Оксалоацетат

ПИРУВАТКАРБОКСИЛАЗА, фермент класса лигаз, катализирующий обратимую р-цию образования щавелевоуксусной к-ты (оксалоацетата) из пировиноградной (пирувата) [c.546]

Для обеспечения клеток максимальным количеством энергии необходимо, чтобы отщепляемые от жирных кислот ацетильные остатки, содержащие два атома углерода, были полностью окислены до двуокиси углерода. Химическое окисление ацетильной группы осуществляется нелегко, и, вероятно, поэтому природа изобрела элегантный каталитический цикл, называемый циклом трикарбоновых кислот (а также циклом лимонной кислоты, или циклом Кребса). На рис. 7-1 этот цикл изображен в правом нижнем углу. Содержащая четыре атома углерода щавелевоуксусная кислота (оксалоацетат) конденсируется с ацетильной группой молекулы ацетил-СоА с образованием лимонной кислоты, молекула которой построена из шести атомов углерода. Затем в ходе дальнейших реакций цикла происходит удаление двух атомов углерода [c.84]

Равновесие реакции окисления малата окисленным динуклеотидом (реакция 1) сильно сдвинуто влево. Ее протекание становится возможным в присутствии искусственных акцепторов электронов ФМС и ДХФИФ, быстро и практически необратимо окисляющих НАДН в не-знзиматических реакциях (2) и (3). Восстановление ДХФИФ приводит к спектральным изменениям, что позволяет использовать спектрофотометрический подход для регистрации реакции. Измерение концентрации малата описанным методом следует проводить в присутствии ас-партат-аминотрансферазы (КФ 2.6.1.1), катализирующей непрерывное удаление оксалоацетата — сильного ингибитора маталдегидрогеназы. [c.461]

Каким образом снижается интенсивность фотодыхания С4-растений Данные о включении СО2 в оксалоацетат привели вначале к предположению о существовании альтернативного циклу Кальвина процесса восстановления СО2, однако дальнейшие исследования показали, что секрет С4-растений лежит в наличии у них механизма повышения концентрации СО2, ослабляющем конкуренцию со стороны О2. Все виды С4-растений имеют характерную внутреннюю анатомию листа сосудистые пучки охватывает одиночный плотный слой темно-зеленых [c.58]

В какие положения включится С через несколько секунд после начала фотосинтеза, идущего в присутствии СОа, в следующих молекулах а) 3-фосфоглицерате, б) фруктозо-6-фосфате, в) сери-не, г) оксалоацетате [c.76]

Карбоксилирование пировиноградной к-ты с образованием щавелевоуксусной к-ты (оксалоацетата) [c.290]

В анаэробных условиях вместо Т. к. ц. функционируют его окислит, ветвь до 2-оксоглутарата (р-ции 1 -> 2 -> 3) и восстановительная-от оксалоацетата до сукцината (р-ции 8 -> 7 - 6). При зтом не происходит запасания большого кол-ва энергии и ф-ция цикла целиком определяется доставкой в-в для синтеза клеточного материала. [c.635]

Я. к.- один из важных промежут. продуктов обмена в-в в живых организмах. Участвует в обмене в-в в ввде малага, образующегося в трикарбоновых иислот цикле, глиоксилат-ном цикле, при глюконеогенезе. В результате ферментативных р-ций малат может превращаться в оксалоацетат, фумарат, пируват. [c.512]

Индуцируемая субстратом цитрат-лиаза была обнаружена у небольшого числа бактерий, осуществляющих анаэробную диссимиляцию цитрата. Цитрат расщепляется до оксалоацетата и ацетата. Имеются доводы в пользу того, что до стадии альдольного расщепления фермент, который первоначально находился в ацетилированной форме, вступает в реакцию ацильного обмена, приводящего к образованию цитрилфер-мента [c.170]

Ацетилкофермент А играет роль сырья в цикле лимонной кислоты, изображенном на рис. 21-23. В цикле лимонной кислоты ацетатная группа, содержащая два атома углерода, соединяется сначала с четырехуглеродным оксалоацетатом, в результате чего образуется шестиуглеродный цитрат-ион. Затем этот цитрат-ион распадается в семь стадий с высвобождением двух из его атомов углерода в виде Oj и снова восстанавливается в окса-лоацетат. Каждая из этих стадий цикла лимонной кислоты представляет собой окисление (изоцитрата в я-кетоглютарат, малата в оксалоацетат), либо перегруппировку, необходимую как подготовку к последующему окислению (цитрата в изоцитрат). На четырех окислительных стадиях высвобождающаяся энергия используется для восстановления молекулы-переносчика энергии НАД или ФАД. [c.330]

Одновременно Т.к.ц-метаболич. путь окисления до СО и HjO аминокислот, жирных к-т и углеводов, к-рые вступают в этот цикл на разл. его стадиях (схема 2). Кроме того, образующиеся ди- и трикарбоновые к-ты м.б. исходными субстратами в биосинтезе мн. соед. (схема 3). Так, оксалоацетат-субстрат в глюконеогенезе-, сукцинил-КоА-промежут. продукт в синтезе порфиринов, ацетил-КоА - в синтезе жирных к-т, стероидов, ацетилхолина. Образующийся в цикле СО2 используется в р-циях карбоксилирования в синтезе жирных к-т, орнитиновом цикле и др. Участие Т. к. ц. в биосинтезе и катаболизме мн. в-в обусловливает его важное место в обмене в-в. [c.634]

Измерение активностей препарата. Подготовка препарата. Сукцинатдегидрогеназа способна связывать в активном центре оксалоацетат с чрезвычайно высоким сродством. Процесс диссоциации ингибитора очень медленный, особенно при низких температурах. В свази с этим при измерении любых активностей митохондриальных ферментов, в которых участвует дегидрирование сукцината, необходимо быть уверенным, что сукцинатдегидрогеназа находится в активном состоянии. С этой целью обычно поступают следующим образом препарат фермента преинкубируют с сукцинатом (конечная концентрация 10— 20 мМ, что много больще Ks) в условиях, при которых его валовое окисление невозможно (анаэробиоз, отсутствие добавленных акцепторов, присутствие цианида для блокирования цитохромоксидазы). Пре-инкубацию проводят при —30° С в течение 30 мин. За это время происходит полное вытеснение оксалоацетата из активного центра фермента. Этот процесс называют активацией сукцинатдегидрогеназы. [c.428]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Оксалилмочевина 5/84 Оксалилуксусная кислота 5/1015 Оксалилхлорид 1/494, 943 2/88, 105, 135, 633 3/347. 378, 580 5/795 Оксалоацетат 1/556 3/613, 617-620, [c.668]

Интересным фактом, касающимся стереохимии действия как оксалоацетат—ацетилгидролазы, так и цитрат-лиазы [уравнение (7-68)], является инверсия конфигурации, происходящая у атома углерода, несущего отрицательный заряд в отщепляющемся енолят-анионе. Эта инверсия, происходящая также при действии цитрат (ге)-синтетазы и других родственных ей ферментов, была продемонстрирована при использова- [c.168]

ОКСАЗОЛ0НЫ, см Оксазол ОКСАЛАТЫ, соли и эфиры щавелевой кислоты. ОКСАЛОАЦЕТАТДЕКАРБОКСИЛАЗА (оксалоацетат-кар-боксилаза), фермент класса лиаз, катализирующий декар-боксилиравание щавелевоуксусной к-ты (оксалоацетата) с образованием пировиноградной к-ты (пирувата). [c.346]

В р-ции 1 цикла, катализируемой цитрат-оксалоацетат-лиазой, СНзС(0)8КоА стереоспецифично конденсируется с карбонильной группой оксалоацетата с образованием цитрата и свободного KoASH. Р-ция сопровождается значит, изменением своб. энергии (ДС — 32,24 кДж/моль) и является практически необратимой. Активность митохондриального фермента у дрожжей ингибируется АТФ. [c.634]

Последняя р-ция цикла, 8, катализируется Ь-малатдегид-рогеназой Ь-малат при этом превращ. в оксалоацетат, к-рый может взаимод. с новой молекулой ацетил-КоА. Р-ция обратима, равновесие сдвинуто в сторону образования Ь-малата (Д0° 29,73 кДж/моль), но в условиях функционирования цикла конечным продуктом р-цни является оксалоацетат. [c.635]

Цитрат, содержащий С-атом в положении I (см схемы), обозначается как 5 -цитрат [l- С] Это та форма меченого цитрата, который синтезируется в живых клетках из оксалоацетата и [ I- С] ацетилкофер-мента А (гл 9, разд Б, 1). Первый этап дальнейшего. метаболизма иитпятя ( (тгтпит в отшеплении ОН-группы от С-З-атома вместе с Н -П ро- [c.45]

Кето-енольные превращения катализируются группой ферментов — таутомераз. Особенно высокой активностью обладает в животных тканях щироко распространенная оксалоацетат-таутомераза [129] [c.154]

Р-Кетокислота в присутствии подходящих катализаторов способна гидролизоваться в результате атакующего действия молекулы воды на карбонильную группу. Из Aspergillus niger был выделен фермент оксалоацетат—ацетилгидролаза [141] [c.162]

Гидратация фумарата проведена в тритированной воде, и образовавшийся малат окислен в оксалоацетат. Гидролиз последнего в присутствии оксалоацетат—ацетилгидролазы [уравнение (7-61)] в НгО приводит к образо вадию. оксалоацетата и хирального (В) ацетата. Тот же самый продукт может быть получен путем конденсации оксалоацетата с ацетил-СоА при использовании цитрат ( ге)-синтетазы. Образующийся цитрат расщепляется в НгО в присутствии цитрат-лиазы, имеющей з1-спёцифичность [154, 155]. Ацетат противоположной хиральности может быть получен ферментативным путем исходя из 2,3- Н-фумарата, гидратированного обычной водой в присутствии фумаразы. Хиральные ацетаты получены также неферментативным путем [154], и их конфигурация надежно установлена. [c.168]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.45 , c.62 , c.86 , c.210 , c.309 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.339 , c.340 , c.345 , c.346 , c.348 , c.351 , c.380 , c.382 , c.411 , c.450 , c.452 , c.549 ]

Биохимия (2004) -- [ c.265 , c.268 , c.273 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.14 , c.91 , c.93 , c.99 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.482 , c.483 , c.486 , c.505 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.232 , c.233 , c.248 , c.249 , c.250 , c.251 , c.254 , c.332 , c.421 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.299 , c.302 , c.351 , c.353 , c.357 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.41 , c.42 , c.87 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.272 , c.276 , c.277 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.90 , c.92 , c.437 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.172 , c.173 , c.175 , c.176 , c.178 , c.179 , c.196 , c.197 , c.235 , c.236 , c.293 , c.295 , c.296 , c.301 , c.318 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.172 , c.173 , c.175 , c.176 , c.178 , c.179 , c.196 , c.197 , c.235 , c.236 , c.293 , c.295 , c.296 , c.301 , c.318 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.79 , c.97 , c.213 ]

Фотосинтез (1983) -- [ c.96 , c.97 ]

Фотосинтез С3- и С4- растений Механизмы и регуляция (1986) -- [ c.300 , c.355 , c.368 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.90 , c.92 , c.437 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.238 , c.258 , c.265 , c.274 , c.292 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.49 , c.52 , c.53 , c.108 , c.168 , c.198 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология