Металлофлавопротеиды

Некоторые металлофлавопротеиды содержат группы гема (гл. 10, разд. Б). Примером может служить Ь-лактатдегидрогеназа дрожжей— фермент, который также называют цитохромом Ьг. Этот белок является тетрамером с мол. весом 235 ООО каждая его субъединица состоит 3 двух различных полипептидных цепей, одной молекулы рибофлавин-фосфата и одного гема [131]. По всей вероятности, флавин и гем прикреплены к различным полипептидным цепям и фермент действует как типичная дегидрогеназа, причем электроны передаются от восстановленного флавина через атом железа на связанный гем. Внешним акцептором является, по-видимому, цитохром с. [c.267]

Особую группу флавиновых ферментов составляют металлофлавопротеиды, содержащие наряду с флавиновой частью атомы металлов — Ре, Со, N1, Мп, 2п, Си [54, 4501. [c.567]

При восстановлении нитратов в нитриты донором водорода служит НАД-Нг или НАДФ-Нг. Фермент нитратредуктаза представляет собой металлофлавопротеид, содержащий ФАД и молибден. По-видимому, он имеет следующий механизм действия [c.397]

В последние годы было установлено суш,ествование ряда флавиновых ферментов, содержащих в простетической группе металлы — железо, молибден, медь. Одни из этих металлофлавопротеидов способны акцептировать водород только восстановленной формы кодегидрогеназ. Другие могут непосредственно реагировать с основным субстратом окисления, т. е. выполнять функцию дегидрогеназ, или оксидаз. [c.231]

Атомы металла, входящего в состав металлофлавопротеидов, легко изменяют, воспринимая или теряя электроны, свою валентность. Таким образом, наличие металла в составе этой группы фшавиновых ферментов придает им характер своеобразных переносчиков электронов и тем сближает их с цитохромами (стр. 232). [c.231]

Наиболее важными металлофлавопротеидами, участвующими в этой системе катализаторов, считаются дифосфо-и трифосфопиридин-цитохромре-дуктазы. [c.234]

Цитохромы, К классу оксидоредуктаз относятся и ферменты, выполняющие роль переносчиков электронов (например цитохромоксидаза). Механизм действия цитохромоксидазы сводится к переброске электронов от одного из цитохромов на молекулярный кислород (стр. 245). Цитохромоксидаза играет при этом роль промежуточного акцептора — донора (донатора) электронов. Более подробно указанный вопрос рассматривается в главе Тканевое дыхание в разделе Цитохромы и Металлофлавопротеиды . [c.139]

Число отдельных ферментов, являющихся по своему строению металлофлавопротеидами, весьма значительно. [c.244]

Субстрат дегидрогеназа никотинамид-аденин-динуклеотид (НАД) металлофлавопротеид- коэнзим Q)-> цитохромы (Ь, i—с—а—аз) кислород. [c.247]

Наиболее важными металлофлавопротеидами, участвующими в этой системе катализаторов, считаются никотинамид-аденин-динуклеотид-цито-хромредуктазы, т, е. НАД Hg и НАДФ Нз-цитохром-редуктазы. [c.247]

Установлено, что цепь дыхательных катализаторов (цепь переносчиков электронов), сосредоточенная в митохондриях, связана частью с белками (водорастворимые компоненты цепи), частью с липидами (водонерастворимые компоненты). К первым принадлежат никотинамид-аденин-динук-леотиды и вспомогательные ферменты, принимающие участие в синтезе отдельных компонентов цикла трикарбоновых кислот (стр. 280). Ко вторым относятся важнейшие переносчики электронов и протонов в кислородном конце цепи дыхательных катализаторов — металлофлавопротеиды, убихинон (коэнзим Q), цитохромы Ь, С1, с и а. [c.248]

В металлофлавопротеидах катионы Ре, Мо, Си, 2п служат, по-видимому, для обеспечения взаимосвязи между флавино-выми коферментами и апоферментами. Это подтверждается тем, что отношение металла к флавину в очищенных препаратах ферментов этой группы, например, НАД-Нз цитохром с — оксидоредуктазы является более или менее постоянной величиной. Кроме того, рибофлавин и флавиновые нуклеотиды образуют довольно устойчивые комплексные соединения с катионами многих металлов. По современным представлениям, в ходе любой катализируемой реакции при участии ме-таллофермента образуется тройной фермент-металл-суб-стратный комплекс, в котором металлу приписывают роль мостика , связывающего фермент и субстрат. [c.263]

Доказательством участия атомов металла в переносе электронов металлофлавопротеидами служит изменение спектра поглощения зеленой дегидрогеназы бутирил-кофермента А во время диализа в растворе цианида. Медь в таком случае отщепляется от молекулы фермента, и одновременно исчезает зеленая окраска и полоса при 680 ммк. Кроме того, фермент теряет свойственную ему способность к восстановлению цитохрома с. При добавлении ионов меди эта способность восстанавливается с появлением характерной полосы поглощения при 680 ммк. [c.264]

Флавопротеиды можно разделить на два класса. Для одних, помимо изоаллоксазинового кольца, для выполнения каталитических функций необходимо наличие в ферменте ионов железа и молибдена. Это металлофлавопротеиды, примерами которых могут служить ксан-тиноксидаза, альдегидоксидаза, дигидрооротатдегидрогеназа или сукцинатдегидрогеназа. Другие флавопротеиды, такие как липоамид-дегидрогеназа и ее аналоги или оксидазы D- и -аминокислот, осуществляют свои каталитические действия без помощи ионов металлов. Кроме того, и те и другие ферменты в своих активных центрах содержат кислотно-основные группы. [c.193]

Совместное рассмотрение вопросов о роли семихинонных форм и ионов металлов при катализе металлофлавопротеидами вызвано тем, что ни окисление с рмы флавинов, ни дигидрофлавины не обладают достаточным сродством к ионам металлов, тогда как флавиновые семихиноны легко образуют хелатные комплексы с ионами металлов, имеющих d-оболочки. Образование таких комплексов наблюдалось для Ag (I), Си (I), Fe (П) и Мо (V) [3]. Из них в водной среде стабилен комплекс серебра, а медный комплекс очень неустойчив (легко окисляется). Образование комплекса из флавина (в его енольной форме) связано с восстановлением FAD и одновременным окислением металла. Например, для комплексов меди этот процесс выглядит следующим образом [3] [c.195]

В окисленной форме флавина атом азота № является недостаточно основным, чтобы дать прочную связь с ионом металла, а в дигидрофла-вине № неспособен присоединить протон при рН>0 и отдать его до рН<14. Поэтому FAD и FAD-Нг не дают комплексов с ионами металлов, но такие комплексы становятся возможными, если рядом с FAD расположена сульфидрильная группа, образующая вторую (недостающую) связь с ионом металла. В табл. 13 по данным работы [32] приведены свойства нескольких типичных металлофлавопротеидов. [c.195]

Из рассмотренных здесь металлофлавопротеидов, вероятно, наиболее простой механизм реакции наблюдается для сукцинатдегидрогеназы, в активном центре которой показано наличие сульфгидрильной группы, иона железа и FAD. Превращение янтарной кислоты в фумаровую сопровождается отщеплением двух атомов водорода, занимающих в молекуле транс-положение [c.197]

Гетеролитический перенос двух атомов водорода возможен либо в виде 2Н и 2е, либо в виде и Н. Выше рассмотрен первый из этих механизмов. Однако в последнее время развивается представление о флавинах (и в том числе — металлофлавопротеидах) как акцепторах гидрид-нона [35]. В таком случае общее отличие флавопротеидов от никотинамидных дегидрогеназ сведется только к тому, что восстановленные формы флавинов (в отличие от NADH) способны при окислении отдавать электроны по одному (т. е. в два этапа Н = Н + е + е), обеспечивая тем самым сопряжение двухэлектронных и одноэлектронных окислительно-восстановительных процессов. [c.199]

В отличие от металлофлавопротеидов, для которых характерны высокие выходы семихинонных форм при взаимодействии с субстратами, свободные от металлов флавопротеиды (кроме NADH цитохром с-редуктазы) при добавлении субстратов обычно не дают больших сигналов ЭПР от свободнорадикальных форм, хотя для них наблюдаются заметные изменения в оптических спектрах. При объяснении этих изменений используют либо представления о возникновении флавиновых комплексов с переносом заряда [51, либо предполагают образование небольших стационарных концентраций семихинонов. [c.199]

Показано, что пятнадцать различных катионов, а именно Ыа , К , КЬ+, Сз+, Mg2+, Са2+, 2п2+, Сг +, Си Мп"+, Ре +, Со +, N 2+, АР+, а также МН/ активируют один или несколько ферментов. В металлофлавопротеидах присутствует также Мо. У перечисленных металлов атомные номера лежат в пределах между И и 55, а в большинстве случаев между 19 и 30. Неизвестны случаи, чтобы металл с атомным номером больше 55 был самостоятельным активатором фермента. Большую роль играет размер ионов. Так, для Ыа+, Mg +, Са +, 2п +, Сс1 +, Мп +, Ре Со N +, 50 " , радиусы колеблются в довольно узких пределах 0,78—1,03 А [1]. Этот набор ионов почти точно совпадает с приведенным списком металлов-активаторов. Сюда не попали только К , РЬ+ и Сз . Способность 5с + и 2г + активировать ферменты не изучена, неизвестны также радиусы ионов Сг + и Си +. Близкий размер указанных ионов совсем не означает, что они являются взаимозаменяемыми. Более того, во многих случаях близкие по размеру ионы Mg + и Са + оказываются антагонистами. Соответствующие данные для ферментов, связанных с обменом фосфорильной группы, приведены в таблице 16. Различие активирующего эффекта в этих случаях, вероятно, состоит в том, что Mg + и Са + образуют комплексы различного строения. [c.253]

В металлофлавопротеидах перенос электрона и протона разделен пространственно. Например, для ксантиноксидазы цепь переноса электрона [c.271]

В металлофлавопротеидах создаются дополнительные связи за счет имеющихся в молекуле фермента ионов металла. Авторы работы [12] отмечают, что с увеличением количества металла в молекуле белка значительно меняются максимумы абсорбции. Для таких ферментов, как [c.162]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология