Саркомер структура

Начертите схему структуры саркомера и объясните, как происходит сокращение мышечного волокна. [c.469]

Саркомер—это функциональная единица мышцы. Саркомеры следуют друг за другом вдоль оси фибриллы, повторяясь через каждые 1500 — 2300 нм (рис. 56.1). При исследовании миофибриллы в электронном микроскопе выявляется чередование темных и светлых дисков (диски А и I). Центральная область диска А (зона Н) выглядит менее плотной, чем остальная его часть. Диск I делит пополам очень плотная и узкая линия Z. Эти детали мышечной структуры представлены на рис. 56.2. [c.333]

Детальная структура саркомера оставалась неясной до 1953 г., когда Г. Хаксли, исследуя тонкие срезы мышц под электронным микроскопом, обнаружил, что белковые нити расположены строго упорядоченным образом [83]. Оказалось, что толстые нити диаметром 12—16 нм и длиной 1,5 мкм уложены в форме шестиугольника диаметром 40—50 нм и проходят через весь А-диск (рис. 4-21, ). Между этими толстыми нитями проходят тонкие нити диаметром 8 нм, простираясь от Z-пластин-ки на расстояние 1,0 мкм. Исследование мышцы в состоянии сокращения показало, что 1-диски в ней почти исчезают, а область перекрывания толстых и тонких нитей увеличивается это означает, что в процессе сокращения тонкие и толстые нити скользят друг относительно друга. В скелетной мышце саркомер укорачивается до , 7—1,8 мкм в летательной мышце насекомых это укорочение не столь велико, однако процесс сокращения многократно повторяется с очень высокой частотой. [c.318]

Для эффективного преобразования энергии АТФ в механическую работу мышцы должны обладать строгой упорядоченной структурой. Действительно, упаковка сократительных белков в мышце подобна упаковке атомно-молекулярных частиц в кристаллах. Мышца представляет собой систему, состоящую из специфических клеток — мышечных волокон (рис. 17.1). Толщина отдельно взятого волокна составляет от Юдо 100 мкм, а его длина может быть равна длине самой мышцы (1—15 см). Вдоль мышечного волокна расположены строго упорядоченные специфические структуры цилиндрической формы (миофибриллы), образованные системами из перекрывающихся толстых и тонких белковых нитей, иначе называемых филаментами. Миофибриллы состоят из одинаковых повторяющихся элементов — саркомеров, ограниченных так называемыми Х-пла- [c.475]

Строгая упорядоченность расположения белков в структуре саркомера позволила исследовать динамику молекулярной структуры мышцы с помощью метода малоугловой (ограниченной углами рассеяния порядка 2°) дифракции рентгеновских лучей. Пионерская роль в развитии этого направления исследований принадлежит Хью Хаксли. На рис. XXV.8 представлена схема установки для регистрации малоугловой дифракции. На рис. XXV.9 (см. также рис. XXV.4, в) приведена схема гексагональной упаковки толстых и тонких нитей в саркомере, в результате которой возникают две системы отражающих рентгеновские лучи плоскостей (1,0) и (1,1). Дифракционная картина мышцы состоит из дифракционных максимумов (рефлексов), возникающих в результате дифракции как на этих системах плоскостей (экваториальные рефлексы 1,0 и 1,1), так и на повторяющихся структурах ак-тиновых и миозиновых нитей (меридиональные рефлексы и так называемые слоевые линии рефлексов). При изменении функционального состояния мышцы местоположение рефлексов значительно не изменяется, происходит лишь перераспределение их интенсивностей. [c.235]

Описанная цепь событий лучше всего изучена в скелетных мышцах позвоночных, в которых миофиламенты упакованы очень плотно и очень регулярно. Сходны по своей структуре и саркомеры в сердечной мышце позвоночных, где механизм скольжения нитей, как полагают, в основном тот же. [c.17]

У беспозвоночных многие мышцы — как скелетные, так и висцеральные — поперечнополосатые. Саркомеры по своей организации сходны с саркомерами позвоночных, и модель скользящих нитей, по-видимому, применима и здесь. Имеется, однако, ряд вариантов этой основной схемы, что отражает различные способы использования мышц — от чрезвычайно быстрого сокращения летательных мышц насекомых до очень медленного и длительного сокращения мышцы, замыкающей створки раковины у моллюсков. Адаптацию в столь широких пределах обеспечивают различия в численном соотношении нитей актина и миозина, в деталях молекулярной структуры этих белков и в распределении Т-трубочек и митохондрий (см. ниже). [c.18]

Молекулярная основа поперечной исчерченности, явившаяся ключом к пониманию функционального значения такой структуры, была раскрыта в 1953 г. с помощью электронного микроскопа (это был один из первых опытов применения электронного микроскопа для исследования тонких срезов биологического материала). Оказалось, что каждый саркомер состоит из множества параллельных белковых филаментов (нитей). Существуют филаменты двух типов-толстые (длиной около 1,6 мкм и толщиной 15 нм), которые тянутся от одного края А-диска до другого, и тонкие (длиной около 1 мкм и толщиной 8 нм), которые идут от 2-линии через 1-диск и заходят в А-диск-в промежутки между толстыми филаментами (рис. 10-3). Изучение по- [c.76]

Рис, 10-15. Схема структуры саркомера, показывающая симметричную относительно его середины полярность перекрывающихся толстых и тонких филаментов. [c.82]

Основная надмолекулярная двигательная структура мышечных волокон — саркомер, который, как известно, построен из толстых и тонких нитей и Е-пластинки. Нити саркомера имеют гексагональную упаковку (рис. 91), в которой каждая толстая нить может взаимодействовать с шестью тонкими нитями, а каждая тонкая нить — с тремя толстыми нитями. [c.217]

Толстая нить — комплекс молекул миозина. Отдельная молекула миозина сформирована из двух одинаковых длинных полипептидных цепей. Примерно 50% каждой полипептидной цепи миозина имеют вид а-спирали. Эти две спирали образуют друг с другом одну суперспираль — стержень, длина которого составляет примерно V8 длины всей молекулы. Остальная часть полипептидных цепей находится в глобулярном состоянии глобулы образуют головку миозина. Значительная часть белка в глобулах также имеет а-спиральную вторичную структуру. В толстой нити молекулы миозина расположены вдоль ее большой оси, и при этом миозиновые головки выступают из нити и направлены от центра толстой нити к 2-пластинке саркомера. [c.217]

Структурные доказательства стационарности. Предположение, что параметры состояния миофибриллы изменяются сравнительно медленно в процессе стационарного сокращения, по-видимому, вполне совместно с тем, что известно о ее структуре. Например, можно было бы ожидать, что конфигурационная энтропия фибриллы будет существенно изменяться при ее укорочении. Однако одно из следствий механизма скольжения филаментов состоит в том, что такие изменения в действительности минимальны. Филаменты сами по себе представляются жесткими [26, 45], и энтропия смешения актина и миозина при сокращении саркомера не может быть велика. Для малых сокращений объемные элементы сечения взаимодействующих областей в зоне А не имеют характеристик, сильно зависящих от времени, хотя и были отмечены изменения параметра периодичности [26]. [c.271]

Исходя из модели скользящих филаментов и зная структуру саркомера, предложите свое объяснение (на молекулярном уровне) связи между длиной саркомера и создаваемым напряжением на каждом из отрезков (I, П, Ш, IV) графика на рис. 11-5. [c.197]

Нужно отметить, что реальные скелетные миофибриллы не обладают такой кристаллической структурой, какую изображают на схемах. Регулярность мышцы является, скорее, статистической. Так, тонкие нити в одном и том же саркомере различаются по длине, причем размах колебаний может составлять 0,18—1,2 мкм [69]. [c.51]

Кроме того, ни 2-, ни М-линии не располагаются в мышцах взрослых особей с абсолютно строгой периодичностью. Таким образом, законы сборки сократительного аппарата мышцы не могут быть получены путем простой экстраполяции законов сборки бактериофагов сборка в мышце не является строго линейным и детерминированным процессом с однозначно определенной конечной точкой, ее конечный результат — высокоупорядоченная, но не идеальная структура, и модели сборки саркомеров должны отражать этот факт. [c.52]

При создании своей модели Реймент и Холден обобщили данные не только собственных работ [471, 472, 474]. Модель явилась результатом синтеза и логического завершения цикла многочисленных исследований последних четырех десятилетий, прежде всего исследований 1990-х годов, G- и F-актина с помощью рентгеноструктурного анализа и криоэлектронной микроскопии [452, 453, 457, 485]. Все они имели единую направленность поиска (от сложного к простому) и единый подход к познанию (от функции к структуре). Модель Реймента и Холдена завершила путь, основные этапы которого отражены в следущей схеме скелетная мышца —> мышечное волокно —> миофибрилла —> саркомер —> актиновые и миозиновые филаменты —> белковые компоненты. [c.131]

Предполагают, что увеличение площади поперечного сечения кардиомиоцитов правого желудочка отражает не функциональную гипертрофию, а, скорее, дистрофические изменения. Эти клетки набухают, в них происходят разволокнение и истончение миофибрилл, правильная структура саркомеров на- [c.100]

РИС. 4-21. А. Схематическое изображение структуры типичного саркомера скелетной-мышцы. Приведенный продольный разрез соответствует электронно-микроскопической фотографии рис. 4-22. Б. Схема, иллюстрирующая расположение толстых и тонких нитей в поперечнополосатой мышце (поперечное сечение). В. Слева электронно-микроскопическая фотография поперечного среза мышцы кролика, обработанной глицерином. В центре кружка можно видеть, что шесть тонких иитей расположены по вершинам шестиугольника вокруг толстой нити. Остальные шесть толстых нитей расположены в вершинах шестиугольника большего размера. Справа поперечный срез-гладкого мышечного волокна. Толстые н тонкие нити расположены неупорядоченно. Видны нити промежуточной толщины, образующие скопления в виде плотных телец -(1), наличие которых является характерной особенностью гладких мышц. [c.319]

Молекулярные структуры гладких мышц весьма сходны с соответствующими структурами поперечнополосатых мышц, но расположенпе саркомеров в них не дает характерной для поперечнополосатых мышц картины псчерченностп. Подобно скелетным мышцам, гладкие мышцы содержат молекулы а-актпнпна и тропомиозина, но не имеют тропониновой системы. Тем не менее сокращение гладких мышц, как и сокращение поперечнополосатых, регулируется попами Са . [c.657]

Рис. 11-22. Структура сердечной мышцы. Сердечная мышца состоит из множества отдельных клеток, каждая со своим ядром. Эти клетки соединены между собой с помощью специальных контактов, называемых вставочными дисками. В зоне каждого вставочного диска актиновые филаменты саркомеров соседних клеток входят в плотное вещество, связанное с плазматической мембраной, как если бы это был Z-ди к. Таким

При детальном анализе структуры миофибрилл методом фазо-вокоитрастиой микроскопии в ник выявляется наличие повторяющихся эвеньеа (рис. 144). Фуикииоиальиая единица миофибриллы (между 7-лиииями) называется саркомером. Темные полосы принято называть А-дисками (анизотропными), а светлые— 1-дисками (изотропными) центральная часть А-полосы является менее плотной (Н-зона) и рассекается М-линией. [c.254]

Молекулярная структура миофибрилл. Миофибрилла поперечно исчерчена и содержит 1) 4-диск, темный, с сильным двойным лучепреломлением (анизотропный диск), 1,5-1,6 мкм 2) /-диск, светлый, изотропный, 1 мкм 3) Z-линию (ширина составляет 80 нм), пронизывающую поперек все волокно, что обеспечивает удержание фибрилл в пучках и упорядоченное расположение А- и /-дисков многих фибрилл. Пучок миофибрилл от одной до другой Z-линии образует сарко-мер протяженностью 2,5—3,0 мкм. Каждый саркомер включает 1) сеть поперечных трубочек, ориентированных под прямым углом к продольной оси волокна и соединяющихся с наружной поверхностью клетки 2) саркоплазматический ретикулум, составляющий 8-10% объема клетки 3) несколько митохондрий. Миофибрилла скелетной мышцы состоит из саркомеров - сократительных элементов, содержащих параллельные белковые нити двух типов — тонкие и, толстые. [c.458]

Структура саркомера образована двумя типами нитей, которые упакованы в гексагональные решетки, взаимно проникающие друг в друга. Более толстые нити, диаметром около 15 нм и длиной 1,5 мкм, состоят, в основном, из миозина. Молекула миозина (рис. XXV. 5) с молекулярной массой ЪООкОа состоит из двух тяжелых и четырех легких цепей с молекулярными массами 200к0а и 20к0а, соответственно. Тяжелые цепи асимметричны. Их тонкие а-спиральные стержни, скручиваясь вместе в соИей-соИ структуру, образуют вытянутый изогнутый стер- [c.233]

Тшты молекулярных моторов. Мостиковая гипотеза генерации силы была сформулирована более 40 лет тому назад. За истекшие годы была расшифрована структура саркомера и составляющих его белков, с высоким временным разрешением исследована механика и энергетика мышечного сокращения, изучена биохимия реакции гидролиза АТФ актомиозином. Однако молекулярный механизм трансформации химической энергии АТФ в механическую работу продолжает оставаться неясным. Со времени открытия Энгельгардтом и Любимовой АТФазной активности актомиозина и последующей локализации АТфазного центра в глобулярном субфрагменте миозина, субфрагмент 1 начинает претендовать на роль основного элемента мышечного двигателя . В последнее время эти притязания получают все большее обоснование. Исследования, проведенные с помощью так называемых искусственных подвижных систем показали, что субфрагмент 1 способен осуществлять движение по иммобилизованным актиновым нитям без участия не только миозиновых нитей, но и субфрагмента 2. Обнаружен целый ряд других миозиноподобных молекулярных моторов , включая многочисленное семейство одноголовых миозинов, а также кинезин и цитоплазматический динеин. Предполагают, что в каждой клетке имеется не менее 50 различных молекул, использующих энергию гидролиза АТФ для осуществления движения по актиновым филаментам или по микротрубочкам. В связи с этим вопрос о механизме трансформации энергии с помощью миозина приобретает все большее значение. Недавние успехи в расшифровке структуры глобулярного фрагмента миозина — субфрагмента 1 — позволили прояснить некоторые детали этого механизма. [c.253]

Молекулярные структуры гладких мышц весьма сходны с соответствующими структурами поперечнополосатых мышц, но расположение саркомеров в них не дает характерную для поперечнополосатых мышц картину исчерченности. Подобно скелетным мышцам, гладкие мышцы содержат молекулы а-актинина и тропомиозина, но не обладают тропониновой системой кроме того, легкие цепи миозиновых молекул гладких мышц отличаются от аналогичных цепей поперечнополосатых мышц. Тем не менее сокращение гладких мышц, как и сокращение поперечнополосатых, регулируется Са +. [c.338]

Гладкие мышцы тоже содержат актин и, в меньших количествах, миозин, однако эти белки не организованы в повторяющиеся комплексы — саркомеры. Сокращение здесь тоже зависит от ионов Са +, хотя эти ионы, по-видимому, присоединяются непосредственно к миозину (а не к тропонину), где активируют миозиновую АТР-азу и обеспечивают прикрепление головки миозина к актину. Полагают, что сам механизм сокращения основан на скольжении актина вдоль нитей миозина, как и в модели скользящих нитей. В гладких мышцах имеются и другие типы нитей, которые, возможно, генерируют добавочную силу, а также обеспечивают прикрепление сократительных структур к клеточным оболочкам. Система Т-трубочек обычно отсутствует быстрого распространения деполяризации на внутреннюю часть волокна, по-видимому, не требуется, так как гладкие мышцы сокращаются более медленно. Таким образом, способ электромеханического сопряжения в некоторых отношениях отличается от такового в скелетной мышце. Кроме того, электрическая активность, лежащая в основе возбуждения, здесь значительно варьирует. Некоторые гладкие мышцы, например в пищеварительном тракте, способны к спонтанному сокращению. Эту способность обусловливают медленные периодические волны деполяризации, генерирующие потенциалы действия в волокнах. Влияние нервной стимуляции проявляется в видоизменении [c.17]

Улыраструктура разных типов мускульных клеток сердца и их контактов — пример далеко идущего параллелизма, что выражается в дифференцировке саркомеров, сходстве Т-системы и СР у головоногих, членистоногих и желудочковых миоцитов млекопитающих. Однако имеются и различия в интенсивности развития ряда структур отсутствие у некоторых животных в кардиомиоцитах Т-системы, нексусов, специфических гранул, а также промежуточных филаментов у беспозвоночных. [c.108]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология