Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Гидрофобные участки

    Осложнения разработки залежей с зональной неоднородностью по смачиваемости пород объяснялись проявлением в пористой среде такого микропроцесса, как движение за счет капиллярного давления. В гидрофобной породе капиллярное давление на границе нефть—вода направлено в сторону водной фазы и препятствует проникновению вытесняющей воды в нефтенасыщенное пространство коллектора. При недостаточном гидродинамическом градиенте давления гидрофобные участки породы могут оказаться [c.25]


    Так, структурные особенности поверхностного слоя белковых глобул позволяют сосредоточить в активном центре большое число различных по химической природе функциональных групп, способных не только сорбировать молекулу субстрата, но также и взаимодействовать с ней химически (см. гл. I). Среда активного центра обладает высокоразвитой микрогетерогенностью, где гидрофобные участки с исключительно низкой диэлектрической проницаемостью и полярностью (по сравнению с водой) чередуются с сильно гидратированными полярными областями с высоким электростатическим потенциалом и т. д. Поверхностный слой характеризуется также и повышенной микровязкостью. Все эти эффекты способствуют в конечном итоге многоцентровому взаимодействию фермента (его активного центра) с молекулой субстрата. [c.68]

    Концы палочкообразных и игольчатых частиц и края лепестковых частнц имеют меньшую толщину сольватной (гидратной) оболочки и меньший дзета-потенциал, чем остальные части таких частиц. Поэтому в процессе гелеобразования асимметричные частицы соединяются между собой концами и краями, образуя более или менее прочный каркас, охватывающий весь объем золя. Подобный каркас схематически представлен на рис. 124. На нем коллоиднодисперсные частицы представлены в виде палочек, по концам которых расположены гидрофобные участки (зачернены). Области, защищенные сольватными (гидратными) оболочками, заштрихованы. В действительности гидрофильные п гидрофобные участки могут располагаться в макромолекулах самым разнообразным образом, чередуясь между собой. [c.391]

    Свойства коллоидных ПАВ проявляют почти все дубящие вещества, являющиеся, как известно, производными многоатомных фенолов, в которых полярными и ионогенными группами являются фенольные и карбоксильные группы. Имеются указания, что образование мицелл в водных растворах таннидов может обусловливаться не только агрегацией молекул по гидрофобным участкам, но и возникновением водородных связей. Согласно А. И. Михайлову, мицеллярный вес продуктов ассоциации в растворах дубящих веществ составляет примерно 20 000, в то время как молекулярный вес таннидов колеблется в пределах 1000—2000. Таким образом, мицелла в этом случае состоит из 10—20 молекул. [c.415]

    Активный центр фермента — совокупность функциональных групп, пептидных связей и гидрофобных участков в молекуле ферментного белка, на которых осуществляются химические превращения.  [c.186]

    Благодаря наличию специальных связывающих контактных функциональных групп и гидрофобных участков фермент резко увеличивает концентрацию субстрата вблизи каталитических групп и осуществляет его прецизионную ориентацию относительно реакционных групп активного центра, что обеспечивает ускорение процесса в 10 —10 раз. [c.188]


    Благодаря наличию специальных связывающих контактных функциональных групп и гидрофобных участков фермент резко увеличивает концентрацию субстрата вблизи каталитических групп и осу- [c.241]

    В тех же случаях, когда глобулы не образуются, нитевидные макромолекулы полимеров могут сцепляться между собой по своим гидрофобным участкам, создавая прочный трехмерный каркас. Последний в состоянии механически связать ( иммобилизовать ) весь растворитель. В этом случае раствор переходит в твердообразное состояние — он застудневает. [c.279]

    Сочетание гидрофобных участков (цепь...—С—С—С—...) с гидрофильными группами (ОН, СООН). [c.347]

    Образование глобул типично не только для структур, построенных из молекул с гидрофильными и гидрофобными участками. Фосфолипиды и родственные им соединения самопроизвольно образуют монослой на поверхности водной среды и двойной слой в водной среде (подобно вытянутой мицелле). Полярные концы фосфолипидов сольватируются водой, в то время как углеводородные хвосты остатков жирных кислот и т. д. создают электрически изолирующий слой, не пропускающий заряженные частицы, такие, как Ыа+ или К+. [c.339]

    Наличие гидрофобных участков обусловливает прямой контакт их с нефтью и, следовательно, адсорбцию на поверхности породообразующих минералов активных компонентов нефти. [c.29]

    Адсорбция ПАВ на гидрофобных участках поверхности пор, которые могут существовать в результате хемосорбции некоторых компонентов нефти, приводит к снижению 0 и увеличению в соответствии с правилом ориентации дифильных молекул. Данные обстоятельства и способствуют отделению нефти от поверхности. [c.68]

    Из приведенных структурных формул видно, что избирательность взаимодействия детергента с гидрофобным участком на поверхности белка может быть обусловлена структурным соответствием этого участка (имеются в виду размеры, конфигурация, преобладание алифатических илп ароматических остатков аминокислот) и гидрофобной части детергента. [c.184]

    Большинство минералов, образующих нефтяные пласты, относится к гидрофильным. Максимальную гидрофильность имеют глины гидрослюдистого состава и кварц. Минимально гидрофильны - известняки, доломиты и полевые шпаты [1, 6]. Значительная часть коллекторов нефтяных месторождений обладает промежуточной (мозаичной) смачиваемостью, т.е. содержит гидрофильные и гидрофобные участки. Поэтому в месторождениях после заводнения может содержаться остаточная нефть в виде защемленных капель и пленочная нефть. [c.12]

    В зависимости от характера взаимодействия растворенного вещества с водой энтропия образования гидрофобных связей (A5f) может быть иногда равной нулю или даже отрицательной. Именно это имеет место в случае гетероциклических соединений, которые содержат как гидрофобные участки, так и полярные группы, способные образовывать водородные связи с водой. Хотя эти группы действительно образуют водородные связи, тем не менее они все же вызывают уменьшение [c.248]

    Чем определяется важная роль мембран в клетках Прежде всего мембраны окружают клетки и ограничивают их размеры. При этом они являются естественными агрегатами амфипатических молекул, т. е. молекул, один из концов которых является гидрофобным, а другой — гидрофильным. Способ упаковки таких молекул в бислое обеспечивает создание упорядоченного пограничного слоя между двумя жидкими фазами. Кроме того, мембраны представляют собой естественное местообитание для значительного числа относительно неполярных соединений, образующихся в процессе метаболизма. В мембраны включены многие белки, поверхности которых обладают гидрофобными свойствами. У некоторых белков, например у цитохрома bs (гл. 10, разд. Б. 5), имеются специальные гидрофобные участки, при помощи которых белки прикрепляются к поверхности мембраны. Благодаря полужидкому состоянию внутренней части мембраны в бислой могут входить и из него могут выходить белки и низкомолекулярные комлоненты в ответ на метаболические процессы, протекающие в близлежащих участках цитоплазмы. [c.355]

    Для определения вклада бокового радикала из этой величины вычитается свободная энергия переноса молекулы глицина, не имеющая бокового радикала. В зависимости от величины и знака аминокислотные остатки делятся на гидрофильные и гидрофобные. Данный подход имеет развитие и в настоящее время. Например, метод, основанный на сопоставлении энергии Гиббса переноса эталонной АК (объем которой равен среднеарифметическому значению молярных объемов рассматриваемых АК) и алифатического углеводорода (молярный объем которого равен объему бокового радикала эталонной кислоты) [20], позволяет дать раздельную оценку слагаемых, соответствующих переносу полярных групп и гидрофобных участков радикалов. Данные по свободным энергиям переноса коррелируют с тенденцией отдельных ами- [c.190]

    Нефтяной коллектор представляет собой пористую среду, на-ыщенную жидкостью и газами. Поскольку часть поверхности оровых каналов нефтевмещающих пород гидрофильна, а другая асть гидрофобна, то смачиваются они нефтью по-разному. Рас- ределение гидрофильных и гидрофобных участков, их число и ередование зависят от природы породообразующих минералов, изико-химических свойств насыщающих пласт жидкостей и содержания в нем погребенной воды. Исследованиями, проведенными на большом числе месторождений нефти [209], выявлено ледующее распределение различных поверхностей в коллекто- X (%)  [c.3]

    Гидрофобные участки на поверхности пор и йзменяющийся диаметр поровых каналов обусловливают так называемый капиллярный гистерезис и прерывистый характер капиллярного движения нефти и воды. На гидрофобных участках пор и расщирениях поровых каналов самопроизвольное пленочное и менисковое движение воды прекращается из-за изменения формы менисков и величины контактных углов смачивания. [c.43]


    Как показано выше, капиллярная пропитка нефтеносных пластов происходит в самых разнообразных условиях заводнения и в некоторых случаях может быть довольно существенной и глубокой. Но всем наблюдаемым в реальных условиях заводнения пластов капиллярным явлениям свойственна одна общая аналогия — капиллярные процессы происходили при избыточном или неустановившемся (переменном по знаку) давлении в водонасыщенной среде. Именно эти условия в пласте являются благоприятными для активной капиллярной пропитки. Неустановйвшёёся состояние в пласте пли избыточное давление в водонасыщенной среде, созданное искусственно при заводнении, и представляет ту дополнительную внешнюю энергию, необходимую для" пр ёоХо ления менисками равновесных высот и инверсии смачиваемости гидрофобных участков поверхности пор. [c.46]

    Предложенная Клотцем и сотр. [171] жесткая макромолеку-лярная матрица, обладающая каталитическими имидазольными группами и мицеллообразующими гидрофобными участками,— самый близкий к ферментам синтетический полимер из всех полученных до сих пор. Клотц назвал его синзимом (синтетическим энзимом), так как его активность близка (того же порядка) к активности ферментов. [c.300]

    Биологическая активность белков нередко тесно связана с высокой организацией структуры, и живые организмы синтезируют белки требуемой конформации, которая часто оказывается метастабильной (т. е. из всех возможных структур не самой устойчивой). Под влиянием нагревания, крайних значений pH или многих химических реагентов белки часто теряют свою биологически необходимую конформацию, превращаясь в случайные неорганизованные структурные единицы и утрачивая биологическую активность. Такой процесс называется денатурацией. Наиболее известный пример — изменение структуры яичного белка при нагревании и структуры мяса в процессе приготовления. В последнем случае кулинарная обработка приводит к значительному облегчению процесса переваривания мяса, поскольку при денатурации освобождаются белковые связи, которые в сыром мясе труднодоступны для протеолити-ческих ферментов пищеварительного тракта. При такой денатурации в результате развертывания белковых цепей обнажаются гидрофобные группы, в обычном состоянии направленные внутрь центральной части белковой молекулы. Взаимодействие освобожденных гидрофобных участков рядом расположенных молекул вызывает коагуляцию денатурированного белка. [c.303]

    Коагуляционные структуры возникают в процессе коагуляции (в первом или втором минимуме) за счет сцепления частиц вандерваальсовыми силами через жидкие прослойки. Основное условие образования коагуляции структуры (в первом минимуме) — мозаичность, неоднородность поверхности, наличие относительно лиофобных участков (для полимеров — гидрофобных участков [c.268]

    Коагуляционные структуры возникают в процессе коагуляции (в первом или втором минимуме) за счет сцепления частиц вандерваальсовыми силами через жидкие прослойки или при их вытеснении образование этих структур описывается теорией устойчивости (см. раздел ХШ.З) с учетом структурной составляющей. Структурообразованию способствует мозаичность, неоднородность поверхности, наличие относительно лиофобных участков (для полимеров— гидрофобных участков цепи) на лиофилизированной поверхности частиц. На таких участках и возникают точечные контакты — первичные звенья структуры. [c.259]

    Сам процесс ионной флотации заключается в следующем. Во флотируемый раствор вводят поверхностно-активные ионы-собиратели, заряд которых противоположен по знаку заряду концентрируемых ионов. При взаимодействии извлекаемого иона и иона-собирателя образуется продукт, имеющий гидрофобные участки, с помощью которых он прикрепляется к пузырькам газа, подаваемого в нижнюю часть реакционного сосуда, и всплывает на поверхность. После разрушения пены на поверхности образуется пенка, так называемый сублат — концентрированная форма извлекаемых ионов. [c.203]

    Взаимодействие ДНК с гистонами происходит главным образом путем образования ионных связей отрицательно заряженных фосфатов с паюжительно заряженными аминокислотными остатками гистонов. Поэто.му комплексы ДНК с гистонами легко диссоциируют при высокой концентрации соли, например в 1,5— 2 М аС1. В то же время центральные гидрофобные участки гистонов взаимодействуют между собой. [c.235]

    Свойства студней сополимеров МАК и /У МА, полу теиных в прИ сутствии едкого натра, аналогичны свойствам студней желатина. Возможно, что в белковых цепях, входящих в состав желатина, содержатся группы, способные давать с такими же группами сосед-них молекул относительно прочные связи, энергия которых больше Энергии связи этих груггп с молекулами воды. Существуют две противоположные то 1Ки зрения на природу этих связей. Согласно оД ной пз них — застудневание растворов желатина объясняется обра зованием связей между гидрофобными участками молекул поли-л1ера. Другая точка зрения сводится к тому, что локальные связи между цепями возникают за счет полярных групп. По-видимому, определенную роль играют и тс и другие связи. [c.433]

    Важную информацию о веществе представляют собой оценка степени его гидрофобности, и, если возможно, представление о характере распределения гидрофобных участков на поверхности макромолекулы. Необходимо также оценить склонность молекул вещества к образованию водородных связей. Гидрофобные взаимодействия н водородные связи, как правило, являются главными факторами, обусловливающими неспецифпческую сорбцию вещества на материале матрицы. [c.256]

    Иногда в белке могут оказаться столь гидрофобные участки, чтО онп плохо гидролизуются 6 н. H I. В этих случаях предложено гидролиз вести смесью концентрированной H I и трифторуксусной кислоты (2 1). Гидролиз ири 166° в течение 25 мин дает такие же результаты, как в 6 п. НС1 при 110° более чем за 24 ч. При этом заметного-разрул1ения аминокислот, за исключением триптофана, не наблюдается [Tsugita, S haffler, 1982]. [c.526]

    Глюкозо-6-фосфатаза — интегральный белок микросомальных мембран, Активный центр фермента обращен внутрь везикул, поэтому для полного выявления его активности и изучения кинетических свойств необходима обработка мембранного препарата поверхностноактивными веществами — детергентами. Детергенты представляют собой специальную группу липидов, относящихся к классу растворимых амфифиль-ных соединений, т. е. соединений, имеющих в своей структуре как гидрофильные, так и гидрофобные участки. В зависимости от пространственной структуры, соотношения гидрофильной и гидрофобной зон, наличия заряженных групп детергенты обладают различным характером действия на биологические мембраны от мягкого, вызывающего лишь дезориентацию структурных компонентов мембран, до значительно выраженной их солюбилизации и растворения мембран. [c.370]

    НАДН убихинон-оксидоредуктазный комплекс дыхательной цепи митохондрий (комплекс I — см. с. 415) катализирует реакцию окисления НАДН эндогенным убихиноном. Активность НАДН убихинон-оксидоредуктазы специфически ингибируется такими веществами, как амитал, пиерицидин, реин и ротенон. Последний ингибитор наиболее широко применяется при изучении переноса электронов в дыхательной цепи и молекулярной организации комплекса I. Ротенон обладает сильно выраженными гидрофобными свойствами и способен помимо НАДН убихинон-оксидоредуктазы взаимодействовать с гидрофобными участками многих белков, в частности бычьего сывороточного альбумина, и фосфолипидными мембранами. [c.441]

    Под третичной структурой Ь понимают расположение его полипептидной цепи в пространстве. Существ, влияние на формирование третичной структуры оказывают размер, форма и полярность аминокислотных остатков. В молекулах глобулярных Б. большая часть гидрофобных остатков скрыта внутри глобулы, а полярные группировки располагаются на ее пов-сти в гидратированном состоянии. Однако ситуация не всегда настолько проста. Связывание белка с др. молекулами, иапр. фермента с его субстратом или коферментом, почти всегда осуществляется с помощью небольшого гидрофобного участка на пов-сти глобулы. Область контакта мембранных Ь с липидами формируется преим. гидрофобными остатками. Третичная структура многих Ь составляется из иеск. компактных глобул, наз. доменами (рис. 3). Между собой домены обычно бывают связаны тонкими перемычками -вытянутыми полипеп-тидньи и цепями. Пептидные связи, расположенные в этих цепях, расщепляются в первую очередь при обработке Б. [c.249]

    По тем же причинам молекулы углеводородов стремятся агрегировать в воде. Процесс образования гидрофобной связи можно представить себе как перемещение неполярных частей молекул из воды в гидрофобные области, образуемые за счет ассоциации этих частей. В результате неполярные части оказываются в непосредственной близости друг от друга, т. е. как бы в окружении неполярного растворителя. Вследствие такого перемещения происходит уменьшение числа молекул воды, контактирующих с гидрофобными участками растворенного вещества, т. е. разрушение части областей структурированной воды, окружающих гидрофобные поверхности, в результате чего энтропия раствора возрастает. Следовательно, образование гидрофобной связи между двумя углеводородными молекулами или алкильными группами сопровождается обычно увеличением энтропии. Поскольку энтропийный член TAS чаще всего вносит наибольший вклад в величину свободной энергии, определяющую значение константы Kt, часто говорят, что гидрофобное связывание имеет энтропийную природу. Однако, как под-"черкивал Дженкс, важную роль в гидрофобном взаимодействии играет сильно выраженная способность молекул воды сцепляться друг с другом, вследствие чего заметный вклад может вносить не только энтропийный член, но и энтальпийная составляющая свободной энергии. [c.248]

    Пару субъединиц, которые удерживаются вместе за счет контактов типа ау и связаны осью симметрии второго порядка (рис. 4-9, А), мы буде.м называть изологическим димером. Каждая точка одной субъединицы (например, а) может быть совмещена с такой же точкой другой субъединицы при повороте вокруг оси симметрии на 180°. Точки с я с одной субъединицы (см. рис. 4-9, А) расположены точно напротив соответствующих точек другой субъединицы. В центре структуры, изображенной на рпс. 4-9, А, имеется полость, поэтому группы с я с в действительности нг соприкасаются и основной вклад в связывание между субъединицами вносят парные взаимодействия типа a между группами, удаленными от оси симметрии. Однако реальный -белковый димер может и не иметь такой лолости. Пара идентичных связей в изологи-ческом димере называется обычно одиночной изологической связью. Такого рода связь включает парные взаимодействия между комплемен-тарны.ми группами (а/) и образуется за счет наличия пар идентичных групп, расположенных вдоль оси. Изологическое связывание играет исключительно большую роль в олигомерных ферментах, причем высказывалось даже предположение, что оно возникло на самых ранних стадиях эволюции ферментов. Вполне возможно, что сначала практически никакой комплементарности между взаимодействующими субъединицами не существовало и они соединялись за счет неапецифических взаимодействий в результате контактирования двух гидрофобных участков [42], однако в дальнейшем эволюция привела к появлению более специфических парных взаимодействий. [c.279]


Смотреть страницы где упоминается термин Гидрофобные участки: [c.264]    [c.23]    [c.29]    [c.33]    [c.76]    [c.45]    [c.169]    [c.181]    [c.184]    [c.217]    [c.221]    [c.22]    [c.249]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.355 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте