Фицин белком

Единственная химическая реакция, которая здесь будет рассматриваться, —это гидролиз. Он может осуществляться как ферментативным, так и химическим путем. Горячая разбавленная минеральная кислота медленно расщепляет амидные связи с образованием с учайных фрагментов, в конечном итоге приводя к простым аминокислотам. Контролируемый кислотный гидролиз разрушает белок с образованием смеси пептидов. Возможен также ферментативный гидролиз протеолитические ферменты очень разнообразны по своему специфическому действию. Некоторые из них, такие, как папаин или фицин, фактически неспецифичны и расщепляют белки до свободных аминокислот, в то время как другие — трипсин, химотрипсин и пепсин— гидролизуют только особые связи в белковых молекулах (ср. мальтаза, эмульсин и т. д., разд. 17.6 и 17.7). Так, пепсин расщепляет амидную связь между карбоксильной группой ди-карбоновой ь-аминокислоты и аминогруппой ароматической ь-аминокислоты при условии, что вторая карбоксильная кислотная группа дикарбоновой аминокислоты не связана. Химотрипсин менее специфичен и расщепляет амидную связь с карбонильной стороны ароматической ь-аминокислоты. Трипсин гидролизует амидные связи, включающие карбоксильные груп- [c.296]

ФалджериДьюш [48] запатентовали сходный процесс того же типа для модифицирования гидролизатов белков сои, арахиса, хлопчатника, кукурузы, рапса и сезама. После термической денатурации белок в суспензии гидролизуется на 60—80 % при добавлении кислотных или основных эндопептидаз животного или растительного происхождения, таких, как пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, фицин, либо экзопептидаз микробиального происхождения. Затем происходит реакция с ангидридом янтарной кислоты при pH 7,0 и температуре ниже 15 °С в результате продукты гидролиза теряют запах и вкус даже в кислом растворе, и в таком виде они рекомендуются для приготовления напитков, таких, как лимонный и томатный сок, или газированных вод. [c.610]

Папаин, протеаза млечного сока дынного дерева ari a papaya), был получен в кристаллическом виде [85]. Его активность связана с наличием в его молекуле сульфгидрильных групп. Доказательством этого служит то, что при окислении этих групп активность фермента исчезает, а при их восстановлении (например, глютатионом) вновь появляется [86, 87]. Такими же свойствами обладают и другие растительные протеазы, например бро-мелин ананаса и фицин фигового дерева, а также катепсин— про-теаза, присутствующая во многих клетках животного организма. Все эти ферменты, подобно папаину, активируются различными восстановителями, а также цианидами [88]. Наиболее простым субстратом для действия папаина является гиппуриламид [85]. Согласно данным, полученным Абдергальденом и его сотрудниками, инъекция кроликам чужеродных белков ведет к образованию в их организме специфических протеаз, которые обладают способностью расщеплять только введенный белок. Так, например, инъекция альбумина, глобулина и фибриногена [c.293]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология