Мышц заболевания, диагностика

АсАТ (1-аспартат 2-оксоглутаратаминотрансфераза) и АлАТ (Ь-аланин 3-оксоглутаратаминотрансфераза) обладают различной активностью в разных органах. Так, наибольшая активность АсАТ наблюдается в сердечной мышце, а АлАТ — в ткани печени. В сыворотке крови в норме активность аминотрансфераз очень низка и заметно повышается при нарушении целостности мембран печени или сердечной мышцы. Поэтому определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови является важным тестом для диагностики целого ряда тяжелых заболеваний, например инфаркта миокарда, вирусного гепатита, цирроза печени и др. [c.86]

Определение концентрации мочевой кислоты имеет особое значение для диагностики подагры и начальных стадий поражения почек. Резкое увеличение концентрации мочевой кислоты у больных подагрой (первичная гиперурикемия) связано с нарушением обмена нуклеопротеидов. Заболевание сопровождается отложением солей мочевой кислоты в слизистых сумках суставов, хрящах, мышцах. [c.310]

Электрохимические явления, протекающие в человеческом организме, представляют чрезвычайно интересную и еще недостаточно исследованную область. Известно, что движения скелетных мышц, сокращения сердца, возбуждение и торможение клеток центральной нервной системы, распространение импульсов по нервам сопровождаются электрическими явлениями. Возникают электрические потенциалы, токи действия , которые можно обнаружить и измерить специальной аппаратурой. Широко используются приборы, которые записывают эти токи в целях диагностики некоторых заболеваний сердца, головного мозга и скелетных мышц — электрокардиографы, электроэнцефалографы и электромиографы. Биологические тканн и жидкости содержат значительное количество электролитов и обладают довольно высокой электропроводностью. Основываясь на этом, в физиотерапии успешно применяют ионофорез, т. е. введение лекарств в виде ионов с поверхности кожи и слизистых, к которым прикладывают соответствующие электроды. [c.37]

Ферментная диагностика и исследование изменений в ферментных системах организма все более расширяется. Имеются разнообразные ферментные показатели для заболеваний системы кровообращения, в том числе для гипертонии, артериосклероза, инфарктов, для заболеваний органов пищеварения (печени, поджелудочной железы, желудка), органов кроветворения, почек, желез внутренней секреции для заболеваний соединительной ткани, костей, скелетных мышц, для злокачественных новообразований. [c.314]

Креатинин и креатин. Определение креатинина и креатина в биологических жидкостях имеет важное значение для диагностики заболеваний почек, щитовидной железы и мышц. Нормальные концентрации этих соединений составляют около 100 мкмоль/л. [c.267]

Аланин-трансаминаза (называемая также глутамат-пируват—трансаминазой, ГПТ) и аспартат-трансаминаза (называемая также глута-мат-оксалоацетат—трансаминазой, ГОТ) играют важную роль в диагностике заболеваний сердца и печени. Тромбоз какой-либо из ветвей коронарной артерии вызывает местную аноксию и в конечном итоге отмирание одного из участков сердечной мышцы, так называемый инфаркт миокарда. При этом заболевании аланин-трансаминаза и аспар-тат-трансаминаза вместе с другими ферментами выходят из поврежденных клеток миокарда и попадают в кровоток. Определение в сыворотке крови концентрации этих двух трансаминаз и еще одного фермента миокарда, креатинкиназы, может дать ценную информацию о степени тяжести и о стадии повреждения сердечной мышцы. Креа-тинкиназа-первый фермент миокарда, появляющийся в крови после приступа ишемической болезни. Он также быстро исчезает из крови. Во вторую очередь появляется ГОТ, а затем ГПТ. Из поврежденных клеток миокарда или из клеток, испытывающих недостаток кислорода, выходит наружу и попадает в кровоток также и лактатдегидрогеназа. [c.575]

Врождённый характер заболевания нередко наблюдается при наследственных болезнях обмена веществ. Следующий перечень острых проявлений у младенцев должен настроить врача на их диагностику биохимическими или мо- лекулярно-генетическими методами рвота, отказ от пищи, судороги, гипервентиляция, летаргия, кома, желтуха, гипертермия, изменённый тонус мышц. [c.58]

Столбняк — острая инфекционная болезнь, вызываемая lostridium tetani (бактериями 3-й группы патогенности) и сопровождающаяся интоксикацией, тоническими и клоническими сокращениями мышц. Клиническая картина столбняка настолько типична, что, как правило, бактериологическое исследование с целью диагностики заболевания является излишним. Для обнаружения возбудителя столбняка обычно исследуют перевязочный и шовный хирургический материал, а также различные препараты, предназначенные для парентерального введения, чтобы проверить правильность стерилизации иногда исследуют воздух, пыль и другие объекты внешней среды. [c.198]

Трансаминирование является очень важным процессом превращения аминокислот в организме. В этой реакции происходит обратимый перенос а-аминогруппы аминокислоты на кетокислоту без промежуточного отщепления аммиака. Реакция протекает наиболее активно, когда один из субстратов представлен дикарбоновой амино-или кетокислотой. Процесс трансаминирования катализируется ферментами — аминотрансферазами, коферментом которых является пиридоксальфосфат. Процесс активно протекает в печени, сердечной мышце, скелетных мышцах, почках, семенниках и других органах. В сыворотке крови активность аминотрансфераз очень низка. При нарушении целостности клеточных мембран аминотрансферазы проникают из тканей в кровь. Поэтому определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови является важным тестом для диагностики таких заболеваний, как инфаркт миокарда, вирусный гепатит, цирроз печени и др. [c.167]

Изоферментами называются формы фермента, различающиеся между собой первичной структурой белка и каталитической активностью. Наличие изоферментов характерно для лактатдегидрогеназы, креатинкиназы, гексокиназы и других тканевых ферментов. Так, лактатдегидрогеназа, которая катализирует обратимую реакцию превращения лактата (молочной кислоты) в пировиноградную кислоту, содержится в организме человека в виде пяти изоферментов, условно обозначаемых как М , Н , МдН, MjHj, МН3. Все пять изоформ имеют одинаковую молекулярную массу (около 134 ООО), но разную каталитическую активность. Для них характерна тканевая специфичность. В скелетных мышцах преобладает тип (mus le — мышца), в сердечной мышце — тип Н (heart — сердце), в других тканях найдена комбинация этих типов. При изменении функционального состояния организма, условий среды, возраста возможно перераспределение отдельных изоформ фермента между отдельными тканями, что свидетельствует об изменении процессов обмена веществ или появлении новых изоформ. Изменение спектра изоформ или появление новых форм ферментов может использоваться при диагностике заболеваний или характеристике функционального состояния организма, в том числе при адаптации организма к физическим нагрузкам, так как при систематических тренировках могут появиться новые формы ферментов. [c.94]

Характер распределения изоферментов лактатдегидрогеназы отражает состояние организма. Повышение лактатдегидрогеназной активности в сыворотке крови наблюдается при различных заболеваниях (при болезнях сердца, печени, крови, мышц, почек и др.). Этот тест используется при диагностике инфаркта миокарда (при этом заболевании в сыворотке [c.197]

Альдолаза, наряду с другими ферментами, используется для диагностики заболеваний печени (гепатит, метастазирующий рак печени), сердца (инфаркт миокарда), а также дистрофии мышц. [c.308]

Патогенное значение и диагностика. У человека клинические проявления трихинеллеза бывают различными от бессимптомных Форм до смер-тел ного исхода, что зависит главным образом от числа проглоченных личинок. Инкубационный период длится от 5 до 45 дней. Диагноз заболевания ставится на основании клинических симптрМов (отеки век и липа. лихорадка, эозинофилия, мышедные боли) а также исследованй Тсу=-сочков икроножных мышц на наличие паразитов. Применяются также [c.358]

Изоферменты лактатдегидрогеназы. Лактатдегидрогеназа представляет собой тетрамер, содержащий протомеры двух типов — М (от англ. mus le — мышца) и Н (от англ. heart — сердце). Известно пять изоферментов, различающихся набором протомеров М , М Н , М Н , М Н , Н . Изоферментный состав разных органов неодинаков. Например, в скелетных мышцах преобладает изофермент М , в сердечной мышце — Н (рис. 9.15). Изоферменты имеют разный суммарный заряд молекулы, что позволяет разделять их методом электрофореза и измерять активность (количество) каждого изофермента. При ряде заболеваний лактатдегидрогеназа появляется в крови определив ее изоферментный состав, можно узнать, какой орган поражен. Этот метод используется в клинической практике для диагностики. [c.259]