Фицин

Единственная химическая реакция, которая здесь будет рассматриваться, —это гидролиз. Он может осуществляться как ферментативным, так и химическим путем. Горячая разбавленная минеральная кислота медленно расщепляет амидные связи с образованием с учайных фрагментов, в конечном итоге приводя к простым аминокислотам. Контролируемый кислотный гидролиз разрушает белок с образованием смеси пептидов. Возможен также ферментативный гидролиз протеолитические ферменты очень разнообразны по своему специфическому действию. Некоторые из них, такие, как папаин или фицин, фактически неспецифичны и расщепляют белки до свободных аминокислот, в то время как другие — трипсин, химотрипсин и пепсин— гидролизуют только особые связи в белковых молекулах (ср. мальтаза, эмульсин и т. д., разд. 17.6 и 17.7). Так, пепсин расщепляет амидную связь между карбоксильной группой ди-карбоновой ь-аминокислоты и аминогруппой ароматической ь-аминокислоты при условии, что вторая карбоксильная кислотная группа дикарбоновой аминокислоты не связана. Химотрипсин менее специфичен и расщепляет амидную связь с карбонильной стороны ароматической ь-аминокислоты. Трипсин гидролизует амидные связи, включающие карбоксильные груп- [c.296]

Получение асимметричных производных, например образование амидов М-ацил-Ь-аминокислот, катализируемое цапанном, бромелином или фицином. Так, взяв анилин и папаин, мы [c.169]

Чрезвычайно сложна проблема специфичности протеолитических ферментов. Раньше считали, что специфичность протеаз определяется размерами частиц субстрата, и по этому признаку разделяли их на протеиназы и пептидазы. После изучения свойств этих групп ферментов с помощью низкомолекулярных синтетических субстратов стало ясно, что определяющим моментом реакции является природа аминокислотных боковых цепей и других радикалов, соседних с гидролизуемой связью. Фермент гидролизует только те связи, которые удовлетворяют его структурным требованиям. Среди протеаз на основании их специфичности различают две группы эндопептидазы, расщепляющие пептидную цепь белка в средних участках и гидролизующие ее на более мелкие фрагменты, и экзопептидазы, которые не могут расщеплять связей в середине цепи, а действуют последовательно, отщепляя одну за другой концевые аминокислоты — либо с аминного, либо с карбоксильного конца цепи. Первые — протеиназы (пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, фицин, катепсины), вторые — пептидазы (аминопептидазы, карбокси-, дипептидазы и др.). При расщеплении белка эндо- и экзопептидазы действуют как бы синхронно первые образуют значительное число свободных концов, вторые влияют на образовавшиеся фрагменты. [c.60]

В настоящее время находят применение некоторые протеазы, полученные из экстрактов животного, растительного и микробного происхождения. В первом случае речь идет преимущественно о пепсине, трипсине, химотрипсине (особенно а-химо-трипсин) из протеаз растительного происхождения наиболее употребимы папаин и фицин. Среди многочисленных ферментов микробного происхождения имеются препараты промышленного назначения бактериальные экстракты, дрожжи, плесневые грибы. Эти ферменты поступают в торговлю под различными названиями, и их специфическая активность не всегда хорошо известна, особенно когда речь идет о препаратах или смесях ферментов. Впрочем, сходная картина наблюдается и в отноше- [c.598]

Фицин Этиловый эфир бензо-ил-2-аргинина 1,5- 10-" 1,2- 10 " [c.364]

Фицин Размягчение мяса, осветление соков [c.168]

Ферменты, гидролизующие амидные и эфирные связи, можно разделить на три класса 1) требующие для каталитической активности наличия тиольной группы, такие, как папаии, фицин и другие растительные ферменты, 2) ингибируемые диизопропил-фторфосфатом (ДФФ), такие, как а-химотрипсин, трипсин, [c.343]

Кинетику реакции фицина с п-нитрофенилгиппуратом изучали методом остановленной струи в условиях [Е]о [8]о. Было найдено, что образование -нитрофенола в начальный период реакции подчиняется кинетике первого порядка, причем эффективная константа скорости реакции зависит от концентрации фермента (табл. 2) и не зависит от концентрации субстрата [9]. Значения ккат и /Ст(каж), найденные при изучении этой реакции в стационарном режиме, равны 5,0 сек и 1,28-10 М соответственно. Прини- [c.190]

Значения эффективных констант скоростей первого порядка образования п нитрофенола в реакции п-нитрофенилгиппурата (5-10 М) с фицином. Условия опыта pH 3,9 25° С [c.191]

Рис. 94. Определение индивидуальных констант кг и Ка из данных предстационарной кинетики гидролиза п-нитрофенилгиппурата, катализируемого фицином

ФалджериДьюш [48] запатентовали сходный процесс того же типа для модифицирования гидролизатов белков сои, арахиса, хлопчатника, кукурузы, рапса и сезама. После термической денатурации белок в суспензии гидролизуется на 60—80 % при добавлении кислотных или основных эндопептидаз животного или растительного происхождения, таких, как пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, фицин, либо экзопептидаз микробиального происхождения. Затем происходит реакция с ангидридом янтарной кислоты при pH 7,0 и температуре ниже 15 °С в результате продукты гидролиза теряют запах и вкус даже в кислом растворе, и в таком виде они рекомендуются для приготовления напитков, таких, как лимонный и томатный сок, или газированных вод. [c.610]

Эндопептидазы в растительном мире представлены папаином, фицином и бромелаином. Папаин получают из сока плодов дынного дерева, фицин - из млечного сока видов Fi us, например, инжира, а бро-мелаин выделяют из стеблей ананаса. Оптимум действия pH фицина около 7,0, бромелаина - примерно такое же, оптимальная зона папаина находится при нейтральной, слабощелочной или слабокислой реакции в зависимости от свойств гидролизуемого белка [65, 66, 68, 72]. [c.210]

Гигр. крист. 129,5 - 131. [а] -17,5 (с = 2 в HjO). Раств-сть р. Н О. Субстрат для определения активности трип-НС сипа, папаина, фицина. Гидрол. контролируют по увел, поглощения при 253 нм (pH 8) [ВВА 16, 570 (1955)] или по освобождению карбоксильных гр. [Meth. Bio hem. Anal. 2, 215 (1955) 4, 171 (1957)]. Медл. гидрол. в раств. за 24 ч при 4°С и pH 8 степень гидрол. 4%. [c.305]

Полный гидролиз групповых веществ крови показывает, что в их состав входит около 80—85% углеводов (галактоза, фукоза, N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин) и около 15—20% аминокислот, из которых пролин, треонин и серин составляют более половины. В некоторых образцах групповых веществ, в частности в групповых веществах из жидкости кисты, содержатся также N-ацетилнейраминовая кислота, которая, очевидно, в этом случае заменяет часть остатков фукозы. Групповые вещества различного типа А, В, Н я т. д.) очень мало отличаются друг от друга по составу, хотя некоторые детали все же можно отметить так, например, в групповом веществе Le содержание фукозы заметно понижено. В настоящее время установлено, что специфичность групповых веществ зависит от находящихся на периферии молекулы олигосахаридных цепей, которые являются иммунологическими детерминантами (см. ниже). Однако в целом структура групповых веществ, несмотря на значительное число исследований, остается неясной. При действии разбавленных кислот и оснований (щелочь, сода, гидроксиламин) групповые вещества отщепляют значительную часть углеводов Пептидная часть биополимера, напротив, отличается стойкостью и только в незначительной степени распадается под действием папаина и фицина . Эти данные позволяют отнести групповые вещества к гликопептидам типа III, в которых центральная пептидная цепь окружена присоединенными к ней олигосахаридными цепями , что было экспериментально подтверждено в самое последнее время полукинетическим методом исследования (см. стр. 569). При изучении хода гидролиза группового вещества А разбавленными кислотами и щелочами оказалось, что отщепляются лишь мелкие углеводные фрагменты, в то время как все аминокислоты остаются в высокомолекулярной части. Лишь в жестких условиях гидролиза, когда распаду подвергаются и пептидные связи, а также при избирательной деструкции пептидных связей высокомолекулярный фрагмент начинает дробиться и в гидролизате появляются аминокислоты. Подобная картина гидролиза может наблюдаться только в том случае, если пептидная часть составляет основу гликопротеина (тип III). [c.581]

Гомогенный катализ можно разделить (классифицировать) на кислотно-основной (катализаторы - кислоты и основания), металлокомплексный (координационный) (катализаторы металлокомплексные соедршения), окислительно-восстановительный (катализаторы - ионы металлов переменной валентности), гомогенный газофазный (катализаторы - химически активные газы, такие, как N0, NO2, ВГа и др.) и ферментативный (ка1а)ш9аторы -ферменты (энзимы) - белковые молекулы с oTHO nitooAO большой молекулярной массой, например химотрипсин, элАСтаЗа папаин, фицин, щелочная фосфатаза и др.). [c.377]

Как видим, в случае химотрипсина различие между Кт и Кз-действительно несущественно (-— 10%), однако для фицина оно уже достигает — 20% и для трипсина — 40%. Возможно, что данные скоростной кинетики, положенные в основу расчета Кз не вполне точны и на самом деле величины К должны быть ближе к Кт Однако это требует дальнейших доказательств. [c.47]

Было показано, что гидролиз тиоаспприна в интервале pH 6,2— 7,90 не зависит от величины pH. Поскольку известно, что скорость сольволиза аспирина также не зависит от pH вблизи нейтральных значений pH и что гидролиз протекает с участием карбоксилат-аниона (см. стр. 192), было сде.чано заключение, что тноаспирин также гидролизуется при участии карбоксилат-аниона (эту точку зрения в действительности не удалось доказать путем изучения реакции в области значений pH вблизи р/(а карбоксильной груниы). Характер рН-зависимости скорости реакции для каталитических стадий как папаина, так и фицина показывает, что в активный центр входит группа в анионной форме с р Со 4 [4,3 (для фицина) и 3,7 (для папаина)] [174], которая является, по-видимому, карбоксильной. Данные Шон-баума и Бендера согласу ются с механизмом (1-170), который можно рассматривать как вероятную, но неполную модель действия папаина и (или) фицина. [c.120]

Ионы металлов. Ферменты, можно разделить на три класса ления активности которых необходимы иптактные тиольные группы (папаин, фицин и подобные им ферменты растительного происхождения некоторые катепсины). 2. Ферменты, которые ингибируются диизопропилфторфосфатом и подобными фосфор-органическпми соединениями (сериповые эстеразы, например трипсин, химотрипсин, субтилизин, холинэстераза, тромбин и т. д.). 3. Ферменты, для проявления активности которых необходима добавка иона металла или наличие прочно связанного иона металла. К ферментам класса (3) относится ряд дипептидаз, которые не удалось получить в чистом виде глицилглицин-дипептидаза [активирующее действие ионов металлов уменьщается в следующем ряду Со(П) >Л п (II) >М (11) =0>7п П), причем последний ион выступает уже в роли ингибитора] [183], глицил-ь-дипептидаза [2п( П)—фермент из мышц крысы. [c.124]

В некоторых случаях названия ферментов образуют просто, добавляя окончание -аза к названию субстрата (например, АТФ-аза, рибонуклеаза, аконитаза). В то же время многие тривиальные названия не имеют отноще-ния ни к субстрату, ни к типу катализируемой реакции (таковы, например, названия многих протеолитических ферментов — химотрипсин, трипсин, пепсин, папаин, ренин и фицин). Известны также случаи, когда для одного и того же фермента используется несколько названий. Фермент, катализирующий образование цитрата из оксалоацетата и ацетил-КоА (см. гл. XIX), называют, например, конденсирующим ферментом, цитратконденсирующим ферментом, цитрогеназой и цитратсинтетазой (не считая систематического названия). Наконец, имеются в тривиальной номенклатуре и такие названия, смысл которых не нуждается в пояснениях. Некоторые из этих названий (хотя далеко не все) Комиссия по ферментам рекомендует использовать в качестве допустимых альтернатив (см. табл. 28). [c.195]

Фицин. Этот фермент, выделенный из растений семейства тутовых, представляет собой эндопептидазу, сходную с папаином. Фицин — сульфгидриль-ный фермент с молекулярным весом около 26 ООО. Исходя из кривых зависимости скорости реакции от pH, можно полагать, что в реакции, катализируемой фицином, участвует также карбоксилатный ион или его кинетический, эквивалент. Фицин проявляет максимальную активность в отношении субстратов, содержаш их L-аргинин, но его каталитическое действие распространяется на широкий спектр субстратов. [c.431]

Для мягчения (тендеризации) мясных продуктов раньше использовали животные ферменты (из поджелудочной железы), а в последнее время протеиназы растительного происхождения — папаин, бромелаин, фицин. Несмотря на то что протеиназы растений имеют ряд преимуществ, даже их препараты постепенно заменяются микробными. Это происходит по различным причинам. Например, в СССР источники для выделения растительных протеаз (дынное дерево, ананас или деревья рода Fi us) практически отсутствуют. [c.8]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.296 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.114 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.264 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.168 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.571 , c.581 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.202 ]

Кинетические методы в биохимическихисследованиях (1982) -- [ c.79 ]

Методы химии белков (1965) -- [ c.126 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.293 ]

Особенности брожения и производства (2006) -- [ c.477 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.43 ]

Полимеры медико-биологического назначения (2006) -- [ c.283 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.473 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.3 , c.3 , c.4 , c.22 , c.86 , c.131 , c.274 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.50 , c.63 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.217 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.131 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.373 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология