Кислые фосфатазы

Набор для определения активности щелочной и кислой фосфатаз в сыворотке крови по методу Боданского [c.580]

Кислые фосфатазы имеют рН-оптимум - 5 и ингибируются фторид ионом. Они встречаются как в тканях растений, так и в тканях живот ных. В костях высокое содержание кислых фосфатаз обнаружено в ос теокластах, функция которых состоит в поглощении кальция из ko thoi ткани. Фосфофермент был получен в случае щелочных фосфатаз кат растительного, так и животного происхождения [54, 55]. При кратко временной инкубации фермента в присутствии меченного п-нитро фенилфосфата с последующим воздействием щелочной денатурирующе [c.119]

Биохимические функции. Кальцитонин является антагонистом паратгормона и ингибирует резорбцию костной ткани. Его биологическое действие реализуется по мембрано-опосредованному механизму и вызывает уменьшение концентрации кальция в плазме крови. КТ действует не только на минеральную составляющую костей, но и на их органический матрикс. Это проявляется в ингибировании костного коллагена, инактивации кислой фосфатазы и Р-глюкуронидазы, а также активации щелочной фосфатазы. Кальцитонин способствует транспорту фосфора из крови в костную ткань для образования гидроксиаппатита в последней, а также оказывает выраженное действие на почки, подавляя канальциевую реабсорбцию кальция и фосфора. Биологическое действие гормонов паращитовидной железы проявляется на фоне действия на обмен кальция и фосфора таких гормонов, как глюкокортикоиды и соматотропин. [c.154]

Определяют зависимость скорости фосфатазного расщепления при pH 5,0 от времени инкубации. Исследуют скорость фосфатазного расщепления глюкозо-6-фосфата при разных значениях водородного показателя и находят оптимум pH для неспецифической кислой фосфатазы, инкубируя пробы в течение 10 мин. [c.65]

Щелочная фосфатаза Кислая фосфатаза Холинэстераза [c.113]

Существует несколько методов определения фосфатазной активности продуктов. Для каждого вида фосфатаз разработаны свои методы например, методы определения щелочных фосфатаз, кислых фосфатаз фосфатаз растительного и животного происхождения и т. д. Универсаль ного метода, который в той или иной мере мог бы служить общим мето дом для данной группы ферментов, нет. В каждом отдельном случае рекомендуют использовать определенный известный метод. [c.77]

О фосфатазном расщеплении глюкозо-6-фосфата судят по нарастанию неорганического фосфата и убыли глюкозо-6-фосфата в процессе инкубации. Предлагается определить значение водородного показателя, при котором скорость расщепления глюкозо-6-фосфата максимальна (pH оптимум кислой фосфатазы из печени крысы). [c.65]

К ферментам молока относятся естественная липаза, щелочная и кислая протеа-зы, щелочная и кислая фосфатазы. Свертывание белков молока сычужным ферментом является одним из наиболее важных процессов при выработке сыра. Сычужное [c.1083]

Частицы кристаллического кварца с поверхностью, обработанной таким образом, чтобы удалить поверхностный слой аморфного кремнезема, отличались по поведению от частиц необработанного кварца, что обнарул<ивалось по их реакции с макрофагами. Так, кварц с очишенной поверхностью взаимодействовал с макрофагами немедленно, и при этом повышалась активность кислой фосфатазы, что не наблюдалось в случае необработанного кварца [240а]. [c.1051]

Энзимы Краситель красный фруктово- грушевый 4-я произв., были определены пероксидаза, эсте-раза и кислая фосфатаза 260 [c.327]

Набор химических реактивов для определения активности сорбитолдегидрогеназы в сыворотке крови ТУ 6-09-4100—75 Набор химических реактивов для определения щелочной и кислой фосфатаз в сыворотке крови по методу Боданского ТУ 6-09-3860-75 [c.381]

Кинуренин" " 3 гидроксилаза Кислая фосфатаза р Глюкуронидаза Каталаза [c.136]

Ферменты, которые обнаруживаются в норме в плазме или сыворотке крови, условно можно разделить на 3 группы секреторные, индикаторные и экскреторные. Секреторные ферменты, синтезируясь в печени, в норме выделяются в плазму крови, где играют определенную физиологическую роль. Типичными представителями данной группы являются ферменты, участвующие в процессе свертывания крови, и сывороточная холинэстераза. Индикаторные (клеточные) ферменты попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функцгп . Один из них находится главным образом в цитозоле клетки (ЛДГ, альдолаза), другие —в митохондриях (глутаматдегидрогеназа), третьи —в лизосомах ( 3-глюкуронидаза, кислая фосфатаза) и т.д. Большая часть индикаторных ферментов в сыворотке крови определяется в норме лишь в следовых количествах. При пораженгп тех или иных тканей ферменты из клеток вымываются в кровь их активность в сыворотке резко возрастает, являясь индикатором степени и глубины повреждения этих тканей. [c.579]

В рибосомах находятся ферменты, участвующие в синт( белков, а также кислые фосфатазы, отщепляющие фосфорн кислоту от е эфиров. [c.32]

В плодах и ягодах найдены Р-фруктофуранозидаза (инвер-,-аза), расщепляющая сахарозу на глюкозу и фруктозу, и кислая фосфатаза, гидролизующая моноэфир ортофосфорной кислоты на спирт и ортофосфорную кислоту. рТлюкозидаза, также относящаяся к классу гидролаз, катализирует гидролитическое расщепление р-О-глюкозидов на спирт и О-глюкозу. [c.133]

Значительное количество ферментов в мозговой ткани находится в нескольких молекулярных формах (изоферменты) ЛДГ, альдолаза, креатинкиназа, гексокиназа, малатдегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа, холинэстераза, кислая фосфатаза, моноаминоксидаза и др. [c.630]

Бесцв. монокл. крист. 170. Раств-сть р. Н О, Е10Н н.р. бенз. При 10 М ингибирует кислую фосфатазу (из печени, почек и предстательной железы). о(-)-Изомер неактивен. Фосфа-таза из эритроцитов или плазмы пе ингибируется, что лежит в основе метода клинической дифференциации. [c.265]

Как уже указывалось, кислая фосфатаза весьма устойчива к термообработке, поэтому для контроля пастеризации при температуре свыше 85 °С часто используют определение ее актив-яости. [c.151]

Ферменты. Поскольку ферменты имеют белковую природу, 1ри нагревании происходит постоянная их инактивация вслед--твие денатурации белкового носителя. В зависимости от приро-1Ы ферментов инактивация происходит в разной степени. Некоторые примеры изменения активности основных ферментов моло- а приведены в табл. 25. Как видно из приведенных данных, (зиболее термоустойчивым является кислая фосфатаза, а наиме-,ее — липаза. Лизоцим также является ферментом, устойчивым к (згреванию. [c.155]

Появление в крови большого количества а-амилазы или липазы свидетельствует о наличии острого панкреатита, а лактатдегидрогеназы — инфаркта миокарда. Увеличение в сыворотке крови активности кислой фосфатазы однозначно указывает на наличие рака предстательной железы, а повышенное содержание церулоплазмина связано с наследственной патологией — гепато-лентикулярной дегенерацией. [c.87]

Хроническое отравление. У многих рабочих, занятых в производстве вещества, обнаружены гипогликемия, гипохолестеринемия, повышение содержания уробилина и порфрфинов в моче нарушение функций поджелудочной железы и печени фиброз легких. Даже при использовании респираторов пыль вещества вызывает (не ранее чем через год) изменения в содержании полисахаридов, пероксидаз и кислых фосфатаз в клетках крови при стаже 10 лет развивается анемия. При хроническом воздействии предъявляются жалобы на диспептические явления [c.533]

Основные яды и их характеристика. Из примерно 1200 видов скорпионов около 20 имеют опасные для человека яды. Нативные яды представляют собой бесцветную слегка опалесцирующую жидкость кислой реакции легко растворяются в воде, водном растворе глицерина, не растворяются в этаноле, хлороформе, ацетоне, бензине. Разрушаются крепкими кислотами, щелочами, а также хлором, марганцовокислым калием, иодом. Выдерживают кратковременное нагревание до 100 °С. По силе токсического действия они в среднем в 1000 раз превышают цианид калия. В яде обнаружены углеводы, биогенные амины, гистамин, некоторые полиамины — спермидин, следы путресцина и спермина. Особый интерес представляют белковые фракции яда, содержащие токсические полипептиды и ферменты к числу последних относятся фосфолипазы А и В, ацетилхолинэстераза, кислая фосфатаза, нуклеотидаза, фосфодиэстераза, гиа-луронидаза, рибонуклеаза. Активность токсичных полипептидов может в несколько раз превосходить токсичность целого яда. Токсичность яда зависит от способа его получения. Так, яд, полученный при механическом раздражении тельсона, в два раза более токсичен, чем полученный при электрической стимуляции. [c.730]

Основные компоненты яда и их характеристика. Прозрачная с желтоватым оттенком жидкость, несколько вязкая, со специфическим ароматическим запахом и горьким вкусом относительная плотность 1,13, реакция кислая. Яд разрушают крепкие кислоты, длительное воздействие солнечных лучей и нагревание в течение 15 мин при температуре +150 °С. При нагревании яда до 100 °С в течение 30 мин разрушаются те компоненты, которые вызывают судороги, а при нагревании в течение 15 мин при той же температуре разрушаются компоненты, вызывающие местное, кожное действие. В состав пчелиного яда входит несколько групп биологически активных веществ. В первую группу входят ферментные белки, среди которых наибольшее значение имеют фосфолипаза А2, гиалуронидаза и кислая фосфатаза. Вторую группу составляют токсические полипептиды мелиттин, содержание которого в цельном яде составляет до 50 %, апамин, МСД-пептид, тертнапин, секапин. Третью группу составляют биогенные амины — гистамин, дофамин, норадреналин. Химический состав яда, содержание в нем мелиттина и гистамина в значительной степени зависят от возраста пчелы. [c.734]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология