниссля. Очевидно, оно служит местом интенсивного синтеза белка. В крупных нейронах субстанция Ниссля содержится в изобилии и отличается плотностью в мелких она может состоять всего лишь из рассеянных частиц. Внимательное рассмотрение показывает, что многие рибосомы в субстанции Ниссля не прикреплены к мембране ЭР, а лежат между мембранами в виде полирибосом. Высказано предположение, что эти скопления участвуют в синтезе сложных белков, специфичных для нервных клеток, возможно, разных для разных типов этих клеток. Некоторая часть белка, синтезируемая в субстанции Ниссля, возможно, секретируется в форме медиаторных веществ. Но полагают также, что большая часть белков, вероятно, служит для поддержания структуры и функции больших ветвящихся отростков нейрона. [c.86]

Рассмотрим пока лишь события, происходящие в ядре. Здесь мы находим строгую последовательность реакций, специфичных для определенных стадий клеточного цикла (рис. 11-33). У дрожжей эта последовательность организована подобно линейной головоломке, в которой каждый предыдущий фрагмент должен занять свое место, прежде чем можно будет уложить последующий. В результате все события происходят в строгом циклическом порядке. Например, репликация ДНК может начаться только после удвоения полярного тельца веретена деление ядра-только после репликации ДНК следующая дупликация полярного тельца-только после разделения ядра. В принципе ход организованного таким образом цикла может контролироваться просто скоростью добавления предобразованных кусочков головоломки , а синтез белков, специфичных для данной стадии цикла, может в этот момент и не требоваться. [c.171]

Рис. 10.6, Спектры белков, специфичных для ВПГ-2 и ВПГ-1, полученм электрофорезом в полиакриламидном геле. Дорожки А и О—экстракты кл ток, инфицированных ВПГ-2 (А) и ВПГ-1 (О). Дорожки В и С —очищенн препараты ВПГ-2 (В) и ВПГ-1 (С). Слева числами обозначены белки инф цированных ВПГ-2 клеток, справа—мол. масса-10- этих же белков

Идентифицированы и очищены белки, специфичные для Z-ДНК. Например, некоторые из этих белков связываются с энхансером промотора ранней области генома SV40. И все же, несмотря на существование Z-ДНК-сегментов в области регуляции транскрипции или по соседству с ней и белков, узнающих Z-ДНК. вопрос об участии этой формы ДНК в регуляции транскрипции пока остается открытым. Известно об одном случае участия белка, связывающего Z-ДНК, в рекомбинации ДНК, но и здесь конкретный механизм влияния ДНК-связывающего белка и конформации на рекомбинацию остается неясным. [c.139]

Механизм специфической или общей элимина-Щ1И теС неизвестен, предложены только разные его модели. Одна из них предполагает прямую замену метилированных остатков С неметилированными. Эту гипотезу подтверждает тот факт, что дифференцировка in vitro некоторых лейкозных клеток, индуцированная химическими реагентами, сопровождается массовым деметилированием теС. При этом в клеточную ДНК включается меченый дезоксицитидин, но не дезоксиаденозин (рис. 8.110). Согласно второй модели, связывание белков, специфичных для определенных тканей или стадий развития, с последовательностью, содержащей сайт метилирования, блокирует работу метилазы, поддерживающей метилированное состояние, и после цикла репликации этот сайт становится полностью неметилированным. Согласно третьей модели, ме- [c.141]

В кластерах имеются множественные кодирующие участки, ассоциированные с формированием специфических сегментов. Некоторые из этих участков, по-видимому, контролируют функционирование всех генов кластера в качестве примера можно привести участок иЬх кластера ЬШюгах. Функционирование тех или иных гомеозисных генов в специфических сегментах регулируется-по крайней мере частично-на уровне их тканеспецифичной транскрипции. Так, в клетках сегмента, модифицированного в результате мутации определенного гомеозис-ного гена, транскрипты этого гена образуются с больщим избытком. Продукты гомеозисных генов это ДНК-связывающие белки, специфичные для регуляторных элементов других генов. Все эти эксперименты показывают, что морфогенез, как и биохимическая специфичность, регулируется с помощью дифференциальной генной экспрессии. [c.367]

А. С помощью опыта 1 проверяли, создан ли в условиях опыта избыток мембран-акцепторов (теней эритроцитов). Поскольку белок, переносящий ФХ, катализирует реакцию обмена, то можно легко определить теоретический предел для величины переноса при равновесии. Если, например, количество донорных и акцепторных мембран одинаково, то предел возможного переноса должен быть на уровне 50%. При удвоении количества мембран-акцепторов этот предел увеличится до 67% (отношение акцептор донор равно 2 1) при увеличении количества мембран-акцепторов втрое по сравнению с количеством мембран-доноров предел увеличится до 75% (отношение 3 1) и т. д. Когда увеличение фракции акцепторных мембран перестает вызывать изменения, можно считать, что мембраны эритроцитов присутствуют в избытке. Таким образом, 70%-ный предел не относится к положению равновесия при обмене. Опыт 2 позволяет исключить возможность инактивации фермента в ходе реакции, поскольку добавление свежего белка-переносчика не приводило к возрастанию обмена. Опыт 3 позволяет исключить возможность того, что меченый материал с самого начала содержал примеси (они не могли бы переноситься ФХ-пе-реносящим белком, специфичным только для ФХ) или как-то изменялся в процессе инкубации. [c.375]

Подводя итоги, можпо сказать нз поколения в поколение каждого оргапизма передаются специфические молекулы ДНК, которые несут в себе план построения белковы.1с молекул. План построения белка записан в ДНК с помощью кода, представленного чередованием азотистых оснований. Участок ДНК, в котором закодирована информация для построения одного белка, носит название ген. Геном — это сочетание всех генов организма. ДНК в процессе эволюции может претерпевать случайные изменения. Среди этих измененвй, которые передаются по наследству, могут возникать попезпые, дающие организмам преимущество в борьбе за существование. Эти изменения сохраняются естественным отбором. Новые комбинации, новые сочетания генов, новый геном создается также в процессе скрещивания. Наследственная информация реализуется путем образования белков, специфичных для каждого организма. [c.38]

Таким образом, суть разработанной стратегии заключается в том, что искусственный ген встраивается внутрь структурного гена, кодирующего определенный бактериальный белок. Иншщация синтеза РНК и белка происходит на регуляторных участках бактериального оперона, а терминация трансляции — на нонсенс-кодонах синтетического гена. Экспрессия такого гибридного гена приводит к появлению химерного белка, содержащего аминокислотную последовательность бактериального белка и пептида, кодируемого синтетическим фрагментом ДНК. Необходимо, чтобы встраиваемая нуклеотидная последовательность кодировала пептид без сдвига рамки трансляции по отношению к бактериальному гену. Целевой пептид при этом можно выщеплять из состава химерного белка специфичным химическим или ферментативным гидролизом. [c.165]

Экспериментально эта задача была решена следующим образом. Был клонирован ген специфической тиоэстеразы из лавра калифорнийского Umbellularia aliforni a, где содержание лаурата в жире семян достигает 70 %. Структурную часть гена этого фермента под контролем промотора и терминатора гена белка, специфичного для ранней стадии образования семян, встроили в геном рапса, что и привело к увеличению содержания лаурата в масле этих растений. [c.487]

С повышением температур воздуха и почвы зимующие злаки выходят из состояния покоя и возобновляют свой рост и развитие. Возвращение растений к "нормальным" условиям вегетации приводит к раззакаливанию растений, которое сопровождается исчезновением OR-белков, специфичных для [c.20]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология