Митохондриальные мембраны ферменты

Наружная митохондриальная мембрана содержит моноаминоксидазу и цитохром bs, а также и другие белки. По своему составу она, вероят- о, похожа на мембраны эндоплазматического ретикулума. Для меж-мембранного пространства (между внутренней и наружной мембранами) одним из характерных ферментов считается аденилаткиназа (мио-киназа) [67] —ключевой фермент, участвующий в поддерживании [c.395]

Митохондриальные мембраны и локализация важных ферментов в митохондриях [c.136]

Реакции- синтеза и гидролиза АТФ катализируются АТФ-синтетазным комплексом, локализованным во внутренней мембране митохондрий. Обе реакции сопряжены с трансмембранным переносом Н+. Н+—АТФаза митохондрий сердца быка состоит из фактора и мембранного компонента / о- Фактор Р может быть отделен от мембраны и катализировать гидролиз АТФ в растворе. Реакция синтеза АТФ, сопряженная с трансмембранным переносом Н+, протекает только в том случае, когда фактор Р связан с мембраной. Мембранный компонент АТФ-синтетазного комплекса образует протонный канал , обеспечивая транспорт Н+ с внешней стороны митохондриальной мембраны к фактору Р, где находится активный центр фермента. [c.474]

Энергетическое сопряжение реакций переноса водорода и синтеза АТФ происходит при участии митохондриальной мембраны и фермента -К1Ф-синтетазы. [c.325]

Рис. 8-28. При переносе белков в матрикс они в течение короткого времени соединяют внутреннюю и внешнюю митохондриальные мембраны. Если изолированные митохондрии инкубировать с белком-предшественником при 5°С, предшественник переносится лишь частично. В матриксе К-концевой сигнальный пептид отрезается большая часть полипептидной цепи остается вне митохондрии (и доступна для протеолитических ферментов) При нагревании до 37°С перенос происходит полностью. Для изначального внедрения белка в митохондриальную мембрану при 5°С требуется разность потенциалов на внутренней мембране. Последующий перенос может происходить без этой разности потенциалов, но для него необходимо присутствие АТР с цитоплазматической стороны внутренней мембраны. Полагают, что гидролиз АТР необходим при разворачивании

В матриксе находятся растворимые ферменты цикла лимонной кислоты и ферменты Р-окисления жирных кислот в связи с этим возникает необходимость в механизмах транспорта метаболитов и нуклеотидов через внутреннюю мембрану. Сукцинатдегидрогеназа локализована на внутренней поверхности внутренней митохондриальной мембраны, где она передает восстановительные эквиваленты дыхательной цепи на уровне убихинона (минуя первую о/в петлю). 3-Гидроксибутиратдегидрогеназа также локализована на матриксной стороне внутренней митохондриальной мембраны. Г лицерол-З-фос-фат-дегидрогеназа находится на наружной поверхности внутренней мембраны, где она участвует в функционировании глицерофосфатного челночного механизма. [c.136]

В расшифровке механизма действия природных ингибиторов большое значение будет иметь выяснение вопросов проникновения этих соединений через вакуолярные, хлор о пластовые и митохондриальные мембраны. Эти данные позволят установить, при каких обстоятельствах встречаются в клетке ферменты и природные ингибиторы, как происходит процесс блокировки основных метаболических звеньев. [c.218]

Челночные механизмы. Десять ферментов, катализирующих распад глюкозы до стадии пирувата, локализованы в цитозоле все остальные — в митохондриях. В числе первых десяти реакций есть дегидрирование с участием НАД (реакция 6). Образующийся здесь Н1АДН не может передавать водород непосредственно на дыхательную цепь, поскольку митохондриальная мембрана непроницаема для НАДН. Перенос водорода с цитозольного НАДН в митохондрии происходит при участии специальных механизмов, называющихся челночными. Суть этих механизмов сводится к тому, что НАДН в цитозоле восстанавливает некоторое соединение, способное проникать в митохондрию в митохондрии это соединение окисляется, восстанавливая внутримитохондриальный ЬГАД, и вновь переходит в цитозоль. На рис. 9.12 и 9.13 представлены два таких механизма глицеро-фосфатный и малат-аспартатный челноки. [c.257]

Как используется эта энергия Внутренняя митохондриальная мембрана содержит специальный белок Н+-АТРазу, использующую для синтеза АТР энергию протонного градиента в мембране. На рис. 108 схематически показана структура этого фермента [37]. Его гидрофобная часть F , встроенная в гидрофобную область бислоя, обеспечивает перенос протонов из меж- [c.245]

Клетка регулирует функции митохондрий и более обычными способами. У млекопитающих главным метаболическим путем переработки азотсодержащих продуктов обмена служит цикл мочевины. Образующаяся при этом мочевина выводится с мочой. Ферменты, кодируемые ядерным геномом, катализируют несколько этапов этого цикла в митохондриальном матриксе. Мочевина образуется лишь в некоторых органах, таких как печень, и ферменты цикла мочевины синтезируются и переходят в митохондрии только в этих органах. Кроме того, дыхательные ферментные комплексы, входящие в состав внутренней митохондриальной мембраны, у млекопитающих содержат несколько тканеспецифических субъединиц, которые кодируются ядром и, вероятно, действуют как регуляторы переноса электронов. Например, > некоторых людей с наследственным заболеванием мышц одна из субъединиц цитохромоксидазы дефектна поскольку эта субъединица специфична для скелетных мышц, волокна сердечной мышцы у этих людей функционируют нормально, что позволяет таким больным выживать Как и следовало ожидать, тканеспецифические различия свойственны и хлоропластным белкам, кодируемым ядерными генами [c.497]

Радиационные повреждения митохондрий. Митохондрии — первичные места окислительного фосфорилирования, что приводит к накоплению энергии в клетке в форме высокоэнергетических химических связей. Предполагают, что ферменты в митохондриальных мембранах должны быть расположены в определенной последовательности и только неповрежденные митохондриальные мембраны могут обеспечить их правильное функционирование. Можно предположить, что если излучение пробивает отверстия в мембране, ступень в окислительном процессе может быть нарушена. Эксперименты показали, что и структура, и функция митохондрий значительно нарушаются при облучении в средних дозах. В клетках печени облучение в дозе 10 Гр приводит к образованию шаровидных митохондрий, к их фрагментации, что сопровождается уменьшением окислительного фосфорилирования на 50%. Подавление окислительного фосфорилирования отмечено также в клетках тимуса (особенно радиочувствительной ткани) после облучения в таких низких дозах, как 0,25 Г р. [c.45]

Как отмечалось, строительным блоком для синтеза жирных кислот в цитозоле клетки служит ацетил-КоА, который в основном поступает из митохондрий. Было выявлено, что цитрат стимулирует синтез жирных кислот в цитозоле клетки. Известно также, что образующийся в митохондриях в процессе окислительного декарбоксилирования пирувата и окисления жирных кислот ацетил-КоА не может диффундировать в цитозоль клетки, так как митохондриальная мембрана непроницаема для данного субстрата. Поэтому вначале внутримитохондриальный ацетил-КоА взаимодействует с оксалоацетатом, в результате чего образуется цитрат. Реакция катализируется ферментом цитрат-синтазой. Образовавшийся цитрат переносится через мембрану митохондрий в цитозоль при помощи специальной трикарбоксилаттранспортирующей системы. [c.382]

Митохондриальная мембрана Образована 2 мембранами — наружной и внутренней, разделенными межмембранным пространством. Внутренняя мембрана содержит ферменты, участвующие в транспорте электронов и синтезе АТР (окислительное фосфорилирование) [c.96]

Другая особенность внутренней митохондриальной мембраны — это наличие при определенных условиях выростов на ее внутренней поверхности (обращенной в сторону митохондриального матрикса). Фер-иаидес-Моран, открывший эти частицы в 1962 г., предположил, что в< яих могут содержаться ферменты системы переноса электронов. ОднакО последующие йсследоваиия показал и,< чтб дто не так. Как оказалось, в< частицах е мод. 85 ООО, прикрепленных к [c.392]

Причина гипертермии, согласно имеющимся экспериментальным даннымб, состоит в нарушении субстратного цикла (разд. Е, 6), включающего такие ферменты, как фосфофруктокиназа и фруктозодифосфатаза, которые ответственны за внезапный гидролиз АТР и выделение тепла. Вопрос о том, каким образом анестетик вызывает такую ответную реакцию-организма у человека, остается неясным, однако можно предположить, что важную роль в этой реакции играет взаимодействие анестетика с клеточными мембранами, нарушающее нормальную работу гормональных регуляторных систем. Другое возможное объяснение связано с действием анестетиков на митохондриальные мембраны . [c.514]

Окислительное фосфорилирование происходит в сложной системе, состоящей из значительного числа ферментов и переносчиков электронов. Эта система фун-кщюнирует в мембранах, и случае митохондрий — в составе внутренней митохондриальной мембраны. Ее удается разделить на несколько со.чраняющих активность комплексов, каждый из которых осуществляет одну из главных стадий цепи переноса электронов. Обычно эти комплексы обозначают как комплексы I, [c.357]

Двумя мембранами ограничены от цитоплазмы митохондрии. Внутренняя митохондриальная мембрана образует складки - кристы, которые увеличивают ее активную поверхность. Здесь на долю фосфолипидов приходится почти 30% от суммы липидов. Вся ферментативная активность принадлежит именно внутренней мембране, там находятся все ферменты. Наружная мембрана митохондрий более прочная, она не содержит ферментов дыхания и фосфорилиро-вания, но другие ферменты в ней есть. [c.43]

F Fi-ATPa3y. Электронно-микроскопическое изучение полной молекулы этого фермента при высоком разрешении показало, что она состоит из Fj-головки, ножки и основания, которое обычно заполняет всю толщу внутренней митохондриальной мембраны (рис. 17-16). F Fi-АТРазу назвали АТРазой, потому что в изолированном виде она катализирует расщепление АТР на ADP и Р,. Однако в интактных митохондриях главная ее биологическая функция заключается [c.527]

Карнитин-ацилтрансфераза I, катализирующая перенос ацильных групп от СоА-эфиров жирных кислот на карнитин на наружной стороне внутренней митохондриальной мембраны, представляет собой аллостерический фермент. Этот фермент специфически ингибируется своим модулятором малотл-СоЛ (рис. 18-16)-метаболитом, о котором мы ранее не упоминали. Малонил-СоА является первым промежуточным продуктом протекающего в цитозоле процесса биосинтеза, в ходе которого из аце-тил-СоА образуются жирные кислоты [c.566]

На следующем уровне пространственного разобщения в клетке происходит концентрирование функционально связанных ферментов в одной и той же мембране или в ограниченных мембранами водим компартментах органелл. Проиллюстрировать это можно на примере метаболизма глюкозы (рис. 2-41). Образовавшийся в результате гликолиза пируват активно захватывается из цитозоля во внутренне пространство митохондрий, где имеются все ферменты и метаболиты цикла лимонной кислоты. Более того, сама внутренняя митохондриальная мембрана содержит все ферменты, катализирующие последовательные реакции окислительного фосфорилирования, включая реакции переноса электронов от NADH к О2 и реакции синтеза АТР. Следовательно, всю митохондрию можно считать небольшим заводом, производящим АТР. Аналогичным образом другие клеточные органеллы. такие, например, как ядро, аппарат Гольджи и лизосомы. можно рассматривать как специализированные компартменты, в которые за- [c.110]

Первое дегидрогенирование катализируется сукци-натдегидрогеназой, связанной с внутренней поверхностью внутренней митохондриальной мембраны. Это—единственная дегидрогеназная реакция цикла лимонной кислоты, в ходе которой осуществляется прямой перенос водорода с субстрата на флавопротеин без участия NAD+. Фермент содержит FAD и железо-серный (Fe S) белок. В результате дегидрогенирования образуется фумарат. Как показали эксперименты с использованием изотопов, фермент стерео-специфичен к транс-гтоы ы водорода метиленовых групп сукцината. Добавление малоната или оксалоацетата ингибирует сукцинатдегидрогеназу, что приводит к накоплению сукцината. [c.176]

Ферменты, катализирующие окисление пирувата до СОг, находятся во внутреннем компартменте митохондрий (рис. 5.6). Ферменты же, окисляющие (с одновременным образованием АТР и НгО) продукта этого процесса, восстановленные кофакторы, локализуются на внутренней стороне митохондриальной мембраны. Пируват сначала расщепляется, теряя СОг декарбоксилируется), и образовавшийся ацетат (двууглеродный фрагмент) присоединяется к веществу, называемому кофермен-томА (СоА). Продукт этой реакции присоединения, ацетил-СоА, вовлекается непосредственно в цикл трикарбоновых кислот, или цикл Кребса, составляющий вторую из трех стадий процесса [c.151]

Дыхательный контроль-это лишь одна из частей сложной системы обратных связей, координирующих скорости гликолиза, расщепления жирных кислот, реакций цикла лимонной кислоты и транспорта электронов. Скорости всех этих процессов зависят от отношения ATP ADP-ohh возрастают при усиленном использовании АТР, приводящем к повьнпению уровня ADP. Одним из звеньев в этой регуляторной системе является и АТР-синтетаза внутренней митохондриальной мембраны. Этот фермент работает быстрее, когда концентрация его субстратов-ADP и Pi-возрастает. По мере ускорения реакции все больше протонов перетекает в матрикс, понижая электрохимический градиент, а уменьшение градиента в свою очередь приводит к увеличению скорости транспорта электронов. [c.33]

Ферменты цикла лимонной кислоты локализованы в митохондриальном матриксе, где они находятся либо в свободном состоянии, либо на внутренней поверхности внутренней митохондриальной мембраны в последнем случае облегчается переим восстановительных эквивалентов на ферменты дыхательной цепи, локализованные во внутренней митохондриальной мембране. [c.174]

На рис. 129 представлена дыхательная цепь ферментов митохондриальной мембраны. Естественно, что она открывается НАДН, с которого атомы Н передаются на первый белковый компонент дыхательной цепи—флавопротеин, несущий флавинмононуклеотид (ФМН) в качестве кофермента. Остальные компоненты дыхательной цепи располагаются в порядке возрастания их нормальных (измерены при 1 М концентрации и температуре 25° С, что обозначают индексом и pH 7,0 и маркируют значком ) окислительновосстановительных потенциалов ( о), обеспечивающих упорядоченную передачу атомов водорода и электронов по такой редоксцепи. [c.422]

Согласно современным представлениям цитохром с ок-оидаза является типичным интегральным мембраносвязанным белком, который, подобно другим компонентам дыхательной цепи и митохонд]жальному АТФазному комплексу, локализован на внутренней мембране митохондрий [ 106, 160, 210, 212, 213, 363, 598]. Функциональная единица фермента состоит из четырех одноэлектронных центров двух гемов (цитохромы а и аз) и двух атомов меди. У одного из атомов меди ( видимая медь )—низкий потенциал (.Ем=0,245 В), у второго ( невидимая медь ) — высокий ( м=0,34 В). Находится он в тесной функциональной и структурной связи с цитохромом аз [210, 363, 598, 599). Сильные гем—гем-взаимодействия делают возможным рассматривать весь комплекс как единое целое. Однако (согласно классическим представлениям) цитохром а и цитохром аз не только функционально, яо и структурно различаются [327]. Первый не является аутооксидабель-ным и взаимодействует с восстановленной формой цитохрома с. Цитохром с локализован на внешней стороне митохондриальной мембраны и является исключительно донором электронов при физиологических pH, когда он находится в связанной с митохондриальной мембраной форме [205,600]. [c.90]

Митохондриальные мембраны печени могут продуцировать до 24 нмолей Ог /мин-мг белка ткани [114] и, видимо, являются одним иЗ главных физиологических источников супероксидных анионов, большинство из которых с помощью фермента супероксиддисмутазы конвергирует в Н2О2 (реакция 30), поддерживая стационарную концентрацию О2" внутри митохондрий, равную S-IO M или несколько выше [557]. Так как на участке сукцинатдегидрогеназа—цитохром Ь в дыхательной цепи происходит переход от двух- к одноэлектронЕОму переносу, можно ожидать, что место генерации О2 локализовано именно здесь. Действительно, отмытые субмитохондриальные частицы, т. е. не содержащие супероксиддисмутазы, в присутствии сукцината или антимицина А генерируют от 4 до 7 нмоль Ог /мин мг белка, что дает отношение 02 /Hz02, равное 1,5-2,1 [109-111, 198, 373, 374, 428]. [c.177]

Обратимся теперь к использованию протонного градиента для синтеза АТР. Фермент, катализирующий этот процесс, выявляется на электронных микрофотографиях субмитохондриальных частиц в виде сферических выступов на поверхности (рис, 14.10). В интактных митохондриях такие выступы находятся на той стороне внутренней митохондриальной мембраны, которая обращена к матриксу. В 1960 г. Эфраим Рэкер (Efraim Ra ker) обнаружил, что Э1 и округлые выступы (диаметром 85 А) можно удалить механическим встряхиванием. Ободранные субмиюхондриальные частицы сохраняют способность к переносу электронов по своей цепи переноса электронов, но синтеза АТР при этом более не происходит. Отделившиеся же выступы диаметром 85 А катализируют гидролиз АТР. Но самым интересным в наблюдениях Рэкера оказался следующий факт добавление таких АТРазных выступов к ободранным субмитохондриальным частицам восстанавливало их способность синтезировать АТР. Эти выступы называют сопрягающим фак- [c.83]

Мембраны выполняют в клетке большое число функций. Наиболее очевидной из них является разделение внутриклеточного пространства на компартменты. Плазматические мембраны, например, ограничивают содержимое клетки, а митохондриальные — отделяют митохондриальные ферменты и метаболиты от цитоплазматических. Полупроницае-мость мембран и позволяет им регулировать проникновение внутрь клеток и клеточных органелл как ионов, так и незаряженных соединений. Проникновение многих из них внутрь клетки осуществляется против градиента концентрации. Таким образом, в процессе, известном под названием активный транспорт, совершается осмотическая работа. Протекающий в мембранных структурах бактерий и митохондрий процесс окислительного фосфорилирования служит источником энергии для организма. В хлоропластах зеленых листьев имеются мембраны с очень большим числом складок, которые содержат хлорофилл, обладающий способностью поглощать солнечную энергию. Тонкие мембраны клеток глаза содержат фоторецепторные белки, воспринимающие световые сигналы, а мембраны нервных клеток осуществляют передачу электрических импульсов. [c.337]

Типичная митохондрия имеет почти такие же размеры, как клетка Е. oli, но вообще форма и размеры этих органелл могут быть весьма различны. Во всех случаях митохондрия образована двумя замкнутыми мембранами наружной и внутренней) каждая толщиной 5—7 нм (рис. 10-9). В печени внутренняя мембрана развита слабо и основная часть пространства заполнена матриксом, а в митохондриях сердечной мышцы внутренняя мембрана имеет значительно больше складок и скорость окислительного фосфорилирования там выше. Ферменты, катализирующие реакции цикла трикарбоновых кислот, тоже более активны в митохондриях сердечной мышцы. Более того, ввиду высокой метаболической активности сердечной мышцы почти треть ее общей массы приходится на долю митохондрий. Типичная митохондрия сердечной мышцы имеет объем 0,55 мк на каждый кубический микрон объема митохондрии приходится 89 мк поверхности внутренних митохондриальных мембран [62]. [c.392]

Смотреть страницы где упоминается термин Митохондриальные мембраны ферменты: [c.217] [c.360] [c.511] [c.528] [c.552] [c.555] [c.88] [c.31] [c.223] [c.16] [c.43] [c.90] [c.137] [c.137] [c.435] [c.221] [c.184] [c.110] [c.31] [c.82]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология