Малатдегидрогеназа

Наконец, в ходе восьмой реакции цикла трикарбоновых кислот под влиянием митохондриальной НАД-зависимой малатдегидрогеназы происходит окисление Ь-малата в оксалоацетат [c.348]

L-Малат-гидро-лиаза 3/413 Малатдегидрогеназа 1/474 2/396,469 [c.642]

Малатдегидрогеназа — коммерческий препарат, разводят перед использованием 100 мМ К-фосфатным буфером, pH 7,5, до конечной концентрации 60 инт. ед./мл. [c.351]

Показано, что ряд дегидрогеназ использует только НАД и НАДФ (соответственно малатдегидрогеназа и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа), другие могут катализировать окислительно-восстановительные реакции в присутствии любого из них (например, глутаматдегидрогеназа см. главу 12). В процессе биологического окисления НАД и НАДФ выполняют роль промежуточных переносчиков электронов и протонов между окисляемым субстратом и флавиновыми ферментами (молекулярные механизмы участия пиридиновых нуклеотидов в этом процессе подробно рассматриваются в главе 9). [c.226]

Определение активности малатдегидрогеназы митохондрий проводят согласно приведенной выше схеме. [c.352]

Измерение активности малатдегидрогеназы [c.412]

К числу дегидрогеназ, структура которых в настоящее время уже установлена, относятся малатдегидрогеназа [76], неспецифическая алкогольдегидрогеназа печени [77] и глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназа (разд. 3,5). Следует отметить, что во всех этих трех дегидрогеназах и в лактатдегидрогеназе имеется примерно одинаковый структурный фрагмент, состоящий из шести плотно упакованных параллельных р-цепей и нескольких а-спиральных участков [77, 78, 78а] (рис. 2-10А). Эта структура, связывающая кофермент, возможно, специально приспособлена к взаимодействию с NAD в несколько измененной форме она представлена в ряде других ферментов [78а]. Алкогольдегидрогеназа печени [77] и некоторые другие дегидрогеназы содержат существенный атом Zn +, способный, вероятно, координационно связывать гидроксильную группу спиртового субстрата или карбонильную группу альдегидного субстрата [786]. [c.245]

И обратимое дегидрирование -яблочной кислоты в щавелевоуксусную кислоту НАД под влиянием малатдегидрогеназы (см. схему 69) [2671 [c.321]

За ходом реакции следят на спектрофотометре по уменьшению оптической плотности при 340 нм в результате окисления НАДН. Состав реакционной среды объемом 3 мл 100 мМ К-фосфатный буфер, pH 7,5 -аспартат 30 мМ а-кетоглутарат 5 мМ НАДН 0,1 мМ малатдегидрогеназа 1 инт. ед. препарат аспартатаминотрансферазы 25— 100 мкл. Контрольная проба не содержит L-аспартат. [c.352]

Наряду с активностью аспартатаминотрансферазы в каждом случае определяют активность малатдегидрогеназы — маркерного фермента матрикса митохондрий. [c.353]

Для определения концентрации образовавшегося малата в спектрофотометрическую кювету вносят 3 мл среды для измерения концентрации малата, добавляют 50 мкМ дихлорфенолиндофенол, 1 мМ феназинметосульфат, малатдегидрогеназу — 50 мкг/мл и аспартатамино-трансферазу — 50 мкг/мл. Определяют значение оптической плотности раствора при длине волны 600 нм, соответствующей максимуму поглощения окисленной формы ДХФИФ (емм ° =20). В кювету добавляют 50—100 мкл раствора малата и фиксируют уменьшение оптической плотности, связанное с восстановлением дихлорфенолиндофенола. Рекомендуется определить указанным методом концентрацию приготовленного по навеске раствора L-малата. Рассчитывают концентрацию образующегося в результате реакции окисления янтарной кислоты малата и определяют стехиометрическое соотношение окисленного сукцината к образованному малату в отсутствие и в присутствии разобщителя. [c.462]

Из приведенной схемы процесса мочевинообразования нетрудно видеть, что один из атомов азота мочевины имеет своим источником свободный аммиак (через карбамоилфосфат) второй атом азота поступает из ас-партата. Аммиак образуется главным образом в процессе глутаматдегидрогеназной реакции. В процессе пополнения запасов аспартата участвуют три сопряженные реакции сначала фумарат под действием фумаразы присоединяет воду и превращается в малат, который окисляется при участии малатдегидрогеназы с образованием оксалоацетата последний в реакции трансаминирования с глутаматом вновь образует аспартат. [c.450]

Несимметричная димеризация белков представляет собой, по-видимому, весьма распространенное явление. Например, ферменты малатдегидрогеназа [53] и глице-ральдегидфосфатдегидрогеназа (рис. 2-10) являются тетрамерами и обладают симметрией, близкой к диэдрической. При установлении структуры кристаллов этих ферментов исходили из предположения о равноценности всех субъединиц. Однако неожиданно выяснилось, что они не совсем симметричны, поскольку связывать кофермент ЫАО+ способна только одна из двух полипептидных цепей малатдегидрогеназы. [c.291]

Глицеральдегид-3 -фосфат-дегидрогеназа лактатдегидрогеназа 8 -малатдегидрогеназа алкогольдегидрогеиаза фосфоглицераткиназа фосфорилаза Свертывание по Россману из трех параллельных -структурных цепей и двух соединительных фрагментов 2 2 [c.112]

Контакты выявляют эволюционную взаимосвязь. В работах Россмана и сотр. [264, 265] было показано, что четыре дегидрогеназы эволюционно связаны и что сравнение контактов между субъединицами позволяет выявить некоторые детали этой взаимосвязи. Эти контакты можно сопоставить, поскольку все четыре дегидрогеназы имеют одинаковый нуклеотидсвязывающий домен (рис. 5.17, б), составляющий приблизительно половину субъединицы. Такой домен можно использовать в качестве базового. Для лактат- и 8-малатдегидрогеназы характерно почти одинаковое свертывание цепей,что свидетельствует о родственности этих белков. Глицераль-дегид-З-фосфат, лактат- и з-малатдегидрогеназы образуют -осе-вой контакт (показано на рис. 5.18, г). Соответственно димер красное — желтое должен был хорошо сохраниться в процессе эволюции белка. Что касается Р- и 7 -осевых контактов дегидрогеназ, то они не проявляют никакого сходства. Кроме того, нет подобия между контактом в алгокольдегидрогеназе и каким-либо другим контактом. Построенная на основании этих данных схема эволюционной взаимосвязи приведена на рис. 5.18, д. [c.121]

Определены структуры четырех NAD-зависимых дегидрогеназ лактатдегидрогеназы (LDH) [232], s-малатдегидрогеназы (MDH) 233], алькогольдегидрогеназы печени (ADH) и D-глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы (GAPDH) [230, 231]. Этн ферменты катализируют перенос гидрид-иона из субстрата, по которому они названы, к атому С4 никотинамидного цикла NAD. Каждая субъединица фермента содержит один домен, связывающий NAD. [c.259]

Фосфорильные группы фиксированы относительно остова петли водородными связями, вS-малатдегидрогеназе [6911, о-глицераль-дегид-З-фосфатдегидрогеназе [230] и лактатдегидрогеназе [230] пи-рофосфатный фрагмент NAD связан с основной цепью соответствующей петли водородными связя.ми. В случае алкогольдегидрогеназы [692] исследование связывания на примере аналога NAD показало, что пирофосфат находится в том же положении (в пределах 3 А) относительно этой петли. Во флаводоксине петля обернута вокруг фосфорильного фрагмента FMN [145, 237, 238]. Как следует из исследований связывания субстрата, в аденилаткиназе основная цепь петли обернута вокруг фосфата АМР, в кристаллической аденилаткиназе эта петля фиксирует сульфат из маточного раствора [665]. В аналогичном положении связывается АТР в фосфоглицераткиназе [310, 311]. В глутатионредуктазе [124] пирофосфорил NADP присоединяется к остову соответствующей петли шпильки Россмана. То же самое относится и к пирофосфату FAD. В триозофосфатизомеразе [305] фосфат также расположен у петель, связывающих -листы и последующие а-спирали, но в С-концевой части полипептидной цепи (рис. 5.17, д). Во всех этих случаях используется петля между карбонильным концом -листа и следующей а-спиралью. Это можно объяснить выгодным электростатическим взаимодействием между отрицательным зарядом фосфорильной группы и диполем а-спирали [792], который возникает при наложении диполей водородных связей. [c.264]

Реакция протекает при участии митохондриальной НАД-зависимой малатдегидрогеназы. В митохондриях отнощение НАДН/НАД относительно велико, в связи с чем внутримитохондриальный оксалоацетат легко восстанавливается в малат, который легко выходит из митохондрии через митохондриальную мембрану. В цитозоле отнощение НАДН/НАД очень мало, и малат вновь окисляется при участии цитоплазматической НАД-за-висимой малатдегидрогеназы [c.339]

В клетках печени, почек и сердца действует более сложная малат-ас-партатная челночная система. Действие такого челночного механизма становится возможным благодаря присутствию малатдегидрогеназы и ас-партатаминотрансферазы как в цитозоле, так и в митохондриях. [c.351]

Установлено, что от цитозольного НАДН + Н восстановленные эквиваленты сначала при участии фермента малатдегидрогеназы (рис. 10.11) переносятся на цитозольный оксалоацетат. В результате образуется малат, который с помощью системы, транспортирующей дикарбоновые кислоты, проходит через внутреннюю мембрану митохондрии в матрикс. Здесь малат окисляется в оксалоацетат, а матриксный НАД восстанавливается в НАДН + Н, который может теперь передавать свои электроны в цепь дыхательных ферментов, локализованную на внутренней мембране митохондрии. В свою очередь образовавшийся оксалоацетат в присутствии глутамата и фермента АсАТ вступает в реакцию трансаминирования. Образующиеся аспарат и а-кетоглутарат с помощью специальных транспортных систем способны проходить через мембрану митохондрий. [c.351]

Значительное количество ферментов в мозговой ткани находится в нескольких молекулярных формах (изоферменты) ЛДГ, альдолаза, креатинкиназа, гексокиназа, малатдегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа, холинэстераза, кислая фосфатаза, моноаминоксидаза и др. [c.630]

К ферментам, образующим форму В НАД, относятся алкогольдегидрогеназа, и О-лактатдегидрогеназа, малатдегидрогеназа и др. форму В НАД — глюкозодегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа, НАД-Н-цитохром-с-редуктаза и др. [259]. [c.317]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.387 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.515 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.348 , c.351 , c.450 ]

Биохимия (2004) -- [ c.268 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.162 , c.163 , c.204 , c.302 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.192 , c.230 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.280 , c.489 , c.498 , c.517 , c.604 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.404 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.220 , c.233 , c.234 , c.250 , c.251 , c.282 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.38 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.302 , c.303 , c.351 , c.358 , c.365 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.119 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.111 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.0 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.120 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.37 , c.170 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.237 , c.238 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.354 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.71 , c.137 , c.175 , c.176 , c.177 , c.235 , c.236 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.45 , c.161 , c.162 , c.200 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.285 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.186 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.117 , c.119 , c.126 ]

Жизнь микробов в экстремальных условиях (1981) -- [ c.105 , c.255 , c.263 , c.337 , c.340 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.376 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.96 , c.103 , c.132 , c.140 , c.143 , c.164 ]

Методы очистки белков (1995) -- [ c.280 , c.281 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.193 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.90 , c.355 , c.356 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.24 , c.33 , c.347 , c.356 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.239 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология