Валин полимеризация

Другой группой веществ, устраняющих полимеризацию волокна из тетрамеров гемоглобина S, являются пептиды, содержащие ту же последовательность аминокислот, что и последовательность аминокислот в /3-цепи гемоглобина S вблизи от валина-6, а именно [c.97]

Скорость инициирования полимеризации сильными первичными аминами велика, поэтому суммарная скорость процесса в этом случае определяется скоростью роста цепи. Последняя будет тем больше, чем больше положительный заряд на карбоксильном углероде 5 молекулы К. и чем меньше стерич. затруднений создает радикал К аминокислоты. Поэтому скорость полимеризации падает в ряду глицин, аланин, лейцин, валин, С-трет-бутилглицин, а-метилаланин (таблица). Скорость процесса в неполярных растворителях (бензол) выше, чем в полярных (диметилформамид). Кинетику К. а. п. изучают титрованием ненрореагировавшего К., определением количества выделяющейся СО5, а также исследованием ИК-спектров реакционной смеси. Реакция имеет первый порядок по К. и по инициатору энергия активации невелика и составляет в случае карбоксиангидрида -бензил-Ь-глутамата 27,6 кдж молъ (6,6 ккал/моль). [c.471]

Сополимеризат, служащий основой для создания хиральных центров, был получен Франком, Николсоном и Байером [73, 74] полимеризацией 2-карбоксипропилметилсилоксана и октаметилциклотетрасилоксана как прерывателя цепи. К конечным карбоксильным группам подсоединялись молекулы D- или L-аминокислоты или ее пептида [75] для данного случая оказался пригодным ь-валин-грег-бутиламид (см. структуру). Необходимо, чтобы хиральные центры были отделены друг от друга несколькими силоксановыми звеньями. Тогда между L -валннамидными группами не смогут образовываться водородные связи, придающие полимеру квазикристаллическую структуру. [c.140]

В последнее время получены волокна из поли-Р-амидов [129], синтезированных полимеризацией Р-лактамов (см. разд. 2.7). Этот класс полиамидов плавится при высокой температуре (например, поли-Р-валин при 296 °С, поли-Р-аминомасляная кислота при 340°С), поэтому формовать волокно из расплава этих полимеров не удается. Из поли-Р-амидов волокно формуют мокрым способом из 15—30%-ных растворов полимера в муравьиной или серной кислоте или в смеси роданистого кальция и метанола. Осадительной ванной служат одные растворы солей. Свежесформованное волокно вытягивали в 7 раз прочность его 18—27 гс/текс, удлинение 30—35%. Гигроскопичность волокна такая же, как у капрона. [c.104]

В отличие от НЬА в гемоглобине HbS остаток глутаминовой кислоты Р-полипептидной цепи глобина замещен на валин. Остаток валина располагается на поверхности белковой глобулы гемоглобина. Замещение полярного остатка глутаминовой кислоты на неполярный валин приводит к появлению на поверхности Р-субъединицы гидрофобного участка, который не гидратируется окружающим водным раствором. Этот участок присутствует как в окси-, так и в дезоксиформе HbS (в то время как в НЬА он отсутствует). Кроме того, на поверхности HbS существует участок, комплементарный гидрофобному участку Р-субъединицы и способный с ним прочно связываться. В окси-HbS этот участок маскируется другими аминокислотными группами. Когда окси-HbS теряет кислород, его гидрофобный участок связывается с комплементарным участком на другой молекуле HbS. Таким образом, происходит полимеризация HbS, при этом каждая молекула гемоглобина контактирует с 4 соседними молекулами с образованием трубчатых волокон. Волокна HbS механически деформируют эритроцит, придавая ему серповидную форму, что приводит к лизису клеток и множеству вторичных клинических проявлений. В НЬА также имеется рецепторный участок, способный взаимодействовать с гидрофобным участком окси- или дезокси-HbS. Присоединение гидрофобного HbS к НЬА сопровождается образованием соответствующего димера, но не приводит к образованию полимера, поскольку сам НЬА не имеет гидрофобного участка и потому не может связывать следующую молекулу гемоглобина. [c.220]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология