Аминокислотные остатки, концентрация

Синтез и метаболизм. Паратиреоидный гормон синтезируется в виде полипептида — предшественника, состоящего из 115 аминокислотньгх остатков. В результате локального протеолиза отщепляется 31 аминокислотный остаток с Ж-конца и образуется активный гормон. Фактором, регулирующим содержание активного гормона в крови, является концентрация кальция и содержание пропаратгормона в клетках паращитовидной железы. В физиологических условиях ббльшая часть пропаратгормона распадается в клетках, однако дефицит кальция приводит к уменьшению его распада и увеличению выхода активного гормона. Вновь образованный паратгормон поступает в секреторные гранулы и перемещается из клеток в кровь. Скорость секреции обратно пропорциональна концентрации кальция в плазме крови. Кроме того, на скорость освобождения гормона влияет уровень цАМФ в клетках паращитовидной железы. [c.153]

Белок актин обладает специфическими, только ему присущими свойствами. Нативный фибриллярный F-актин (рис. 4-7) построен из мономерных субъединиц с мол. весом - 43 000, каждая из которых состоит из 374 аминокислотных остатков. Интересно, что в молекулах актина в положении 73 содержится остаток N -метилгистидина. В среде с низкой ионной силой в присутствии АТР нити актина могут растворяться, образуя мономерный G-актин. Каждая молекула G-актина содержит обычно одну молекулу связанного АТР и ион кальция. Добавление в раствор Mg + до концентрации 1 мМ нли КС1 (0,1 М) приводит к спонтанному образованию нитей, сходных с тонкими нитями мышцы, каждая из которых содержит 340—380 мономерных молекул актина. АТР при этом гидролизуется, а ADP остается связанным с нитями F-актнна. Поражает удивительное сходство этого процесса со связыванием нуклеотидов с субъединицами микротрубочек (дополнение 4-А) и событиями, происходящими при сокращении отростка фага (дополнение 4-Д). [c.323]

Примером наиболее полного расщепления белковой цепи при действии лейцинаминопептидазы является гидролиз меркурипапаина. При низких концентрациях фермента первые девятнадцать аминокислотных остатков отщепляются за 24 час в примерно стехиометрических количествах. Реакция, по-видимому, прекращается тогда, когда остаток аргинина становится Й-концевым. При более высоких соотношениях фермент/субстрат расщепление происходит в большей степени, пока 2/з белка не расщепится До свободных аминокислот. Белковый остаток после активации полностью сохраняет активность (в расчете на 1 моль) по отношению к бензоил арг инил амиду. Это свидетельствует о том, что активный центр молекулы находится на С-концевом участке цепи. [c.237]

Частично лиофилизованную смесь растворяют в 80 мкл реактива 4 и 5 мкл реактива 3, добавляют к раствору 15 мкл реактива 5 (150 мкг АПМ) и тем самым доводят концентрацию АПМ до 1,5 мг на 1 мл (весовое соотношение фермент субстрат 1,5 1) з объеме 100 мкл. Инкубирование с АПМ ведут 3 час, понижают pH среды добавлением уксусной кислоты и смесь лиофилизуют. После этого остаток можно растворить в соответствуюшем объеме того буфера, который используют для введения образца в колонку аминокислотного анализатора. [c.126]

Из плазмы крови был выделен термостабильный трипептид Gly—His—Lys (GHK), регулирующий скорость роста и дифференциацию клеток при их выращивании в тканевых культурах (табл. 2). Наибольшая концентрация этого пептида обнаружена в почках и мозге, а наименьшая — в коже и мышечной ткани. Интересно отметить, что аминокислотный состав GHK идентичен, а последовательность остатков зеркальна по отношению к структуре бурсина (Lys—His— Gly—NH2) — регуляторного пептида, который селективно определяет стадию лифференцировки В-лимфоцитов. Высокую биологическую активность трипептида GHK обусловливают не только его хелатирующие свойства — в некоторых ферментах остаток гистидина фосфорилирован по 1-му или 3-му атому азота и служит донором в процессах фосфорилирования сахаров. [c.40]

Поэтапный протеолиз рецепторного белка возрастающими концентрациями трипсина в сочетании с изучением первичной структуры рецептора позволил установить следующее. Вся молекула рецептора состоит из 1186 аминокислотных остатков, из которых 621 остаток приходите к иа-шхек. ею чи ы iLv- с ли- [c.29]

В целом дрожжи andida urvata Д-66, выращенные на гидролизате смеси, состоящей из отходов картофелекрахмального и спиртового производства, по основным показателям удовлетворяют требованиям, предъявляемым к кормовым продуктам микробного синтеза, и могут быть использованы как эффективное кормовое средство. Добавление их к углеводно-протеиновому остатку, полученному после кислотного гидролиза мезги и барды, в соотношении 1 2 позволяет повысить биологическую ценность последнего на 13%. Это обусловлено более сбалансированным аминокислотным составом белка смеси дрож-ЖИ+остаток субстрата (табл. 11), в частности увеличением содержания таких незаменимых аминокислот, как лизин, треонин, цистин, триптофан. Одновременно в протеине смешанного корма снижается концентрация про-лина, что приводит к увеличению отношения (аргинин+ -Ьлизин)/пролин, и, следовательно, переваримости белка. [c.66]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология