Изолейцин распространение в белках

Пытаясь найти некоторые общие принципы, лежащие в основе аминокислотного состава белков, Бейли [101] построил ряд гистограмм, отражающих аминокислотный состав двух десятков белков. В целом Бейли не был удовлетворен результатами этой попытки, но ему все же удалось сделать некоторые заключения Нанример, он указал на щирокое распространение валина, лейцина и изолейцина и отметил, что белки обычно содержат меньще изолейцина, чем лейцина. В белках обычно присутствуют фенилаланин, пролин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота и цистин, тогда как триптофан, метионин, лизин, гистидин, аргинин, глицин и аланин встречаются реже. [c.25]

Некоторые белки отличаются своеобразными особенностями аминокислотного состава. Так, например, сальмин, принадлежащий к группе протаминов, характеризуется высоким содержанием аргинина и отсутствием таких распространенных компонентов белков, как глутаминовая кислота и лейцин, хотя в нем присутствуют остатки изолейцина и валина (см. табл. 1). Кератин [c.25]

Наиболее распространенным методом гидролиза является кислотный. Для полного расщепления белков используется обычно 20,5%-пая (6 н.) соляная кислота, взятая в 10—50-кратном избытке по отношению к количеству белка, и реакция ведется при 107—110° в течение 20—72 часов в запаянных ампулах или при кипячении с обратным холодильником (при больших количествах белка). Длительный гидролиз (72 часа) требуется для расщепления связи между валином и изолейцином, которая чрезвычайно устойчива к кислоте. [c.38]

По всей видимости, существует довольно сильная изменчивость аминокислотного состава, о чем сообщалось разными исследователями. В белках гороха и конских бобов в меньшей степени представлены валин, изолейцин, фенилаланин и серосодержащие аминокислоты, чем в белках сои (табл. 12.5). Наоборот, эти белки богаче лизином, особенно белки гороха, что предопределило современный масштаб распространения этой культуры в качестве кормового средства. Мосс и Бодэ [45] показали, что содержание основных аминокислот в конских бобах находится в линейной зависимости от содержания белков. Довольно большие сортовые различия по количеству серосодер- [c.582]

Широкое распространение реакций переаминирования и участие в йих многочисленных аминокислот свидетельствуют о существенном значении этих реакций в обмене веществ. Роль реакций переаминирования в процессах окислительного дезаминирования L-аминокислот и мочевинообразования у млекопитающих рассмотрена выше (стр. 171). Возможность замещения незаменимых а-аминокислот в пищевом рационе растущих животных соответствующими кетокислотами определяется наличием в организме активных трансаминаз (стр. 137). Сравнительно недавно было показано, что молодые крысы растут примерно с одинаковой скоростью при кормлении синтетической диетой, содержащей 10 незаменимых аминокислот и глутаминовую кислоту, и рационом, в котором 5 незаменимых аминокислот (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и метионин) заменены соответствующими кетокислотами и эквивалентным источником азота [321]. Эти данные свидетельствуют о том, что общая активность трансаминаз в организме крысы очень велика поскольку для синтеза белков необходимо одновременное присутствие всех аминокислот, приведенные выше факты говорят о том, что указанные пять а-кетокислот быстро подвергаются переаминированию. [c.233]

Активация белков в результате протеолитического расщепления одной или нескольких пептидных связей-широко распространенный механизм регуляции в биологических системах. Если белок в активированной форме является ферментом, то его неактивный предшественник называется проферментом (или зимогеном). Наиболее изученный процесс активации профермента - это превращение химотрипсиногена в химотрипсин, происходящее следующим путем. Под действием трипсина пептидная связь между остатками 15 и 16 в молекуле химотрипсиногена разрывается и в результате образуется химотрипсин. Возникшая при этом новая концевая аминогруппа изолейцина-16 загибается внутрь молекулы белка, где электростатически связывается с аспартатом-194. Это взаимодействие служит пусковым механизмом для ряда локальных изменений конформации, конечный результат которых - формирование кармана для связывания ароматических (либо больших неполярньгк) боковых цепей субстрата. Кроме того, формируется полость оксианиона, стабилизирующая переходное состояние. [c.176]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология