Флавины и флавопротеиды, окисление и восстановление

Основным путем биологического окисления является прохождение электронов от флавопротеидов к цитохромной системе, при помощи которой заканчивается путь электронов к кислороду. Восстановленные флавины, пиридиннуклеотиды и некоторые другие соединения окисляются при участии цитохромной системы в цепи реакций так называемого терминального (конечного) окисления, протекающих в митохондриях. [c.265]

Различия в относительной прочности связывания окисленной и восстановленной форм флавиновых коферментов с белком оказывают отчетливо выраженное сильное влияние на восстановительный потенциал. Если окисленная форма связывается слабо, а восстановленная — сильно, то по сравнению со свободным коферментом связанный флавин будет больше стремиться к переходу в восстановленную форму. В результате восстановительный потенциал Е° будет менее отрицательным, чем для свободной пары флавин/дигидрофлавин. И наоборот, если окисленная форма флавина связывается белком более прочно, чем восстановленная форма, величина будет более отрицательной и флавопротеид будет менее сильным окислителем, чем свободный рибофлавин. Фактически величины Е° (рН7) флавопротеидов охватывают необычайно широкую зону — от—0,49 до -Ь0,19 В. [c.256]

Флавопротеиды — ферменты, содержащие флавиновые коферменты — ФАД (рис. 13.2) и флавин-мононуклеотид ФМН, рибофла-В1ш-5 -фосфат. Цитохромы содержат группу гема, атом железа которого при работе цепи подвергается окислению и восстановлению [c.425]

Флавины можно восстановить наполовину (присоединение одного электрона) или полностью (присоединение пары электронов). Таким образом, флавопротеид, содержащий одну молекулу флавинового коферлюнта, способен участвовать в каталитическом цикле, обратимо переходя из окисленного в нолиостью восстановленное, из окисленного в семихиионное и из семихинонного в полностью восстановленное состояние. [c.376]

В 1960 г. был созван специальный симпозиум, посвященный свободным радикалам в биологических системах, на котором были доложены результаты ряда интересных и тонких исследований. По данным X. Бай-нерта и Р. Сандса, флавины и флавопротеиды при окислении-восстанон. лении образуют свободные радикалы типа семихинонов. Но вопрос о том, имеет ли место то же самое при восстановлении флавопротеида двухвалентным донором, например ДПН—Нг, в биологических условиях не может считаться окончательно решенным, хотя спектрофотометрические данные и данные, полученные методом ЭПР, указывают на то, что в некоторых случаях возникновение радикальных форм возможно. [c.131]

Гетеролитический перенос двух атомов водорода возможен либо в виде 2Н и 2е, либо в виде и Н. Выше рассмотрен первый из этих механизмов. Однако в последнее время развивается представление о флавинах (и в том числе — металлофлавопротеидах) как акцепторах гидрид-нона [35]. В таком случае общее отличие флавопротеидов от никотинамидных дегидрогеназ сведется только к тому, что восстановленные формы флавинов (в отличие от NADH) способны при окислении отдавать электроны по одному (т. е. в два этапа Н = Н + е + е), обеспечивая тем самым сопряжение двухэлектронных и одноэлектронных окислительно-восстановительных процессов. [c.199]

Спектр поглощения флавопротеидов имеет максимумы 280, 350—380 и 450 нм. Двухэлектронное восстановление флавина приводит к почти полному исчезновению полосы при 450 нм и частичному уменьшению поглощения при 280 и 380 нм. Три кольца рибофлавина в его окисленной форме расположены в одной плоскости. Восстановленная форма принимает конфигурацию крыла бабочки с осью перегиба между N-5 и N-10. Частичное восстановление флавопротеида до его семихинона может быть достигнуто путем титрования дитионитом или естественным субстратом в анаэробных условиях. Семихинондная форма фермента, как правило, дает сигнал электронного парамагнитного резонанса (ЭПР) при g=2, характерный для органических свободных радикалов. Отсутствие сигналов ЭПР у некоторых частично восстановленных форм флавопротеидов, несмотря на сходство спектральных характеристик таких форм с приведенными на рис. 13.9, позволяет предположить, что пара флавиновых семихинонов вступает в спин-спиновое взаимодействие. Различают два класса флавопротеидов те, которые образуют прн частичном восстановлении красный семихинон, и те, которые образуют синий семихинон (рис. 13.10). К первой группе относятся главным образом оксидазы это означает, что полностью восстановленная форма окисляется Ог с образованием Н2О2. Вторая группа представлена дегидрогеназами они взаимодействуют с О2 гораздо медленнее по одноэлектронной реакции, которая идет [c.474]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология