Денатурация белков

Рис. 32. Определение величины изокинетической температуры для щелочной денатурации белков

Что происходит с химической точки зрения при денатурации белков Почему некоторые вещества вызывают денатурацию [c.463]

Однако, зная только порядок расположения аминокислот, нельзя еще представить себе совершенно отчетливо все уровни организации белковой молекулы. Даже прн осторожном нагревании белки нередко необратимо утрачивают свойства, присущие им в природном состоянии, иными словами, происходит денатурация белков. Причем обычно денатурация не сопровождается расщеплением полипептидной цепи чтобы расщепить цепь, нужны более жесткие условия. Следовательно, цепи образуют какую-то определенную структуру под действием слабых вторичных связей . В образовании таких вторичных связей обычно участвует атом водорода, находящийся между атомами азота и кислорода. Такая водородная связь в двадцать раз слабее обычной валентной связи. [c.130]

Необратимая денатурация белка яйца [c.456]

А.11. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКА [c.457]

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ — потеря белковыми веществами их природных свойств (растворимости, гидрофильно-сти и др.) в результате нарушения структуры их молекул. Д. б. вызывается повышением температуры, действием сильных щелочей, солей тяжелых металлов и др. [c.85]

Другие реагенты — соли тяжелых металлов (сернокислая медь, уксуснокислый свинец), а также кислоты (азотная, уксусная, трихлоруксусная, пикриновая) вызывают необратимое осаждение белков под их воздействием происходит значительное изменение свойств денатурация) белков, и они после осаждения теряют способность растворяться в воде и в разбавленных солевых растворах. [c.296]

Что называется денатурацией белков Объясните, почему при повышенных температурах происходит денатурация белков. [c.467]

Растворение и осаждение белков, денатурация белков, цветные реакции белков и др. [c.167]

Мы рассмотрели здесь значение для человека коллоидных систем и коллоидных процессов, но ничего не сказали о роли в природе и технике высокомолекулярных соединений, растворы которых обладают многими коллоидными свойствами. Значение высокомолекулярных соединений в технике будет показано в гл. XIV настоящего курса. Здесь же только укажем, что организмы растений и животных состоят из растворов и студней высокомолекулярных веществ. Поэтому биохимия и медицина теснейшим образом связаны с коллоидной химией. Заметим также, что многие техно логические процессы пищевой промышленности по существу являются коллоидными процессами. В хлебопекарной промышленности при приготовлении теста огромное значение имеют явления набухания, а при выпекании хлеба — явления коагуляции. Приготовление маргарина, соусов и майонезов представляет собою не что иное, как процесс эмульгирования. В молочной промышленности получение простокваши и сыра является процессом коагуляции и синерезиса (явление, обратное набуханию). Наконец, засолка и варка мяса также сводятся к явлениям коагуляции или, точнее, денатурации белков. [c.32]

Под действием высоких температур, а также солей тяжелых металлов вторичная и третичная структуры белков разрушаются. При этом происходит денатурация белка, т. е. потеря способности растворяться в воде. Теряется и биологическая активность. При более высокой температуре белки обугливаются, что сопровождается появлением запаха жженого рога. [c.361]

При рассмотрении температурной зависимости жизненной кривой можно установить три температурные точки температурный минимум, оптимум и максимум. В границах температуры от минимума до оптимума интенсивность жизненного процесса растет, и здесь в основном наблюдается приблизительно такая же зависимость, как и в обычном химическом процессе. Температурный оптимум у животных колеблется в пределах 308...315 К (у растений он даже выше). Дальнейшее повышение температуры приводит к быстрому снижению процесса, и по достижении максимальной температуры наступает гибель, что связано с денатурацией белка и инактивацией ферментов. [c.130]

Влияние внешних условий. По своей природе ферменты значительно более чувствительны к изменению внешних условий, чем неорганические катализаторы. В частности, ферменты работают в значительно более узком диапазоне температур. Температурный оптимум большинства растительных ферментов 313—333 К, животных ферментов 313—323 К. Если температура превысит эти пределы, активность фермента очень быстро падает, а при 343—353 К происходит пх необратимое разрушение, обусловленное денатурацией белка. Лишь очень немногие ферменты способны в определенных условиях выдержать нагревание до 373 К без потери активности. [c.169]

Вся структурная организация белков (четвертичная, третичная, вторичная) может быть разрушена внешними воздействиями до первичной структуры полипептида - процесс денатурации. Денатурация белков происходит под действием экстремальных значений pH растворов, УФ-света, рентгеновских лучей, высоких давлений, повышенной температуры, физических воздействий (например, ультразвука). [c.273]

Химический механизм реакций гидролиза, катализируемых химотрипсином. При гидролизе молекулы субстрата, сорбированной на активном центре, в роли атакующего нуклеофила выступает ОН-группа 5ег-195 [2, 6—9, 32]. Химика-органика, малознакомого со спецификой реакций, протекающих с участием белков, могло бы насторожить то, что нуклеофильность гидроксила серина в модельных низкомолекулярных соединениях низка, поскольку при физиологических значениях pH 7—8 группа ОН слабо ионизована (рКа 13,6) [33, 34]. В связи с этим укажем, что исключительно высокая активность 8ег-195 связана именно с его окружением в активном центре. Так, в среде 8 М мочевины (при денатурации белка) он теряет свои уникальные свойства [35, 36]. [c.129]

Щелочная денатурация белков, приведенных ниже, характеризуется следующими значениями энтальпии и энтропии активации [c.71]

Примером подобных процессов служит денатурация белков. В этой реакции вследствие разрыхления структуры белка и разрыва при активации части солевых мостиков между кислотными и основными группами энтропия при активации возрастает (AS >0), и хотя энергия активации велика, AGI мало, а поэтому скорос ъ реакции значительна. [c.128]

Что происходит при денатурации белка [c.428]

С пространственным упорядочением молекулы белка связано и представление о денатурации белков. Под этим понимают разрушение пространственной структуры в результате действия физических или химических факторов (нагревание, облучение, действие кислот и т. д.). Иногда процесс денатурации [c.193]

При действии электролитов или органических растворителей (спирт, хлороформ) на растворы белков происходит их осаждение (свертывание). Нагревание же приводит к необратимому осаждению и утрате многих свойств. Такое явление получило название денатурации белка. Под этим подразумевается такое превращение белка, которое приводит к потере его естественных свойств. Следствием такого процесса является нарушешге структуры белковой молекулы. Первичная структура каким-либо изменениям в этом случае не подвергается. [c.427]

Подобная перегруппировка белковой молекулы приводит, не только к потере гидрофильности, но и к изменению ряда других свойств растворимости, реакционной способности и т. п. Происходит так называемая денатурация белка, т. е. такое изменение структуры белка, которое изменяет его биологические свойства. Денатурация обычно сопровождается разрывом некоторых связей в структурах белка, в частности сульфгидрильных. [c.183]

Явления обратимой денатурации белков протекают и в живом организме возможно, что с этими процессами Рис. 92. Изменение формы полипептидной связано взаимное превраще-цепи при переходе белка из нативного нце активных и неактивных (а) состояния через промежуточное (б) форм ферментов И соответ-к денатурированной форме (в) вующих гормонов, а так- [c.212]

Белки представляют собой биологические молекулы с длинными цепями, построенными из аминокислот. Белковая цепь имеет специфическое расположение, которое удерж1[вается водородными связями между группами N—Н и С=0, расположенными вдоль цепи (см. разд. 11.5, ч. Г). При денатурации белка, например при варке яйца, повышение тепловой энергии вызывает разрыв водородных связей, и регулярное расположение групп вдоль белковой цепи нарушается. Какие знаки имеют величины ДЯ и Д5 в процессе денатурации белка [c.197]

ДУБЯЩИЕ ВЕЩЕСТВА - химические соединения, водные растворы которых применяют для денатурации белков, содержащихся в кожевенном сырье, желатине или казеине. Д. в. видоизменяют коллоидное состояние белков вызывают затвердение, противодействуют набуханию в воде и др. Различают Д. в. минерального и органического происхождения. Минеральные Д. в. соли трехиа-лентного хрома, алюмокалиевые квасцы и др. Органические Д. в. бывают [c.92]

В заключение отметим, что для изучения тепловых эффектов процессов денатурации белков и нуклеиновых кислот и взаимодействия этих биополимеров с ионами металлов и гидроксония в последнее время щироко и успешно применяется микрокалори-метрия. Тепловые эффекты этих процессов довольно малы. Так, теплота денатурации (т. е. перехода спираль—клубок) ДНК составляет около 4,0 ккал на моль мономерных единиц. Поскольку исследования обычно проводятся при концентрациях биополимеров порядка 10 М (в расчете на мономерные единицы), а объемы составляют 1—2 мл, измеряемые теплоты крайне малы (де- [c.47]

Денатурация белка, как правило, может возникать под влиянием многих и весьма разнообразных физических и химических факторов, которые производят менее глубокие нарушения первоначальной (нативной) структуры белка и касаются, главным образом, изменений его вторичной и третичной структуры, происходящих при разрыве рыхлых связей в молекуле, иапример, водородных, ионных, сульфпгидрильиых, а также ири переходе некоторых скрытых функциональных групп (5Н, ОН, имидазольиых и др.) в открытые, обнаруживаемые. [c.208]

Каталитическая активность ферментов проходит через максимум при изменении pH. В сильнокислых и сильнощелочных средах ферменты теряют каталитическую активность вследствие денатурации белка. В области 0-ь40 С скорости реакций, катализируемых ферментами, при повышении температуры возрастают в соответствии с уравнением Аррениуса. Энергия активации ферментативных реакций лежит в пределах 20 80 кДж/моль. При температурах 60—70 С белки денатурируются и полностью теряют каталитическую активность. [c.633]

Для денатурации белка необходимо присутствие некоторого минимального содержания воды. Безводный белок при нагревании не подвергается денатурации. Так, сухой альбумин выдерживает нагревание в струе сухого воздуха при температуре 393 К без заметного изменения его растворимости. [c.370]

Жол и М. Физическая химия денатурации белков. Мир , 1968. [c.245]

Было проведено исследование восстановления свойств сывороточного альбумина под давлением. Б данном исследовании раствор альбумина предварительно нагревался, вследствие чего мутнел, из-за частичной денатурации белка. Приложение давления свыше 100 МПа к этому раствору вызывало возрастание его прозрачности, что свидетельствовало о превращении денатуриро ванного продукта в нормальный белок. Степень осуществления процесса оценивалась оптическим путем по изменению плотности света, проходящего через реакционную среду. При давлении выше 500 МПа мутность раствора белка снова возрастала, что свидетельствовало о нарушении строения нормального белка. Такое явление восстановления свойств белка при определенном давлении и повторном денатурировании его при более высоком давлении не получило пока научного объяснения. [c.110]

Использование сложных оптических схем с разверткой позволяет получить на выходе э л е кт р о ф о р е г р а м м у — кривую с отдельными пиками. Абсцисса каждого пика дает значение характерное для данного компонента и позволяющее провести идентификацию площадь под пиком пропорциональна с,-. Таким образом, методом электрофореграмм можно вести не только качественный, но и количественный анализ в сравнительно мягких условиях, поскольку в слабом электрическом поле, в отличие от условий других методов анализа (например, химических), не происходит денатурации белков. [c.199]

Широкоизвестное поверхностно-активное вещество додецилсульфат натрия Hз( H2)пSOaNa (ДСН) образует сферы, содержащие от 50 до 100 молекул. Потенциал между мицеллой и раствором составляет 50—100 мВ, и важнейшими факторами, обеспечивающими стабильность мицелл, оказываются силы электростатических и гидрофобных взаимодействий.. ДСН часто используют для денатурации белков, у которых аналогичные электростатические и гидрофобные взаимодействия участвуют в формировании третичной структуры. [c.285]

Абсцисса каждого пика дает значение VI, характерное для данного компонента и позволяющее провести идентификацию площадь под пиком пропорциональна С1. Таким образом, электрофореграммы позволяют осуществить не только качественный, но и количественный анализ в сравнительно мягких условиях, поскольку в слабом электрическом поле, в отличие от условий других методов анализа (например, химических), не происходит денатурации белков. [c.215]

К физическим факторам могут быть отнесены температурный—нагревание растворов выше 50—60° С многократное чередование замораживания и оттаивания денатурация под высоким давлением в 1000 кг/см и выше так, напрнмер, ферменты трипсин и химотрипсин при pH 5,0—5,2 под воздействием давления 7750 кг см через 5 мин инактивируются на 50% денатурация при воздействии ультразвуковых волн связана с разворачиванием молекул, а при более сильном воздействии ультразвука происходит даже paзpyшefIi e ковалентных связей при образовании мономолекулярных пленок на поверхности белковых растворов наблюдается так называемая поверхностная денатурация белка ультрафиолетовые лучи и ионизирующая радиация вызывают химические говреждеиия белковой молекулы, разрушая водородные связи, окисляя дисульфидные группировки, обусловливают исчезновение нативных третичных и вторичных структур белка. Интересными также являются наблюдения, указывающие на процессы денатурации, происходящие при старении белков. [c.209]

Гидролиз полипептидов и денатурация белков. Де11-ствие давления на химические процессы, протекающие в жидких системах, исследовалось в водных растворах белков, т. е. изучалась зависимость химического равно-зесия в сложнейших с точки зрения химического строения системах. Естественно, что для таких объектов удалось сделать в лучшем случае полуколичественные выводы. [c.108]

При выделении белков из расгворов имеет место денатурация белков. [c.258]

Химия для поступающих в вузы 1985 (1985) -- [ c.353 ]

Химия для поступающих в вузы 1993 (1993) -- [ c.422 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.687 , c.710 ]

Химия (1978) -- [ c.394 ]

Курс коллоидной химии (1976) -- [ c.32 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.151 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.105 , c.247 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.50 , c.177 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.50 , c.177 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.371 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.5 , c.6 , c.47 , c.48 , c.103 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.500 ]

Органическая химия (1998) -- [ c.421 , c.461 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.151 ]

Действующие ионизирующих излучений на природные и синтетические полимеры (1959) -- [ c.229 ]

Водородная связь (1964) -- [ c.454 , c.459 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.252 , c.253 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.252 , c.253 ]

Руководство по малому практикуму по органической химии (1964) -- [ c.354 , c.355 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.77 , c.133 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.252 , c.253 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.252 , c.253 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.158 , c.159 , c.187 , c.196 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.347 , c.375 , c.376 , c.401 , c.404 , c.411 , c.413 , c.416 , c.419 , c.424 , c.428 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.35 , c.113 , c.114 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.672 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.381 ]

Очерк общей истории химии (1979) -- [ c.445 ]

Общая химия (1974) -- [ c.681 , c.682 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.214 ]

Физическая и коллоидная химия (1957) -- [ c.196 , c.198 , c.279 , c.292 , c.300 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.207 , c.359 , c.394 ]

Физическая и коллоидная химия Издание 3 1963 (1963) -- [ c.436 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.424 , c.428 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.390 ]

Химия Издание 2 (1988) -- [ c.360 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.262 , c.279 , c.281 , c.310 , c.328 , c.447 ]

Курс органической химии (1955) -- [ c.325 , c.333 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.139 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.23 , c.155 , c.200 , c.204 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.37 , c.84 ]

Высокомолекулярные соединения Издание 2 (1971) -- [ c.244 , c.343 ]

Биофизика Т.1 (1997) -- [ c.178 , c.179 , c.180 , c.181 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.48 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.43 , c.112 , c.112 , c.231 , c.232 , c.233 , c.234 , c.235 , c.236 , c.237 , c.238 , c.239 , c.240 , c.241 , c.264 , c.300 , c.338 , c.338 , c.432 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.48 ]

Биофизическая химия Т.3 (1985) -- [ c.0 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.35 , c.36 , c.47 , c.335 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология