Сополимеры аланина и глицина

Таким образом, натуральный шелк является блоксополимером аланина, глицина, тирозина и других аминокислот. Отличие блоксонолимера от обычного сополимера того же мономерного состава заключается в том, что макромолекулы блоксонолимера содержат значительные по длине участки, состоящие из остатков одного мономера. [c.110]

Как и следовало ожидать, волокна, содержащие 90% глицина и аланина, относительно мало растяжимы, поскольку степень их кристалличности очень велика. С другой стороны, по мере увеличения концентрации аминокислотных остатков с большими боковыми радикалами волокна становятся более растяжимыми, что хорошо согласуется с заметным увеличением аморфной фазы. Механические свойства, дополненные изложенными выше сведениями о распределении последовательностей аминокислотных остатков, определенно свидетельствуют в пользу того, что фиброин шелка может рассматриваться как блок-сополимер. Другие фибриллярные белки, в частности относящиеся к классу кератина или коллагена, также могут быть отнесены к этой категории сополимеров. [c.116]

Все ферменты являются белками. Белки представляют собой линейные полимеры, точнее, сополимеры, построенные из связанных между собой остатков аминокислот. В состав большинства белков входят 20 важнейших аминокислот — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, серин, треонин, лизин, аргинин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистеин, цистин, метионин, пролин и оксипролин их химические формулы и обозначения приведены в таблице на стр. 5. Молекула каждой аминокислоты (1) достаточно проста и обязательно содержит две реакционноспособные группировки — одну, обладающую основными свойствами (аминогруппа HgN—) и другую, имеющую кислотные, свойства (карбоксильная группа — СООН), f. f. [c.39]

На рис. 177 показано изменение растворимости и температуры плавления сополимера глицина с d, /-аланином [65]. [c.315]

Было показано, что в реакциях термической сополимеризации лизин может за.менять аспарагиновую и глутаминовую кислоты 181. По-видимому, это объясняется тем, что лизин также може образовывать жидкий лактам при температуре 150—170 С. При 180—230 °С лизин образует гомонолимеры. Эта основная аминокислота может образовывать сополимеры с глицином, аланином, глутаминовой кислотой и аспарагиновой кислотой. Инфракрасная спектрофотометр и я свидетельствует об образовании разветвленных поли.меров с некоторым количеством линейных фрагментов. [c.200]

Для ряда синтетических полипептидов исследованы колебания, локализованные вне пептидной группы [40]. Полоса при 1015 см оказалась характеристической для полимеров, содержащих в цепи блоки из нескольких остатков глицина. Эта полоса есть в статистическом сополимере глицина с алаиино.м (1 1), но она отсутствует в чередующемся сополимере. То же самое можно сказать и о полосе при 965 см спектра полиаланина. Оказалось, что обе полосы отсутствуют в спектре фиброина шелка, состоящего в основном из звеньев глицина и аланина. Следовательно, фиброин шелка является чередующимся сополимером. Другие полипептиды, являющиеся сополимерами, рассмотрены в работе [714]. [c.343]

При статистическом анализе цепи основной целью является вычисление внутрицепочеч-ных расстояний, т.е. средних расстояний между сегментами цепи, например между ее концами. Для этого необходимо провести усреднение рассматриваемого расстояния по всем конформациям в соответствии с принципами статистической механики. С помощью конформационной статистики полипептидов мы можем глубже проникнуть в сущность процесса сворачивания белковых молекул. В частности, статистика гомополимеров и сополимеров глицина, аланина и пролина дает ключ к пониманию роли этих остатков в формировании конформации белка. [c.123]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология