Цитозоль

Механизм действия стероидных гормонов совершенно иной. Эти молекулы поступают в клетки и связываются со специфическими белками— рецепторами, находящимися в цитозоле [86—88]. Комплексы гормонов с белками перемещаются затем в ядро, где, по-видимому, вызывают изменение активности генов, регулируя процессы транскрипции или трансляции (рис. 6-15). [c.72]

Биологические эффекты этих вторичных мессенджеров реализуются по-разному. Действие диацилглицерола, как и свободных ионов Са , опосредовано через мембраносвязанный Са-зависимый фермент протеинкиназу С, которая катализирует фосфорилирование внутриклеточных ферментов, изменяя их активность. Инозитол-1,4,5-трифосфат связывается со специфическим рецептором на эндоплазматическом ретикулуме, способствуя выходу из него ионов Са в цитозоль. [c.296]

Важные моменты контроля метаболизма связаны с пространственной организацией клетки. У бактерий периплазматическое пространство (гл. 5, разд. Г) изолировано от цитозоля, и ферменты, локализованные в этом пространстве, не смешиваются с другими ферментами клетки. Ряд ферментов локализован в мембране или прикреплен к ней. Эукариотические клетки имеют больше изолированных отсеков, чем бактериальные это ядра, митохондрии (включающие их внутреннюю полость и межмембранное пространство), лизосомы, микротельца и вакуоли. Еще один ограниченный мембранами отсек — это цитозольные канальцы и пузырьки эндоплазматического ретикулума. [c.68]

Хотя цитоплазма представляет собой жидкость (рассматривая некоторые организмы, можно видеть, как она быстро течет), все же с помощью электронного микроскопа выявилось, что жидкая субстанция — цитозоль—пронизана множеством мембран, образующих так называе- [c.29]

Образование мочевины в О.ц. характерно для т.наз. уреотелических животных. Путь биосинтеза аргинина, подобный тому как происходит в О. ц., присущ почти всем живым организмам. Р-ции I и II в О. ц. осуществляются в матриксе митохондрий, остальные р-ции-в цитозоле. [c.410]

П. ц. осуществляется в цитозоле (жидкой фазе) клеток животных, растений (особенно в темноте) и микроорганизмов. У растений часть р-ций П. ц. участвует также в образовании гексоз при фотосинтезе. [c.463]

Молекула изофермента С. из цитозоля состоит из 2 идентичных субъединиц с мол. м. 16 тыс., каждая иэ к-рых содержит по 1 атому Си и Zn . Фермент активен при pH [c.474]

Биологические объекты являются трехмерными нестабильными влажными изоляторами. В основном они состоят из органических молекул и макромолекул, окруженных ионами и электролитами с малой концентрацией. Степень связи компонент элементов простирается от относительно сильных ковалентных связей, обнаруженных в содержащих серу белках, до свободно диффундирующих в цитозоле ионов калия. [c.266]

У ВЫСШИХ растений, животных, простейших и грибов насыщенные жирные кислоты подвергаются действию десатураз (гл. 10, разд. Ж, 3), приводяш,их к образованию двойных связей, как правило, цис-конфигу-рации. Как у животных, так и у растений введение в насыш,енную жирную кислоту первой двойной связи протекает в цитозоле. Образующийся при этом олеилкофермент в ходе реакций, изображенных на рис. 12-6, превращается в СоА-производные линолевой, линоленовой, арахидоно-вой и других полиеновых кислот. В клетках растений процессы десатурации протекают в эндоплазматическом ретикулуме при участии NADPH, генерируемого на свету ферредоксина и Ог. [c.549]

Наряду с ферментами, растворенными в цитозоле и не образующими долгоживущих комплексов с другими белками, существуют ферменты (катализирующие серию последовательных реакций), которые прикреплены к мембране, образуя организованный ансамбль. Такими свойствами обладают, по-видимому, окислительные ферменты митохондрий (гл. 10, разд. Д), Некоторые ферменты ассоциируют, образуя высокомолекулярные комплексы. Примерами подобных комплексов могут служить дегидрогеназы кетокислот (гл. 8, разд. К) и цитоплазматические синтетазы жирных кислот (гл. 11, разд. Г). В обоих случаях продукт реакции, катализируемой первым ферментом, ковалентно при- [c.68]

Роль затравки ( куска-стартера ) чаще всего выполняет ацетил-СоА, однако для белков кролика более подходящей затравкой является бутирил-СоА, который образуется из ацетил-СоА путем обращения -окисления необходимые для этого ферменты имеются в достаточных количествах в цитозоле [25]. В синтезе разветвленных жирных кислот (разд. 10) и при образовании флавоноловых пигментов (дополнение 12-Б) в качестве затравки используются другие группы соединений. [c.485]

Наращивание с -конца цепи, по-видимому, используется в качестве метки. Многие только что синтезированные белки выводятся посредством секреторного аппарата клетки другие белки действуют внутри клетки в цитозоле, в мембранах или в окружаю-ш,ей их среде. Назначение полипептида может быть закодировано в его последовательности, по крайней мере это представляется вероятным для выводящихся из клетки белков. Согласно сигнальной гипотезе [149], секреторный белок синтезируется в виде пробелка , который представляет собой предшественник с короткоживу-щим фрагментом, присоединенным к Ы-концу. [c.77]

Гликоген—главная форма запасания углеводов у животных и человека. Накапливается гликоген главным образом в печени (до 6% от массы печени) и в скелетных мышцах, где его содержание редко превышает 1%. Запасы гликогена в скелетных мышцах ввиду значительно большей массы последних превышают его запасы в печени. Гликоген присутствует в цитозоле в форме гранул диаметром от 10 до 40 нм. На электронных микрофотографиях гликогеновые гранулы выглядят плотными. Установлено, что эти гранулы, кроме гликогена, содержат ферменты, катализирующие синтез и распад гликогена. Однако гликогеновые гранулы отличаются от мультиферментных комплексов (например, от пируватдегидрогеназного комплекса). Степень структурной организации гликогеновых гранул ниже, чем в мультиферментных комплексах. Следует подчеркнуть, что синтез и распад гликогена в клетке осуществляются разными метаболическими путями. [c.321]

Установлено, что в процессе образования фосфоенолпирувата участвуют ферменты цитозоля и митохондрий. [c.339]

Дальнейшее превращение оксалоацетата в фосфоенолпируват происходит в цитозоле клетки. [c.340]

Цитозоль мембрана митохондрии [c.351]

Образовавшийся оксалоацетат непосредственно не может возвратиться в цитозоль через мембрану. [c.351]

Считают, что пентозофосфатный путь и гликолиз, протекающие в цитозоле, взаимосвязаны и способны переключаться друг на друга в зависимости от соотношения концентраций промежуточных продуктов, образовавшихся в клетке (см. рис. 10.13). [c.357]

Фирма PL-bio hemi als , помимо аналогичных, производит еще и поли(и)-агарозные сорбенты с повышенным содержанием поли (U) — от 2 до 4 мг на 1 мл агарозы. Такие сорбенты применяются в основном для очистки мРНК из суммарных препаратов РНК цитозоля или полисом, где относительное их содержание составляет около 3%. [c.371]

Смит II соавторы с помощью аффинной хроматографии очищали рецептор прогестерона человека. Содержание рецептора в матке составляет лишь 0,002% суммарного белка, и оп весьма лабилен. В качестве лиганда использовали 11-дезоксикортикостерон. Гормон сажали на Br N-активнрованную сефарозу 41 в виде конъюгата с бычьим сывороточным альбумином. Полученный таким образом аффинный сорбент инкубировали 18 ч с частично очищенным цитозолем матки, промывали 0,4 М КС1 и элюировали мкМ раствором меченного тритием прогестерона. Рецептор выходил в комплексе с гормоном. Операция обеспечивала очистку в 10 ООО раз. Вместе с предварительной 6-кратной очисткой цитозоля осаждением сульфатом аммония это позволило авторам получить гомогенный препарат рецептора [Smith et al., 1981). [c.434]

Изучают термостабильность лактатдегидрогеназы из разных источников, нагревая фермент (растворимая клеточная фракция) при 60°С в течение 10, 20, 30 мин. Оценивают защитный эффект 0,5 мМ НАДН от термоинактивации. С целью учета стабилизирующего влияния на лактатдегидрогеназу других белков цитозоля в качестве объекта исследования используют растворимую клеточную фракцию в разведении 1 7 и 1 200. [c.339]

Гликолиз —это совокупность реакций превращения глюкозы в пируват. У аэробньгх организмов гликолиз служит как бы прелюдией к циклу трикарбоновых кислот (циклу Кребса). Десять реакций гликолиза протекают в цитозоле. Гликолитический путь играет двоякую роль приводит к генерированию АТФ в результате распада глюкозы, и он же поставляет строительные блоки для синтеза клеточных компонентов. Реакции гликолитического пути в физиологических условиях легкообратимы, кроме реакций, катализируемых гексокиназой, фосфофруктокиназой и пируваткиназой. Фосфофруктокиназа-наиболее важный регуляторный элемент (фермент) в процессе гликолиза, ингибируется высокими концентрациями АТФ и цитрата и активируется АМФ. [c.358]

Фермент широко распространен в тканях млекопитающих и представлен двумя изозимами, пространственно разобщенными в клетке. Один изозим локализован в цитозоле, другой связан с митохондриальной фракцией. Изозимы существенно различаются по аминокислотному составу, физико-химическим свойствам, зависимости активности от pH среды и, что особенно важно с физиологической точки зрения, по кинетическим свойствам. Различное сродство к субстратам реакции ставит изозимы фермента в разные условия в отношении доступности субстратов прямой и обратной реакций. Этим определяется бифункциональность поведения аспартатаминотрансферазы в печени реакция, катализируемая митохондриальным изозимом, может быть сдвинута от состояния равновесия в сторону образования а-кетоглутарата, и поэтому может быть связана с функционированием цикла Кребса и цикла мочевины. Наоборот, цитоплазматический изозим способствует образованию щавелевоуксусной кислоты, т. е. связан с функционированием глюконеогенеза. [c.351]

Л. обнаружены в вегетативных частях, плодах (соя, пшеница, горох, томаты и др.) и клубнях (картофель) растений, а также в клетках крови (лейкоциты, тромбоциты, ретикуло-циты) и тканях животных (легкие, почки, селезенка, сердце и др.). Локализованы преим. в водной фазе цитоплазмы (цитозоле) клеток предполагают, что нек-рые Л. могут существовать в мембраиосвязанной форме. [c.601]

Ионам Са принадлежит центральная роль в регуляции многих клеточных функций. Изменение концентрации внутриклеточного свободного Са является сигналом для активации или ингибирования ферментов, которые в свою очередь регулируют метаболизм, сократительную и секреторную активность, адгезию и клеточный рост. Источники Са могут быть внутри- и внеклеточными. В норме концентрация Са в цитозоле не превышает 10 М, и основными источниками его являются эндоплазмати-ческий ретикулум и митохондрии. Нейрогормональные сигналы приводят к резкому повышению концентрации Са (до 10 М), поступающего как извне через плазматическую мембрану (точнее, через потенциалзависимые и рецепторзависимые кальциевые каналы), так и из внутриклеточных источников. Одним из важнейших механизмов проведения гормонального сигнала в кальций—мессенджерной системе является запуск клеточных реакций (ответов) путем активирования специфической Са -кальмодулин-зависимой протеинкиназы. Регуляторной субъединицей этого фермента оказался Са -связывающий белок кальмодулин (мол. масса 17000). При повышении концентрации Са в клетке в ответ на поступающие сигналы специфическая протеинкиназа катализирует фосфорилирование множества внутриклеточных ферментов —мишеней, регулируя тем самым их активность. Показано, что в состав киназы фосфорилазы Ь, активируемой ионами Са , как и КО-синтазы, входит кальмодулин в качестве субъединицы. Кальмодулин является частью множества других Са -свя-зывающих белков. При повышении концентрации кальция связывание Са с кальмодулином сопровождается конформационными его изменениями, и в этой Са -связанной форме кальмодулин модулирует активность множества внутриклеточных белков (отсюда его название). [c.296]

С. присутствуют во всех тканях аэробионтов (обитатели суши и воздуха). В клетках млекопитающих С. в осн. локализованы в цитозоле ок. 10% фермента (nOtMa e) находится в митохондриальных мембранах. [c.474]

Пентозофосфатный цикл начинается с окисления глюкозо-6-фосфата и последующего окислительного декарбоксилирования продукта (в результате от гексозофосфата отщепляется первый атом углерода). Это первая, так называемая окислительная, стадия пентозофосфатного цикла. Вторая стадия включает неокислительные превращения пентозофосфатов с образованием исходного глюкозо-6-фосфата (рис. 10.12). Реакцгш пентозофосфатного цикла протекают в цитозоле клетки. [c.354]

Присутствие метилированного аргинина, по-видимому, непосредственно не отвечает за анцефалитогенное поведение. Метилирование остатков лизина и аргинина осуществляется различными ферментами. Остатки лизина метилируются ферментом в ядре, в то время как фермент метилирования аргинина обнаружен в цитозоле. Однако оба фермента в качестве источника метильных групп используют S-аденозилметионин. [c.545]

Известны четыре разные формы гуанилатциклазы, три из которых являются мембраносвязанными и одна-растворимая открыта в цитозоле. Показано, что мембраносвязанные формы (мол. массой 180000) состоят из 3 участков рецепторного, локализованного на внешней поверхности плазматической мембраны внутрпмембранного домена и каталитического компонента, одинакового у разных форм фермента. Гуанилатциклаза открыта во многих органах (сердце, легкие, почки, надпочечники, эндотелий кишечника, сетчатка и др.), что свидетельствует о широком ее участии в регуляции внутриклеточного метаболизма, опосредованном через цГМФ. Мембраносвязанный фермент активируется через соответствующие рецеп- [c.294]

Щеточная каемка энтероцитов содержит системы переносчиков. Установлено существование переносчика, способного связывать различными своими участками глюкозу и Ка и переносить их через плазматическую мембрану кишечной ютетки. Считают, что глюкоза и Ка высвобождаются затем в цитозоль, позволяя переносчику захватить новую порцию груза . Ка транспортируется по градиенту концентрации, стимулируя переносчик к транспорту глюкозы против указанного градиента. Свободная энергия, необходимая для этого активного транспорта, образуется благодаря гидролизу АТФ связанному с натриевым насосом, который откачивает из клетки Ка в обмен на К. Динамика происходящих при этом процессов пока остается недостаточно ясной и в настоящее время обстоятельно изучается. [c.321]

Последовательность реакций анаэробного гликолиза, так же как и их промежуточные продукты, хорошо изучена. Процесс гликолиза катализируется одиннадцатью ферментами, большинство из которых выделено в гомогенном, клисталлическом или высокоочищенном вгще и свойства которых достаточно известны. Заметим, что гликолиз протекает в гиалоплазме (цитозоле) клетки. [c.328]

Реакция протекает при участии митохондриальной НАД-зависимой малатдегидрогеназы. В митохондриях отнощение НАДН/НАД относительно велико, в связи с чем внутримитохондриальный оксалоацетат легко восстанавливается в малат, который легко выходит из митохондрии через митохондриальную мембрану. В цитозоле отнощение НАДН/НАД очень мало, и малат вновь окисляется при участии цитоплазматической НАД-за-висимой малатдегидрогеназы [c.339]

В клетках печени, почек и сердца действует более сложная малат-ас-партатная челночная система. Действие такого челночного механизма становится возможным благодаря присутствию малатдегидрогеназы и ас-партатаминотрансферазы как в цитозоле, так и в митохондриях. [c.351]

Транспортирование в цитозоле регенерирует оксалоацетат, что вызывает к действию следующий цикл. В целом процесс включает легкообратимые реакции, происходит без потребления энергии, движущей силой его является постоянное восстановление НАД в цитозоле гли-церальдегид-З-фосфатом, образующимся при катаболизме глюкозы. [c.351]

Образовавшийся НАДФН используется в цитозоле на восстановительные синтезы и, как правило, не участвует в окислительном фосфорилировании, протекающем в митохондриях. [c.357]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.54 ]

Биохимия (2004) -- [ c.14 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.40 , c.133 , c.135 , c.136 , c.141 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.32 , c.44 , c.385 , c.397 , c.398 , c.415 , c.518 , c.592 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.17 , c.322 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.171 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.171 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.46 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.164 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.17 , c.322 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология