Яблочный фермент

Рис. 37. Влияние температуры на суммарный синтез малата и суммарное декарбоксилирование малата (Л) у суккулентных растений как результат изменений активности ФЕП-карбоксилазы и яблочного фермента в зависимости от температуры ( ) (но данным Brandon Р. С. (1967), Plant Physiol.,

Судьба малата, образующегося в результате описанной выше реакции в клетках мезофилла, может быть различной. Главный вариант — это диффузия или перенос его в клетки обкладки сосудистого пучка. Здесь он служит субстратом для яблочного фермента [малатдегидрогеназы (декарбоксилирующей)], который [c.109]

Вторая реакция -- окислительное декарбоксилирование малата NADP -зависимой малат-дегидрогеназой ( декарбоксилирующей ), называемой также яблочным ферментом. С этой реакцией мы встречаемся впервые. [c.155]

Яблочный фермент т I Инсулин [c.215]

Малатдегидрогеназа (декарбоксилирующая), КФ 1.1.1,39 (яблочный фермент), L-малат NAD+ оксидоредуктаза (декарбоксилирующая). [c.569]

Второй путь обмена малата тоже начинается в цитозоле, так как у двустворчатых моллюсков яблочный фермент [малатде-гидрогеназа (декарбоксилирующая)] непосредственно конкурирует за малат, находящийся в цитоплазме. Реакция, катализируемая яблочным ферментом , [c.66]

Остается еще один нерешенный вопрос — судьба пирувата, образующегося в клетках обкладки сосудистого пучка под действием яблочного фермента. По новейшим данным, большая часть пирувата переходит обратно в мезофилл и снова превращается в фосфоенолпируват (ФЕП) под действием пируват-Фн-дикиназы [c.110]

Накопление глюкозо-6-фосфата в результате подавления активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы 4,4 ДДТ может, в свою очередь, привести к другим нарушениям в организме. Известно (12), что глюкозо-6-фосфат является специфичным ингибитором для яблочного фермента, катализующего превращения яблочной кислоты в пировиноградную и оказывающего влияние на окислитель- [c.16]

Ацетил-СоА, являющийся строительным блоком для синтеза жирных кислот, образуется в митохондриях из углеводов в результате окисления пирувата. Однако ацетил-СоА не может свободно проникать во внемитохондриальный компартмент —главное место биосинтеза жирных кислот. Активности внемитохондриальной АТР-цитрат-лиазы и яблочного фермента при хорошем питании увеличиваются па,-раллельно активностям ферментов, участвующих в биосинтезе жирных кислот. В настоящее время полагают, что путь использования пирувата в процессе липогенеза проходит через стадию образования цитрата. Этот метаболический путь включает гликолиз, затем окислительное декарбоксилирование пирувата до ацетил-СоА в митохондриях и последующую реакцию конденсации с оксалоацетатом с образованием цитрата, который является компонентом цикла лимонной кислоты. Далее цитрат перемещается во внемитохондриальный компартмент, где АТР-цитрат-лиаза в присутствии СоА и АТР катализирует его расщепление на ацетил-СоА и оксалоацетат. Ацетил-СоА превращается в малонил-СоА (рис. [c.236]

У жвачных содержание АТР-цитрат-лиазы и яблочного фермента в тканях, осуществляющих липогенез, незначительно. Это связано, по-видимому, с тем, что у этих животных основным источником ацетил-СоА является ацетат, образующийся в рубце. Поскольку ацетат активируется до ацетил-СоА внемитохондриально, ему не нужно [c.236]

Жировая ткань человека не является, по-видимому, важным местом липогенеза. На это указывают опыты с мечеными глюкозой и пируватом, которые показали, что лишь очень незначительная часть метки обнаруживается в длинноцепочечных жирных кислотах. В жировой ткани, по-видимому, отсутствует ключевой фермент липогенеза— АТР-цитратлиаза следует также отметить, что активность этого фермента в клетках печени очень низкая. Другие ферменты, например глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа и яблочный фермент, ак- [c.271]

Смотреть страницы где упоминается термин Яблочный фермент: [c.59] [c.60] [c.172] [c.326] [c.471] [c.762] [c.110] [c.113] [c.114] [c.212] [c.17] [c.17] [c.383] [c.184] [c.236] [c.236] [c.236] [c.99] [c.303] [c.320] [c.569] [c.571] [c.281]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология