Гемоглобин молекула

Рис. 3.36. Структура гемоглобина. Молекула состоит из четырех полипептидных цепей двух а-цепей и двух Р-цепей. С каждой цепью связана одна группа гема, к которой присоединяется молекула кислорода. Гемоглобин — пример белка, состоящего из отдельных субъединиц, т. е. обладающего четвертичной структурой.

Потребление атмосферного кислорода организмами теплокровных животных — важнейший биохимический процесс — осуществляется с помощью порфиринсодержащих белков — гемоглобина и миоглобина. Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы живых существ. Миоглобин эритроцитов сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула протеина (белка) связана с одной (миоглобин) или четырьмя (гемоглобин) молекулами комплекса Ре (II) с протопорфирином. Этот комплекс получил название гема [c.743]

Следующая группа ферментов - цитохромы. Эти ферменты участвуют только в переносе электронов. По строению цитохромы похожи на одну из субъединиц гемоглобина. Молекула цитохрома состоит из полипептида и гема. Но в отличие от гемоглобина железо, входящее в гем цитохромов, имеет переменную валентность. Способность железа обратимо переходить из окисленной формы в восстановленную (Ре + е Ре ) обеспечивает возможность переноса электронов данными ферментами. [c.39]

Молекула спирта. . Молекула гемоглобина Молекула крахмала. . Частицы коллоидного золота [c.277]

Атом водорода. . . . Ион натрня. . . . . . Молекула спирта. . . Молекула гемоглобина Молекула крахмала. . Частицы коллоидного лота........ [c.135]

В имеющейся коллекции образцов человеческой крови, собранной со всего мира, обнаружено около сотни различных мутантных гемоглобинов. В результате выяснилась картина патологии в молекулярном строении. Оказалось что легко происходят мутации находящихся на поверхности гемоглобина молекул аминокислот, что oбы Jнo не влияет на биологические функции гемоглобина. Мутации вблизи гема, во внутренних неполярных областях белка и (или) в местах соединения субъединиц чрезвычайно сильно нарушают биологические функции гемоглобина. [c.263]

При предыдущем обсуждении первичной, вторичной и третичной структур полипептидных цепей оставлялся без внимания более высокий уровень структуры белка. Хотя некоторые белки, например миоглобин, и состоят из одной-единственной полипептидной цепи, большинство белков представляет собой агрегаты двух или более полипептидных цепей. Примером такого белка служит гемоглобин, молекула которого состоит из двух а- и двух р-полипептидных цепей. Пространственную конформацию, которую принимает такой агрегат полипептидных цепей, называют [c.98]

Подобно молекуле О , но значительно более прочно, может связываться с железом гемоглобина молекула, СО. Токсичное действие окиси углерода на животный организм обусловлено этим блокированием простетической группы гемоглобина, которая при этом не способна выполнять свою нормальную функцию. Карбоксиге-моглобин, подобно оксигемоглобину, является обратимым соединением и превращается в оксигемоглобин, когда парциальное давление кислорода велико. [c.454]

Молекулы многих белков состоят из нескольких индивидуальных поли-пептидных цепей, не связанных одна с другой ковалентными связями. К таким белкам относится, в частности, гемоглобин, молекула которого, как уже отмечалось выше, состоит из четырех полипептидных цепей и не содержит ни одного дисульфидного мостика. О таких белках говорят, что они обладают четвертичной структурой. При этом каждая из индивидуальных цепей может иметь свою собственную первичную, вторичную и третичную структуру. Теперь известно, что молекулы многих белков состоят из нескольких субъединиц. Можно думать, что из субъединиц состоят все или почти все белки с молекулярным весом больше 50 ООО. Впервые концепция о том, что белковые молекулы состоят из субъединиц, была выдвинута в 1930-х г.г. Сёренсеном и Сведбергом однако эта концепция долго не имела сторонников и получила признание лишь в последние несколько лет. [c.116]

Уже давно высказывалась гипотеза, что организующим фактором в образовании третичной структуры белковой молекулы может служить тенденция к собиранию неполярных (гидрофобных) остатков внутри белковой глобулы, а полярных (гидрофильных) — на ее поверхности. Такая закономерность действительно проявилась в миоглобине и гемоглобине. Молекулы воды, присоединенные к полярным рад1шалам, образуют вокруг глобулы двойной электростатический слой, что экранирует поле этих радикалов и уменьшает свободную энергию. При контакте гидрофобных радикалов с молекулами воды последние упорядочиваются, в результате чего уменьшается энтропия. Поэтому гидрофобным радикалам выгодно собраться внутри белковой молекулы и избе кать контакта с молекулами воды. Все это ведет к минимуму свободной энергии и увеличению энтропии системы глобула — вода, т. е. стабилизирует ее. В то же время ван-дер-ваальсовое взаимодействие неполярных радикалов достаточно для объяснения притяжения и компактной укладки цепей внутри глобулы. Укладка целей может дополнительно фиксироваться некоторыми водородными и ионными связями [16]. [c.6]

С физиологической точки зрения железо имеет особое значение для организма человека и животных, поскольку является катализатором процесса дыхания. Как уже упоминалось, железо входит в состав молекулы гемоглобина. Молекула гемоглобина состоит из интерциклического соединения гема, которое содержит двухвалентное железо, и белка глобина. В легких человека гемоглобин присоединяет кислород, превращаясь в оксигемоглобин, который разносится кровью, снабжая кислородом все клетки организма. [c.500]

Рентгенографические исследования гемоглобина и миоглобина дали весьма ценные сведения относительно размеров и формы этих молекул. Здесь можно сослаться на обзорные статьи Перуца [4] и Кэн-дрью [4]. Молекула гемоглобина может быть в идеальном виде изображена как цилиндр диаметром 57А и высотой 34А, содержащий четыре слоя частиц, участвующих в рассеянии. Миоглобин по форме и размерам напоминает один из этих четырех слоев гемоглобина молекула его имеет форму диска толщиной около 9А и другие измерения, не превышающие 57А, причем наиболее вероятные их значения равны 51,5X37А. [c.187]

В те времена, когда Перутц приступил к работе, оборудование для рентгеновской кристаллографии бьию еше очень несовершенным, и поэтому он сначала очень медленно продвигался в интерпретации получаемых дифракционных картин. Но его продвижение к цели значительно ускорилось в начале 50-х годов, после того как им были получены дифракционные картины от молекул гемоглобина, в которые были искусственно введены атомы ртути, связанные с 5Н-группами боковых цепей двух цистеиновых остатков. Перутц обнаружил, что ярко выраженные рентгеновские рефлексы от атомов ртути могут служить теми ориентирами, с помощью которых можно определять положения других атомов в этой большой белковой молекуле. К тому же к Перутцу в это время присоединился Джон Кендрью, который принялся за расшифровку третичной структуры миоглобина. Миоглобин представляет собой переносящий кислород белок клеток мьшлц как позвоночных, так н беспозвоночных животных. По своей структуре миоглобин похож на гемоглобин, но устроен значительно проще его молекула состоит лишь из одной полипептидной цепи, длина которой близка к длине а- и р-цепей гемоглобина. Молекула миоглобина содержит лишь один атом железа, заключенный в гем, и соответственно может связывать лишь одну молекулу кислорода. Кендрью [c.95]

Хотя в 1950-е годы еще не было известно пространственное строение на атомном уровне ни у одного белка, тем не менее в то время почти отсутствовало сомнение в том, что белковые молекулы построены из регулярных форм и главным образом из а-спиралей Полинга и Кори, обнаруженных в чистом виде у гомополипептидов. Именно на таком представлении о строении белков основана классификация белковых структур на первичную, вторичную и третичную, предложенная в 1952 г. К. Линдерстрем-Лангом [90]. Под первичной структурой понималась аминокислотная последовательность белка, т.е. его химическое строение, включая дисульфидные связи под вторичной структурой — полностью насыщенные пептидными водородными связями регулярные конформации белковой цепи как целого или ее отдельных участков. Набор взаимодействующих между собой регулярных конформаций а-спиралей, -структур и т.д. образует нативное пространственное строение белковой молекулы, названное Линдерстрем-Лангом третичной структурой. Таким образом, классификация Линдерстрем-Ланга, по существу, представляет собой формулировку принципа пространственной организации белков. Очевидно, разделение пространственной структуры белка на вторичную и третичную является условным и может иметь смысл только в том случае, если пространственное строение макромолекулы действительно представляет собой ансамбль сравнительно немногочисленных канонических форм полипептидов. В то время этот вопрос был далек от своего решения. Позднее иерархия структур Лин-дерстрем-Ланга пополнилась еще одной, четвертичной, структурой, характеризующей агрегацию белковых молекул или достаточно обособленных субъединиц. Примерами белков с четвертичной структурой могут служить гемоглобин, молекула которого состоит из четырех субъединиц, белок вируса табачной мозаики, представляющий собой систему из 200 одинаковых глобулярных молекул. [c.27]

Молекулы гемоглобина. Молекула человеческого гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей. Молекула гемоглобина обозначается общей формулой ОгРг, которая показывает, что в состав молекулы входят две пары сходных цепей глобина [1348]. Большинство разновидностей гемоглобина человека имеют идентичные а-це-пи и различаются по другим цепям. К каждой цепи глобина в специфическом участке присоединяется молекула небелковой природы гемогруппа, или гем (рис. 4.34). Четыре глобиновые цепи, каждая со своим гемом, образуют функциональную молекулу гемоглобина, которая переносит кислород из легких в ткани. Молекула глобина построена из 140 с небольшим аминокислот, которые расположены в строго определенном порядке (рис. 4.35). Последовательность аминокислот в белке (например, в гемоглобине) считают его первичной структурой. Пространственное расположение соседних остатков называется вторичной структурой, а трехмерное расположение белковых субъединиц-третичной структурой (рис. 4.34). Термин четвертичная структура относится к взаимной организации четырех субъединиц в составе функционирующей молекулы. [c.72]

Все жизненно важные гены, белковые или РНК, продукты которых участвуют в жизнедеятельности клетки, например, ферменты энергетических путей, ферменты репликации ДНК, и т. д. Гены домашнего хозяйства отличают от тканеспецифичных генов, которые экспрессируются клетками, выполняющими определенные конкретные функции. Например, гены иммуноглобулинов, или антител, — тканеспецифичные гены, экспрессирующиеся в В-лимфоцитах гены а- и р- глобулинов экспрессируются в эритроцитах, несущих гемоглобин — молекулу, переносящую кислород. [c.207]

Доля связанного с лигандом белка У рассчитывается из уравнения материального балланса. Следует помнить о необходимости введения статистических множителей в константы связывания. Например, константа диссоциации для первой присоединяющейся к гемоглобину молекулы Ог равна/Ст/4, поскольку число центров, с которыми этот лиганд может связаться, равно четырем, а отщепление осуществляется только от одного центра. Аналогичным образом константа диссоциации для второй присоединяющейся молекулы будет равна 2/Ст/З, поскольку имеется три центра, к которым она может присоединиться, но после ее присоединения образуются два центра, от которых молекула кислорода может отщепиться. [c.264]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология