Пируват окисление

В аэробных условиях пируват является исходным веществом для цикла трикарбоновых кислот, где процесс окисления идет до СО2 и воды (рис. 16). Вначале в результате окислительного декарбоксилирования пировиноградная кислота превращается в уксусную. Освободившийся атом водорода связывается соответствующим ферментом дегидрогеназой. Этот атом, как и. все дру- [c.39]

Образовавшийся в процессе окислительного декарбоксилирования аце-тпл-КоА подвергается дальнейшему окислению с образованием СО, и Н,0. Полное окисление ацетил-КоА происходит в цикле трикарбоновых кислот (цикл Кребса). Этот процесс, так же как окислительное декарбоксилирование пирувата, происходит в митохондриях клеток. [c.345]

Окисление пирувата до ацетил-КоА происходит при участии ряда ферментов и коферментов, объединенных структурно в мультиферментную систему, получившую название пируватдегидрогеназный комплекс . [c.344]

Брожение является также жизненно важным процессом и для человеческого организма. Хотя в обычных условиях наши мышцы получают вполне достаточные количества кислорода, чтобы произошло окисление пирувата и образование АТР аэробным путем, бывают обстоятельства, когда поступление кислорода оказывается недостаточным. Например, при крайнем напряжении сил, когда уже весь запас кислорода израсходован, мышечные клетки образуют лактат путем брожения. Более того, в белых мышцах рыб или домашней птицы аэробный метаболизм относительно невелик, и основным конечным продуктом оказывается L-лактат. В организме человека есть такие ткани, которые слабо снабжаются кровью, например хрусталик и роговица глаза. В клетках этих тканей окислительный метаболизм выражен слабо, а энергия в основном образуется при сбраживании глюкозы в лактат. [c.345]

Если в печень попадает большое количество лактата, то он подвергается окислению до пирувата, который поступает в митохондрии. Здесь часть его включается в цикл трикарбоновых кислот и окисляется. Если, однако, концентрация АТР высока, то происходит блокирование пируватдегидрогеназы (гл. 9, разд. Б, 4). В этом случае количество пирувата, превращающегося в оксалоацетат и в малат [уравнение (9-9)], [c.512]

Многие пропионовые бактерии сбраживают глюкозу так, что на каждую молекулу пирувата, окисленную до уксусной кислоты и СО2, приходятся 2 молекулы пирувата, восстановленные до пропионовой кислоты. Путь превращения пирувата, приводящий к образованию уксусной кислоты и СО2, представлен на рис. 56. На этом пути имеют место окислительно-восстановительные реакции, идущие с вовлечением новых молекул НАД . Пируват подвергается окислительному декарбоксилированию с участием кофермента А [c.228]

Пируват может быть окислен как источник энергии или использован для синтеза клеточных компонентов. Весь этот путь, по всей видимости, занимает важное место как в метаболизме растений и животных [72], так и в метаболизме бактерий. [c.121]

Реакционноспособным участком молекулы КоА в биохимических реакциях является 8Н-группа, поэтому принято сокращенное обозначение КоА в виде 8Н-КоА. О важнейшем значении КоА в обмене веществ (как будет показано далее—см. главы 9—11) свидетельствуют обязательное непосредственное участие его в основных биохимических процессах, окисление и биосинтез высших жирных кислот, окислительное декарбоксилирование а-кетокислот (пируват, а-кетоглутарат), биосинтез нейтральных жиров, фосфолипидов, стероидных гормонов, гема гемоглобина, ацетилхолина, гиппуровой кислоты и др. [c.237]

Аэробный метаболизм пирувата. Этот процесс выходит за рамки углеводного обмена, однако может рассматриваться как завершающая его стадия окисление продукта гликолиза—пирувата. [c.319]

Многие пропионовые бактерии сбраживают глюкозу так, что на каждую молекулу пирувата, окисленную до уксусной кислоты и СО2. [c.196]

Примерно таким же путем осуществляется распад многих других аминокислот. В большинстве случаев имеет место переаминирование в соответствующую а-кетокислоту. Далее следует р-окисление и расщепление до таких соединений, как пируват и ацетил-СоА. [c.101]

Лактат]/[Пируват] будет устанавливаться за счет окисления лактата до пирувата. [c.470]

Таким образом, критическим фактором в регуляции этого фермента, так же как и многих других ферментов, участвующих в процессах гликолиза и глюконеогенеза, является стадия фосфорилирования адениловой системы. Имеются основания считать, что эту первую и наиболее важную стадию гликолиза включает АМР. Состояние адениловой системы оказывает влияние также на последующие стадии при гликолизе и в цикле трикарбоновых кислот. Таким образом, уменьшение концентрации АТР вызывает ингибирование процесса окисления пирувата и изоцитрата. Кроме того, в начальной стадии фосфоролиза гликогена и при окислении триозофосфатов необходимо наличие неорганического фосфата. Следовательно, быстрое потребление АТР клеткой (например, при мышечном сокращении) приводит к уменьшению концентрации АТР и увеличению концентрации АМР и Pi. Все эти изменения активируют процесс гликолиза. Однако, если мышечная активность прекращается и содержание АТР возрастает, наблюдается ингибирование сразу нескольких стадий гликолиза (рис. 11-11). [c.511]

В то время как превращение пирувата в ацетил-СоА и окисление последнего приводит к полному сгоранию глюкозы до двуокиси углерода и воды, существует другой вариант гликолитического пути, в случае которого брожение сахаров происходит в отсутствие кислорода. Например, молочнокислые бактерии могут восстанавливать пируват в лактат за счет NADH (на рис. 7-1 слева внизу). Заметим, что эта реакция восстановления в точности сбалансирована с предшествующей стадией окисления, т. е. со стадией окисления глицеральдегид-З-фосфата в 3-фосфоглицерат. При сбалансированной последовательности реакции окисления и последующей реакции восстановления превращение глюкозы в лактат, т. е. брожение, может протекать в отсутствие кислорода, т. е. без переноса электронов в дыхательной цепи. [c.85]

Определение активности пируваткиназы. Активность фермента определяют энзиматическим методом по количеству образовавшегося в ходе реакции пирувата. Метод основан на использовании сопряженной лактатдегидрогеназной реакции (с. 270). За ходом реакции следят на спектрофотометре по уменьшению оптической плотности при 340 нм в результате окисления НАДН. Показания прибора регистрируют каждые 30 с в течение 3 мин. [c.334]

При окислении углеводов по пути Энтнера — Дудорова (гл. 9, разд. Д,4) 2-кето-3-дезокси-6 фосфоглюконат расщепляется с образованием пирувата и глицеральдегид-З-фосфата. Состоящая из восьми атомов углерода сахарная кислота КОО клеточных стенок бактерий (рис. 5-10) расщепляется другой альдолазой. В результате катаболических превращений оксипролина образуется 4-окси-2-кетоглутарат, который расщепляется до пирувата и глиоксилата. Альдолаза, участвующая в катаболизме дезоксинуклеотидов, расщепляет 2-дезоксирибозо-5-фосфат до ацетальдегида и глицеральдегид-З-фосфата. [c.166]

Он первым постулировал значение данного цикла для полного сгорания пирувата, главным источником которого является гликолитическое превращение углеводов. В дальнейшем было показано, что цикл трикарбоновых кислот является тем центром, в котором сходятся практически все метаболические пути. Таким образом, цикл Кребса—общий конечный путь окисления ацетильных групп (в виде ацетил-КоА), в которые превращается в процессе катаболизма большая часть органических молекул, играющих роль клеточного топлива углеводов, жирных кислот и аминокислот. [c.345]

Если подсчитать полный энергетический эффект гликолитического расщепления глюкозы и последующего окисления двух образовавщихся молекул пирувата до СО, и Н,0, то он окажется значительно большим. [c.349]

Кетоновые тела и свободные жирные кислоты экономят глюкозу в мышцах они тормозят (опосредованно) ее поступление в клетки, ее фосфорилирование с образованием глюкозо-6-фосфата, а также активность фосфофруктокиназы и окислительное де-карбоксилированйе пирувата. Окисление свободных жирных кислот и кетоновых тел приводит к повышению внутриклеточной концентрации цитрата, который ингибирует фосфофруктокиназу. Эти данные, а также результаты экспериментов с перфузируемым сердцем, которые показали, что ацетоацетат окисляется предпочти гельно по сравнению с жирными [c.297]

Активность лактатдегидрогеназы измеряют спектрофотометрически при 340 нм по нарастанию (в реакции окисления лактата — А) или убыли (в реакции восстановления пирувата — Б) пирувата. [c.273]

ТДФ-зависимая пируватдегндрогеназа принимает участие в окислит, декарбоксилировании пировиноградной к-ты (пирувата) с образованием ацетилкофермента А. При этом Ш1руват, образующийся в результате гликолитич. расщепления глюкозы (см. Гликолиз), включается в трикарбоновых кислот цикл, где окисляется до СО и Н О. Общее кол-во энергии, получаемой в результате окисления пирувата в этом цикле, почти в 4 раза превосходит энергию, освобождаемую в предшествующих р-циях гликолиза. Образующийся в этом процессе ацетилкофермент А служит донором остатка уксусной к-ты ( активного ацетата ) для синтеза жирных к-т, стеринов, в т. ч. холестерина, стероидных гормонов, желчных к-т, ацетилхолина и др. [c.564]

Почему клетки продуцируют изоферменты Прежде всего ферменты с различающимися кинетическими свойствами необходимы для выполнения функций, меняющихся со временем или в зависимости от условий [69]. Так, концентрация субстрата может сильно варьировать от ткани к ткани такие же различия существуют между митохондриями, ядром и цитоплазмой клетки, а также на разных стадиях развития организма. В случае лакгатдегидрогеназы изофермент 1 ингибируется избытком пирувата — продуктом катализируемого этим ферментом окисления лактата [c.67]

Хотя природа этого ингибирования продуктом неясна ), целесообразность его, по-видимому, можно понять (по крайней мере в какой-то степени) для такого аэробногох> органа, как печень, в которой пируват удаляется окислением избыточная же активность лактатдегидрогеназы подавляется в ней при накоплении пирувата. В то же время изофермент 2 скелетной мышцы не ингибируется избытком пирувата и отвечает требованиям, предъявляемым к ферменту, который должен восстанавливать пируват до лактата при увеличении мышечной активности ). [c.67]

Одним из первых, кто изучал окисление органических соединений в животных тканях, был Тунберг, который в период между 1911 и 1920 гг. открыл около 40 органических соединений, способных окисляться в животных тканях. Быст-)ее всего окислялись сукцинат, фумарат, малат и цитрат. Зудучи хорошо знаком с теорией р-окисления Кноопа, Тунберг предложил циклический механизм окисления ацетата. Предполагалось, что две молекулы этого двухуглеродного соединения конденсируются (с восстановлением) в сукцинат, который затем окисляется в оксалоацетат по той же схеме, что и в цикле трикарбоновых кислот. Оксалоацетат далее декарбоксилируется в пируват, а последний в результате окислительного декарбоксилирования превращается в ацетат, чем и завершается цикл. Лишь одну из реакций этого цикла не удалось подтвердить экспериментально (пусть читатель самостоятельно решит, о какой реакции идет речь). [c.319]

Метилмалонильный путь (рис. 9-6) начинается с биотин- и АТР-зависимого карбоксилирования пропионата. Образующийся при этом (5)-метилмалонил-СоА изомеризуется в (7 )-метилмалонил-СоА (читатель мог бы указать простой механизм этой реакции), после чего ме-тилмалонил-СоА превращается в сукцинил-СоА — на этой стадии роль кофермента играет витамин B12 (табл. 8-6). Сукцинил-СоА превращается в свободный сукцинат (образующийся при этом GTP компенсирует затраченный вначале АТР). Сукцинат путем р-окисления превращается в оксалоацетат, который декарбоксилируется в пируват (фактически удаляется двуокись углерода, присоединившаяся на начальной стадии). Пируват путем окислительного декарбоксилирования превращается в ацетил-СоА. Можно задать естественный вопрос зачем природе понадобилось столь усложнять путь, который мог бы быть намного более прямым Ответить на этот вопрос трудно, однако некоторые соображения по этому поводу все же имеются. [c.334]

Клетки, в которых 1имеются необходимые ферменты и требуемое соотношение между восстановленной и окисленной формами ферредоксина, могут использовать реакцию (11-14) для включения СОг в пируват. Сукцинил-СоА может аналогичным образом взаимодействовать с СОз, давая я-кетоглутарат (гл. 8, разд. К, 3). Это обусловливает обратимость единственной необратимой стадии в цикле трикарбоновых кислот. Используя эти реакции, фотосинтетнческие бактерии и некоторые анаэробные организмы осуществляют восстановительный цикл трикарбоновых кислот. Вместе с реакцией (11-14) этот цикл обеспечивает полное превращение СО2 в пируват. [c.475]

Превращение глюкозы в лактат или в этанол и Oj сопровождается в итоге синтезом двух молекул АТР. Логичнее всего считать, что оии образуются иа стадии окисления глицеральдегид-З-фосфата. Образование же АТР из РЕР и ADP на стадии 10 (рис. 9-7) можно рассматривать как воспроизводство АТР, истраченного на затравочные реакции Отметим, что выход АТР при превращении в пируват глюкозиых остатков гликогена составляет три молекулы. Однако на включение в состав гликогена каждого остатка глюкозы ранее потребовалось затратить две молекулы АТР (уравнение П-24). Следовательно, суммарный выход сбраживания запасенного ранее полисахарида составляет всего одиу молекулу АТР на молекулу гексозы. [c.339]

Пентозофосфатный цикл часто рассматривают как процесс полного окисления гексоз в СОг. Чтобы осуществить такое окисление, Сз-моле-кулы, рассматриваемые на рис. 9-8, Л как продукты, должны быть превращены обратно в глюкозо-6-фосфат (под действием альдолазы, фосфатазы и гексофосфат-изомеразы), который снова вступает в цикл. Однако имеются и другие пути расщепления Сз-продукта — фосфоглн-церинового альдегида. Например, под действием ферментов гликолиза он может быть окислен до пирувата, а далее в цикле трикарбоновых кислот до СОг. [c.343]

Сопряжение двух путей окисления углеводов (анаэробного и аэробного) происходит на уровне образования ацетил-КоА из пирувата, которое катализируется комплексом ферментов, называемым пируватдегидрогеназным (ПДГК) в него входит три фермента, в том числе пируватдегидрогеназа, и пять коферментов (тиаминпирофосфат, липоевая кислота, НАД , ФАД и кофермент А). В результате сложного, но согласованного действия этого комплекса образуется ацетил-КоА, который далее вступает в центральный процесс обмена углеводов цикл трикарбоновых кислот, или цикл лимонной кислоты (или, по имени автора - цикл Кребса). [c.82]

Синтез АТР in vitro в гомогенатах тканей впервые наблюдал в 1937 г. Калькар, написавший на эту тему интересный исторический обзор [71]. Важное достижение относится к 1941 г., когда Очоа провел первое надежное измерение отношения Р/О. Отношение Р/0 равно числу молекул АТР, образованных в расчете на один атом кислорода, использованного в процессе дыхания. Оно также равно числу молекул АТР, образующихся при переносе пары электронов по цепи переносчи- ков. Очоа установил, что в случае окисления пирувата в ацетил-СоА и СО2 (процесс, передающий в цепь переносчиков два электрона) отношение Р/О примерно равно трем. Впоследствии это значение многократно подтверждалось. Однако следует ясно сознавать, что измерение отношения Р/0 сопряжено со многими экспериментальными трудностями, по--служившими причиной многих ошибок, которые были сделаны даже в - едавнее время. Один из методов определения отношения Р/0 основан а количественном определении АТР, описанном в подписи к рис. 8-11. [c.400]

В совокупности пут1И биосинтеза и биологического распада образуют непрерывные петли — серии реакций, которые протекают одновременно н часто в одном и том же участке клетки. Метаболические петли часто, начинаются в центральных участках путей углеводного обмена, включающих превращения трех- и четырехуглеродных соединений (фосфо-глицератов, пирувата или оксалоацетата). После потери некоторого-числа атомов углерода в виде СО2 оставшаяся часть соединения возвращается в основной метаболический поток, включаясь в главный ка-таболический путь, приводящий к ацетил-СоА и окислению в цикле трикарбоновых кислот. Однако наряду с этим (Могут иметь место и многие другие варианты. Не все петли замыкаются в циклы в пределах данного [c.456]

РИС. 11-11. Сопряженные друг с другом пути гликолиза, глюконеогенеза и окисления жирных кислот, а также синтезов с указанием некоторых способов регуляции (—") — реакции гликолиза и окисления, протекающие через цикл трикарбоновых кислот. Сплошные жирные стрелки указывают путь углерода от гликогена (верхний правый угол) к СОг. ( ->)—биосинтетические пути. Прерывистые жирные стрелки означают глюко-неогенезный путь от пирувата через оксалоацетат и малат. [c.512]

Как видно из формул, липоевая кислота может существовать в окисленной (—8—8—) и восстановленной (8Н—) формах, благодаря чему реализовываются ее коферментные функции. В частности, липоевая кислота играет незаменимую роль в окислении и переносе ацильных групп в составе многокомпонентных ферментных систем. Основная функция ее-прямое участие в окислительном декарбоксилировании в тканях а-кетокислот (пировиноградной и а-кетоглутаровой см. главу 10). Липоевая кислота служит простетической группой наряду с тиаминпирофосфатом и КоА сложной мультиферментной пируват- и кетоглутарат-дегидрогеназной систем. Однако до сих пор нет сведений о механизмах биосинтеза липоевой кислоты не только в тканях животных, но и в растениях, и у микроорганизмов. [c.245]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология