Ферменты растворимые

Для фермента растворимой клеточной фракции и солюбилизированного из митохондрий исследуют профиль рН-зависимости активности в диапазоне изменений pH 6,5—9,0. Вследствие замены фосфатного буферного раствора трис-НС1 буфером в области изменения pH 7,5—8,0 определение активности фермента проводят в обеих буферных системах. При интерпретации полученных данных делают поправку с учетом влияния состава буферной системы на активность фермента. [c.354]

Было высказано предположение [36], согласно которому стабильность структуры макромолекул и мембр-ан обеспечивается главным образом гидрофобными взаимодействиями углеводородных фрагментов, в результате чего молекулы липидов, белков и других соединений могут образовывать в водной цитоплазме олигомерные агрегаты и мембраны. Вместе с тем наиболее активные катализаторы, т. е. большинство ферментов, растворимы в воде. Таким образом, мембраны представляют собой сравнительно стабильные тонкие пленки, примыкаю щие к водным участкам клетки, в которых легко протекают химические реакции и которые содержат полярные молекулы, растворимые в воде. [c.355]

Липолитические ферменты растворимы в воде, однако воздействуют они на гидрофобные субстраты. Таким образом, катализ осуществляется на границе раздела мицелла—вода. К липолитическим ферментам относят гидролазы эфиров жирных кислот с длинной (не менее 12 атомов углерода) цепью — липазы, фосфолипазы и холестерол-эстеразы. [c.80]

Избыточное количество цАМФ разрушается под действием фосфодиэстеразы. Имеются две формы этого фермента растворимая, активируемая ионами Са , и мембраносвязанная, каталитическое действие которой не связано с Са " . Для активации растворимой фосфодиэстеразы кроме ионов кальция необходим специальный кальций-связывающий белок — кальмодулин. Комплекс Са -кальмодулин присоединяется к фосфодиэстеразе и активирует ее [c.137]

К1—константа равновесия диссоциации комплекса фермент— растворимый ингибитор [c.35]

Откуда следует, что (У—У1)ЦУ—Уо) равно отношению концентрации комплекса фермент — растворимый ингибитор к общей концентрации фермента. Концентрация ингибитора, при которой (У—Уг)/( —Уо)=0,5, равна Ki- Уравнение (4.13) можно записать в другой форме [c.52]

Клеточный гомогенат, освобожденный от клеточных органелл и частиц, содержит только растворимые ферменты, растворимые РНК, атакже метаболиты небольшого молекулярного веса (методы разделения ферментов рассмотрены в гл. 9). [c.11]

При работе со свежими листьями или растительными тканями, содержащими малое количество крахмала и большое количество воды, свежий материал можно после взвешивания погрузить в кипящий 95%-ный этанол для инактивации ферментов. Растворимые сахара экстрагируют повторной обработкой горячим 80%-ным спиртом или экстракцией в аппарате Сокслета. После этого нерастворимый остаток высушивают и взвешивают. Для определения содержания крахмала в процентах от веса сухого образца спиртовые экстракты объединяют и упаривают досуха. Остаток взвешивают и вес его суммируют с весом остатка от спиртовой экстракции. [c.312]

Интересная и потенциально полезная модификация фермента заключается в присоединении к полипептидной цепи кофермента, который обычно свободно диффундирует. Этот способ был описан в работе [30] на примере комбинации аналога NAD и алкогольдегидрогеназы. Полученный в этой работе конъюгат содержал приблизительно одну молекулу кофермента на активный центр, а его активность составляла около 20% активности системы фермент/растворимый кофермент. Во второй публикации тех же авторов [31] показано, что этот конъюгат может быть вовлечен в оборот другой (лактат) дегидрогеназы. Такой подход можно распространить на ADP/ATP-, птерин- и фолат-зависимые системы. При его использовании для функционирования биосенсора не требуется добавления в систему кофермента, что, конечно, является преимуществом. [c.110]

Изучают термостабильность лактатдегидрогеназы из разных источников, нагревая фермент (растворимая клеточная фракция) при 60°С в течение 10, 20, 30 мин. Оценивают защитный эффект 0,5 мМ НАДН от термоинактивации. С целью учета стабилизирующего влияния на лактатдегидрогеназу других белков цитозоля в качестве объекта исследования используют растворимую клеточную фракцию в разведении 1 7 и 1 200. [c.339]

Эмульгирование (смешивание жиров с водой) происходит под действием поверхностно-активных веществ — солей желчных кислот. В процессе эмульгирования увеличивается поверхность контакта жира — субстрата панкреатической липазы и фермента, растворимого в водной среде. Желчные кислоты синтезируются в печени из холестерина и секретируются в желчный пузырь. В желчном пузыре образуется желчь, мицеллы которой имеют следующий состав желчные кислоты, фосфолипицы, холестерин. Желчные кислоты и фосфолипиды удерживают холестерин в растворенном состоянии. При нарушении этого соотношения могут образовываться желчные камни, содержащие холестерин, так как холестерин нерастворим в воде и при снижении количества эмульгирующих веществ в желчи легко выпадает в осадок. [c.182]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология