Кинезин

Способность к движению — одно из характерных свойств всех живых организмов, начиная от простейших и кончая самыми сложными. Сокраш ение разных мышц и движение листьев растений, биение ресничек и движение жгутиков, деление клеток и движение протоплазмы — все эти разнообразные формы проявления двигательной активности имеют обш ую черту — превраш ение химической энергии, освобо-ждаюш ейся при гидролизе АТФ, в механическую. Белковые структуры, участвую-ш ие в гидролизе АТФ и генерации силы, — это либо миозин и актин, либо кинезин (или динеин) и тубулин. При мышечном сокраш ении механическая работа осуш е-ствляется организованными в надмолекулярные структуры ферментом — АТФазой миозина — и актином. Регулятором двигательной активности в мышцах является кальций. В немышечных клетках, наряду с кальциевой, по-видимому, суш ествуют и другие способы регуляции. Выяснение молекулярных механизмов генерации силы, трансформации химической энергии гидролиза АТФ в механическую работу, а также механизмов регуляции этих процессов является основной задачей биофизики биологической подвижности. Наибольшие успехи в этом направлении достигнуты при исследовании наиболее организованных поперечно-полосатых мышц позвоноч- [c.225]

Тшты молекулярных моторов. Мостиковая гипотеза генерации силы была сформулирована более 40 лет тому назад. За истекшие годы была расшифрована структура саркомера и составляющих его белков, с высоким временным разрешением исследована механика и энергетика мышечного сокращения, изучена биохимия реакции гидролиза АТФ актомиозином. Однако молекулярный механизм трансформации химической энергии АТФ в механическую работу продолжает оставаться неясным. Со времени открытия Энгельгардтом и Любимовой АТФазной активности актомиозина и последующей локализации АТфазного центра в глобулярном субфрагменте миозина, субфрагмент 1 начинает претендовать на роль основного элемента мышечного двигателя . В последнее время эти притязания получают все большее обоснование. Исследования, проведенные с помощью так называемых искусственных подвижных систем показали, что субфрагмент 1 способен осуществлять движение по иммобилизованным актиновым нитям без участия не только миозиновых нитей, но и субфрагмента 2. Обнаружен целый ряд других миозиноподобных молекулярных моторов , включая многочисленное семейство одноголовых миозинов, а также кинезин и цитоплазматический динеин. Предполагают, что в каждой клетке имеется не менее 50 различных молекул, использующих энергию гидролиза АТФ для осуществления движения по актиновым филаментам или по микротрубочкам. В связи с этим вопрос о механизме трансформации энергии с помощью миозина приобретает все большее значение. Недавние успехи в расшифровке структуры глобулярного фрагмента миозина — субфрагмента 1 — позволили прояснить некоторые детали этого механизма. [c.253]

Кинезин и цитоплазматический динеин осуществляют движение пузырьков вдоль микротрубочек аксона в противоположных направлениях, используя энергию гидролиза АТР [49] [c.311]

Рис. 13-61. Создание кинетохором силы, движущей хромосому к полюсу в анафазе две альтернативные модели. А. В кинетохоре имеются шагающие белки, сходные с динеином или кинезином они продвигаются по микротрубочке, используя для этого энергию гидролиза АТР (разд. 10.4.9). Б. Движение хромосом обусловлено распадом микротрубочек по мере того как субъединицы тубулина диссоциируют, кинетохор, чтобы сохранить связь с микротрубочкой, должен скользить в направлении полюса Те же механизмы могут использоваться у полюса веретена, который тоже, видимо, способен сохранять связь с микротрубочками, допуская в то же время их контролируемую деполимеризацию (см.

Несмотря на то что механизмы, обеспечивающие аксоплазматический ток, не вполне ясны, его зависимость от уровня макроэргических соединений доказана в экспериментах, где этот процесс ингибировался в присутствии 2,4-ДНФ, цианида или при ишемии. В возникновении перистальтических волн вдоль аксона определенную роль играют нейротубулярные структуры. Обязательным условием функционирования специфических сократительных белков нейротубул — тубулина, кинезина и [c.189]

К. Очищенный кинезин перемещает везикулы по микротрубочкам [c.207]

Двигательные белки, сходные с кинезином и динеином, существуют не только в нейронах. По-видимому, они имеются во всех клетках, где есть микротрубочки, и ряд важных организующих функций микротрубочек осуществляется, судя по всему, именно благодаря этим белкам. Как показали недавние исследования in vitro, кинезин прикрепляется к мембране эндоплазматического ретикулума и может растягивать ее вдоль ориентированных микротрубочек, превращая эту органеллу в характерную сложную сеть. Работы, проведенные на интактных клетках, тоже указывают на то, что ретикулум растягивается по ходу микротрубочек в направлении от центросомы, как и следует ожидать, если это происходит при участии кинезина. Наконец, иммунофлуоресцентными методами показано, что тонкие края цистерн ретикулума в периферических участках клеток часто располагаются вдоль микротрубочек (рис. 11-72,А h J. [c.312]

Когда мембранные органеллы цитоплазмы быстро перемещаются с места на место, они движутся по белковым дорожкам , с которыми соединены специальными мостиками. Как мы уже говорили, движение вдоль мнкротрубочек осуществляется с помощью кинезина и динеино-подобных белков (разд. 11.4.9), а вдоль актиновых филаментов с помощью миозиноподобных белков (разд. 11.2.4). Кластеры рибосом в цитозоле тоже нередко находятся в ассоциации с филаментами гри экстрагарованни клеток неионными детергентами значительная часть аппарата белкового синтеза остается связанной с цитоскелетом. Даже растворимые ферменты, в том числе некоторые ферменты гликолиза, по-видимому, сидят на специфических участках миофибрилл в мышечных клетках и стрессовых волокон в фибробластах, и здесь их молено выявить с помощью флуоресцентных антител. [c.322]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология